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MMD1043 - 1 > Purines, pyrimidines, hème > Flashcards

Purines, pyrimidines, hème Flashcards

1
Q

Qu’est ce que sont les pyrimidines et les purines

A

Ce sont des bases qui peuvent exister seules ou en tant que blocs structuraux de l’ADN et de l’ARN.

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2
Q

On retrouve les purines et les pyrimidines où généralement? (2)

A
  1. Elles sont des composantes d’intermédiaires biochimiques de très haute importance en métabolisme. (ATP, GTP,UTP etc)
  2. Elles sont des constituants de coenzymes.
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3
Q

Quelles sont les 2 sources principales d’apport de ces bases (purines/pyrimidines)

A
  1. La synthèse de novo

2. Les voies de sauvetage (recyclage)

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4
Q

Qu’est ce que la synthèse de novo et ce type de synthèse ne peut se faire qu’à partir de quels acides aminés?

A

L’être humain peut produire des pyrimidines et des purines “de novo” à partir des acides aminés (sans aide de l’ext.):

  • glutamine
  • glycine
  • aspartate
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5
Q

Qu’est ce que la voie de synthèse de sauvetage et quelle est l’utilité de ce type de synthèse?

A

Comme la synthèse de novo est coûteuse en énergie, il convient de réutiliser les
pyrimidines et purines fournies par la diète ou par le catabolisme des acides nucléiques intratissulaires pour la synthèse des acides nucléiques.

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6
Q

La synthèse de novo utilise t’elle de l’énergie

A

Oui, coûteuse en énergie

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7
Q

La synthèse de sauvetage utilise t’elle de l’énergie

A

Moins que la synthèse de novo

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8
Q

Quelles sont les bases purines

A

A : Adenine (bloc structural de ADN et ARN)

G : Guanine (bloc structural de ADN et ARN)

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9
Q

Quelles sont les bases pyrimidines

A

C : Cytosine (bloc structural de ADN et ARN)
T : Thymine (bloc structural de ADN)
U : Uracil (bloc structural de ARN)

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10
Q

Qu’est ce qui dégrade les acides nucléiques (ADN et ARN) d’origine alimentaire dans l’intestin et quel est le produit de cette dégradation?

A
  • Les nucléases et les nucléotidases d’origine pancréatique

- La dégradation génère un mélange de mononucléotides

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11
Q

Les mononucléotides créées par la dégradation des acides nucléiques dans l’intestin seront ensuite redégradées en _ et en _ dans _

A
  • nucléosides
  • bases libres
  • la cellule intestinale
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12
Q

Qu’est ce qui arrive avec les purines et les pyrimidines qui ne sont pas catabolisées ?

A

Elles sont recyclées (réincorporées dans des nucléotides)

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13
Q

Le recyclage des purines et des pyrimidines non catabolisées (réincorporation dans des nucléotides) est-il suffisant pour combler les besoins du corps?
Si oui, expliquez comment et si non, dites le moyen utilisé par le corps pour combler ses besoins.

A

Non, ce recyclage n’est pas suffisant pour combler les besoins du corps, celui-ci doit aussi en produire lui-même « de novo ».

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14
Q

Où a lieu la synthèse de novo des purines?

A

Dans le foie

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15
Q

Que font les autres tissus (que le foie) pour se procurer des purines?

A

Les autres tissus réutilisent leurs propres purines générées intracellulairement

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16
Q

5 étapes de la dégradation des acides nucléiques en purines et pyrimidines. (verry mucho sorry pour cette carte)

A
  1. ADN et ARN sont dénaturées en raison d’une baisse de pH
  2. Des nucléases les clivent pour former des oligonucléotides
  3. Des phosphodiestérases les clivent pour former des mononucléotides
  4. Des nucléotidases les clivent pour former des nucléosides
  5. Des nucléosidases les clivent pour fromer des pyrimidines/purines qui reviendront dans la circulation (recyclage) ou se transformeront en acide urique.
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17
Q

Il existe 3 pyrimidines principales, lesquelles?

A

thymine, cytosine, uracil

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18
Q

À SAVOIR: Quelles sont les 2 fonctions des pyrimidines

A
  1. Blocs structuraux de l’ADN (thymine et cytosine) et de l’ARN (uracil et cytosine)
  2. Leurs dérivés sont des intermédiaires dans de nombreuses réactions de synthèse (ex pas à connaître: UDP-glucose, précurseur dans la synthèse du glycogène)
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19
Q

Quels sont les 3 produits du catabolisme des pyrimidines?

A
  • la bêta-alanine (B-Ala)
  • l’ammoniaque (NH3)
  • CO2
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20
Q

Les produits du catabolisme des pyrimidines sont ils solubles ou non solubles et quelle en est la conséquence?

A
  • solubles
  • conséquence: ils ne précipiteront pas.

EX: Les ions ammonium (NH4+) sont très toxiques mais chez l’individu normal, ils sont complètement métabolisés via le cycle de l’urée.

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21
Q

Quel ion est très toxiqueeee dans le corps humain et comment est il métabolisé?

A
  • Les ions ammonium (NH4+)

- complètement métabolisé via le cycle de l’urée.

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22
Q

Entre les purines et les pyrimidines quelle sont celles qui donnent le plus de troubles/problèmes cliniquement?

A

Les purines, les pyrimidines quant à elle ne sont pas problématique, car elles ne se précipiteront pas

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23
Q

Quelles sont les 2 sources de synthèse et d’apport des pyrimidines et dites les particularités spécialement des pyrimidines quant à ces sources

A
  1. Synthèse de novo à partir des acides aminés dans plusieurs organes et tissus. Processus plus intense pour les pyrimidines que pour les purines.
  2. Voie de sauvetage: Réutilisation des nucléosides intratissulaires.
    * La réutilisation des bases pyrimidiques est faible.*
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24
Q

Expliquez pourquoi l’organisme synthétise «de novo» beaucoup plus de bases pyrimidiques que de bases puriques et dites quel en est le but ultime.

A
  • Puisque les bases pyrimidiques ne sont pas recyclées de façon significative, aussi il faut qu’il y ait un nombre équivalent de purines et de pyrimidines disponibles pour la formation des acides nucléiques
  • Afin d’établir l’équilibre quantitatif global dans la cellule.
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25
Q

Une portion des nucléosides est dégradée en _ et en _

A
  • ribose

- bases

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26
Q

Dites les caractéristiques (2) du catabolismes des bases pyrimidiques

A
  • Leur anneau est ouvert

- leur catabolisme génère des composés soluble

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27
Q

Quels sont les produits SOLUBLES du catabolisme des pyrimidines

A
  • uracil
  • NH4
  • acétyl co A
  • succinyl co A
  • CO2
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28
Q

Où vont se diriger l’acétyl co A et le succinyl co A suite au catabolisme des pyrimidines

A

aller vers le cycle de Krebs.

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29
Q

Pourquoi la deg des bases pyrimidiques ne cause pas de prob

A

car les produits de dégradation sont très solubles

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30
Q

À SAVOIR: Qu’est ce qui va se passer avec les ions NH4 (ammonium) générés lors du catabolisme des pyrimidines?

A

Ils sont potentiellement très toxiques mais ils seront tout simplement éliminés par le cycle de l’urée

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31
Q

À SAVOIR: Le catabolisme des pyrimidines génère-t’il de l’énergie?

A

Non pas une quantité significative d’énergie

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32
Q

Les pyrimidines lorsque métabolisées génèrent aussi le (3) _ qui sont _ et qu’on est capable de se _.

A
  • B-Ala, CO2 et NH3
  • solubles
  • débarasser
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33
Q

Quelles sont les 2 purines principales

A

l’adénine et la guanine

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34
Q

Comment existent les purines? Dans quelles formes?

A

Elles existent seules ou associées à un sucre pentose (5C), habituellement un ribose ou un déoxyribose, formant ainsi un nucléoside

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35
Q

Quelles sont les 2 sources de synthèse et d’apport des purines et dites les particularités spécialement des purines quant à ces sources

A
  1. Synthèse de novo dans les hépatocytes à partir d’acides aminés
  2. Voies de sauvetage: permettent la réutilisation des purines d’origine alimentaire (contribution quantitativement peu importante) et de l’adénosine obtenue lors du turnover normal des acides nucléiques dans les tissus.
    * Les purines ont une structure complexe qui a coûté bcp d’énergie à produire, il est judicieux de les réutiliser.*
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36
Q

Quelles sont les 2 grandes fonctions des purines

A
  1. Elles sont si importantes pour les fonctions métaboliques

2. Importantes pour la synthèse des acides nucléiques

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37
Q

La voie de synthèse de sauvetage est plus importante chez les purines ou chez les pyrimidines?

A

Voie de sauvetage beaucoup plus importante pour les purines que pour les pyrimidines, car la synthèse coute + d’énergie donc c’est bien de les recycler.

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38
Q

Les purines d’origine alimentaire sont-elles utilisées de façon significative pour la synthèse des acide nucléiques tissulaires?

A

Non, elles sont plutôt dégradées en acide urique dans la cellule intestinale qui possède une enzyme spéciale

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39
Q

Grâce à quelle enzyme les purines d’origine alimentaire sont dégradées en acide urique?

A

enzyme xanthine oxidase

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40
Q

Qu’arrive t’il avec l’acide urique produit grâce au catabolisme des purines

A

L’acide urique produit est absorbé et éventuellement excrété dans l’urine

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41
Q

Synthèse: Il y a _ de purines d’origine alimentaire utilisées et celles qui sont _ sont ensuite catabolisées en _ et ensuite _

A
  • peu
  • absorbées
  • acide urique
  • excrétées
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42
Q

Caractéristique de l’acide urique

A
  • peu soluble

- DONC s’il y en a un peu trop, le déséquillibre devient très important et peut faire une crise de goutte

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43
Q

Le catabolisme des purines survient en plusieurs étapes et se déroule où?

A

principalement dans le foie et le rein

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44
Q

Le catabolisme des purines survient en plusieurs étapes, lesquelles?

A
  1. Dégradation de la nucléotide AMP et GMP:
    - retrait du groupe phosphate et du groupe ribose et libération du groupe aminé.
  2. Formation des produits solubles
    - hypoxanthine (soluble)
    - xanthine (soluble)
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45
Q

Quel est le problème lors du catabolisme des purines?

A

Le problème est la présence de l’enzyme XANTHINE OXIDASE qui veut transformer la Xanthine en acide urique (peu soluble)

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46
Q

L’hypoxanthine et la xanthine produites par la dégradation de l’AMP et du GMP sont des molécules solubles ou non solubles?

A

solubles

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47
Q

Quelles sont les actions de l’l’enzyme xanthine oxidase (XO)

A
  • transforme hypoxanthine en xanthine (soluble)

- transforme xanthine en acide urique (insoluble)

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48
Q

Prob: Le catabolisme des purines donne la formation de _ qui est un composé peu soluble. Il existe en tant qu’_ qui est _ soluble.

A
  • l’acide urique
  • urate de sodium
  • très peu
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49
Q

Quel est donc le prob du catabolisme des purines relié à l’excès d’acide urique sous forme d’urate de sodium

A

La cristallisation de l’urate de sodium dans les tissus entraine une réaction inflammatoire intra-articulaire (arthrite) typique d’une condition clinique bien connue: la goutte.

50
Q

Autre nom pour la goutte

A

L’hyperuricémie

51
Q

Caractéristiques de la goutte/ l’hyperuricémie

A
  • fréquente

- le plus souvent asymptomatique.

52
Q

Causes de la goutte/ l’hyperuricémie

A
  • Lorsqu’il y a diminution de l’excrétion rénale de l’acide urique, les concentrations plasmatiques augmentent à des niveaux qui excèdent la solubilité limitée de l’acide urique qui cristallise et se dépose dans les articulations.
  • La présence de dépôts de cristaux d’urate de sodium dans l’articulation induit une réponse inflammatoire sévère qui se manifeste comme une attaque aigue d’arthrite (inflammation de l’articulation)
53
Q

La goutte/ L’atteinte touche souvent une articulation ou plusieurs articulation et le plus souvent laquelle ou lesquelles?

A

L’atteinte touche habituellement une seule articulation; le gros orteil est le plus fréquemment touché (plus de 90%).

54
Q

Symptomes de la goutte/ l’hyperuricémie

A

L’articulation est

  • rouge
  • enflée
  • très douloureuse: le poids du drap est littéralement décrit comme étant insoutenable par le patient
55
Q

la goutte/ l’hyperuricémie est plus courante chez l’homme ou la femme

A

homme

56
Q

IMPORTANT: Quel est la façon de poser le diasgnostic de la goutte / l’hyperuricémie

A

la seule façon de poser une diagnostic définitif de goutte est de:
- ponctionner l’articulation afin de pouvoir démontrer en laboratoire la présence de cristaux d’acide urique dans l’échantillon de liquide synovial prélevé

57
Q

Quel est le traitement de la goutte / l’hyperuricémie

A

inhibition de la xanthine oxidase par l’allopurinol. On forme alors plus de xanthine qui elle, est très soluble.

58
Q

Qu’est ce que sont les porphyrines et les protoporphyrines?

A

Les porphyrines sont des molécules cycliques formées de 4 anneaux pyrrole liés ensemble pour former la protoporphyrine

59
Q

Comment forme-t’on la ferroprotoporphyrine?

A

À partir de la protoporphyrine => L’ajout d’un atome de fer central au centre de l’anneau de la protoporphyrine forme la ferroprotoporphyrine IX aussi appelée hème

60
Q

Autre nom pour la ferroprotoporphyrine

A

hème

61
Q

Qu’est ce que l’hème

A

Un groupe prosthétique (partie d’une protéine qui n’est pas protéique) de plusieurs protéines

62
Q

L’hème est présente dans quelles protéines?

A
  • cytochromes P450
  • enzymes
  • hémoglobine
  • myoglobine
63
Q

L’hème confère des fonctions aux protéines, lesquelles?

A

des fonctions de :

  • réduction/oxidation
  • de transfert d’électrons
64
Q

Ex: l’hème confère quoi à l’hémoglobine

A

l’hème de l’hémoglobine lui confère la capacité de se lier de façon réversible à l’oxygène, permettant aux GRs de le distribuer.

65
Q

L’hème est synthétisée où, et dans quoi est elle intégrée à ces endroits?

A
  • dans le foie, où elle est intégrée à une série de protéines (cytochrome P450, enzymes)
  • dans la moelle osseuse (hémoglobine)
66
Q

IMPORTANT: Quels sont les sites de synthèse de l’hème (avec les %)?

A
  1. 85% de l’hème est produite par les cellules érythroïdes (futurs globules rouges) de la moelle osseuse pour son incorporation dans l’hémoglobine
  2. 15% est produite par les hépatocytes du foie où l’hème est utilisée pour la synthèse des cytochromes et autres enzymes
67
Q

Dans la synthèse de l`hème: la première et les 3 dernières réactions ont lieu dans (1) et les 4 autres dans (2).

A

1: la mitochondrie
2: le cytosol

68
Q

Quelles cellules peuvent produire de l’hème

A

Toutes les cellules peuvent produire de l’hème SAUF les globules rouges qui n’ont plus de mitochondries

69
Q

Caractéristiques de la synthèse de l’hème (3)

A
  • Se fait en plusieurs réactions
  • A besoin d’une mitochondrie
  • Commence dans la mitochondrie, va dans le cytosol pour revenir après dans la mitochondrie
70
Q

Pour chacune des étapes de la synthèse de l’hème il peut y avoir quoi?

A

Il est possible d’avoir une déficience/mutation/déficience partielle d’une enzyme qui mènera à une porphyrie

71
Q

On compare les porphyries à des…

A

loups garous

  • teint pâle
  • sorties nocturnes
  • cris
  • comportement inquiétants.
72
Q

Qu’est ce que sont les porphyries?

A

Les conditions cliniques appelées «porphyries» sont des affections génétiques dues à des mutations des gènes codant les enzymes intervenant dans la biosynthèse de l’hème.

73
Q

Caractéristiques des porphyries

A
  • ne sont pas fréquentes
  • utiles dans le diagnostic différentiel d’une douleur abdominale et de certains troubles neuropsychiatriques lorsqu’on en vient à chercher des causes plus rares
74
Q

À quoi sont associées les porphyries et quelle est le outcome/conséquence de la porphyrie?

A

Les porphyries sont associées à une déficience partielle dans l’une des enzymes de synthèse de l’hème. Il y a donc une déficience en synthèse de l’hème et en conséquence, une diminution de la synthèse de l’hémoglobine avec anémie.

75
Q

Quelles sont les symptomes/conséquences d’une porphyrie aigue intermittente (5)

A

1- attaques de douleurs abdominales (déclenchées par la prise d’alcool et les contraceptifs oraux, entre autres)
2- des symptômes neuropsychiatriques (confusion et psychose)
3- anémie (baisse de heme –> baisse de GR)
4- le teint pâle
5- certaines associées à une photosensibilité importante (évitement de toute exposition au soleil)

76
Q

Quelle est la structure de l’hémoglobine

A

formée de 4 chaines de protéines, chacune d’entre elles possédant un groupe hème avec son atome de fer.

77
Q

Qu’est ce que l’hémoglobine

A

L’hémoglobine est la protéine rouge présente dans les globules rouges du corps.

78
Q

Rôle de l’hémoglobine

A

Elle est responsable du transport de l’oxygène dans le corps.

79
Q

Structure fonction de l’hémoglobine

A

La possibilité de transporter de l’O2 lui est conféré par la présence des 4 atomes de fer de chacun de ses hèmes. Chaque atome de fer peut se lier de façon réversible à une molécule d’oxygène. (elle a 4 gr hème et 4 fer)

80
Q

Pourquoi le sang est rouge?

A

C’est la présence du fer de l’hème, constituant de l’hémoglobine, qui donne la couleur rouge au sang.

81
Q

Où le sang est rouge vif et pourquoi?

A

Lorsque le sang passe dans les poumons, l’hème se lie à l’oxygène, le sang est rouge vif et passe dans le circuit artériel

82
Q

Où le sang est rouge foncé et pourquoi?

A

Lorsque l’hémoglobine du sang a livré son oxygène aux tissus, le sang du système veineux devient rouge foncé

83
Q

Le sang veineux est-il bleu?

A

le sang veineux n’est pas bleu sinon, il le serait lorsque l’on saigne!!! on serait des shtroumphs

84
Q

Pourquoi les veines paraissent bleues sur la peau

A

Les veines paraissent bleues sur la peau parce que la peau absorbe une portion de la lumière et le bleu diffuse plus facilement que le rouge

85
Q

80-85% de l’hème à dégrader provient de quoi?

A

Elle provient des érythrocytes (GR) sénescents.

86
Q

15-20% de l’hème à dégrader provient de quoi?

A

Elle provient du turnover des cytochromes et autres protéines

87
Q

Quel est le temps de vie des GR

A

90-120 jours

88
Q

À leur mort, les GR sont dégradés par quoi?

A
  • Par les macrophages du système réticuloendothélial la rate (principalement)
  • Par les macrophages du système réticuloendothélial du foie
89
Q

Quand l’hémoglobine est dégradée, elle est dégradée en quoi?

A

catabolisée en…

  • globine (portion protéique)
  • hème
90
Q

La globine provenant de l’hémoglobine est ensuite dégradée/catabolisée en quoi?

A

La globine est catabolisée en acides aminés qui seront réutilisés pour la biosynthèse des protéines ou transformés en différents intermédiaire

91
Q

Que va t’il se passer avec le fer de l’hème quand l’hémoglobine sera catabolisée?

A

Le fer de l’hème va rejoindre la transferrine, (protéine de transport plasmatique du fer) qui va le redistribuer aux sites tissulaires pour sa réutilisation

92
Q

Pourquoi le fer est automatiquement lié à une protéine de transport après le catabolisme de l’hémoglobine

A

Car on ne veut pas qu’il précipite

93
Q

Que va t’il se passer avec l’hème quand l’hémoglobine sera catabolisée et une fois qu’elle est libérée de son fer?

A

L’hème libérée de son fer redevient la protoporphyrine IX dont l’anneau sera clivé dans le système RE et deviendra ainsi de la biliverdine (pigment bleu-vert)

94
Q

Une fois que l’hème est transformée en biliverdine, que deviendra la biliverdine?

A

la biliverdine est par la suite réduite en bilirubine (pigment jaune-orangé) par la biliverdine réductase

95
Q

Quelle est la couleur du pigment de la biliverdine

A

pigment bleu-vert

96
Q

Quelle est la couleur du pigment de la bilirubine

A

pigment jaune-orangé

97
Q

Quelle enzyme se charge de transformer l’hème en biliverdine

A

hème oxygénase

98
Q

Quelle enzyme se charge de transformer la biliverdine en bilirubine

A

biliverdine réductase

99
Q

La bilirubine qui est issue de la biliverdine est hydrophile ou lipophile?

A

Elle est lipophile

100
Q

Pour aller dans le foie, que doit faire la bilirubine lipophilique

A

Elle est liée à l’albumine dans le sang (car elle ne peut pas voyager librement dans le plasma) et elle s’en va dans le foie.

101
Q

Que se passe-t’il avec la bilirubine lipophilique dans le foie?

A

Elle y est conjuguée (ajout de 2 acides glucoroniques) et devient ainsi plus soluble. C’est la bilirubine dite « conjuguée ».

102
Q

Que se passe-t’il avec la bilirubine une fois qu’elle est conjuguée dans le foie?

A

La bilirubine conjuguée est sécrétée dans les canaux biliaires et va se faire entreposée dans la vésicule biliaire devenant l’une des composantes de la bile.

103
Q

Quand est ce que la bile est excrétée dans le petit intestin (intestin grêle)?

A

Avec la stimulation du repas

104
Q

La bilirubine se retrouvant dans l’intestin grêle migre vers _ où elle sera _ par les _ pour former _

A
  • le gros intestin (colon)
  • digérée
  • bactéries
  • l’urobilinogène
105
Q

Que se passe t’il avec l’uronilinogène?

A
  • La plus grande portion de l’urobilinogène reste dans intestin où il devient du stercobilinogène qui est oxidée par les bactéries intestinales et devient la stercobiline (couleur brune des selles)
  • Une petite portion de l’urobilinogène est réabsorbée vers le sang et retourne vers le foie.
106
Q

De la petite portion de l’urobilinogène qui est réabsorbée vers le sang pour retourner vers le foie, est-ce l’entièreté qui se rend au foie?

A

Non, une petite portion échappe au foie et se rendra au rein par voie sanguine.

107
Q

Que se passe-t’il avec l’urobilinogène qui s’est rendu aux reins

A

Le rein le transformera l’urobilinogène en urobiline (jaune) et l’excrétera dans l’urine.

108
Q

Qu’est ce qui donne la couleur jaune au pipi

A

Urobiline

109
Q

Qu’est ce qui donne la couleur brune au caca

A

stercobiline

110
Q

La bilirubine et ses métabolites colorés forment la famille des…

A

pigments biliaires

111
Q

SYNTHÈSE: La bilirubine de la bile arrive dans l’intestin et est dégradée par les bactéries pour générer

A
  • Urobilinogène (incolore) dont une petite portion est réabsorbée et génère l’urobiline (jaune) qui est excrétée par le rein (urine jaune)
  • La majorité de l’urobilinogène reste dans l’intestin où il devient du stercobilinogène (aussi incolore) qui est oxidé en stercobiline par les enzymes des bactéries de la flore intestinale. La stercobiline est brune (selles brune)
112
Q

Quel est le produit ultime de la dégradation de l’hème de l’hémoglobine

A

La bilirubine

113
Q

En circonstances normales, le foie est-il en mesure de conjuguer toute la bilirubine produite?

A

Oui et il assume son catabolisme et son élimination!

114
Q

En présence de destruction importante des GRs ou d’une insuffisance du foie, que peut-il se passer avec la conjugaison/le métabolisme de la bilirubine?

A

La capacité du foie de métaboliser la bilirubine est dépassée et les concentrations de bilirubine plasmatique augmentent. C’est l’hyperbilirubinémie.

115
Q

Quelles sont les conséquences/symptomes d’une l’hyperbilirubinémie?

A

Comme la bilirubine est jaune-orangée

  • elle colore la peau du patient, ses muqueuses, et ses yeux
  • l’urine est également orangée (car comme il y a catabolisme d’une grande quantité de bilirubine, il y a bcp de métabolites de sa dégradation)
116
Q

Comment s’appelle le nom de la maladie causée par une hyperbilirubinémie?

A

C’est l’ictère, communément appelé «jaunisse»

117
Q

Qu’est ce qu’un hématome

A

Une accumulation de sang dans les tissus mais les GRs de ce sang doivent être dégradés (un Bleu)

118
Q

Dans le cas d’un hématome, que permet le changement de couleur?

A

Le changement de la couleur permet de suivre la production des différents pigments produits par le catabolisme de l’hème des GRs présents dans le tissu lésé (permet de suivre chronologiquement la blessure)

119
Q

Au jour 0 un hématome est quelle couleur et pourquoi (au niveau du métabolisme de l’hème)?

A

rouge en raison de la présence du sang oxygéné

120
Q

Au jour 1-2 un hématome est quelle couleur et pourquoi (au niveau du métabolisme de l’hème)?

A

bleu/mauve/ noir car l’oxygène a quitté

121
Q

Au jour 5-10 un hématome est quelle couleur et pourquoi (au niveau du métabolisme de l’hème)?

A

verdâtre-jaunâtre car l’hème est métabolisée en biliverdine et en bilirubine.

122
Q

Qu’est ce que l’hémosidérine

A

L’accumulation de cellule à la fin d’un hématome, brun, après 10-14 jours

MMD1043 - 1 (6 decks)

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