Enzymes Flashcards
Quelle est la structure des acides aminés?
Groupement amine primaire (NH3)
Groupement carboxyle (COOH)
Atome hydrogène
Chaîne latérale R
Definition Chiral
Pas superposable à son image dans miroir plan
Définition carbone asymétrique
Carbone ayant 4 groupements différents
Configuration D et L
Isomères possibles molécules chirales (AA)
Rôles protéines de fonctions
Catalyse
Transport
Régulation expression génétique
Protection
Rôles protéines structures
Aident tissus et cellules à garder intégrité
Qu’est-ce qui caractérise la structure primaire?
Séquence AA
Plan rigide mais reste deformable
Enjeu modification génome
Qu’est-ce qui caractérise la structure secondaire?
Angle de torsion= limite mouvement
Hélice alpha= spirale, ponts H, Transmembrane, Récepteur hormone
Feuillet B= 2 configurations (parallèle, antiparallèle), liaisons hydrogènes AA distants
Qu’est-ce qui caractérise la structure supersedondaire?
Combinaison particulière
Motif= signature fonction précise
Qu’est-ce qui caractérise la structure tertiaire?
Arrangement tridimensionnel de tous les AA
stabiliser par:
Liaisons hydrophobes
Forces électrostatiques
Ponts disulfures
Liaisons peptidiques
Peut former domaines (qui exerce fonctions indépendantes)
Qu’est-ce qu’un domaine?
Structures de la structure tertiaire liés à une fonction
Qu’est-ce qui caractérise la structure quaternaire?
Protéine globulaire multimérique
Décrit le nombre et la position des sous-unités
Pourquoi la structure est importante?
Donne à la protéine sa fonction
Rôle des protéines fibreuses
maintien de l’intégrité tissulaire
Quelle est la protéine la plus abondante du corps?
collagène
Quelle est la particularité du collagène?
ça prend 3 protéines pour former une fibre de collagène
Rôle de la kératine
composant du cytosquelette
Propriétés enzymatiques
transforme molécules
favorise réactions chimiques
restent inchangée
peut agir de façon sélective
Comment les enzymes sont spécifiques?
selon liaison avec substrat
selon réaction qu’elles catalysent
(principe de la clé/serrure)
Qu’est-ce qu’une enzyme simple?
chaine de polypeptides
Qu’est-ce qu’un holoenzyme?
enzyme ayant besoin d’un cofacteur (partenaire) pour être active
Qu’est-ce qu’un cofacteur?
structure qui se lie à l’enzyme pour l’aider à catalyser une réaction
Est-ce que le coenzyme change lors de la réaction?
Non, il est le même avant et après, mais il peut changer pendant la réaction
Quelle est le rôle du groupement prosthétiques?
Accepteur, il prend quelque chose pendant la réaction pour le donner
il est toujours associé à l’enzyme par une liaison covalente
Est-ce que le co-substrat change pendant la réaction?
oui, il est modifié et ça prend une autre enzyme pour qu’il revienne à sa forme initiale
Qu’est-ce qui influence les réactions enzymatiques?
Concentration du substrat
Température
pH
La capacité de l’enzyme de se lier au substrat dépend de…
la structure
Équation de la vitesse initiale
Vit initiale= Vmax/ Km
Km est petit ça veut dire…
enzyme à une grande affinité avec son substrat (pas besoin de beaucoup de substrat)
Km est grand ça veut dire…
enzyme à une faible affinité avec son substrat (besoin de beaucoup de substrat)
Qu’est-ce qu’une réaction séquentielle ordonnée?
Les réactions doivent se suivre ( A peut pas devenir C sans passer par B)
Qu’est-ce qu’une réaction séquentielle aléatoire?
L’ordre des réactions n’a pas d’importance
Qu’est-ce qu’une réaction ping-pong?
Implique modification de l’enzyme et les deux substrats ne se rencontrent jamais à la surface de l’enzyme
c’est séquentielle
Qu’est-ce qu’un inhibiteur?
molécule qui se fixe à une enzyme et diminue son activité
Qu’est-ce qu’une inhibition compétitive?
inhibiteur et substrat ont le même site actif sur enzyme, donc compétition pour le même spot
Comment savoir si c’est une inhibition compétitive?
L’ajout d’un inhibiteur n’a pas d’effet sur la Vmax
Si on ajoute assez de substrat la réaction va atteindre sa Vmax même en présence d’un inhibiteur
Km augmente
Comment savoir si c’est une inhibition non-compétitive?
inhibiteur et substrat se lient sur différents sites de l’enzyme
diminution Vmax
Km change pas
Qu’est-ce que la régulation allostérique?
régulation de l’enzyme par effecteur
modification Km ou Vmax
catalyse étape limitante d’une voie métabolique
Qu’est-ce que la phosphorylation?
Addition ou soustraction groupement phosphate, on joue sur l’énergie disponible de l’enzyme
Catalysée par les protéines kinases, ATP est donneur de phosphate
Qu’est-ce qui caractérise la structure quaternaire?
