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Bioquimica II Segundo Periodo > Repaso > Flashcards

Repaso Flashcards

1
Q

La palabra griega de la cual proviene “proteína” que significa “primero”

A

Proteios

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Q

Unidad básica de las proteínas:

A

Polímeros de condensación de los aminoácidos.

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3
Q

Se encuentran en el tejido conectivo y unen la piel con el hueso, se contraen.

A

Fibras Proteínicas

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4
Q

Son moléculas que contienen un grupo amino (NH2) y uno carboxilo (COOH)

A

Aminoácidos

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Q

Son los aminoácidos más significativos que contienen un grupo amino en el segundo átomo de hidrógeno.

A

α- aminoácidos

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6
Q

Son las cadenas laterales de los aminoácidos

A

Grupo R

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7
Q

Núméro de aminoácidos que contienen los seres vivos aproximadamente

A

20

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8
Q

Tiene como cadena lateral un alcohol no aromático

A

Segundo grupo de aminoácidos

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9
Q

Contiene los aminoácidos que tienen cadenas laterales aromáticas

A

Tercer grupo de aminoácidos

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10
Q

Lo forman 2 aminoácidos que contienen azufre.

A

Cuarto grupo de aminoácidos

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11
Q

Presenta una reacción para formar otro aminoácido que contiene azufre denominado cristina.

A

Cisteína

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12
Q

Grupo en la cisteína que se oxida fácilmente para producir un puente disulfuro

A

El grupo tiol-SH

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13
Q

Son enlaces importantes que ayudan a mantener la estructura tridimensional de las proteínas.

A

Puentes disulfuro

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14
Q

Cadenas que poseen el ácido aspártico (Asp) y el ácido glutámico (Glu) que tienen un segundo grupo carboxilo

A

Cadenas laterales ácidas

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15
Q

Se utiliza para aumentar el sabor de los alimentos

A

Glutamato monosódico (MSG)

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16
Q

Más básico de los aminoácidos, contiene un grupo guanidino

A

Arginina

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17
Q

Tienen un segundo grupo amino en sus cadenas laterales y que puede aceptar un H

A

Aminoácidos básicos

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18
Q

Se clasifica en un grupo aparte debido a su estructura. Su cadena lateral está unida al átomo de nitrógeno que a su vez está unido al carbono α

A

La prolina (Pro)

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19
Q

Se requieren en la dieta ya que no se pueden biosintetizar.

A

Aminoácidos escenciales

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20
Q

Son los 8 aminoácidos escenciales.

A
  1. Isoleucina
  2. Lisina
  3. Fenilalanina
  4. Triptófano
  5. Leucina
  6. Metionina
  7. Treonina
  8. Valina
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21
Q

Enfermedad que se da en los niños que reciben dietas deficientes en proteínas. Los síntomas incluyen edema severo, lesiones en la piel, crecimiento retardado y aumento en el tamaño del hígado

A

Enfermedad Kwashiorko

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22
Q

La Tolerancia Diaria Recomendada (TDR) de proteína en la dieta es de:

A

0.8 de proteína por kilogramo de masa corporal.

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23
Q

Propiedad de un aminoácidos que hace que éste pueda aceptar y donar iones de H

A

Anfotonicas

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24
Q

Propiedad de los aminoácidos que consiste en iones dipolares

A

Zwitteriones

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25
Carga de un aminoácido que existe con un ion dipolar
Neutro
26
Propiedad de los aminoácidos que hace que éstos se carguen negativamente (anionica) por que los iones hidróxido sacan los H de las moléculas.
pH alto
27
Forma predominante de los aminoácidos en las células:
Ion dipolar
28
Son las estructuras proteínicas más pequeñas, constituidos por cadenas cortas de aminoácidos unidos.
Péptidos
29
Formados por moléculas de cadenas con más de 10 aminoácidos unidos.
Polipéptidos
30
Aminoácidos unidos en una cadena peptídica.
Residuos de aminoácido
31
Hormona peptídica pituitaria, que ayuda a controlar el balance de los fluidos en los humanos promoviendo la reabsorción de agua por las células del riñón.
Vasopresina
32
Enfermedad que se genera si hay insuficiencia de vasopresina..
Diabetes insípida
33
Otro nombre con que se le conoce como a la vasopresina.
Hormona antidiurética (ADH)
34
Es otra hormona peptídica pituitaria que produce contracciones del múculo liso del útero durante el parto y también la liberación de leche materna y se utiliza como droga para inducir el parto.
Oxitocina
35
Glándula endocrina localizada en la base del cerebro.
Glándula pituitaria / Hipófisis
36
Tienden a agruparse entre sí de tal manera que tengan un contacto mínimo con las moléculas polares de agua en la célula.
Grupos no polares
37
Enlaces iónicos en las proteínas.
Puentes salinos
38
Se forman cuando las cadenas laterales de dos moléculas de cisteína se oxidan.
Puentes disulfuro
39
Cada cadena polipeptidica en las proteínas que están constituidas por más de una cadena de aminoácidos.
Subunidad
40
Es el arreglo espacial de las subunidades de una proteína. Explica cómo se empacan las subunidades para conformar la estructura global de la proteína.
Estructura cuaternaria
41
Tiene estructura cuaternaria. Sus cuatro subunidades son: dos α y dos β. Cada subunidad contiene un grupo hemo.
Hemoglobina
42
Cuando la forma de la proteína se camia sin alterar su estructura primaria. Involucra la alteración de la estructura secundaria y terciara de la proteína.
Desnaturalización
43
Forma que adquiere la proteína cuando se le agrega un agente desnaturalizante y se desenreda.
Espiral aleatoria
44
Cuando una desnaturalización irreversible ocurre dentro de la producción de un compuesto insoluble.
Proceso de coagulación
45
Sustancia en el huevo que produce vómito.
Emético
46
Se utilizan como ungüentos contra quemaduras de piel desnaturalizando sus proteínas.
Ácido tánico y ácido pícrico:
47
Cuando la proteína se expone ácidos o bases fuertes durante mucho tiempo.
Hidrólisis
48
Se utilizan como agentes antisépticos, porque desnaturalizan las proteínas y matan las bacterias.
Etanol e Isopropanol
49
Puede entrar en las paredes celulares de las bacterias.
Isopropanol
50
Se coloca en ojos de niños recién nacidos para matar el microorganismo que produce la gonorrea.
Solución acuosa diluida de nitrato de plata (AgNO3)
51
La energía adicional rompe las fuerzas de dispersión y los enlaces de hidrógeno. En el huevo, desnaturaliza las toxinas proteínicas y las proteínas que se encuentran en las bacterias.
Calor
52
Rompe las fuerzas de dispersión y los enlaces de hidrógeno, al igual que el calor. Ante una exposición intensa, desnaturaliza las proteínas del tejido de la piel.
Luz ultravioleta
53
Rompen los enlaces iónicos y los enlaces de hidrógeno dentro de las moléculas proteínicas. Hace que los aniones carboxilato y las sales aminas ganen o pierdan H, cambiando el PH. (EJ: Ácido tánico y ácido pícrico)
Ácidos y bases
54
Rompen enlaces de hidrógeno intermoleculares e intramoleculares. (EJ: Etanol, isopropanol)
Solventes orgánicos
55
Se combinan con los aniones carboxilato, los puentes disulfuro hacen precipitar de la solución como complejos insolubles metal-proteína. Se utilizan como agentes antisépticos. (EJ: Ag, Hg, Pb)
Sales de iones metálicos pesados
56
Tipos de proteínas:
Simples | Conjugadas
57
Proteínas que están exclusivamente compuestas por una o más cadenas polipépdicas.
Proteínas simples
58
División de las proteínas simples:
Fibrosas | Globulares
59
Proteínas simples que son insolubles en agua y se localizan en pelo, piel y tejidos conectivos. Están compuestas de moléculas alargadas que son cadenas helicoidales.
Fibrosas
60
Clases principales de proteínas simples fibrosas:
Colágenos Elsatinas Queratinas
61
Tipo de proteínas simples fibrosas más importantes en el tejido conectivo y más abundantes. Son componentes de tendones, ligamentos, dientes y huesos.
Colágenos
62
Tipo de proteínas simples fibrosas que son componentes del tejido conectivo y de las paredes de vasos sanguíneos, son elásticas y se pueden alargar para que los vasos se expandan bajo la presión del corazón.
Elastinas
63
Tipo de proteínas simples fibrosas que se encuentran en pelo, piel, uñas, plumas, algodón y lana. Fueron las primeras proteínas cuya estructura se identificó. Contienen grandes cantidades de cisteína. (pelo: 14% de cisteína)
Queratinas
64
Tipo de proteínas simples que se dispersan en agua y forman dispersiones diploides. Tienden a ser más compactas, algunas son esféricas y otras helicoidales Ej. Enzimas, inmunoglobulinas y proteínas de la sangre.
Globulares
65
Clases principales de proteínas simples globulares:
Albúmina Globulinas Histonas
66
Tipo de proteínas simples globuares que ayudan al transporte de sustancias hidrofóbicas a través del cuerpo y forman parte de la estructura de moléculas que transportan lípidos en sangre. Regulan presión osmótica de la sangre.
Albúmina
67
Tipo de proteínas simples globulares que componen a enzimas y a los anticuerpos. Muchas se encuentran en la sangre, unen y transportan moléculas o atacan y neutralizan proteínas extrañas.
Globulinas
68
Tipo de proteínas simples globulars que contienen un gran porcentaje de aminoácidos básicos como arginina y lisina. Son relativamente pequeñas y se encuentran en células unidas a moléculas de ADN.
Histonas
69
Porteínas compuestas de moléculas con un grupo no proteínico llamado grupo prostético unido a cadenas polipéptidas.
Proteínas conjugadas
70
Tipo de proteínas conjugadas con agregados de proteínas y moléculas lipídicas que contiene una parte interior hidrofobica y una parte hidrofilica. Suspenden y transportan lípidos a través del torrente sanguíneo.
Lipoproteínas
71
Tipo de proteínas conjugadas compuestas de carbohidratos o derivadas de éste y proteínas. Son componentes de las membranas celulares y muchas son responsables del transporte de sustancias a través de la membrana celular.
Glicoproteína
72
Son ejemplos de glicoproteínas
Globulinas Y Mucina Interferón
73
Tipo de glicoproteínas que combaten enfermedades infecciosas.
Globulinas y
74
Tipo de glicoproteína que se encuentra en la saliva y en el jugo gástrico, funciona en el proceso digestivo.
Mucina
75
Tipo de glicoporteína pequeña producida por células en respuestas infecciosas virales, inhibe la reproducción del virus interfiriendo en su capacidad para producir proteínas.
Interferón
76
Número de aminoácidos que componen un interferón
150
77
Son moléculas complejas grandes compuestas de ácidos nucleicos (DNA y RNA) y proteínas.
Nucleopreteínas
78
Contienen el grupo “hemo” además de la parte proteínica de la molécula.
Hemoproteínas

Bioquimica II Segundo Periodo (6 decks)

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