Réticulum Endoplasmique Flashcards

1
Q

La membrane du RE est connecté à quoi

A

À la membrane du noyau

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Q

Qui suis-je : Un labyrinthe réticulé de tubule ramifiés et de sac aplatis

A

Réticulum endoplasmique

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Q

Comment sont les tubules et les sac du RE

A

Interconnectés

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4
Q

Est-ce que la membrane du RE est détaché ou connecté à la membrane du noyau

A

Attaché

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Q

Comment se nomme l’espace interne du RE

A

La lumière du RE

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6
Q

Qu’elle partie du RE sert à la biosynthèse des lipides

A

RER

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7
Q

Qu’elles sont les fonctions du RE lisse

A
  • Métabolisme des lipides
  • Production des hormones
  • Stockage du cholestérol
  • Détoxification
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8
Q

Qu’elle enzyme de détoxification est la plus importante

A

Cytochrome P450

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9
Q

Qu’est-ce que le cytochrome P450

A

Une enzyme de détoxification

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10
Q

Où est retrouvé le cytochrome P450

A

Dans le RE lisse

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11
Q

Qu’elle partie du RE est impliqué dans la production d’hormone et du stockage du cholestérol

A

REL

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12
Q

L’insuline est produit par qu’elle organite

A

Le RER

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13
Q

Le RER est très abondant dans qu’elle type de cellule

A

Les cellules sécrétant beaucoup de protéine

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14
Q

Qu’elle partie du RE est très développé chez les hépatocites

A

Le REL car métabolisme des lipides

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15
Q

Qu’elle partie du RE est le plus développé dans la cellule pancréatique

A

REG car produit beaucoup d’insuline

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16
Q

Comment se nomme la région du RE où est stocké le calcium

A

Le réticulum sarcoplasmique

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17
Q

À quoi sert le réticulum sarcoplasmique

A

À entreposer le calcium

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18
Q

Qu’elle type de cellule entrepose beaucoup de calcium

A

Les cellules musculaires

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19
Q

Qu’elle région du RE est aussi appelé réticulum sarcoplasmique lorsqu’il entrepose du calcium

A

Le REL

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20
Q

À quoi sert le calcium dans le corps

A

À la contraction musculaire

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21
Q

Qu’arrive-t-il lors de la contraction musculaire au niveau du calcium dans le réticulum sarcoplasmique

A

Il y a un largage massive d’ion calcium dans le cytosol

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22
Q

Qu’est-ce qui cause un largage massif d’ion calcium dans le cytosol

A

La contraction musculaire qui fait entrée une petite quantité de calcium dans la cellule

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23
Q

Qu’elle est l’objectif des médicaments de la classe des bêta-bloquant

A

Empêcher la contraction musculaire en bloquant le récepteur qui favorise l’entrée initiale d’ion calcium dans la cellule (qui provoque un largage massique d’ions dans le cytosol par le réticulum sarcoplasmique)

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24
Q

Qu’elles sont les 2 natures des protéines néo-synthétisées qui pénètrent dans le réticulum endoplasmique

A
  • Soluble
  • Membranaire
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25
Q

Qu’est-ce qu’une protéine soluble

A

Une protéine en solution dans la lumière du RE

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26
Q

Qu’elle est une exemple d’une protéine soluble

A

L’insuline

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27
Q

Qu’elle est la nature de protéine liées à la membrane par une séquence transmembranaire

A

Protéine membranaire

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28
Q

Qu’elle est une exemple de protéine de nature membranaire

A

Le récepteur au LDL

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29
Q

Qu’elles sont les 2 modes de translocation dans le RE

A
  • Co-traductionnelle
  • Post-traductionnelle
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30
Q

Qu’est-ce que la translocation

A

Lorsque les protéines doivent pénétrer dans le RE

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31
Q

Qu’elle mode de translocation : La protéine pénètre dans le RE en même temps qu’elle est assemblée par les ribosomes

A

Translocation co-traductionnelle

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32
Q

Qu’elle mode de translocation : La protéine pénètre dans le RE après avoir été produite

A

Translocation post-traductionnelle

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33
Q

À quoi sert les différents peptides signaux

A

À déterminer où sera envoyé les protéines

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34
Q

La séquence d’acide aminé sur les protéines qui visent différents organites sont pareil ou différent

A

Différents

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35
Q

Qu’est-ce que la séquence signale

A

Une suite d’acide aminé localisé dans la partie amino terminale d’une protéine qui indique au système de tri cellulaire dans quel organite la protéine doit être envoyé

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36
Q

Qui suis-je : suite de quelque acide aminé, localisé dans la partie amino-terminale de la protéine, qui indique au système de tri cellulaire dans quel organite la protéine doit être envoyée

A

Séquence signale

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37
Q

La séquence signale est une suite d’acide aminés localisée où sur la protéine

A

Dans la partie amino-terminale

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38
Q

V/F : La séquence signal de la protéine est localisé dans la partie Carboxylo-terminale

A

Faux, dans la partie amino-terminale

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39
Q

V/F : Les protéines soluble allant dans le RE ont une séquence signal

A

Vrai

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40
Q

V/F : Les protéines résidentes allant dans le RE n’ont pas de séquence signal

A

Faux, ils en ont

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41
Q

Comment s’appelle l’enzyme qui enlève la séquence signale d’une protéine dans le RE

A

Signal peptidase

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42
Q

Qu’est-ce que le signal peptidase

A

Une enzyme dans le RE seulement qui brise la séquence signale des protéines qui entre dans le RE

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43
Q

Dans qu’elle organite on retrouve le signal peptidase

A

Dans le RE

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44
Q

Qu’elles sont les 3 facteurs qui jouent un rôle déterminant dans la translocation des protéines du RE

A

1) La protéine SRP
2) Le récepteur de la protéine SRP
3) Le translocon

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45
Q

Comment se nomme la particule qui reconnait le signal d’une protéine qui veut entrer dans le RE et qui se fixe dessu

A

La protéine SRP

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46
Q

SRP veut dire quoi

A

Particule de reconnaissance du signal

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47
Q

Qui suis-je : je suis lié à la membrane du RE (côté cytosol) et je fixe le complexe SRP-séquence signal

A

Récepteur de la protéine SRP

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48
Q

À Quoi sert le récepteur de la protéine SRP

A

À fixer le complexe SRP-séquence signal

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49
Q

Le récepteur de la protéine SRP est liés à quoi

A

À la membrane du RE, côté cytosol

50
Q

Comment est appelé le translocon dans le RE

A

Sec61

51
Q

À quoi sert le translocon (Sec61) dans le RE

A

À faire traverser la protéine dans le RE

52
Q

Qui suis-je : je fais traverser la protéine dans le RE

A

Translocon

53
Q

Qu’elle est la séquence des événements de la translocation d’une protéine dans le RE

A

1) Protéine SRP se fixe sur le peptide signal
2) La protéine se fixe sur le récepteur SRP
3) Rapprochement de la protéine en cours de synthèse + ribosome proche du translocon
4) La protéine est poussé à travers du translocon lors de son assemblage

54
Q

La translocation grâce au translocon sec61 est post-traductionnelle ou co-traductionnelle

A

Co-traductionnelle (la protéine est poussé à travers le translocon lors de la traduction)

55
Q

Le translocon Sec61 forme un canal constitué de quoi

A

D’hélice alpha

56
Q

Le translocon Sec61 forme un _______ à travers la membrane du RE

A

Canal

57
Q

Comment le canal formé par le translocon Sec61 s’ouvre

A

Le ribosome qui traduit la protéine pousse la protéine au cours de la synthèse et ouvre donc mécaniquement le canal

58
Q

Comment se nomme l’autre mécanisme de translocation (autre que le translocon)

A

La translocation post-traductionnelle

59
Q

La translocation par le translocon et le SRP est une translocation post-traductionnelle ou co-traductionnelle

A

Co-traductionnelle

60
Q

Qu’est-ce qu’une protéine chaperone BiP

A

Une protéine qui utilise l’énergie de l’ATP pour tirer la protéine à travers la membrane du RE

61
Q

Comment s’appelle la protéine qui utilise l’ATP pour tirer une protéine déjà formé à travers la membrane du RE

A

La protéine chaperonne

62
Q

La translocation post-traductionnelle utilise qu’elle énergie

A

L’énergie de l’ATP

63
Q

Qu’elle type de translocation utilise la protéine chaperone BiP

A

La translocation post-traductionnelle

64
Q

Qu’arrive-t-il aux ribosome et les éléments nécessaire à la translocation (tel le SRP) après leurs utilisation

A
  • Ils sont stocké dans le cytoplasme des cellules
  • Ils sont recyclés
65
Q

V/F un même ribosome peut servir à la traduction co-traductionnelle et aussi post-traductionnelle

A

Vrai

66
Q

Où sont recyclé les ribosomes et la protéine SRP

A

Dans le cytoplasme

67
Q

V/F le SRP est détruit après utilisation

A

Faux, il est recyclé

68
Q

Qui suis-je : un ARN messager qui est engagé dans la tradution avec plusieurs ribosomes fixés dessus

A

Polyribosome

69
Q

Qu’est-ce qu’une protéine résidente

A

Une protéine qui reste dans le RE

70
Q

Qu’elle est la particularité de la translocation des protéines transmembranaire résidente du RE

A

Ils ont un signal d’arrêt du transfert (site d’ancrage)

71
Q

Comment s’appel le site de la protéine résidente qui a un signal d’arrêt du transfert

A

Site d’ancrage

72
Q

À quoi sert le signal d’arrêt dans une protéine résidente

A

À bloqué la translocation de la protéine

73
Q

La translocation d’une protéine résidente par le SRP ressemble à qu’elle méthode de translocation

A

La translocation d’une protéine soluble par SRP (co-traductionnelle)

74
Q

Qu’arrive-t-il au peptide signal lors de la protéine résidente transmembranaire ou la protéine soluble lors de son entrée dans le RE

A

Il est coupé par le signal peptidase

75
Q

Qu’elle partie de la protéine transmembranaire résidente est dans le cytoplasme

A

L’extrémité carboxyterminale

76
Q

Qu’elle partie de la protéine transmembranaire résidente est dans la lumière du RE

A

L’extrémité Amino-terminale

77
Q

Qu’elle est une exemple de protéine résidente transmembranaire du RE

A

UGT

78
Q

Qu’elles sont les 2 types de protéines transmembranaire du RE

A
  • Protéine résidente
  • Protéine non résidente
79
Q

Qu’elle est le signal de début du transfert d’une protéine transmembranaire résidente

A

La séquence reconnue par la SRP

80
Q

Qu’elle est le signal de début du transfert d’une protéine soluble produit co-traductionnelle

A

La séquence reconnue par la SRP

81
Q

La SRP se lie à quelle partie de la protéine

A

L’extrémité amino-terminale

82
Q

Qu’elle est le signal de début de transfert de la protéine transmembrannaire non résidente

A

La séquence signal interne RE spécifique

83
Q

Est-ce qu’il y a un peptide signal dans la protéine transmembrannaire non-résidente du RE

A

Non

84
Q

Qu’elle protéine entrant dans le RE n’a pas de peptide signal (donc pas de signal peptidase non plus)

A

Les protéines transmembrannaire non résidente

85
Q

Dans la protéine non résidente transmembranaire du RE, le SRP se lie à quoi

A

À une séquence signal interne

86
Q

V/F la translocation d’une protéine non-résidente transmembranaire ne fait PAS intervenir de SRP

A

Faux, fait intervenir le SRP mais il se lit aux séquence signal interne et non au peptide signal

87
Q

Qu’elle est la différence dans l’orientation lors de la translocation de protéine résidente et non résidente

A
  • Résident = partie amino-terminale TOUJOURS dans la lumière du RE
  • Non-résident = partie amino-terminale peut être soit dans la lumière du RE, sois dans le cytoplasme
88
Q

Qu’est-ce qui décide de l’orientation de la protéine non résidente transmembranaire du RE

A

La charge des acides aminés de chaque côtés de la séquence de transfert

89
Q

Qu’elle partie de la protéine non-résidente transmembranaire est à dans le cytoplasme

A

La partie chargé positivement

90
Q

Qu’elle partie de la protéine non résidente transmembranaire est du côté de la lumière du RE

A

La partie chargé négativement

91
Q

À quoi sert les hélices alpha dans les protéines membranaires

A

À facilité l’incorporation de ces protéines dans la membrane lipidique

92
Q

Pourquoi les hélice alpha favorise l’incorporation des protéines membranaires dans la bicouche lipide des membranes

A

Car ils forment des alignements hydrophobes

93
Q

Qui suis-je : je favorise l’incorporation des protéines membranaires dans la bicouche lipidique des membranes du RE grâce à mes alignements hydrophobes

A

L’hélice alpha

94
Q

Qu’elles sont les mécanismes de translocation différent à savoir

A
  • Translocation de protéine soluble co-traductionnelle (SRP, translocon)
  • Translocation de protéine soluble post-traductionnelle (protéine chaperonne BiP)
  • Translocation de protéine résidente transmembranaire (SRP)
  • Translocation de protéine non résidente transmembranaire (séquence signal interne)
  • Translocation de protéine à multiple passage transmembranaire
95
Q

Lors de la translocation des protéines à passage membranaire multiple, qu’elle partie sera dans la membrane du RE

A

La partie hydrophobe

96
Q

Lors de la translocation de protéine à passage transmembranaire multiples, le SRP recrute quoi

A

La partie amino-terminale de la protéine en cours de synthèse

97
Q

La translocation d’une protéine à passage transmembranaire multiple est stoppé par quoi

A

Par la présence d’AA chargé positivement

98
Q

À quoi servent la majorité des protéines transmembranaire à plusieurs domaines (passage)

A
  • À transporter les molécules à travers la membrane plasmique
  • Sortir les médicaments des cellules
  • Résistance aux médicamentsd
99
Q

Les transporteurs sont en majorité qu’elles type de protéine

A

Des protéines possédant plusieurs domaines transmembranaire

100
Q

Qu’est-ce que la N-glycosylation

A

La modification que les protéines entrant dans le RE vont subir

101
Q

Comment se nomme la modification que les protéines entrant dans le RE vont subir

A

La N-Glycolysation

102
Q

Comment fonctionne la N-glycolysation

A
  • Ajout d’un oligosaccharide préformé sur la protéine entrant dans le RE
103
Q

L’oligosaccharide de la N-glycolysation est composé de quoi

A
  • N-Acétylglucosamine
  • Mannose
  • 3 glucoses
104
Q

À quoi sert la N-glycosylation

A
  • Validation de la structure de la protéine
  • Système de triage de protéine intervenant dans l’appareil de Golgi
  • Repliement des protéines du RE
105
Q

Qu’est-ce que l’oligosaccharyl transferase

A

Un complexe enzymatique transférant l’oligosaccharide sur la protéine lors de la N-glycolysation

106
Q

Comment se nomme l’enzyme qui transfert l’oligosaccharide sur la protéine lors de la N-glycolysation

A

Oligosaccharyl transférase

107
Q

Où est fabriqué l’oligosaccharide avant d’être transféré sur la protéine

A

Dans la membrane du RE où il reste attaché sur un lipide spécial, le dodichol

108
Q

Qu’est-ce que le dodichol

A

Un lipide qui attache l’oligosaccharide après sa formation (avant son transfert à la protéine)

109
Q

L’oligosaccharide formé dans la membrane du RE s’attache sur quoi

A

Le dodichol

110
Q

Qu’elle enzyme vérifie si la protéine est correctement replié

A

La glycosyltransférase

111
Q

À quoi sert la glycosyltransférase

A

L’enzyme vérifie si la protéine est correctement repliée dans le RE, si non, la protéine ne sort pas du RE

112
Q

Où va la protéine incorrectement replié dans le RE

A
  • Reste dans le RE
  • Protéasome
113
Q

À quoi sert la calnexine (protéine chaperonne)

A

À emprisonner la protéine incorrectement replié dans le RE

114
Q

À quoi sert l’ion Cl dans le mucus

A
  • À hydrater le glycocalyx (mucus extracellulaire)
  • Mucus plus fluide
115
Q

À quoi sert la protéine CFTR

A
  • Transporteur membranaire des cellules épithéliales
  • Sécrète des ions Cl à l’extérieure de la cellule
116
Q

Qu’elle type de protéine est le CFTR

A

Protéine membranaire du RE

117
Q

Qu’est-ce que la fibrose kystique

A
  • La protéine CFTR est mal replié (défaut de maturation)
  • 90% des protéines sont dégradées par le protéasome
  • 1 nouveau-né sur 2500
  • Pas de sécrétion suffisante de Cl-
  • Mucus pas assez hydraté
118
Q

Comment on peut traiter la fibrose kystique

A

Augmenter le nombre de protéine CFTR allant à la surface de la cellule (augmenter la transcription du gène)

119
Q

Qu’est-ce que le lumacaftor

A

Médicament contre la fibrose kystique

120
Q

Comment fonctionne le lumacaftor

A
  • Augmenter l’envoi de protéine CFTR du RE vers la membrane (même si mal replié)
  • Trompe le système de vérification du repliement (Enzyme glycosyltransférase) et envoit tout de même la protéine du RE vers la membrane
  • Mieux vaut bcp de protéine mal replié que aucune