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MMD 1043 Examen 3 > Pyrimidines, purines, hème > Flashcards

Pyrimidines, purines, hème Flashcards

Rédigé par: Maxence Révisé par: Tian Ren, Paola Cura

1
Q

Quelles sont les deux sources principales d’apport des pyrimidines et purines?

A

1. Synthèse de novo

2. Voies de sauvetage

  • Recyclage des purines & pyrimidines fournis par la diète ou par le catabolisme de l’acide nucléique intratissulaire
  • Beaucoup d’enzymes dans le tractus GI déphosphorylent les nucléotides et clivent les riboses, pour en arriver à des bases
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Q

Où à lieu la synthèse de novo des purines (A et G)?

A

Foie

* Les autres tissus utilisent leur propres purines générés intracellulairement

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3
Q

Quelles sont les trois pyrimidines?

A
  • Thymine
  • Cytosine
  • Uracil
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4
Q

Quelles sont les deux fonctions principales des pyrimidines?

A
  1. Bloc structuraux de l’ADN (CT) et ARN (CU)
  2. Intermédiaires dans des réactions de synthèse (ex: UDP-glucose)
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5
Q

Quels sont les produits du catabolisme des pyrimidines?

A
  • Beta-alanine
  • Ammonium (NH4+)
  • CO2
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6
Q

La réutilisation des pyrimidines est-elle élevée ou faible?

A

Faible

*C’est pourquoi la synthèse de novo de pyrimidines est plus importante que celle des purines (pour avoir des quantités égales de purines & pyrimidines disponibles)

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7
Q

Les ions d’ammonium (NH4+) sont potentiellement très toxiques. Chez un individu normal, comment le corps fait-il pour les neutraliser?

A

Élimination dans le cycle de l’urée

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8
Q

Est-ce que les dérivés du catabolisme des pyrimidines forment des précipitations?

A

Non, car ils sont solubles et ne se précipiteront pas

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9
Q

Quelles sont les deux purines principales et comment existent-elles?

A
  • Adénine (A) et guanine (G)
  • Seule (=base) ou avec sucre pentose (ribose ou déoxyribose = nucleoside)
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10
Q

Où et à partir de quoi les purines sont-elles synthétisées?

A

Dans les hépatocytes du foie, à partir d‘a.a.

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11
Q

V ou F: Les purines coûtent plus d’énergie à produire que les pyrimidines.

A

Vrai (leur structure est plus complexe)

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12
Q

Décrire la première étape du catabolisme des purines:

A

Dégradation des nucléotides en AMP et GMP

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13
Q

Décrire la deuxième étape du catabolisme des purines:

A
  • AMP devient Hypoxanthine (soluble)
  • GMP devient Xanthine (soluble)
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14
Q

Quel est le rôle de la xanthine oxidase (XO)?

A
  • Transformer l’hypoxanthine en xanthine
  • Transformer la xanthine en acide urique (insoluble)
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15
Q

Quel est le problème potentiel avec l’acide urique?

A

L’acide urique est peu soluble.

Il existe aussi en tant qu’urate de sodium (très peu soluble), qui peut se cristalliser et entraîner une réaction inflammatoire intra-articulaire (goutte)

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16
Q

Quelle est la seule façon de poser un diagnostic définitif de goutte? Pourquoi une prise de sang ne fonctionne t-elle pas?

A
  • Ponction de l’articulation (démontrer présence de cristaux d’acide urique dans le liquide synovial)
  • Un prise de sang peut démontrer une hyperuricémie, mais ça veut pas dire qu’elle est symptomatique. De plus, les patients atteints de goutte ne présentent pas toujours une hyperuricémie.
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17
Q

Comment traite t-on la goutte?

A
  • Allopurinol (inhibition de l’enzyme xanthine oxydase)
18
Q

4 anneaux pyrroles liés ensemble forment de la…

A

protoporphyrine

19
Q

L’ajout d’un atome de Fer au centre de la protoporphyrine forme …

A

Hème ou Ferroprotoporphyrine IX

* Hème = groupe prosthétique (non-protéique) de l’Hb, cytochromes, et autres enzymes

20
Q

Quelle est la fonction clef que l’hème confère aux cytochromes, enzymes, hémoglobine, etc?

A

Capacité de lier l’oxygène (de manière réversible)

Donc: pouvoir d’oxydoréduction et transfert d’électrons

21
Q

Où est-ce que l’hème est synthétisée?

A
  1. Foie (15%)
    - intégrée à des enzymes, cytochromes, etc
  2. Moelle osseuse (85%)
    - intégrée à l’Hb
    - par des cellules érythroides (précurseurs des GR)
22
Q

Dans une cellule, où est synthétisé l’hème? Quelle est la conséquence physiologique importante?

A

Étape 1: Mitochondrie

Étapes 2-5: Cytosol

Étape 6-9: Mitochondrie

Toute les cellules peuvent produire l’hème sauf les GR (pas de mitochondries!)

23
Q

La concentration élevée d’hème inhibe quelle enzyme impliquée dans sa synthèse?

A

ALA synthase

C’est l’enzyme principale de la régulation de la synthèse d’hème

24
Q

Décrire brièvement les points clef des porphyries

A
  • Condition génétiques
  • Déficience d’une des nombreux enzymes impliqués dans la synthèse de l’hème
  • Moins d’hémoglobine = anémie = teint pâle
  • Douleur abdominales (déclanchées par pillule et alcool)
  • Confusion, psychose
  • Photosensibilité
  • Penser aux loup-garoux & Dracula !
25
Q

Qu’est-ce qui rend l’hémoglobine rouge?

A

La présence de l’atome de fer au centre des 4 molécules d’hème

26
Q

Quelle est la différence (visuelle) entre le sang veineux et artériel?

A
  • Artériel: rouge vif (sang oxygéné)
  • Veineux: rouge foncé (sang désoxygéné)
27
Q

Lorsque les GR deviennent sénescents, en quoi l’hémoglobine est catabolisée (2)?

A

Globine et hème

* La dégradation de l’Hb est faite par les macrophages dans la rate et le foie (dans le RE des macrophages)

28
Q

En quoi la globine est-elle catabolisée?

A

Acides aminés

29
Q

Après la dégradation de l’hème, le fer va se lier à quelle protéine?

A

Transferrine (protéine de transport plasmatique, qui va le redistribuer aux tissus)

30
Q

Quelle est la chaîne de catabolisation de l’hème (4)?

A
  1. Hème
  2. Protoporphyrine IX
  3. Biliverdine (bleu-vert)
  4. Bilirubine (jaune-orangé)
31
Q

Quel type de bilirubine est un composant de la bile?

A

Bilirubine conjuguée (plus soluble que la bilirubine non-conjuguée, qui elle, doit être transportée par l’albumine dans le sang)

Cette conjugaison se fait dans le foie (ajout de 2 acides glucoroniques)

32
Q

Pourquoi les selles sont-elles brunes?

A
  1. Bilirubine conjuguée (dans bile) = excrétée dans intestin grêle
  2. Bactérie dans le gros intestin digère bilirubine en urobilinogène (incolore)
  3. Bactéries intestinales oxydent l’urobilinogène en stercobiline (couleur brune)
33
Q

Pourquoi l’urine est-elle jaune?

A
  1. Une partie de l’urobilinogène (incolore) dans les intestins est réabsorbée dans le sang (en passant par le foie)
  2. Rein transforme urobilinogène en urobiline (jaune)
34
Q

Définir l’ictère

A

Jaunisse

Trop de bilirubine dans le sang du fait d’une anomalie du catabolisme de l’hème = yeux, peau, muqueuses jaunes

Aussi, l’urine devient orangée!

35
Q

Qu’est-ce qui cause l’ictère?

A

Hyperbilirubinémie: le foie n’est pas capable de métaboliser (conjuguer) toute la bilirubine dans le sang

  • destruction importante de GR, ou
  • pathologie du foie (insuffisance hépatique)
36
Q

Comment la couleur d’un hématome (“bleu”) évolue t-elle?

A

Jour 0: Rouge (oxyhémoglobine)

Jour 1-2: Bleu/mauve/noir (désoxyhémoglobine)

Jour 5-10: Vert-Jaune (hème métabolisé en biliverdine et bilirubine)

Jour 10-14: Brun (présence d’hémosiderrine)

37
Q

À partir de quels acides aminés se fait la synthèse de novo des purines et pyrimidines?

A

Glutamine

Glycine

Aspartate

38
Q

Le catabolisme des bases pyrimidiques produit aussi de l’acétyl-coA et du succinyl-coA qui iront….

A

dans le Cycle de Krebs

(par contre, le catabolisme des pyrimidines n’est pas une source significative d’énergie, et celle des purines non plus d’ailleurs)

39
Q

Nommer quelques fonctions des purines

A
  • Composantes de co-facteurs (ex: NAD+)
  • Composantes de composés énergétiques (ex: ATP)
  • Blocs structuraux de l’ADN et ARN
  • Composantes de signaleurs (ex: cAMP)
  • etc…
40
Q

Quelle est la structure de l’hémoglobine?

A
  • 4 chaînes protéines (2 alpha, 2 beta)
  • Chaque chaîne contient une groupe d’hème
  • Au milieu de chaque groupe d’hème se retrouve: un atome Fe
41
Q
A

MMD 1043 Examen 3 (9 decks)

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