Réticulum Endoplasmique Flashcards

1
Q

La membrane du RE est connecté à quoi

A

À la membrane du noyau

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Q

Qui suis-je : Un labyrinthe réticulé de tubule ramifiés et de sac aplatis

A

Réticulum endoplasmique

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Q

Comment sont les tubules et les sac du RE

A

Interconnectés

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Q

Est-ce que la membrane du RE est détaché ou connecté à la membrane du noyau

A

Attaché

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Q

Comment se nomme l’espace interne du RE

A

La lumière du RE

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6
Q

Qu’elle partie du RE sert à la biosynthèse des lipides

A

RER

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7
Q

Qu’elles sont les fonctions du RE lisse

A
  • Métabolisme des lipides
  • Production des hormones
  • Stockage du cholestérol
  • Détoxification
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8
Q

Qu’elle enzyme de détoxification est la plus importante

A

Cytochrome P450

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9
Q

Qu’est-ce que le cytochrome P450

A

Une enzyme de détoxification

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10
Q

Où est retrouvé le cytochrome P450

A

Dans le RE lisse

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11
Q

Qu’elle partie du RE est impliqué dans la production d’hormone et du stockage du cholestérol

A

REL

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12
Q

L’insuline est produit par qu’elle organite

A

Le RER

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13
Q

Le RER est très abondant dans qu’elle type de cellule

A

Les cellules sécrétant beaucoup de protéine

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14
Q

Qu’elle partie du RE est très développé chez les hépatocites

A

Le REL car métabolisme des lipides

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15
Q

Qu’elle partie du RE est le plus développé dans la cellule pancréatique

A

REG car produit beaucoup d’insuline

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16
Q

Comment se nomme la région du RE où est stocké le calcium

A

Le réticulum sarcoplasmique

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17
Q

À quoi sert le réticulum sarcoplasmique

A

À entreposer le calcium

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18
Q

Qu’elle type de cellule entrepose beaucoup de calcium

A

Les cellules musculaires

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19
Q

Qu’elle région du RE est aussi appelé réticulum sarcoplasmique lorsqu’il entrepose du calcium

A

Le REL

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20
Q

À quoi sert le calcium dans le corps

A

À la contraction musculaire

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21
Q

Qu’arrive-t-il lors de la contraction musculaire au niveau du calcium dans le réticulum sarcoplasmique

A

Il y a un largage massive d’ion calcium dans le cytosol

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22
Q

Qu’est-ce qui cause un largage massif d’ion calcium dans le cytosol

A

La contraction musculaire qui fait entrée une petite quantité de calcium dans la cellule

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23
Q

Qu’elle est l’objectif des médicaments de la classe des bêta-bloquant

A

Empêcher la contraction musculaire en bloquant le récepteur qui favorise l’entrée initiale d’ion calcium dans la cellule (qui provoque un largage massique d’ions dans le cytosol par le réticulum sarcoplasmique)

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24
Q

Qu’elles sont les 2 natures des protéines néo-synthétisées qui pénètrent dans le réticulum endoplasmique

A
  • Soluble
  • Membranaire
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25
Qu’est-ce qu’une protéine soluble
Une protéine en solution dans la lumière du RE
26
Qu’elle est une exemple d’une protéine soluble
L’insuline
27
Qu’elle est la nature de protéine liées à la membrane par une séquence transmembranaire
Protéine membranaire
28
Qu’elle est une exemple de protéine de nature membranaire
Le récepteur au LDL
29
Qu’elles sont les 2 modes de translocation dans le RE
- Co-traductionnelle - Post-traductionnelle
30
Qu’est-ce que la translocation
Lorsque les protéines doivent pénétrer dans le RE
31
Qu’elle mode de translocation : La protéine pénètre dans le RE en même temps qu’elle est assemblée par les ribosomes
Translocation co-traductionnelle
32
Qu’elle mode de translocation : La protéine pénètre dans le RE après avoir été produite
Translocation post-traductionnelle
33
À quoi sert les différents peptides signaux
À déterminer où sera envoyé les protéines
34
La séquence d’acide aminé sur les protéines qui visent différents organites sont pareil ou différent
Différents
35
Qu’est-ce que la séquence signale
Une suite d’acide aminé localisé dans la partie amino terminale d’une protéine qui indique au système de tri cellulaire dans quel organite la protéine doit être envoyé
36
Qui suis-je : suite de quelque acide aminé, localisé dans la partie amino-terminale de la protéine, qui indique au système de tri cellulaire dans quel organite la protéine doit être envoyée
Séquence signale
37
La séquence signale est une suite d’acide aminés localisée où sur la protéine
Dans la partie amino-terminale
38
V/F : La séquence signal de la protéine est localisé dans la partie Carboxylo-terminale
Faux, dans la partie amino-terminale
39
V/F : Les protéines soluble allant dans le RE ont une séquence signal
Vrai
40
V/F : Les protéines résidentes allant dans le RE n’ont pas de séquence signal
Faux, ils en ont
41
Comment s’appelle l’enzyme qui enlève la séquence signale d’une protéine dans le RE
Signal peptidase
42
Qu’est-ce que le signal peptidase
Une enzyme dans le RE seulement qui brise la séquence signale des protéines qui entre dans le RE
43
Dans qu’elle organite on retrouve le signal peptidase
Dans le RE
44
Qu’elles sont les 3 facteurs qui jouent un rôle déterminant dans la translocation des protéines du RE
1) La protéine SRP 2) Le récepteur de la protéine SRP 3) Le translocon
45
Comment se nomme la particule qui reconnait le signal d’une protéine qui veut entrer dans le RE et qui se fixe dessu
La protéine SRP
46
SRP veut dire quoi
Particule de reconnaissance du signal
47
Qui suis-je : je suis lié à la membrane du RE (côté cytosol) et je fixe le complexe SRP-séquence signal
Récepteur de la protéine SRP
48
À Quoi sert le récepteur de la protéine SRP
À fixer le complexe SRP-séquence signal
49
Le récepteur de la protéine SRP est liés à quoi
À la membrane du RE, côté cytosol
50
Comment est appelé le translocon dans le RE
Sec61
51
À quoi sert le translocon (Sec61) dans le RE
À faire traverser la protéine dans le RE
52
Qui suis-je : je fais traverser la protéine dans le RE
Translocon
53
Qu’elle est la séquence des événements de la translocation d’une protéine dans le RE
1) Protéine SRP se fixe sur le peptide signal 2) La protéine se fixe sur le récepteur SRP 3) Rapprochement de la protéine en cours de synthèse + ribosome proche du translocon 4) La protéine est poussé à travers du translocon lors de son assemblage
54
La translocation grâce au translocon sec61 est post-traductionnelle ou co-traductionnelle
Co-traductionnelle (la protéine est poussé à travers le translocon lors de la traduction)
55
Le translocon Sec61 forme un canal constitué de quoi
D’hélice alpha
56
Le translocon Sec61 forme un _______ à travers la membrane du RE
Canal
57
Comment le canal formé par le translocon Sec61 s’ouvre
Le ribosome qui traduit la protéine pousse la protéine au cours de la synthèse et ouvre donc mécaniquement le canal
58
Comment se nomme l’autre mécanisme de translocation (autre que le translocon)
La translocation post-traductionnelle
59
La translocation par le translocon et le SRP est une translocation post-traductionnelle ou co-traductionnelle
Co-traductionnelle
60
Qu’est-ce qu’une protéine chaperone BiP
Une protéine qui utilise l’énergie de l’ATP pour tirer la protéine à travers la membrane du RE
61
Comment s’appelle la protéine qui utilise l’ATP pour tirer une protéine déjà formé à travers la membrane du RE
La protéine chaperonne
62
La translocation post-traductionnelle utilise qu’elle énergie
L’énergie de l’ATP
63
Qu’elle type de translocation utilise la protéine chaperone BiP
La translocation post-traductionnelle
64
Qu’arrive-t-il aux ribosome et les éléments nécessaire à la translocation (tel le SRP) après leurs utilisation
- Ils sont stocké dans le cytoplasme des cellules - Ils sont recyclés
65
V/F un même ribosome peut servir à la traduction co-traductionnelle et aussi post-traductionnelle
Vrai
66
Où sont recyclé les ribosomes et la protéine SRP
Dans le cytoplasme
67
V/F le SRP est détruit après utilisation
Faux, il est recyclé
68
Qui suis-je : un ARN messager qui est engagé dans la tradution avec plusieurs ribosomes fixés dessus
Polyribosome
69
Qu’est-ce qu’une protéine résidente
Une protéine qui reste dans le RE
70
Qu’elle est la particularité de la translocation des protéines transmembranaire résidente du RE
Ils ont un signal d’arrêt du transfert (site d’ancrage)
71
Comment s’appel le site de la protéine résidente qui a un signal d’arrêt du transfert
Site d’ancrage
72
À quoi sert le signal d’arrêt dans une protéine résidente
À bloqué la translocation de la protéine
73
La translocation d’une protéine résidente par le SRP ressemble à qu’elle méthode de translocation
La translocation d’une protéine soluble par SRP (co-traductionnelle)
74
Qu’arrive-t-il au peptide signal lors de la protéine résidente transmembranaire ou la protéine soluble lors de son entrée dans le RE
Il est coupé par le signal peptidase
75
Qu’elle partie de la protéine transmembranaire résidente est dans le cytoplasme
L’extrémité carboxyterminale
76
Qu’elle partie de la protéine transmembranaire résidente est dans la lumière du RE
L’extrémité Amino-terminale
77
Qu’elle est une exemple de protéine résidente transmembranaire du RE
UGT
78
Qu’elles sont les 2 types de protéines transmembranaire du RE
- Protéine résidente - Protéine non résidente
79
Qu’elle est le signal de début du transfert d’une protéine transmembranaire résidente
La séquence reconnue par la SRP
80
Qu’elle est le signal de début du transfert d’une protéine soluble produit co-traductionnelle
La séquence reconnue par la SRP
81
La SRP se lie à quelle partie de la protéine
L’extrémité amino-terminale
82
Qu’elle est le signal de début de transfert de la protéine transmembrannaire non résidente
La séquence signal interne RE spécifique
83
Est-ce qu’il y a un peptide signal dans la protéine transmembrannaire non-résidente du RE
Non
84
Qu’elle protéine entrant dans le RE n’a pas de peptide signal (donc pas de signal peptidase non plus)
Les protéines transmembrannaire non résidente
85
Dans la protéine non résidente transmembranaire du RE, le SRP se lie à quoi
À une séquence signal interne
86
V/F la translocation d’une protéine non-résidente transmembranaire ne fait PAS intervenir de SRP
Faux, fait intervenir le SRP mais il se lit aux séquence signal interne et non au peptide signal
87
Qu’elle est la différence dans l’orientation lors de la translocation de protéine résidente et non résidente
- Résident = partie amino-terminale TOUJOURS dans la lumière du RE - Non-résident = partie amino-terminale peut être soit dans la lumière du RE, sois dans le cytoplasme
88
Qu’est-ce qui décide de l’orientation de la protéine non résidente transmembranaire du RE
La charge des acides aminés de chaque côtés de la séquence de transfert
89
Qu’elle partie de la protéine non-résidente transmembranaire est à dans le cytoplasme
La partie chargé positivement
90
Qu’elle partie de la protéine non résidente transmembranaire est du côté de la lumière du RE
La partie chargé négativement
91
À quoi sert les hélices alpha dans les protéines membranaires
À facilité l’incorporation de ces protéines dans la membrane lipidique
92
Pourquoi les hélice alpha favorise l’incorporation des protéines membranaires dans la bicouche lipide des membranes
Car ils forment des alignements hydrophobes
93
Qui suis-je : je favorise l’incorporation des protéines membranaires dans la bicouche lipidique des membranes du RE grâce à mes alignements hydrophobes
L’hélice alpha
94
Qu’elles sont les mécanismes de translocation différent à savoir
- Translocation de protéine soluble co-traductionnelle (SRP, translocon) - Translocation de protéine soluble post-traductionnelle (protéine chaperonne BiP) - Translocation de protéine résidente transmembranaire (SRP) - Translocation de protéine non résidente transmembranaire (séquence signal interne) - Translocation de protéine à multiple passage transmembranaire
95
Lors de la translocation des protéines à passage membranaire multiple, qu’elle partie sera dans la membrane du RE
La partie hydrophobe
96
Lors de la translocation de protéine à passage transmembranaire multiples, le SRP recrute quoi
La partie amino-terminale de la protéine en cours de synthèse
97
La translocation d’une protéine à passage transmembranaire multiple est stoppé par quoi
Par la présence d’AA chargé positivement
98
À quoi servent la majorité des protéines transmembranaire à plusieurs domaines (passage)
- À transporter les molécules à travers la membrane plasmique - Sortir les médicaments des cellules - Résistance aux médicamentsd
99
Les transporteurs sont en majorité qu’elles type de protéine
Des protéines possédant plusieurs domaines transmembranaire
100
Qu’est-ce que la N-glycosylation
La modification que les protéines entrant dans le RE vont subir
101
Comment se nomme la modification que les protéines entrant dans le RE vont subir
La N-Glycolysation
102
Comment fonctionne la N-glycolysation
- Ajout d’un oligosaccharide préformé sur la protéine entrant dans le RE
103
L’oligosaccharide de la N-glycolysation est composé de quoi
- N-Acétylglucosamine - Mannose - 3 glucoses
104
À quoi sert la N-glycosylation
- Validation de la structure de la protéine - Système de triage de protéine intervenant dans l’appareil de Golgi - Repliement des protéines du RE
105
Qu’est-ce que l’oligosaccharyl transferase
Un complexe enzymatique transférant l’oligosaccharide sur la protéine lors de la N-glycolysation
106
Comment se nomme l’enzyme qui transfert l’oligosaccharide sur la protéine lors de la N-glycolysation
Oligosaccharyl transférase
107
Où est fabriqué l’oligosaccharide avant d’être transféré sur la protéine
Dans la membrane du RE où il reste attaché sur un lipide spécial, le dodichol
108
Qu’est-ce que le dodichol
Un lipide qui attache l’oligosaccharide après sa formation (avant son transfert à la protéine)
109
L’oligosaccharide formé dans la membrane du RE s’attache sur quoi
Le dodichol
110
Qu’elle enzyme vérifie si la protéine est correctement replié
La glycosyltransférase
111
À quoi sert la glycosyltransférase
L’enzyme vérifie si la protéine est correctement repliée dans le RE, si non, la protéine ne sort pas du RE
112
Où va la protéine incorrectement replié dans le RE
- Reste dans le RE - Protéasome
113
À quoi sert la calnexine (protéine chaperonne)
À emprisonner la protéine incorrectement replié dans le RE
114
À quoi sert l’ion Cl dans le mucus
- À hydrater le glycocalyx (mucus extracellulaire) - Mucus plus fluide
115
À quoi sert la protéine CFTR
- Transporteur membranaire des cellules épithéliales - Sécrète des ions Cl à l’extérieure de la cellule
116
Qu’elle type de protéine est le CFTR
Protéine membranaire du RE
117
Qu’est-ce que la fibrose kystique
- La protéine CFTR est mal replié (défaut de maturation) - 90% des protéines sont dégradées par le protéasome - 1 nouveau-né sur 2500 - Pas de sécrétion suffisante de Cl- - Mucus pas assez hydraté
118
Comment on peut traiter la fibrose kystique
Augmenter le nombre de protéine CFTR allant à la surface de la cellule (augmenter la transcription du gène)
119
Qu’est-ce que le lumacaftor
Médicament contre la fibrose kystique
120
Comment fonctionne le lumacaftor
- Augmenter l’envoi de protéine CFTR du RE vers la membrane (même si mal replié) - Trompe le système de vérification du repliement (Enzyme glycosyltransférase) et envoit tout de même la protéine du RE vers la membrane - Mieux vaut bcp de protéine mal replié que aucune