Reticulo Endoplasmatico Flashcards
¿Qué es el retículo endoplásmico y cuál es su función principal?
El retículo endoplásmico (RE) es una red de membranas interconectadas que se extiende por todo el citoplasma de la célula. Su función principal es la síntesis de proteínas y lipídica, así como el almacenamiento de calcio. Está involucrado en el metabolismo celular y en la detoxificación de ciertas sustancias.
¿Cuáles son los dos tipos de retículo endoplásmico?
• Retículo endoplásmico rugoso (RER): Tiene ribosomas adheridos a su membrana y está involucrado principalmente en la síntesis de proteínas.
• Retículo endoplásmico liso (REL): Carece de ribosomas y está involucrado en la síntesis de lípidos, el almacenamiento de calcio y la desintoxicación.
¿Qué caracteriza al retículo endoplásmico rugoso y cuál es su función?
• El RE rugoso (RER) se llama así por la presencia de ribosomas adheridos a su membrana, que se encargan de la síntesis de proteínas.
• Estas proteínas pueden ser secretadas, incorporadas en la membrana celular o almacenadas en los lisosomas.
• EI RER también está involucrado en el procesamiento de proteínas después de su
síntesis, como el plegado y la glicosilación.
¿Qué caracteriza al retículo endoplásmico liso y cuál es su función?
• EI RE liso (REL) no tiene ribosomas adheridos, lo que le da un aspecto liso.
• Su función principal incluye la sintesis de lípidos (como fosfolípidos y colesterol), el almacenamiento de calcio en las células musculares y la desintoxicación de fármacos y productos metabólicos.
• Además, participa en la metabolización de carbohidratos.
¿Cómo interactúa el retículo endoplásmico con el aparato de Golgi?
• El RE rugoso (RER) envía las proteínas recién sintetizadas al aparato de Golgi para su
modificación y empacado en vesículas.
• EI RE liso (REL) también colabora con el Golgi en la síntesis de lípidos y el transporte de moléculas.
¿Qué papel juega el retículo endoplásmico en el metabolismo del calcio?
• EI RE liso (REL) almacena iones de calcio y los libera en respuesta a señales específicas, lo que es crucial para la contracción muscular y diversas vías de señalización celular.
• El control de la concentración de calcio dentro del retículo endoplásmico es esencial para el funcionamiento de muchas funciones celulares.
¿Qué es el plegamiento de proteínas y por qué es importante?
El plegamiento de proteínas es el proceso mediante el cual una cadena lineal de aminoácidos se organiza en una estructura tridimensional funcional. Es crucial porque la función biológica de la proteína depende de su estructura tridimensional correcta.
¿Cuáles son los niveles de organización estructural de las proteínas?
- Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos.
- Estructura secundaria: Patrones locales de plegamiento (hélices alfa y láminas beta).
- Estructura terciaria: Conformación tridimensional global de la proteína.
- Estructura cuaternaria: Interacción entre varias cadenas polipeptídicas (solo en proteínas con más de una subunidad).
¿Qué factores influyen en el plegamiento de proteínas?.
• El plegamiento está influenciado por interacciones no covalentes, como puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals y enlaces iónicos.
• Las chaperonas (proteínas de choque térmico) ayudan a guiar el proceso de plegamiento correctamente.
• La secuencia de aminoácidos dicta el plegamiento final de la proteína, lo que se conoce como el principio de Anfinsen.
¿Qué son las chaperonas y cómo ayudan en el plegamiento de proteínas?
• Las chaperonas son proteínas que ayudan a otras proteínas a plegarse
correctamente al prevenir el plegamiento incorrecto o la formación de agregados.
• Actúan proporcionando un entorno adecuado, a menudo mediante cavidades donde las proteínas pueden plegarse sin interferencia.
• Ejemplos comunes incluyen Hsp70 y Hsp60.
¿Qué sucede si una proteína no se pliega correctamente?
Si el plegamiento es incorrecto, la proteína puede perder su función o formar agregados que pueden ser tóxicos para la célula. Estas proteínas mal plegadas a menudo son dirigidas a la vía de degradación a través del sistema de proteasomas o lisosomas.
• El mal plegamiento está relacionado con diversas enfermedades, como enfermedades neurodegenerativas (por ejemplo, Alzheimer o Parkinson).
¿Cómo afecta el ambiente celular en el plegamiento de proteínas?
El ambiente celular, como el pH y la temperatura, influye en la estabilidad de la proteína y en su capacidad para plegarse correctamente.
• Factores como el estrés celular, el daño térmico o la desnaturalización pueden alterar el plegamiento, lo que puede llevar a que la proteína pierda su actividad biológica.
• Las chaperonas ayudan a mitigar estos efectos en condiciones de estrés celular.
¿Cómo se relacionan el plegamiento y la función de una proteína?
La estructura tridimensional de una proteína es clave para su función biológica. Un plegamiento adecuado permite que la proteína realice sus funciones específicas, como la unión a sustratos, la catálisis enzimática o la reconocimiento de señales. Si una proteína no se pliega correctamente, pierde su actividad funcional.
¿Qué es la desnaturalización de proteínas y qué la causa?
La desnaturalización es el proceso mediante el cual una proteína pierde su estructura tridimensional debido a factores como cambios de temperatura, pH, o la presencia de agentes químicos.
• Esto generalmente lleva a que la proteína pierda su función. En algunos casos, la desnaturalización es reversible, pero en muchos otros es irreversible.
Proceso de glicosilacion
- EI RER transfiere a la proteína un oligosacárido de 14 azúcares.
- El oligosacárido se une a la secuencia Asn-X-Ser ó Asn-X-Thr de la proteína.
- El oligosacárido será modificado en el aparato de Golgi.
