Enzymes Flashcards

1
Q

Quelle est la structure des acides aminés?

A

Groupement amine primaire (NH3)
Groupement carboxyle (COOH)
Atome hydrogène
Chaîne latérale R

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Q

Definition Chiral

A

Pas superposable à son image dans miroir plan

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3
Q

Définition carbone asymétrique

A

Carbone ayant 4 groupements différents

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4
Q

Configuration D et L

A

Isomères possibles molécules chirales (AA)

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5
Q

Rôles protéines de fonctions

A

Catalyse
Transport
Régulation expression génétique
Protection

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6
Q

Rôles protéines structures

A

Aident tissus et cellules à garder intégrité

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7
Q

Qu’est-ce qui caractérise la structure primaire?

A

Séquence AA
Plan rigide mais reste deformable
Enjeu modification génome

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8
Q

Qu’est-ce qui caractérise la structure secondaire?

A

Angle de torsion= limite mouvement
Hélice alpha= spirale, ponts H, Transmembrane, Récepteur hormone
Feuillet B= 2 configurations (parallèle, antiparallèle), liaisons hydrogènes AA distants

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9
Q

Qu’est-ce qui caractérise la structure supersedondaire?

A

Combinaison particulière
Motif= signature fonction précise

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10
Q

Qu’est-ce qui caractérise la structure tertiaire?

A

Arrangement tridimensionnel de tous les AA
stabiliser par:
Liaisons hydrophobes
Forces électrostatiques
Ponts disulfures
Liaisons peptidiques
Peut former domaines (qui exerce fonctions indépendantes)

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11
Q

Qu’est-ce qu’un domaine?

A

Structures de la structure tertiaire liés à une fonction

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12
Q

Qu’est-ce qui caractérise la structure quaternaire?

A

Protéine globulaire multimérique
Décrit le nombre et la position des sous-unités

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13
Q

Pourquoi la structure est importante?

A

Donne à la protéine sa fonction

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14
Q

Rôle des protéines fibreuses

A

maintien de l’intégrité tissulaire

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15
Q

Quelle est la protéine la plus abondante du corps?

A

collagène

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16
Q

Quelle est la particularité du collagène?

A

ça prend 3 protéines pour former une fibre de collagène

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17
Q

Rôle de la kératine

A

composant du cytosquelette

18
Q

Propriétés enzymatiques

A

transforme molécules
favorise réactions chimiques
restent inchangée
peut agir de façon sélective

19
Q

Comment les enzymes sont spécifiques?

A

selon liaison avec substrat
selon réaction qu’elles catalysent
(principe de la clé/serrure)

20
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme simple?

A

chaine de polypeptides

21
Q

Qu’est-ce qu’un holoenzyme?

A

enzyme ayant besoin d’un cofacteur (partenaire) pour être active

22
Q

Qu’est-ce qu’un cofacteur?

A

structure qui se lie à l’enzyme pour l’aider à catalyser une réaction

23
Q

Est-ce que le coenzyme change lors de la réaction?

A

Non, il est le même avant et après, mais il peut changer pendant la réaction

24
Q

Quelle est le rôle du groupement prosthétiques?

A

Accepteur, il prend quelque chose pendant la réaction pour le donner
il est toujours associé à l’enzyme par une liaison covalente

25
Q

Est-ce que le co-substrat change pendant la réaction?

A

oui, il est modifié et ça prend une autre enzyme pour qu’il revienne à sa forme initiale

26
Q

Qu’est-ce qui influence les réactions enzymatiques?

A

Concentration du substrat
Température
pH

27
Q

La capacité de l’enzyme de se lier au substrat dépend de…

A

la structure

28
Q

Équation de la vitesse initiale

A
29
Q

Km est petit ça veut dire…

A

enzyme à une grande affinité avec son substrat (pas besoin de beaucoup de substrat)

30
Q

Km est grand ça veut dire…

A

enzyme à une faible affinité avec son substrat (besoin de beaucoup de substrat)

31
Q

Qu’est-ce qu’une réaction séquentielle ordonnée?

A

Les réactions doivent se suivre ( A peut pas devenir C sans passer par B)

32
Q

Qu’est-ce qu’une réaction séquentielle aléatoire?

A

L’ordre des réactions n’a pas d’importance

33
Q

Qu’est-ce qu’une réaction ping-pong?

A

Implique modification de l’enzyme et les deux substrats ne se rencontrent jamais à la surface de l’enzyme
c’est séquentielle

34
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur?

A

molécule qui se fixe à une enzyme et diminue son activité

35
Q

Qu’est-ce qu’une inhibition compétitive?

A

inhibiteur et substrat ont le même site actif sur enzyme, donc compétition pour le même spot

36
Q

Comment savoir si c’est une inhibition compétitive?

A

L’ajout d’un inhibiteur n’a pas d’effet sur la Vmax
Si on ajoute assez de substrat la réaction va atteindre sa Vmax même en présence d’un inhibiteur
Km augmente

37
Q

Comment savoir si c’est une inhibition non-compétitive?

A

inhibiteur et substrat se lient sur différents sites de l’enzyme
diminution Vmax
Km change pas

38
Q

Qu’est-ce que la régulation allostérique?

A

régulation de l’enzyme par effecteur
modification Km ou Vmax
catalyse étape limitante d’une voie métabolique

39
Q

Qu’est-ce que la phosphorylation?

A

Addition ou soustraction groupement phosphate, on joue sur l’énergie disponible de l’enzyme
Catalysée par les protéines kinases, ATP est donneur de phosphate

40
Q

Qu’est-ce qui caractérise la structure quaternaire?

A