Reneo 3 Flashcards
Qu’étés que la reactions acide base
C’est le transfert rapide de deux h+ entre deux couple
Quels est le couple de reference
Le couple de reference est h+/h20
Comment définit. Ton le pka
Pka= -Logka
Quelque la reactions doxydoreductions
C’est le transfert d’électron entre 2 couple
Quels est le couple de reference
Le couple de reference est le couple H+/H2
Comment qualifie ton l’échange d’électron et sa cinétique
L’échange d’électron est rapides et la cinétique est négligeable
Comment définie ton un référentiel thermodynamique
Avec les potentiels standard
Donne moi la valeurs de E degrés
Edegre=DELTA rG degrés /nf
F= FARADAY
Quesque la reactions nucleophile et elctrophile
C’est la réorganisations des atomes et des electrons
Sous quels contrôle est la thermodynamique
Cette reactions est sous contrôle cinétique
Quels est sont couple de reference
Il ny a pas de couple de reference
Pourquoi ny a til pas de couple de reference
Car beaucoup de combinaison sont possible pour créer des liaisons
Quesque les reations pericyclique et transpositions concertes
C’est reactions ont lieu sous forme d’une réorganisations d’électrons au sein du même système orbitalaire
QUESqun acide
Un acide est un corps qui donne un ions H+
Quesqune base selon Arrhenius
Une base est une espèce capable de lâcher des ion oh- dans l’eau
Quesqune base selon la théorie de bronsted
Une base selon la théorie de bronsted est une espèce capable d’accepter un ion h+
Selon Lewis Quesqune acide Quesqune base
Selon la théorie de Lewis, une base est une substance capable de donner une paire d’électrons, tandis qu’un acide est une substance capable de recevoir une paire d’électrons.
Quels est le phénomène d’acide base
Le phénomène d’acide base est un phénomène thermodynamique
Quels est le phénomène concernant les electrophile et les nucleophile
C’est un phénomène cinétique
Quels pouvoir ont les aldéhydes et pourquoi
Les aldéhydes ont un pouvoir réducteurs car il sont capable de s’oxyder avec la reductions dun autre composer
Pourquoi certains polysaccharides et monosaccharides ont un pouvoir réducteur
Car ils sont capable de s’oxyder avec un acide avec la reductions dun autre composer
Explique moi la réactions des aldehydes avec la liqueur de felling
Dans le cas représenté ci-dessous, on observe la réaction d’un aldéhyde avec
la liqueur de Fehling. La liqueur est de couleur bleue car elle contient du
cuivre qui peut se réduire en oxyde de cuivre avec l’oxydation de l’aldéhyde.
La solution change de couleur ce qui indique la présence d’un composant
avec un pouvoir réducteur.
Comment ce fait la cyclisations des monosaccharides
Le groupe aldéhyde est capable
de réagir avec le groupe alcool et
dans le cas des glucides en forme
linéaire, cette réaction est
responsable de la cyclisation de
la molécule monosaccharidique
(glucose).
A quoi sert le OH Hemiacétal
maintient les propriétés
chimiques de l’aldéhyde donc la
capacité à réduire la liqueur de
Fehling et c’est pourquoi on dit
que le glucopyranose et tous les
autres monosaccharides
possèdent un pouvoir réducteur.
A quoi correspond alpha
Alpha lorsque le OH est en bas.
A quoi corresponds beta
Bêta lorsque le OH est en haut.
Quesqune liaisons osidique
La liaison osidique c’est la réaction entre un OH hémiacétal et le OH alcool
présent sur une autre molécule. Si cet OH alcool, avec lequel le OH hémiacétal
est capable de réagir, appartient à un autre glucide—> formation de la liaison
osidique et donc l’union de deux glucides.
Comment se définisse les osides
Les osides se définissent par le fait que leur hydrolyse libère au moins 2
molécules d’oses identiques ou différents.
Comment sont lier les oses ou les dériver doses entre eux
Les oses ou dérivés d’oses sont liés entre eux par une liaison covalente qui est la
liaison osidique.
Nome moi les disaccharides et leurs nombre dose
Disaccharides = 2 oses : Maltose, Lactose, Saccharose
♦ Oligosides = oligosaccharides : constitués de 3 à 10 oses..
♦ Polyosides = polysaccharides : polymères constitués de plus de 10
monosaccharides : amidon, glycogène, cellulose
♦ Homopolyosides : constitués d’un seul type d’ose → leur hydrolyse ne donne
qu’un seul ose
♦ Hétéropolyosides : constitués de plusieurs oses différents →leur hydrolyse
donne un mélange d’oses ou de dérivés d’oses
Combien dose chez les oligoses
3 a 10 oses
QuelquesLes polysides
Polyosides = polysaccharides : polymères constitués de plus de 10
monosaccharides : amidon, glycogène, cellulose
Caractéristique des homopolysides
constitués d’un seul type d’ose → leur hydrolyse ne donne
qu’un seul ose
Caractérisasse des heteropolysides
♦ Hétéropolyosides : constitués de plusieurs oses différents →leur hydrolyse
donne un mélange d’oses ou de dérivés d’oses
Comment s’établi la liaisons Oosidique
♦ Elle s’établit entre la fonction hémiacétal d’un ose et la
fonction hémiacétal ou alcool d’un autre ose.
♦ L’ato
Comment section forme les liaisons N-osidique
Elle s’établit entre la fonction hémiacétal d’un ose et une
fonction amine d’un dérivé d’ose.
L’atome intermédiaire entre les 2 oses est alors un atome
d’azote.
Donne moi un exemple de nom et de nature dun osides
x : L’alpha-D-Glucopyranosyl-1-6-D-glucopyranose
est constitué de 2 molécules de glucose.
♦ C’est donc un homo-disaccharides
→ homo car il est constitué du même ose : le glucose
→ disaccharides car il possède 2 glucoses
Que se passe dans l’anomerie de l’ose lorsqu’il s’engage dans une liaisons osidique
Lorsqu’un ose engage son groupement
hémiacétalique dans une liaison osidique,son anomérie
est fixée. Cela veut dire plus de basculement entre alpha et beta
Que se passe t’il pour la reductions lorsque l’ose lorsqu’il s’engage dans une liaisons osidique
L’ose en question perd alors son caractère réducteur :
on ajoute alors le suffixe “-osyl” Ex : Le 1er ose de
l’alpha-D-Glucopyranosyl-1-6-D-Glucopyranose engage
son groupement hémiacétalique (réducteur) dans la
liaison osidique.
Nom des enzymes dégradant les osides et d’où proviennent leur nom
Les enzymes prennent le nom d’osidases ou de glycosidases. Leur nom provient du nom de l’ose qui engage son carbone anomérique
dans l’osidique. x : c’est une alpha glucosidase qui hydrolyse l’alpha D-Glucopyranosyl-1-6
D-Glucopyranose puisque c’est le glucose qui engage son groupement
hémiacétalique ici.
Cite moi les 7 règles de nomenclature du maltose et de quoi est issus le maltose
♦ Le maltose est issu de la réunion de 2 glucoses (c’est donc un homo-disaccharide)
♦ Le maltose a un pouvoir réducteur car le groupe hydroxyle du deuxième ose est libre
(entouré en rouge)—> sa nomenclature se termine donc par “ose”
.
♦S’il n’y avait pas de OH hémiacétal libre (engagé dans une liaison),sa nomenclature se
serait terminée par “oside”
♦ Règle de nomenclature : ici nous avons :
1) Anomérie du 1er sucre
2) Série du 1er sucre
3) Nom – OSYL
4) Position des C engagés dans la liaison
5) Anomérie du 2ème sucre
6) Série du 2ème sucre
7) Nom du 2ème sucre avec terminaison OSE si OH hémiacétal libre sinon OSIDE si OH
hémiacétal non libre.
Quels est la structure du sacharose quels sont ses constituant
Il est constitué d’α-D-glucopyranose et de β-D-fructofuranose.
Quels sont les diffenrente nomenclature lors delà liaison du d’α-D-glucopyranose et de β-D-fructofuranose.
● Il correspond à l’alpha-D-Glucopyranosyl-1,2-β-D-Fructofuranoside
● Il peut aussi s’appeler le β-D-fructofuranosyl-2,1- α-D-glucopyranoside.
● La liaison osidique peut être β1-2 ou ɑ1-2.
Le sacharose est til réducteur
Pourquoi /
♦ Les 2 oses engageant leur fonction réductrice, le saccharose n’est pas
réducteur.
♦ Le saccharose correspond au “sucre” alimentaire. (fructose beaucoup plus
sucré que le glucose).
♦ Il est d’origine végétale : taux variable selon les aliments.
QUELS TYPE DE SACHARIDE EST LE LACTOSE COMMENT EST SA L LIASON
C’est un hétérodisaccharide car on retrouve
un galactose lié à un glucose.
Rappel : le galactose est l’épimère en C4 du glucose.
● La liaison entre les 2 est de type 1-4 car le
glucose est dans son anomérie bêta, il
possède un pouvoir réducteur car il a
l’hydroxyle hémiacétal du glucose libre, sa
terminaison est donc en ose.
QUESQUE LETREHALOSE
Ce sont 2 molécules de glucose liées qui sont en anomérie alpha.
♦ Il ne possède pas de pouvoir réducteur.
Cite les 2 type de polysaccharides Quesque qui les différencie
En homo-polysaccharides quand il y a un seul type de glucide qui est lié et polymérisé.
o En hétéro-polysaccharides lorsqu’il y a plusieurs unités glucidiques différentes qui
sont liées, elles peuvent être ramifiées ou linéaires.
Qu’iels roles ont les polysaccharides dans la cellules et les tissus que doivent ellle assurer
♦ Les polysaccharides ont plutôt un rôle structurel dans les cellules et les tissus, en effet
ces derniers sont chargés d’assurer l’organisation et la stabilité du tissu.
A quoi sont du les ramifications des polysaccharides dd
Les ramifications sont dues au fait que les glucides portent plusieurs OH
(alcool/hydroxyle) sur lequel peuvent s’attacher d’autres OH hémiacétal venant de la part
d’autres glucides.
Existe til d’autre polymère ramifier que les glucides
Il faut savoir que les glucides sont les seuls polymères biochimiques à être ramifiés
(leur structure peut être complexe). Les protéines, les acides nucléiques et les lipides ne le
sont pas.
Quesque l’amidon de quoi est til constituer
’amidon est un polymère de glucose dans les végétaux, constitué de
l’amylose (linéaire) et de l’amylopectine (ramifié).
Quels sont les propriétés chimique de l’amidon
L’amidon est un homopolyoside réducteur car il y a une extrémité ou il y a un OH
hémiacétal libre, c’est donc une extrémité réductrice.
Comment section nommé l’autre extrémités de l’amidon
L’autre extrémité se nomme l’extrémité non réductrice car la chaîne se termine
avec le carbone qui porte le OH alcool en position 4 et n’a pas de pouvoir
réducteur .
Les animaux peuvent til digérer l’amidon
Oui
Comment s’effectuer tue le traffic inracellulaire
es trafics intracellulaires peuvent s’effectuer de plusieurs manières, mais il y en a deux
principales : soit via des systèmes vésiculaires qui permettent à des molécules de passer d’un
organite à un autre, soit via des molécules qui traversent directement le cytoplasme (ou le
cytosol), à l’aide ou non du cytosquelette.
Deuxième nom du cytoplasme
Hyaoloplasme
Quesque le cytosine
Le cytosol/hyaloplasme correspond à la phase liquide, translucide où baignent les organites
mais aussi de nombreuses autres petites molécules.
Que permet le cytosquellete
Le cytosquelette
permet le maintien de la forme de la cellule. Il va également servir de transport à l’intérieur
des cellules et de système d’ancrage.
Quels est la definitions technique du cytosoles
éfinition technique : Fraction liquide du cytoplasme, obtenue après centrifugation et
élimination des organites.
Combien de pour-cent de volume le cytosole
50 %
Que se passe til lorsqu’on centrifuge un broyât de cellules surnageant
Lorsqu’on centrifuge un broyat de cellules, le surnageant qui reste à la fin correspond au
cytosol.
De quoi est constituer le cytosol
o À 85% d’eau
o D’acides aminés, d’acides gras, glycérol et des sucres issus de la digestion de
molécules plus volumineuses qui ont potentiellement été fabriquées ou
endocytées.
o D’ions (Sodium Na+ en moindre quantité, Potassium K+ en grande quantité, Cl-
, Mg2+,
Ca2+)
o De Gaz dissous tels que O2 et CO2
o D’inclusions lipidiques, de glycogène (molécules plus volumineuses que les précédentes
citées) qui permettent le stockage des sucres et des lipides (par la suite, leur dégradation
permettra de fournir de l’énergie à la cellule). Le glycogène est la principale forme de
stockage des sucres chez les animaux contrairement aux plantes pour lesquelles c’est
l’amidon)
o D’enzymes en très grand nombre (plusieurs milliers qui vont faciliter les réactions
biochimiques comme les ribosomes), d’acides nucléiques et des nucléotides (ARNm ou
ARNr).
Les ribosomes sont des particules ribonucléoprotéiques (= RNP), et associées à des ARNm,
ils forment des polysomes qui sont des lieux de synthèse des protéines.
o De protéines du cytosquelette qui sont un des constituants majeurs, organisés en structure
macromoléculaire.
Par quelle mécanisme les molecules entre dans la cellules
Ces différentes molécules sont entrées dans les cellules par des mécanismes d’endocytose ou
à l’aide de transporteurs.
Les intereactions entre les protéines ont til un rapport avec les visqueusiter de la cellules
elon les interactions des protéines (fibreuses ou globulaires) à l’intérieur du cytosol, la
consistance du cytosol peut être +/- visqueux.
Lorsque les interactions sont fortes, on aura un cytosol qui va être plutôt visqueux
(Consistance d’un gel) et inversement lorsque les interactions sont faibles, le cytosol va être
plutôt fluide. La viscosité étant basée sur des interactions, elle peut donc changer
rapidement en fonction des cellules
.
o Cette modification de consistance du cytosol entre forme gel et fluide est à l’origine de
mouvements de certains organites.
Quel et la fonctions du cytosoles
Carrefour métabolique nombreuse réactions métabolique commence dans le cytosol et se poursuivent dans d’autre compartiment
Le métabolisme du glucose et productions d’énergie
La synthèse la modifications l’adressage et la degradations des protéines
Le cytosol est le site de synthèse :
De la totalité de ses propres protéines (enzymes, constituants du cytosquelette
qui sont destinés à rester dans le cytosol)
o De la majorité des protéines mitochondriales (protéines fonctionnelles et structurelles)
o De la totalité des protéines contenues dans le nucléoplasme
o Des protéines extrinsèques de la membrane plasmique (celles sur la face cytosolique)
o Des protéines G (capable d’hydrolyser le GTP)
Ou serait le debut de la synthèse de toute protéine
Le début de la synthèse de TOUTES les protéines se fait dans le cytosol.
Q’utilise ton pour la traductions
our la traduction on utilise le code génétique (créé dans les
années 60) = dictionnaire des AA (acides aminés) :
o Dans un ARNm, la seule partie variable est la base (le ribose (sucre)
et le phosphate sont identiques), ainsi, seules les bases sont
impliquées dans le code génétique.
o On dénombre 4 bases pour 20 acides aminés différents
o Un code à trois lettres avec 4 lettres différentes (U,C,A,G) permet
de coder l’ensemble des acides aminés (43= 64 possibilités : ce qui
est suffisant pour coder les 20 AA. Mais pour un code à 2 lettres,
on aurait 42 =16 insuffisant). On parle donc de codon (ou triplet).
o Il existe un codon initiateur : AUG = Méthionine (la traduction
commence uniquement par ce codon)
o Il existe trois codons dits « STOP » ou « non-sens » : UAA, UAG et
UGA. Ces derniers ne codent pas pour des acides aminés mais
servent à arrêter la synthèse de la chaine polypeptidique.
o Mis à part la méthionine et le tryptophane codés par un seul
codon, tous les acides aminés sont codés par deux codons ou plus.
Comment est cautériser le code génétique
Le code génétique possède 3 propriétés :
o Universel : il est identique pour TOUS les organismes
vivants (animaux, plantes, bactéries, virus).(même si
récemment on a observé des déviations dans la mitochondrie et
certains organismes unicellulaires)
o Dégénéré : un même AA peut être codé par plusieurs codons.
Remarque : dans la plupart des cas, c’est la troisième base qui diffère.
o Non chevauchant : l’ ARNm est lu codon par codon, triplet par
triplet du point de départ au point de terminaison.
Attention à ne pas confondre avec les gènes chevauchants !
Quesque les ribosomes
Ils sont responsables de cette traduction :
o Ces derniers vont recevoir divers éléments nécessaires à la
traduction dont les ARNt (qui vont apporter les AA) et l’ ARNm (=
est l’information qui sera à traduire).
o Composé de 2 unités : la petite sous-unité et la grande sous-
unité qui elle contient l’enzyme capable d’accrocher
successivement un AA à la chaîne polypeptidique en cours
d’élaboration : c’est la peptidyl transférase.
Qu’esqune chaînes peptidique
Une chaîne peptidique est constituée d’une succession
d’acides aminés liés par des liaisons amide (= liaison CONH).
♦ Une liaison peptidique est la formation d’une liaison amide entre
l’extrémité COOH d’un premier AA avec l’extrémité NH2 de l’acide
aminé suivant.
♦ L’ordre des AA dans cette chaîne est défini par la séquence de
l’ ARNm via l’information contenue dans cette séquence.
♦ A chaque liaison amide formée on aura l’élimination d’une
molécule d’eau.
Quels sont les etapes de la traductions cite les moi
La traduction s’effectue en 3 étapes :
o Initiation : assemblage du ribosome sur l’ ARNm.
o Élongation : accrochage des acides aminés les uns aux autres via des cycles répétés
de délivrance d’ AAs et de formation de la liaison peptidique. C’est aussi lié à des
mouvements le long de l’ ARNm par des mécanismes de translocation.
o Terminaison : libération de la chaine polypeptidique.
♦ Les mécanismes généraux sont identiques mais il peut exister des différences entre les
eucaryotes et procaryotes surtout au niveau des facteurs d’initiation, d’élongation et de
terminaison.
Parle moi de l’initiation de la traductions
ctivation de l’amino-acyl : Avant l’initiation, il y a l’activation du
premier AA qui est la Méthionine.
o L’ AA (Met) est activé par accrochage sur un ARNt dit initiateur
grâce àune enzyme : l’amino-acyl ARNt synthétase qui couple
l’ AA à son ARNt.
o L’amino-acyl ARNt synthétase (ARNt initiateur) transforme
l’amino-acyl(via de l’ ATP) en amino-acyl-AMP (avec libération de
2 pyrophosphates).
o Puis, par rupture de la liaison, l’enzyme transfère l’amino- acyl-
AMP surl’ ARNt.
On obtient ainsi un acide aminé lié à un ARNt : l’amino-
acyl-ARNt, en 3’ (c’est un phénomène orienté)
Quels sont les deux sous unités du ribosomes et explique moi avec les facteurs
Au début, les deux sous-unités du ribosome sont dissociées :
o 4 à 6 facteurs d’initiation (dont eIF4f, eIF4a et eIF4b) et une
hélicase (enzyme ATP-dépendant) vont s’associer au niveau de la
coiffe située à l’extrémité 5’ de l’ ARNm (extrémité où commence
la lecture).
o Ils sont ensuite rejoints par la petite sous-unité associée à
d’autres facteurs d’initiation : eIF2A + GTP + MET-ARNt
o Cet ensemble va se placer sur le site P (= site peptidyl de la sous-
unité)
Comment se termine initiations de la traduction
Cet ensemble va commencer la lecture de l’ ARNm via une
hélicase (elle nécessite de l’énergie sous forme d’hydrolyse
de l’ ATP).
o Lorsque ce complexe rencontre un codon AUG (codon
d’initiation), le facteur eIF2A hydrolyse le GTP auquel il est lié,
entraînant la dissociation des facteurs d’initiation.
o Cette dissociation permet à la grosse sous-unité de venir se fixer
à la petite sous-unité.
On obtient ainsi un complexe ribosomal de 80S (Svedberg)
fonctionnel.
L’initiation est terminée.
Quels sont les etapes d’élongations
A chaque cycle d’élongation, on observe :
o L’activation de l’amino-acyl ARNt avec du GTP et
deuxfacteurs eEF1((=eucaryote élongation factor)
o La liaison de l’amino-acyl-ARNt dans le site A du
ribosome(petite sous-unité)
o Transfert spontané du peptide sur le site A : transpeptidation
o La libération de l’ ARNt (qui était sur le site P)
o La translocation du site A au site P grâce à un facteur eEF2 et
L’hydrolyse du GTP (1 GTP pour chaque translocation de
codon).
♦ Ce cycle va avoir lieu jusqu’à l’étape de terminaison.
Comment se fait la terminaisons
Lorsque le ribosome arrive à un codon stop (UAA, UAG, UGA), il
s’arrête dans le site A : le facteur eRF (qui a une structure
tridimensionnelle très proche de celle d’un l’ ARNt) se lie au codon
stop et provoque l’hydrolyse du peptidyl- ARNt (rupture de la liaison
ester sur le site P donc le peptide est décroché du ribosome) et libère
donc le peptide dans le cytoplasme.
Quesque l’adressage des protéines
Dans le cytosol, il y a des facteurs spécialisés dans la reconnaissance des séquences d’adressage
des protéines. Ils permettent de trier et diriger les protéines vers une destination.
Les principaux à retenir sont :
SRP
(Signal Recognition Particle)
Adressage des protéines vers le Réticulum
NLS
(Nuclear Localization Signal)
Adressage des protéines vers le Noyau
Quesque les modifications psotraductionelle
Le cytosol est en mesure de modifier les protéines soit pendant (co-traduction), soit après la
traduction (post-traduction).
♦ On dénombre une centaine de modifications pouvant toucher les AAs :
o Phosphorylation-déphosphorylation
o Enlèvement Méthionine
o Modifications des acides aminés
o Méthylation, Carboxylation, Acétylation, Sulfatation de certains AAs
o Glycosylation : O-glycosylation au niveau de l’appareil de Golgi, pouvant intervenir sur un
nombre limité de protéines cytosoliques.
o Accrochage d’acides gras, après la traduction, sur certaines protéines leur permettant de
s’ancrer, de manière réversible ou non, sur la face cytosolique des membranes plasmique,
nucléaire et des différents compartiments endomembranaires (cas de l’isoprénylation ou
formation des ancres GPI).
o Conformation 3D et possibilité +/- dépliement par les protéines de choc thermique,
permettant l’acquisition d’une conformation tridimensionnelle, qui confère une activité à
la protéine.
o Ubiquitination (= dégradation)
Quesque l’accrochage d’acide gras
L’accrochage de résidus d’acides gras se fait sur des protéines néosynthétisées qui vont
permettre d’adresser ces protéines vers la membrane et permettre leur insertion du côté
cytosolique.
♦ Parmi ces différentes possibilités d’accrochage des résidus d’acides gras on va avoir des réactions
qui vont soit se faire de façon co-traductionnelle (pendant la traduction) ou de façon post-
traductionnelle (une fois que la protéine est terminée).
Les protéines seront ainsi ancrées dans la membrane sur la face extracellulaire (c’est le
cas de l’ancre GPI) ou intracellulaire (accrochage des protéines sur la face cytosolique).
CO
TRADUCTIONNELLE
EXTRACELLULAIRE
GLYPATION : consiste à accrocher une ancre GPI
(glycosylphosphatidylinositol) dans le
Réticulum endoplasmique
INTRACELLULAIRE
MYRISTOYLATION
POST
TRADUCTIONNELLE
PALMITOYLATION
ISOPRENYLATION
Quels sont les caractéristique de chocs thermique
Aussi appelées Heat Shock Proteins (HSP) = Protéines chaperonnes =
Protéines de stress
♦ Localisation extrêmement variable (cytosol, matrice de la
mitochondrie, lumière du réticulum endoplasmique, lumière des
lysosomes, membrane interne…).
♦ Elles ont TOUTES une activité ATPasique SAUF l’ubiquitine.
♦ Poids moléculaire variable (10 à 110 kDa)
♦ Rôle général dans l’intégrité des autres protéines cellulaires, dans
l’adressage, dans les modifications post- traductionnelles et dans la
dégradation des protéines.
♦ Elles interviennent dans des mécanismes physiologiques.
Quels sont les différent type de protéines de chocs thermique
HSP constitutives : présentes de façon permanente dans toutes les
cellules à l’état normal => ubiquitaire (ex : ubiquitine).
♦ HSP inductibles : apparaissent lors de phénomène de stimulation ou
de stress (infection virale, hypoxie, action de toxines), elles sont
absentes à l’état normal.
Ex : Tout stress sur des cellules peut conduire à des
dénaturations pour les protéines. La renaturation est un
mécanisme thermodynamiquement spontané qui se fait à 20°C
normalement. L’augmentation de la température d’environ 4-5
degré (à 37°C chez l’Homme), au sein d’une cellule va induire une
réponse transitoire qui se traduit par une diminution de la
synthèse de certaines protéines et par la modification de la
conformation spatiale (souvent associé à la perte de leur activité
fonctionnelle). Ces protéines modifiées auront tendance à
s’agréger et peuvent devenir toxiques et dangereuses pour les
cellules. Il y aura donc une augmentation de la transcription des
gènes codant pour les HSP et une augmentation de la synthèse
des protéines chaperonnes qui permettent de diminuer cette
agrégation.
Comment se fait Acquisition de
la
conformation
tridimensionn-
elle des
protéines
♦ Pour être fonctionnelles, les protéines doivent se modifier et acquérir
une conformation définitive nécessaire à leur intervention dans les
différentes fonctions qu’elles peuvent avoir .
C’est alors que les protéines chaperonnes (hsp et co-
chaperonnes) interviennent pour replier la protéine et acquérir sa
conformation tertiaire et quaternaire qui sont absolument
indispensables pour leurs fonctions dans la cellule.
Que permet la ClaTHrine
a clathrine permet la formation, soit de bourgeonnement, soit de
molécules d’endocytose. Elle est associée à une protéine adaptative :
l’adaptine, qui permet la liaison.
QUESQUE LE DESABILLAGE DES VÉSICULES
♦ Lorsque la vésicule est formée, elle va perdre son manteau de clathrine
(nécessaire à la formation de la vésicule). Ce sont les HSP 70
constitutive qui vont être responsables du désassemblage du manteau
(par hydrolyse de l’ ATP), permettant ainsi à la vésicule déshabillée d’aller
fusionner avec d’autres compartiments (éventuellement le système
endosomal, en fonction de l’origine de cette molécule).
QUE VA PERMETTRE LEDESSASEMBLAGE DES VÉSICULES
Le désassemblage du manteau va permettre le recyclage de la clathrine
et de l’adaptine pour faire d’autres molécules d’endocytose ou
permettre des bourgeonnements à partir d’autres compartiments
comme le réticulum endoplasmique.
COMMENT SE FAIT LA DIMERISATIONS DES RÉCEPTEUR
es protéines chaperonnes, dont la HSP90, vont agir sur les
récepteurs nucléaires aux hormones stéroïdes.
♦ Certaines molécules informatives hydrophobes sont capables d’entrer
à l’intérieur des cellules, comme les hormones de types stéroïdes, qui
sont capables de passer à travers les membranes. Après avoir traversé
la membrane plasmique, certaines des molécules vont se fixer à la
HSP90, qui inactive les récepteurs nucléaires. La formation du
complexe récepteur-hormone va libérer la HSP90 et va ainsi
permettre la dimérisation des deux récepteurs avec leur ligand
(dimérisation puis liaison à l’ ADN sur des séquences nucléotidiques
spécifiques de type HRE (Hormone Responsive Element) puis
transcription de gènes cibles.
♦ Des molécules pharmacologiques considérées comme des
antihormones peuvent inhiber cette voie de transmission du signal
en plusieurs points :
o Soit en inhibant la dissociation de HSP90/récepteur ce qui
empêche HSP90 de quitter le récepteur et donc impossibilité à
l’hormone de s’y fixer .
o Soit en empêchant le complexe hormone/récepteur de se fixer
sur l’ ADN et donc pas de transcription des gènes cibles.
Exemple : La pilule du lendemain RU486 = mifépristone
o Soit en empêchant la transcription
COMMENT se fait la degradations des protéines
Le cytosol est à l’origine d’une protéolyse importante (=dégradation des protéines).
♦ La concentration finale de protéines cytosoliques peut se modifier très rapidement par
activation de la protéolyse.
♦ La concentration d’une protéine dépend ainsi de multiples facteurs :
o Vitesse de synthèse
o Durée de vie de la protéine
o Vitesse de dégradation
Quesque les proteases
Complexe protéique
Quels sont les deux types de proteases
Protéases fonctionnant à pH neutre : retrouvées dans le cytosol ou
dans la lumière des organites, organisées sous forme de tonneau tel
que les protéasomes
Ex :
o Protéasome (enzymes regroupées en tonneaux (cylindrique),
observable au ME).
o Exopeptidase cytosolique : Calcium (Ca2+) dépendante
dégrade les extrémités des protéines en présence de
Ca2 (catalyseur)
o Caspase (mises en jeu pendant l’apoptose=mort cellulaire
programmée)
o Clipase dans la lumière du RE et mitochondrie : permet la
séparation de peptides signaux.
De quoi dément de la durée des protéines
La nature du premier AA (sa séquence)
♦ La présence de séquences spécifiques
♦ Parmi les séquences particulières :
o PEST (Proline, Acide Glutamique, Sérine, Thréonine)
o D-Box = « Destruction Box » (9 acides aminés).
Les D-Box sont notamment présentent chez les cyclines
(protéines régulatrices du cycle cellulaire).
♦ Ces séquences peuvent augmentent la vitesse de dégradation.
♦ Certains acides aminés qui peuvent être :
o Déstabilisants : Isoleucine
o Moyennement déstabilisants : leucine
o Stabilisants : méthionine ou glycine.
⇨ En fonction de la quantité de ces acides aminés, la protéine
aura une durée de vie +/- longue
Comment se fait la degradations par le proteasome
es protéasomes sont des structures assez volumineuses oligomériques, en forme de tonneau,
à l’intérieur desquels a lieu la protéolyse.
♦ La dégradation par l’intermédiaire du protéasome se divise en plusieurs étapes et nécessite
l’intervention de l’ubiquitine. Ubiquitine = protéine de 8,5kDa, ubiquitaire (présente dans
toutes les cellules eucaryotes), appartenant à la famille des protéines chaperonnes.
o 1 : Accrochage de plusieurs molécules d’ubiquitine de façon covalente (fixation sur lysine).
D’autres protéines (E1, E2 et E3) viennent compléter le signal. L’ubiquitine se fixe sur E1 qui
est l’enzyme d’activation de l’ubiquitine (105kDa) et est la plus volumineuse. Transfère sur
E2. L’ensemble E2/ubiquitine s’assemble à E3. E3 sélectionne la protéine à dégrader en
fonction de la nature du coté N-ter.
La méthionine, la sérine, l’alanine, la thréonine, la glycine et la cystéine sont des AA
résistants à la dégradation par le système ubiquitine.
Tandis que d’autres comme l’arginine, lysine, histidine, etc, favorisent l’accrochage de E3 :
ces AAs ont un temps de demi-vie de l’ordre de 30 min.
o 2 : Transfert de l’ubiquitine sur le substrat qui est la protéine à dégrader .
o 3 : Adressage du substrat au protéasome (deux types : un de 20S et un de 26S (environ
1700kDa), le plus grand forme un tonneau de 45 nm de long) qui contient les enzymes
protéolytiques qui vont dégrader les protéines en petit peptides. Les produits de
dégradation sont des protéines uniquement partiellement hydrolysées (leur dégradation se
terminera dans les lysosomes) ou des peptides.
o 4 : recyclage de l’ubiquitine
o 5 : transformation des petits peptides en acides aminés par les exopeptidases dans le
cytosol.
Quels sont les différente type de lubiquitinylation
REVERSIBLE (dé-ubiquitinylation) :
o Ex : récepteurs cytosoliques, nucléoplasmiques ou membranaires,
des protéines comme les histones.
o Ce phénomène est contrôlé par la cellule elle-même par des
enzymes spécifiques et permet ainsi leur recyclage
●IRREVERSIBLE :
Ex : Protéines transmembranaires (des récepteurs), certaines
enzymes cytosoliques ou protéines en cours de biosynthèse
Quels role joue les proteosomes dam=ns limuniter
l existe un mécanisme particulièrement important faisant appel au protéasome. Il s’agit des
Infections virales
Rôle important du protéasome dans l’immunité
o 1 : Fixation de la particule virale (=antigène) sur un récepteur .
o 2 : Endocytose et formation d’une vésicule.
o 3 : Ubiquitinylation de la vésicule et dégradation partielle des protéines virales en peptides
par le protéasome.
o 4 : Passage des peptides dans le RE (grâce à des systèmes de transporteurs) qui contient dans
sa membrane des molécules du CMH I (complexe majeure d’histocompatibilité de type I).
o 5 : Ce complexe CMH I transporte les peptides antigéniques (liés de manière covalente) à la
surface de la membrane plasmique où il va être exocyté. Ils sont ensuite reconnus par des
récepteurs CD8 des lymphocytes T.
o 6 : Activation du système immunitaire.
♦ Les protéines cytosoliques avec des anomalies structurelles ou avec un défaut d’adressage sont
aussi dégradées par le protéasome. Ces protéines anormales peuvent apparaître après un stress
(choc thermique, toxines, hypoxie…).
Quesque les protéines g
G = Guanine
♦ Ce sont des molécules capables de fixer du GTP/GDP, d’hydrolyser le GTP en GDP (ce qui va
libérer de l’énergie pour les réactions biochimiques) et de libérer des phosphates.
♦ Elles sont synthétisées dans le cytosol et sont susceptibles de subir d’éventuelles
modifications (accrochage de résidus acides gras permettant l’ancrage dans les membranes
du coté cytosolique). Cet accrochage est nécessaire pour leur activité fonctionnelle sauf
pour la dynamine et la protéine SAR.
Quels sont les grande protéines g ou heterotrimeriques
Constituées de trois sous-unités (α, β & γ)
♦ Accrochage permanent à la membrane
♦ Associées à la membrane plasmique et aux
membranes des différents compartiments
du système endomembranaire et participent
au flux de membrane.
♦ Rôle dans la transmission de signaux
chimiques hydrosolubles où ils sont couplés
aux récepteurs aux protéines G (RCPG à 7
domaines transmembranaires : la plus
grande famille de récepteurs chez
l’Homme).
♦ Activation irréversible par des toxines
(toxine cholérique, coqueluche).
Quels sont les petites protéines g
Associées temporairement à la membrane
♦ Rôle principal : hydrolyse du GTP
♦ Plusieurs familles avec des rôles très
différents :
o ARF : bourgeonnement de vésicules,
flux membranaire, contrôle du
revêtement des molécules de
coatomères.
Ex : ARF6 qui intervient aussi dans
les phénomènes de phagocytose,
voir dans la migration des cellules.
o Rab : flux membranaires. Rôle dans la
formation et transport des vésicules (ex
: système nerveux), et dans les
mécanismes d’endocytose (Ex : Rab1
associée aux puits de clathrines) et
d’exocytose.
o Ras : activées par des récepteurs
membranaires (récepteurs aux facteurs
de croissance), capables d’agir sur les
phénomènes de prolifération et de cycle
cellulaire.
o Dynamine : fermeture et internalisation
de vésicules à cavéoles et à clathrines
lors de l’endocytose. Elles interviennent
à partir d’un certain nombre de
compartiments y compris l’appareil de
Golgi.
o Rho & Rac : interviennent dans
l’organisation du cytosquelette
Quesque le calcium
C’est un ion extrêmement important dans la vie d’une cellule.
♦ Les variations de la concentration de calcium dans la cellule sont à l’origine de très nombreux
phénomènes comme l’activation d’enzymes cytosoliques ou nucléaires, de Désoxyribonucléase
ou de ribonucléase, l’activation de protéines régulatrices du génome comme les facteurs de
transcription ou contrôlant le cycle cellulaire.
♦ Un grand nombre de protéines contractiles font intervenir les Ca2+
♦ Le calcium est stocké dans la cellule dans différents compartiments membranaires, notamment
dans la mitochondrie, le réticulum endoplasmique rugueux, le noyau et l’appareil de Golgi.
♦ Dans le cytosol, le calcium contrôle directement les protéines membranaires et cytosoliques qui
permettent la fusion, la contraction et le passage à travers des jonctions cellulaires.
♦ Il existe une protéine spécifique : la calmoduline, qui se lie simultanément à 4 ions Ca2+. Ce
complexe joue un rôle pivot dans de nombreuses étapes métaboliques qui interviennent dans
la phosphorylation/déphosphorylation de protéines cytosoliques et nucléoplasmiques.
en quoi les lipides sont des molecules essentiels
Les lipides sont des molécules essentielles à la vie, par leurs fonctions, qui
Combien de pourcentage de presences des lipides.
Elles sont omniprésentes et représentent jusqu’à 20% de la masse
corporelle chez l’Homme.
Les lipides représente til une grande apport d’énergie de combien environs
Les lipides représentent une grande source d’énergie : 1g de lipides =
9kcal d’énergie.
Comment sont les lipides dans l’eau et cela est du a quoi
Peu soluble du a leur longue chaise aliphatique qu leur confèrent des proprieter hydrosoluble
Dans quels type de solvant les lipides sont ils solubles
Les lipides sont soluble dans les solvant tels que l’éther le benzene ou le chloroforme
D’où vient le terme lipides
Le termes lipides vient du grec l’iPod qui veut dire graisse
Pourquoi les lipides sont aux centre de problème de santé majeur
Ces molécules sont au centre d’un problème de santé publique majeur. La
disproportion entre l’apport énergétique en matières grasses et la
dépense énergétique est à l’origine d’une épidémie de surpoids (1/3 des
français en 2006 = environ 20 millions par accumulation de triglycérides
au niveau du tissu adipeux). À l’originede problèmes cardiovasculaires.
Depuis les années 2000, il existe une politique de SP qui pour limiter ces
problèmes, défend l’idée d’une activité physique régulière et d’un apport
limité en matières grasses.
Quels sont les 3 roles des lipides
Un rôle nutritionnel important du fait de leurs propriétés
énergétiques. Ils peuvent être des vitamines ou des facteurs
indispensable (essentiels) de notre alimentation car nous sommes
incapables de les synthétiser .
o Un rôle structural essentiel par la constitution des membranes
cellulaires, bicouche lipidique ainsi que des liposomes.
o Un rôle informationnel par le rôle des hormones ou autres
messagers intracellulaires.
Existe til des polymere de lipides
Non
Que sont les acides gras
es acides gras sont des chaînes aliphatiques linéaires dérivant du
groupement acétyl à 2 atomes de carbone.
De quels catégorie font partie les acides gras
es acides gras entrent dans la composition de lipides complexes. Ce
sont les glycéro-phospholipides, les glycérides ou les sphingolipides.
Quels type de lipides ont une structure complexe
’autres familles lipidiques, les terpènes et les stéroïdes ont une
structure plus complexe, ramifiée, insaturée et polycyclique car ils
dérivent de groupements isoprényl à 5 atomes de carbone.
En combien de catégorie sont séparer les différente famille de lipides
es homolipides dont la structure ne renferme que des
atomes de carbone, d’hydrogène et d’oxygène. C’est le cas
des acides gras, glycérides, stéroïdes et terpènes.
o Les hétérolipides dont la structure renferme des atomes de
phosphore ou d’azote en plus des atomes de carbone,
d’hydrogène et d’oxygène. Ce sont les sphingolipides et les
glycéro-phospholipides.
Sous quels forme sont les acides gras dans le corps ? Et pourquoi ?
Ils sont abondants dans l’organisme sous la forme de structures lipidiques plus
complexes car ils permettent la constitution de familles lipidiques telles que les
glycérophospholipides ou les sphingolipides formant la bicouche lipidique de notre
membrane cellulaire.
A part dans la membrane ou trouve ton les acides gras
Ils peuvent être libre (pas que dans la membrane) n les retrouve également stockés sous forme de triglycérides. Forme sous laquelle
ils constituent une réserve d’énergie très importante.
A partir de quoi sont synthétiser les acides gras
Les acides gras sont synthétisés à partir de l’acétate activé ou acétyl-CoA et ntiennent généralement un nombre pair de carbone.
Quesque les acides gras insaturés
Leur chaîne aliphatique peut comporter une ou plusieurs doubles liaisons auquel cas
on les nomme acides gras insaturés
Combien de type d’acide gras insaturés
s sont monoinsaturés s’il y a une double liaison. On les nomme AGMI.
o Poly-insaturés s’il y en a plusieurs. On les nomme AGPI.
Quesque les eicosanoides
Il existe aussi des dérivés hydroxylés d’acides gras. Ce sont les eicosanoïdes
Comment sont nommer les aides gras
es acides gras peuvent tous être nommés à partir de la formule ci-dessous.
“n” est
le nombre de carbone, X le nombre d’insaturations et « a, b etc… » la position des
insaturations. Par exemple l’acide palmitique est C16.
Quels est l structures des acides gras
Les acides gras ont une structure extrêmement simple.
Comment est structurer des acides gras
C’est une chaîne hydrocarbonée linéaire, non substituée, dont le premier atome de
carbone porte une fonction acide carboxylique.
Combien de carbone dans la chaîne palmitique du carbone quels carbone porte la fonctions carboxylique
Voici par exemple l’acide palmitique en représentation topologique, cela veut dire
que chaque angle de la chaîne dessinée est un groupement CH2.
♦ L’acide palmitique renferme 16 atomes de carbone. L’atome de carbone numéro 1
porte la fonction acide carboxylique. Elle se termine par un groupement CH3, portant
le carbone 16. Chaque angle de la chaîne représente un CH2.
Quels est l’ancienne numérotations des acides gras
Une ancienne numérotation est encore utilisée aujourd’hui. Elle fait référence à la
numération β (beta) qui vient de la réaction de β-oxydation qui est un catabolisme
permettant de produire de l’énergie à partir de l’oxydation des acides gras.
♦ Dans cette réaction, le carbone β visible sur le schéma au-dessus est oxydé,
entraînant la libération d’une molécule d’acétyl-coA alimentant le cycle de Krebs.
Cela permet la production d’énergie ATP .
♦ On utilise également la notion de carbone ω (omega) comme dans les omega-3 ou
omega-6. Le carbone ω est le dernier carbone de la chaîne de l’acide gras. (ici, C16)
Quels sont les acides gras saturée
Les acides gras saturés ne présentent pas de double liaison dans leur chaîne
carbonée.
♦ Voici les principaux acides gras saturés ainsi que leur origine.
♦ Parmi eux, l’acide palmitique a un rôle important car c’est le premier acide
gras synthétisé dans l’organisme. C’est lui qui sert de base à la synthèse de tous
les autres acides gras de l’organisme, par coupure, élongation ou
diversification.
Quels est la structures des acides gras instaturer
La chaîne aliphatique des acides gras insaturés comporte une ou
plusieurs insaturations. Donnant des AGMI (AG mono insaturés) ou
AGPI (AG polyinsaturés).
