Repliement des protéines

Question 1

Qu’est-ce qui peut affecter le repliement des protéines

Answer 1

Environnement

Mutation

Question 2

L’anémie falciforme (sickle cell disease) est causé par quelle mutation

Answer 2

GAG devient GTG

Question 3

QU’est-ce qu’une cristalline

Answer 3

Protéines se trouvant dans la lentille et corn.e

Permet la transparence

Question 4

Quels sont les propriétés de l’alpha cristalline

Answer 4

Chaperone moléculaire

Empêche la précipitation des protéines dénaturées

Question 5

Qu’est-ce qui cause les caratactes

Answer 5

Déclin des fonctions de l’alpha critalline

Précipitation des protéines

Question 6

Quand débute le repliement d’une protéine

Answer 6

Lors de sa synthèse

Question 7

Nomme les étapes de repliement d’une protéine

Answer 7

1. Formation de structures secondaires de base
2. Formation des domaines
3. Ajustement de domaines et repliement final

Question 8

Qu’est-ce qui aident les nouvelles protéines à acquérir leur conformation correcte

Answer 8

Chaperone moléculaire

Question 9

Les chaperones moléculaires s’attachent à quelles régions

Answer 9

Régions prônes à s’agréger telles que les régions hydrophobes

Question 10

La fixation des chaperones consomme-t-il de l’ATP

Answer 10

Non

Question 11

Le délogement des chaperones consomme-t-il de l’ATP

Answer 11

Oui

Question 12

Les protéines qui n’ont pas une bonne structure sont marqué pour la dégradation par quoi

Answer 12

Étiquette Ubiquitine

Ubiquitine : 76 aa attaché à résidu Lysine (K)

Question 13

Qu’est-ce qui fait le marquage des protéines à dégrader

Answer 13

Système Ubiquitine-Protéasome (UPS)

Question 14

Quels sont les enzimes impliquées dans le UPS

Answer 14

E1 : ubiquitin-activatin enzyme
E2 : ubiquitin transfer
E3 : Substrate recognition

Question 15

Décrit l’étiquettage ubiquitine

Answer 15

1. Activation de l’ubiquitine par E1
2. Transfer de l’ubiquitine de E1 à E2
3. E3 reconnait la protéine à se faire dégrader

Question 16

Qu’est-ce que le protéasome

Answer 16

Tube formé de protéase qui dégrade les protéines

Fonctionne à l’ATP

Question 17

Comment le proétasome dégrade les protéines

Answer 17

Hydrolyse les protéines en petites peptides qui sont relâcher

*Note : Les Ub sont clivé avant que la proétine rentre dans le protéasome

Question 18

La fibrose kystique est causé par quelle mutation

Answer 18

Délétion de 3 nucléotides qui code pour la phénylalanine 508 du canal chlore

*Mutation la plus fréquente

Question 19

La fibrose kystique est une maladie autosomale dominante ou récessive

Answer 19

Récessive

Question 20

Qu’est-ce que le huntington’s disease

Answer 20

Agregement de la Huntigntine

• Perte de fonction de la protéine
• Cause la mort de neurone par apoptose

Question 21

Quel est le rôle du Huntingtine

Answer 21

1. Traffic vésiculaire

2. Sécrétion de facteurs neurotrophique comme le BDNF

Question 22

La maladie de Huntington est une maladie génétique neurodégénérative.
La transmission est autosomique dominante ou récessive?

Answer 22

Dominante

Question 23

Qu’est-ce qui cause l’agrégation de la Huntingtine

Answer 23

Expansion du triplet CAG (glutamine)
Séquence poly-Glutamine / poly-Q dans la protéine
Provoque agrégation

Question 24

Que cause la maladie d’Alzheimer

Answer 24

Diminution de l’efficacité du repliement et dégradation de protéines avec âge
Formation d’agrégats de protéines (plaques amyloïde) qui détruisent neurones avoisinante

Question 25

Quelles sont les trois grandes catégories de maladie de Creutzfeldt-Jakob disease

Answer 25

1. Sporadique
2. Héréditaire
3. Transmis

Question 26

Qu’est-ce qu’un prion

Answer 26

Protéine qui peut se trouver dans deux ou plus conformations, dont une est autoréplicative

Question 27

Qu’est-ce qu’un CPEB

Answer 27

Protéines se liant à de courts motifs dans le bout 3’ (CPE)

Question 28

Quel est le rôle du CPEB

Answer 28

Stimule polyadenulation