Química Biológica - Enzimología Flashcards

1
Q

Que quiere decir 5UI/mg?

A

1mg de proteina — en 1 minuto — va a consumir 5mM de sustrato

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2
Q

Ecuacion para cambio de concentracion de producto en el tiempo:

A

Vo= d[P]/dt

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3
Q

Ecuacion para desaparición de sustrato en el tiempo:

A

Vo=-d[S]/dt

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4
Q

Existe un pH optimo?

A

Si, es en el que los aA involucrados estan cargados especificamente para que la enzima reaccione con el sustrato. Tambien existe una Temp optima.

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5
Q

Como se relacionan la concentracion de enzimas y la actividad enzimatica?

A

A medida que aumenta la concentracion de enzimas, aumenta linealmente la actividad enzimatica.

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6
Q

Que quieren decir las K? Da ejemplos.

A

K nos da idea de cuánta reacción se da. Ej si K1 es mucho mayor que K-1, quiere decir que la reaccion se da practicamente toda hacia la derecha.

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7
Q

Que es Kcat?

A

Kcat y K2 son sinonimos

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8
Q

K1.[E].[S]=

A

velocidad de formacion de complejo ES

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9
Q

K-1.[ES]=

A

velocidad de ruptura de complejo ES

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10
Q

Como se cual es la concentracion total de enzima en el sistema?

A

Es la suma de enzima libre y en complejo

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11
Q

Que parametros pueden ser optimizados en una reaccion para que la actividad de la enzima sea maxima?

A

La temperatura, el pH, la concentración de cofactores

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12
Q

Que es km? matematicamente

A

km=k-1.k2/k1

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13
Q

Que es km? conceptualmente

A

Es la concentración a la cual la reaccion va a la mitad de su velocidad max. Me da una idea de la afinidad de esa enzima por su sustrato.

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14
Q

Como saco km y vmax de linealizacion de Lineweaver-Burk?

A

La oendiente de la recta de la linealizacion es km/vmax

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15
Q

Vo segun Briggs y Haldane

A

Vo=Vmax[S]/km+[s]

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16
Q

Vmax segun Briggs y Haldane

A

Vmax=k2.[E]T

17
Q

Recrea grafico linealizacion lineweaver-burk

A

es el y=1/Vo x=1/[S]

18
Q

Recrea grafico linealizacion eadie hofstee

A

y=Vo x=Vo/[S]

19
Q

Cómo afectan los cambios en la presión al sistema?

A

Puede afectar la disposicion espacial de los grupos y generar sobrehidratación.

20
Q

Cómo afecta la temperatura al sistema?

A

Cuanto más sube la temperatura, más aumenta la actividad. Cuidado de no llegar a la desnaturalizacion, eso baja la actividad. Implica que hay una temp optima.

21
Q

Que es la inhibicion por producto?

A

Es cuando al subir los niveles de producto final, este se une al sitio alosterico de la enzima y actua como inhibidor enzimatico de la enzima misma que permite su existencia.

22
Q

Que es la inhibicion por sustrato?

A

Se da una disminución progresiva de la actividad a partir de [S]max porque hay tanto sustrato que el complejo EP se bloquea cuando mas de una molec de sustrato intenta unirse.

23
Q

Como funcionan los inhibidores?

A

Inhibidores enzimaticos son moleculas que se unen a enzimas y no permiten que se les una el sustrato.

24
Q

Explica regulacion alostérica - inhibidor

A

Es cuando un inhibidor enzimatico se une al sitio alosterico, esto genera que el sitio activo se modifique y ya no sea capaz de unirse al sustrato.

25
Q

Explica regulacion alosterica - activador

A

Es cuando un activador enzimatico se une al sitio alosterico generando que el sitio activo modificado “vuelva” a un estado en el que sea capaz de unirse al sustrato.

26
Q

3 caracteristicas de inhibidores (que no sea que pueden ser reversibles o no)

A
  • actúan aunque esten en bajas concentraciones
  • se unen tanto a la E como al complejo ES
  • no desnaturalizan la proteína
27
Q

Que caracteriza la inhibición irreversible?

A

Uniones covalentes

28
Q

Explica inhibición competitiva, cómo lo soluciono, cómo varían Vmax y Km.

A

Molécula muy similar al sustrato se une al sitio activo y la enzima queda obstruida e inutil. Para solucionarlo se debe añadir mas sustrato tal de desplazar el equilibrio de la reacción hacia la izq. revirtiendo la inhibición. Vmax se mantiene igual y Km aumenta.
km’=km(1+[I]/Kic)

29
Q

Explica inhibición acompetitiva y cómo afecta a Vmax y Km.

A

El inhibidor se une al complejo ES, la enzima queda trancada sin poder formar producto a pesar de estar en complejo, queda ESI. Vmax y Km disminuyen.
Vmax’=(Vmax)/(1+[I]/Kia)
Km’=(km)/(1+[I]/Kia)
No se soluciona agregando sustrato.

30
Q

Explica inhibicion mixta y como afecta a Vmax y Km.

A

El inhibidor se une a la enzima tanto estando libre E como cuando esta en complejo ES. Por esto posee Kic y Kia.
Vmax’=(Vmax)/(1+[I]/Kia)
Km’=(km(1+[i]/Kic))/(1+[i]/Kia)
Vmax disminuye
Km aumenta o disminuye dependiendo de Kic y Kia
No se soluciona agregando sustrato.

31
Q

Explica inhibicion no competitiva y como afecta a Vmax y Km.

A

La union del inhibidor no se da en el sitio activo, sino que en otro lugar, por lo que inactiva a la enzima sin competir (porque el sustrato se le une, pero es inutil). Al mismo tiempo es mixta, porque como no depende del sitio activo no le cambia nada que este en complejo o no. Su constante es Ki.
Vmax’=Vmax/(1+[I]/Ki)
Vmax disminuye
Km se mantiene igual
No se soluciona agregando sustrato.

32
Q

Explica diferencias entre:
1. Especificidad absoluta
2. Especificidad de grupo
3. Especificidad de enlace
4. Especificidad estereoquimica

A
  1. Cataliza una única reacción
  2. Actúa sobre un único grupo funcional
  3. Actúa sobre un único tipo de enlace sin importar el resto de la molécula
  4. La enzima actúa sobre un isómero óptico en particular
33
Q

Que es la catálisis ácido-base?

A

Es cuando los grupos R de aA aceptan o ceden protones para estabilizar el estado de transición.

34
Q

Que es la catálisis covalente?

A

Es cuando los grupos R de aA interaccionan con el sustrato y forman intermediarios.

35
Q

QUE ES LA CATALISIS POR IONES METALICIOS?

A

Orientan sustratos - estabilizan intermediarios cargados

36
Q

Que es la catalisis electrostatica?

A

Excluye agua del sitio activo. Estabiliza producto intermediario.