QIII - "Welt der molekularen Stoffe" Flashcards
Was sind Monosaccharide?
Einfachzucker oder Monosaccharide sind eine Stoffgruppe von organisch-chemischen Verbindungen. Sie sind die Produkte der partiellen Oxidation mehrwertiger Alkohole. Alle Monosaccharide haben eine Kette aus mindestens drei Kohlenstoffatomen als Grundgerüst und weisen eine Carbonylgruppe sowie mindestens eine Hydroxylgruppe auf.
Man unterscheidet zwischen Aldosen (Monosaccharide mit Aldehydgruppe) und Ketosen (Monosaccharide mit Ketogruppe)
D-Galaktose
häufig vorkommendes Monosaccharid
Wo liegt der Unterschied zwischen Glucose und Galactose?
Glucose
(auch Traubenzucker, häufigstes Monosaccharid)
Wie kommt es zum Ringschluss der Glucose?
- negative Partialladeung am O-Atom bei C1 und positive Partialladung an C1 selbst
- Proton lagert sich an O-Atom an, doppenbindung bricht auf
- O-Atom das C5 lagert sich an C1, H+ wird abgespalten
- H+ lagert sich an O-Atom des C1
- OH an C1 oben = β (auf dem„Bett“ liegen), unten = α („I fall“)
- OH-Gruppe rechts in Fischer = unten in Haworth
In wässriger Lösung stellt sich ein Gleichgewicht zwischen den beiden Halbacetal formen und der offenkettigen Aldehydform ein. Da die zyklischen Strukturen wesentlich stabiler sind, ist die Konzentration der offenkettigen äusserst gering.
Fructose
Ketohexose
- hohe Süsskraft
- reduzierend
- Fehling: positiv
Ringbildung der Fuctose
Warum fällt bei der Fructose die Fehlingprobe positiv aus?
Fehlingprobe fällt positiv aus, aufgrund der Keto-Enol-Tautomerie.
Wie alle Kohlenhydrate besteht Fructose aus einer Kohlenstoffkette, an der jedes C-Atom entweder mit einer Hydroxyl- oder Carbonylgruppe verbunden ist. Damit sind in einem Kohlenhydratmolekül sowohl die funktionelle Gruppe des Alkohols als auch die der Carbonyle vorhanden. Kohlenhydrate besitzen deshalb die Möglichkeit, sowohl wie Alkohole als auch wie Carbonylverbindungen zu reagieren. Beide Verbindungstypen stehen in einem besonderen Verhältnis zueinander, im Klartext: Sie können sich ohne äußere Hilfe ineinander umwandeln. Diese Eigenschaft nennt man Keto-Enol-Tautomerie.
Was sind DIsaccharide?
Verbinden sich zwei Monosaccharide unter Vollacetalbildung miteinander, so entsteht ein Disaccharid. Die Bindung heißt glycosidisch. Auf einen speziellen Zucker bezogen heißt es dann glucosidisch oder fructosidisch.
Alle Disaccharide sind optisch aktiv und haben einen süßen Geschmack, der allerdings unterschiedlich ausgeprägt ist.
Lactose
Disaccharid
Galactose-β-(1→4)-Glucose) Milchzucker
- Fehling: positiv, da anomeres C der Glucose nicht gebunden
Cellobiose
(Glucose-β-(1→4)-Glucose)
Disaccharid der Cellulose
Saccharose
(Glucose-α-(1→2)-Fructose) Rohr- oder Rübenzucker
- nicht reduzierend, keine Ringöffnung möglich, da beide Anemonen C gebunden
- Fehleng: negativ
- fructosemolekül um 180° Gedreht
Was sind Polysaccharide?
Polysaccharide (auch als Vielfachzucker, Glycane/Glykaneoder oder Polyosen bezeichnet) sind Kohlenhydrate, in denen eine große Anzahl (mindestens elf) Monosaccharide (Einfachzucker) über eine glycosidische Bindung verbunden sind.
Beispiele für Polysaccharide sind Glykogen, Stärke (Amylose und Amylopektin), Pektine, Chitin, Callose und Cellulose. Polysaccharide spielen für Pflanzen und Tiere eine wichtige Rolle als Schleimstoffe, Reservestoffe und Nährstoffe. Sie sind zum Beispiel in Getreidekörnern und Kartoffeln vorzufinden. Pflanzliche Zellwände bestehen zu über 50 % aus Cellulose und Hemicellulose, letztere ist ein Gemisch aus Polysacchariden, das eine stützende Funktion in der Zellwand übernimmt.
Cellulose
Die Cellulose ist der Hauptbestandteil von pflanzlichen Zellwänden (Massenanteil 50 %) und damit die häufigste organische Verbindung der Erde. Die Zellulose ist deshalb auch das häufigste Polysaccharid.
Sie ist ein unverzweigtes Polysaccharid, das aus mehreren Hundert bis zehntausend β-D-Glucose-Molekülen ((1→4)β-glykosidische Bindung) besteht. Das 2. Cellulosemolekül ist hierbei um 180° gedreht.
Cellulose ist in Wasser und in den meisten organischen Lösungsmitteln unlöslich. Sie ist jedoch löslich durch eine saure Hydrolyse.
In der Strukturformel der Cellulose ist auffällig, dass der Sauerstoff der glykosidischen Bindung zwischen den Molekülbausteinen abwechselnd nach oben und nach unten zeigt. Das kommt daher, dass die Richtung (nach oben oder unten senkrecht zur „Ringebene“), in die die glycosidische OH-Gruppe bei dem Monosaccharidbaustein zeigt, nicht veränderlich ist, und in die entgegengesetzte Richtung weist, wie die OH-Gruppe am C-4-Atom.
Woraus besteht Stärke?
20-30% Amylose
70-80% Amylopektin
Amylose
Beim Nachweis durch die Iodprobe mittels Iod-Kaliumiodid-Lösung (Lugolsche Lösung) ergibt sich eine Blaufärbung.
Amylose besteht aus ungefähr 100 bis 1400 alpha-Glucose-Bausteinen, die über α-1,4-glykosidische Bindungen miteinander verknüpft sind. Die Amylosekette ist schraubenförmig spiralisiert (helix), nach neueren Daten besteht eine Windung aus 6 bis 7 Glucose-Bausteinen.
An sich ist Amylose so gut wie nicht wasserlöslich, mit heißem Wasser bildet sich jedoch eine kolloidale Suspension.
Amylopektin
Amylopektin besteht aus Tausenden alpha-Glucose-Bausteinen, die hauptsächlich über α-1,4-glykosidische Bindungen, teils aber auch über α-1,6-glykosidische Bindungen miteinander verknüpft sind. Auf diese Weise entstehen Verzweigungen im Molekül. Solche Verzweigungen treten an jedem 20. bis 25. Glucose-Baustein auf.
Ähnlich wie Amylose ist Amylopektin so gut wie nicht wasserlöslich, mit heißem Wasser bildet sich jedoch eine “klare Lösung mit hoher Viskosität“.
Wie Reagiert Stärke mit der Fehlingprobe?
Stärke reagiert mit Fehling negativ, da Aldehydgruppen nur an den Enden der Ketten vorliegen, daher ist die Reaktion so gering das sie nicht erkennbar ist.
Charakteristik von Baumwolle:
- bis zu 65% des Eigenwichts an Wasser aufnehen, ohne zu tropfen
- gute Wasseraufnahme durch Fibrillären Aufbau der Fasern aus Cellulose
- größten Teils unverzierte Ketten
- Wasser kann sich gut anbinden an intramollekularen Wasserstoffbrücken (an freien -OH)
- Wasser unlöslich
- robust und unempfindlich
- dehnbar
- Hitze- und Laugenbeständig
- lange trocken Zeit
Faseraufbau der Wolle
Charakteritik der Wolle
- geringe Reißfestigkeit (viele kovalente Bindungen)
- Dehnbar und elastisch (beim Dehnen Übergang von Helix in ß-Faltblatt)
- gutes Isolationsverhalten (Hohlräume in den Fasern)
- Wasserabweisend (hydrophobe Oberfläche - Cuticula)
- Formverlust bei Heißer Wäsche (irreversible Spaltung der Disulfidbrücken)
- Formänderung beim Waschen mit Seifen ( Pepcid-Bindungen werden hydrolytisch gespalten)
- Hitzeabilität bis ca 150°C, ab 250°C aufbrechen der Wasserstoffbrücken und DIsulfidbrücken
Wie sind Proteine aufgebaut?
Die Verknüpfung von Aminosäuren führt zu Peptiden. Diese unterteilt man nach der Anzahl der Aminosäurereste in der Peptidkette in Oligopeptide (2 bis 9), Polypeptide (10 bis 100) und die makromolekularen Proteine bzw. Eiweiße (mehr als 100).
Formal erfolgt die Verknüpfung durch die Reaktion der Carboxy-Gruppe der Aminosäure 1 mit der Amino-Gruppe der Aminosäure 2 unter Abspaltung eines Wassermoleküls. Die entstehende Carbonsäureamid-Gruppe nennt man Peptidbindung.
Da die Gesamtstruktur von Peptiden sehr komplex ist, unterteilt man sie zur vereinfachten Betrachtung modellhaft in vier Ebenen, die Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur.
Die Primärstruktur
Die Primärstruktur gibt die Aminosäuresequenz, also die Art, Anzahl und Reihenfolge der einzelnen Aminosäuren wieder. Die Verknüpfung der Aminosäuren erfolgt kovalent durch die Peptidbindung.
Die Sekundärstruktur
Die Sekundärstruktur erklärt die räumliche Anordnung einzelner Abschnitte eines Peptids. Diese können entweder die Form einer α-Helix oder einer β-Faltblattstruktur annehmen.
Die α-Helixstruktur
Bei der α-Helixstruktur windet sich die Peptidkette zu einer rechtsgängigen Spirale auf. Dabei stehen die NH-Gruppe einer Windung und die CO-Gruppe der vierten darauffolgenden Aminosäure übereinander.
Die unterschiedlichen Reste der Aminosäuren stehen wie Stacheln nach außen. Der Abstand zwischen zwei Windungen beträgt 540 ppm, auf eine Windung kommen genau 3,6 Aminosäurebausteine.
Die β-Faltblattstruktur
Die β-Faltblattstruktur kann mit einem Leporello oder einer Zick-Zack-Konformation verglichen werden. Durch die Geometrie der Peptidbindung knicken die einzelnen Ebenen (Seiten des Leporellos) immer an den α-Kohlenstoffatomen ab. Die Struktur wird durch gegenüberliegende Peptidketten stabilisiert. Die Reste der Aminosäuren stehen senkrecht oberhalb und unterhalb der Faltblattebene.
Die Tertärstruktur
Die Tertiärstruktur beschreibt die räumliche Struktur einer ganzen Peptidkette. Die Struktur wird häufig mit einer Achterbahn verglichen, da einzelne Bereiche als α-Helix andere als Faltblatt oder auch ungeordnet vorliegen.
Neben Wasserstoffbrückenbindungen, z. B. von der OHGruppe der Aminosäuren Serin oder Tyrosin, oder Ionenbindungen, die sich zwischen den Amino-Gruppen der basischen und den Carboxy- Gruppen der sauren Aminosäuren ausbilden, beobachtet man Van-Der-Waals-Bindungen zwischen unpolaren Seitenketten, die auch hydrophobe Wechselwirkungen genannt werden. Eine weitere Bindungsart, die die Tertiärstruktur maßgeblich prägt, sind kovalente Disulfidbrücken.
Die Disulfidbrücken werden durch zwei Moleküle Cystein gebildet. Die Cysteinmoleküle befinden sich an ganz unterschiedlichen Stellen in der Aminosäuresequenz und bilden so einen „Loop“ in der Peptidkette. Die Tertiärstruktur orientiert sich so, dass polare Seitenketten nach außen ragen, unpolare Seitenketten befinden sich dagegen häufig im „Inneren“ der räumlichen Struktur.
Die Quartiärstruktur
Besteht ein Protein aus mehreren Peptidketten oder hat zusätzlich Bindungen zu Zuckern, Heterocyclen oder anderen Molekülen aufgebaut, spricht man von der Quartärstruktur. Diese Raumstruktur des gesamten Makromoleküls wird prinzipiell durch die gleichen Bindungsarten wie die Tertiärstruktur stabilisiert. Die kovalente Verbindung zweier Ketten erfolgt ebenfalls über Disulfidbrücken.
(Verbindungen mehrere Proteinketten -> Multienzymkomplex)
Wie kommt es zur Peptidbindung?
Wird eine Aminosäure mit einer anderen Aminosäure verknüpft, bildet die Carboxy-Gruppe der ersten Aminosäure mit der Amino-Gruppe der anzuhängenden Aminosäure eine so genannte Peptidbindung unter Freisetzung eines Wasser-Moleküls.
Die nächste Aminosäure wird dann an die Carboxy-Gruppe der zweiten Aminosäure angehängt usw..
Welche Wechselwirkungen gibt es innerhalb der Proteine?
(Stärke abnehmend):
- Elektronenpaarbindungen / kovalente Bindungen
- Ionenbindungen
- Wasserstoffbrücken
- Van-Der-Waals-Bindungen
Elektronenpaarbindungen / kovalente Bindungen
Ionenbindungen
Wasserstoffbrücken
Van-der-Waals-Kräfte
Veränderung von Eiweißstrukturen (Denaturierung)
Durch Erhitzen, Bestrahlen, Zugabe von Säuren, Schwermetall-Ionen oder organischen Lösungsmitteln zu Eiweißlösungen werden die Strukturen meist irreversibel verändert. Diesen Vorgang bezeichnet man als Denaturierung. Bei der Denaturierung werden Strukturen der Eiweiße zerstört, z.B. die räumliche Anordnung der Polypeptidketten zueinander und innerhalb einer Polypeptidkette.
Manche Formen der Denaturierung sind jedoch auch umkehrbar.
Allen Denaturierungsvorgängen ist gemeinsam, dass bei den dafür eingesetzten Bedingungen kovalente Bindungen nicht gespalten werden (außer den Disulfid-Brücken). Die Kettenstruktur und Abfolge der Bausteine (Primärstruktur) bleibt also erhalten. Von der Denaturierung der Proteine zu unterscheiden ist die Proteinspaltung, bei der die Makromoleküle in ihre Bausteine aufgespalten werden.
Denaturierung durch Hitze
durch die Hitzeeinwirkung meist keine kovalenten chemischen Bindungen gebrochen oder gebildet, die Primärstruktur bleibt also unverändert. Stattdessen werden Wasserstoffbrückenbindungen gebrochen oder neu gebildet, das sind in der Regel Bindungen zwischen Kettenabschnitten, wodurch häufig eine Veränderung der Tertiärstruktur bei Enzymen und anderen Proteinen eintritt. Dies hat meist einen Verlust der biologischen Aktivität sowie eine Abnahme der Löslichkeit zur Folge. Letzteres macht sich dann als „Ausflocken“ oder „Gerinnung“ bemerkbar.
Eine Hitzedenaturierung kann (wie andere Denaturierungen) reversibel (umkehrbar)sein, wenn die strukturellen Veränderungen noch nicht zu tiefgreifend sind, ist aber häufig irreversibel (unumkehrbar). Eine Umkehrung ist jedoch unter Laborbedingungen mit Hilfe von Zentrifugen und der Zugabe von Harnstoff möglich.
Denaturierung durch Säurezugabe
Die Säuredenaturierung führt zu Ladungsverschiebungen zwischen den Molekülen und letzten Endes einer Umfaltung des Proteins in den unter den jeweiligen Bedingungen energetisch günstigsten Zustand.
Die Säure gibt Protonen (H+) ab und verursacht damit die Ladungsänderung in der Proteinstruktur, sodass die Wasserstoffbrückenbindungen teilweise zerstört werden und die gleichen positiven Ladungen sich gegenseitig abstoßen. Zusätzlich gibt die Säure Protonen (H+) an die Carboxylatgruppe (COO−) der Aminosäuren Aspartat und Glutamat ab, sodass Carboxygruppen –COOH entstehen und deren vorherigen negativen Ladungen verschwinden. Dies führt dazu, dass keine ionischen Wechselwirkungen zwischen der Carboxygruppe und den positiven Ladungen im Protein mehr möglich sind.
Denaturierung durch Laugezugabe
Auch Laugen ändern die Zusammensetzung der Ionen über den pH-Wert, jedoch werden Aminogruppen von Lysin oder Arginin deprotoniert, wodurch weniger positive Ladungen im Protein vorkommen, die mit negativ geladenen Gruppen wechselwirken könnten. Zusätzlich werden Carbonsäuregruppen zu Carboxylaten deprotoniert, wodurch Wasserstoffbrückenbindungen zerstört werden können und mehr negative Ladungen im Protein auftreten, die sich gegenseitig abstoßen.
Denaturierung durch Ethanol
Entsprechend der Säuredenaturierung kann Ethanol oder andere wasserlösliche, organische Lösungsmittel die in Biopolymeren zur Aufrechterhaltung der Struktur erforderlichen Wasserstoffbrücken und hydrophoben Wechselwirkungen stören, indem es als polares organisches Lösungsmittel interferiert. 50- bis 70-prozentiges Ethanol denaturiert die meisten Proteine und Nukleinsäuren.
Charakteristik von Aminosäuren
- bei Noramltemperatur kristalline Feststoffe
- hoher Schmelzpunkt
- Starke Bindungskräfte zwischen Molekülen
- löslich in polaren Lösungsmittel (sehr gut in H2O)
- besser löslich bei pH-Wert ausserhalb 7
- kann als Zwitterion vorliegen
Wie ist das Protolyseverhalten von Aminosäuren?
- COO- wirk basisch
- Aminosaäuren könne als Ampholyte wirken
- NH2-Gruppe nimmt leichter H+ auf als COO-
Wie ist das Hydrolyseverhalten von Aminosäuren?
- Die Seitenketten von Aminosäuren können polar oder Unmoral sein. Aminosäuren mit polaren Seitenketten können in wässriger Lösung neutral, sauer oder basisch reagieren.
- bei pH > pH(IEP) gibt Ammoniumgruppe (-NH3+) ein Proton ab, es bildet sich die Anionfrom.
- bei pH < pH(IEP) wird die Carboxylatgruppe (-COO-)protolysiert, es entsteht die Kationform.
- Bei der Kationform handelt es sich um eine 2 Protonige Säure, zuerst gibt COOH dann NH3+ ein H+ ab
Wie sieht die ionische Struktur von Aminosäuren aus?
Was ist der Isoelektrische-Punkt?
Punkt an welchem nur der kleinste Anteil an Anionen und Kationen zu gleichen Teilen vorliegt (Anteil=minimal).
Der größte Anteil an Aminosäuren liegt in Zwitterform vor (Anteil=maximal).
Es liegt keine Bewegung im elektrischen Feld vor.
Aminosäuren in Lösungen mit einem pH-Wert, der nicht ihrem IEP entspricht, wandern im elektrischen Feld. (Trennung durch Elektrophorese).
Die Tollensprobe
Nachzuweisende Verbindung:
Aldehyde, reduzierende funktionelle Gruppen
Chemikalien:
Ammoniakalische Silbernitratlösung
Indikatoren:
Silberspiegel
- mögliche Störung:*
- Ablauf:*
Tollensreagenz zu Probe tropfenweise hinzugeben, erwärmen, Ausfällung von elementarem Silber
R-CHO + 2Ag+ + 2OH- -> R-COOH + 2Ag + H2O
Die Fehling-Probe
Nachzuweisende Verbindung:
Aldehyde, reduzierenden Zuckern
Chemikelien:
Kupfer(II)sulfat-Lsg (Fehl.I), Natronlauge, Kalium-Natrium-Tartrat (Fehl.II)
Indikatoren:
rotes Kupfer(I)-oxid
mögliche Störung:
andere reduzierende Verbindungen
nur im alkalischen Milieu
Ablauf:
Beide Lösungen in gleicher Menge zur Probe hinzu, erwärmen,
Reduktion der Cu(II)-Ionen erst zu gelbem Cu(I)-hydroxid (CuOH) und dann eine Dehydratisierung zu Kupfer(I)-oxid (Cu2O), welches als rotbrauner Niederschlag ausfällt.
Aldehyde werden dabei zu Carbonsäuren oxidiert
R-CHO + 2Cu2+ + 4OH- -> R-COOH + Cu2O + 2H2O
Die Schiff’sche Probe
Nachzuweisende Verbindung:
Aldehyde
Chemikalien:
Fuchsin, Schwefelsäure
Indikatoren:
rötlicher Farbton
- mögliche Störung:*
- Ablauf:*
Die Selivarnow-Probe
Nachzuweisende Verbindung:
Ketohexosen (Fructose)
Chemikalien:
Resorcin (ethanolische Lösung), Salzsäure
Indikatoren:
roter Farbstoff
- mögliche Störung:*
- Ablauf:*
Probe mit Salzsäure und einer Resorcinlsg erhitzt
Ketosen bilden dabei 5-Hydroxymethyl-furfural
was mit Resorcin und O2 zu rotem Farbstoff reagiert
Die Xanthoprotein Reaktion
Nachzuweisende Verbindung:
aromatische Aminosäuren
Chemikalien:
Salpetersäure
Indikatoren:
gelbe Farbe
- mögliche Störung:*
- Ablauf:*
einige Tropfen konz. Salpeters. (HNO3), Aromatische Reste und deren Ringe werden nitriert
Die Ninhydrin-Reaktion
Nachzuweisende Verbindung:
a-Aminosäuren
Chemikalien:
Ninhydrin
Indikatoren:
blauviolette Färbung
- mögliche Störung:*
- Ablauf:*
Ninhydrin reagiert mit α-Aminosäuren
die Aminosäure wird unter Desaminierung und Decarboxylierung zum Aldehyd abgebaut
das gebildete Amin reagiert mit einem weiteren Ninhydrinmolekül zum violetten Farbstoff