Acides aminés et protéines Flashcards
Quels sont les 4 éléments structurels des protéines?
- Carbone central (alpha)
- Groupement acide carboxylique (COOH)
- Groupement aminé (NH2)
- Chaîne latérale variable (R)
À quoi sert la chaîne latérale des acides aminés?
Distinguer les acides aminés entre eux en leur donnant des propriétés différentes
Le carbone alpha d’un acide aminé est dit…
… chiral
Quelles sont les 3 particularités des acides aminés par rapport aux glucides et aux protéines?
- L’utilisation des acides aminés comme source énergétique est très secondaire
- Les acides aminés ne peuvent pas être mis en réserve dans l’organisme
- L’azote est le constituant chimique caractéristique des acides aminés et des protéines (alors qu’il y en a peu/pas dans les glucides et les lipides)
Si la fonction d’apport énergétique des acides aminés est secondaire, quelle est leur fonction primaire?
La constitution des protéines
Qu’a-t-on à la place d’une réserve d’acides aminés?
Un pool constant qui sert tout juste à la synthèse des protéines
Quelle est la conséquence du fait que l’azote est le constituant chimique caractéristique des acides aminés et des protéines?
La désamination de leur groupe amine (NH2) produit de l’ammonium (NH4+), qui est extrêmement toxique pour l’organisme
Les peptides et les protéines sont des polymères d’(1) reliés entre eux par des (2)
- Acides aminés
2. Liaisons peptidiques (CO-NH)
Une liaison peptidique est une liaison (1) entre le groupe (2) d’un acide aminé et le groupement (3) d’un autre acide aminé
- Covalente
- Carboxylique (COO-)
- Aminé (NH3+)
En quoi consiste l’ionisation des acides aminés?
Les groupements COOH et NH2 ainsi que certaines chaînes latérales d’acides aminés peuvent s’ioniser en fonction du pH
La portion amine d’un acide aminé est ionisée lorsque…
… elle est protonnée (NH2 devient NH3+)
La portion acide carboxylique d’un acide aminé est ionisée lorsque…
… elle est déprotonnée (COOH devient COO-)
Quel est le pH physiologique?
7.4
Au pH physiologique de 7.4, quelle caractéristique importante les acides aminés ont-ils?
Ils portent simultanément une charge positive et négative (ils sont des zwitterions)
Qu’est-ce qu’un zwitterion?
Une molécule qui porte à la fois une charge positive et négative
De quoi les propriétés acido-basiques des acides aminés dépendent-elles?
- Des groupements COOH et NH2 (sont-ils ionisés ou non?)
- De la présence ou non d’une fonction acide ou basique sur la chaîne latérale (est-elle ionisée ou non?)
- De l’environnement local (sont-ils liés en peptides/protéines?)
Qu’est-ce que le pK?
Le pH auquel une molécule ionisable existe à 50% sous forme ionisée et à 50% sous forme non ionisée
On a COOH si pH […] pKa HA
< (plus petit que)
On a COO- si pH […] pKa HA
> (plus grand que)
On a NH2 si pH […] pKa B
> (plus grand que)
On a NH3+ si pH […] pKa B
< (plus petit que)
Qu’est-ce que pKa HA?
Il s’agit du pH auquel le groupement acide (COOH) d’un acide aminé passe de COOH à COO- sur la courbe de dissociation de l’acide (si on va en pH croissant)
Qu’est-ce que pKa B?
Il s’agit du pH auquel le groupement basique (NH2) d’un acide aminé passe de NH3+ à NH2 sur la courbe de dissociation d’une base (si on va en pH croissant)
Quel est le plus petit entre pKa HA et pKa B?
pKa HA
Sous quelle forme les 2 groupements d’un acides aminés se présentent-ils à pH physiologique et pourquoi?
Ils se présentent sous forme ionisée (COO- et NH3+)
pH physiologique = 7,4 (< que pKa B de 9, donc NH2 devient protonné et > que pKa HA de 5 donc COO- devient déprotonné)
Vrai ou Faux: les acides aminés possèdent plusieurs pKs?
Vrai
Pourquoi les acides aminés possèdent-ils plusieurs pKs?
Ils ont plusieurs pKs (minimum 2, maximum 3) selon leurs différents groupements:
- 1 pour le COOH
- 1 pour le NH2
(- 1 pour la chaîne R)
Vrai ou Faux: les acides aminés possèdent plusieurs points isoélectriques (PIs)?
Faux
Qu’est-ce que le point isoélectrique (PI) d’un acide aminé?
Il s’agit du pH auquel la charge nette de l’acide aminé est zéro (NH3+ et COO- = électriquement neutre)
Qu’arrive-t-il à un acide aminé s’il est dans un pH < pKa HA?
Ses 2 groupements sont protonnés (NH3+ et COOH), donc il a une charge de +1
Qu’arrive-t-il à un acide aminé s’il est dans un pH > pKa B?
Ses 2 groupements sont déprotonnés (NH2 et COO-), donc il a une charge de -1
Les acides aminés (1) et (2) sont importants puisqu’ils possèdent des fonctions (3) et qu’ils sont des (4)
- Glutamate
- Glutamine
- Ionisantes
- Transporteurs importants
Quels sont les 2 grands types d’acides aminés?
- Essentiels
- Non-essentiels
Qu’est-ce qu’un acide aminé essentiel?
C’est un acide aminé que notre corps n’arrive pas à synthétiser lui-même; il faut donc se le procurer dans l’alimentation
Qu’est-ce qu’un acide aminé non-essentiel?
C’est un acide aminé que notre corps est capable de synthétiser par lui-même; pas besoin de se le procurer via l’alimentation
Quels seraient 2 exemples d’acides aminés essentiels?
- Isoleucine
- Leucine
Quels seraient 2 exemples d’acides aminés non-essentiels?
- Alanine
- Asparagine
Quels sont les 3 grands rôles des acides aminés?
- Synthèse des protéines
- Rôle énergétique minime
- Précurseurs de molécules contenant de l’azote
En quoi consiste le rôle de précurseurs de molécules contenant de l’azote des acides aminés?
Ce qui contient de l’azote est dérivé des acides aminés, c’est-à-dire que c’est par les acides aminés que l’azote est incorporée dans d’autres types de molécules
Quels sont 4 exemples de molécules contenant de l’azote qui sont dérivées des acides aminés?
- Cathécolamines
- Neurotransmetteurs
- Hème
- Hormones thyroïdiennes
Le pool d’acides aminés de notre corps est de (1) et reste plutôt (2) car (3)
- 100g
- Constant
- L’apport en acides aminés équivaut à peu près à leur utilisation
Combien existe-t-il d’acides aminés?
Des centaines, mais toutes les protéines de notre organisme sont synthétisées à partir d’un répertoire de 20 acides aminés
Comment nomme-t-on les 20 acides aminés qui composent les protéines?
Les acides aminés élémentaires
Que dicte la séquence en acides aminés d’une protéine ou d’un peptide?
Sa structure primaire
Qu’est-ce que la structure secondaire d’une protéine?
Les acides aminés dans une chaîne peptidique peuvent interagir ensemble/se replier (ex: liens hydrogène) pour former des structures particulières (hélices alpha et feuillets bêta)
Qu’est-ce que la structure tertiaire d’une protéine?
La conformation tridimensionnelle globale d’une protéine (le polypeptide au complet se replie)
Qu’est-ce que la structure quaternaire d’une protéine?
Interaction entre plusieurs polypeptides/sous-unités pour former des dimères, trimères…
Quelle sont les 3 voies de provenance des acides aminés?
- Par synthèse
- Alimentation
- Catabolisme des protéines de l’organisme
Quels types d’acides aminés sont formés par synthèse?
Les acides aminés non-essentiels uniquement
Comment les acides aminés non-essentiels sont-ils formés par synthèse (à partir de quoi)?
À partir d’acides organiques et d’azote (NH2 et NH4+)
Quels types d’acides aminés sont acquis via les protéines ingérées dans l’alimentation?
Les acides aminés essentiels
Dans quel contexte observerait-on un catabolisme des protéines de l’organisme comme voie de provenance des acides aminés?
Dans un cas de jeûne prolongé (on se mettrait à digérer nos muscles)
Pourquoi n’avons-nous pas de réservoir corporel/d’entreposage d’acides aminés?
Les acides aminés non utilisés pour la synthèse de protéines ou d’autres produits sont dégradés et éliminés
Quels sont les 3 moyens utilisés pour dégrader et éliminer les acides aminés non-utilisés pour la synthèse de protéines ou d’autres molécules importantes?
- Désamination
- Transamination
- Décarboxylation
L’(1) d’acides aminés pour donner des protéines et le (2) des protéines en acides aminés sont plutôt (3), c’est-è-dire une quantité d’environ (4)
- Anabolisme
- Catabolisme
- Constants
- 400 g/jour
Notre organisme digère énormément de protéines: quelles sont les 2 provenances majeures des protéines digérées?
- Alimentaire
- Autres, essentiellement de l’auto-digestion
Notre apport quotidien de protéines digérées issues de l’alimentation est de…
… 100g
Notre apport quotidien de protéines digérées issues d’autres sources que l’alimentation (essentiellement l’auto-digestion) est de…
… 30 à 50g
Quels sont les 2 types de protéines alimentaires?
- Protéines végétales dites incomplètes
- Protéines animales dites complètes
Pourquoi les protéines végétales sont-elles dites incomplètes?
On doit varier le type de protéines végétales qu’on mange afin d’avoir un apport suffisant des 20 acides aminés différents
Quelles sont les 2 sources autres de protéines que notre corps digère, la plupart du temps par auto-digestion (autre que via l’alimentation)?
- Réabsorption des protéines enzymatiques sécrétées dans le tube digestif
- Protéines provenant des cellules muqueuses (de l’intestin) mortes
Où la digestion des protéines débute-t-elle?
Dans l’estomac
Quelles sont les 2 substances sécrétées dans l’estomac pour la digestion des protéines?
- L’acide gastrique (étape 1)
- La pepsine (étape 2)
Quelle est la première étape de digestion des protéines dans l’estomac?
L’acide gastrique est sécrété par les cellules pariétales
Quelle est la deuxième étape de digestion des protéines dans l’estomac?
La pepsine est sécrétée sous forme inactive par les cellules principales de l’estomac
Quel est le rôle de la pepsine?
Elle a un rôle de protéase, c’est-à-dire qu’elle clive et dégrade les protéines
Pourquoi la pepsine est-elle sécrétée sous forme inactive par les cellules principales de l’estomac?
Pour éviter l’auto-digestion (puisque nous sommes constitués de protéines)
Comment appelle-t-on la forme inactive sous laquelle la pepsine est sécrétée?
Pepsinogène
Comment se produit l’activation du pepsinogène en pepsine dans l’estomac? (2 éléments)
- En milieu acide (pH < 5), le profragment du pepsinogène est clivé et produit la pepsine active
- La pepsine peut également cliver le pepsinogène (auto-activation)
Pourquoi dit-on que la pepsine n’est pas un très bon agent de dégradation des protéines?
Elle ne dégrade que 10 à 15% d’une protéine ingérée (cette dégradation partielle entraîne la formation de gros polypeptides)
Qu’est-ce qui est responsable de la poursuite de la digestion des protéines dans le duodénum?
Les sécrétions pancréatiques
Quelles sont les 2 fonctions des sécrétions pancréatiques des le duodénum?
- Neutralisation de l’acidité gastrique par le bicarbonate des sécrétions pancréatiques
- Les sécrétions pancréatiques contiennent des protéases qui poursuivent la digestion complète des protéines (protéases pancréatiques)
Quelle est la conséquence du fait que l’acidité gastrique est neutralisée par le bicarbonate des sécrétions pancréatiques dans le duodénum?
La pepsine perd son activité car elle fonctionne uniquement à pH acide
Quelles sont les 4 protéases pancréatiques (contenues dans les sécrétions pancréatiques) déversées dans le duodénum?
- Trypsine
- Chymotrypsine
- Élastase
- Carboxypeptidase
Comment appelle-t-on également les protéases pancréatiques?
Les enzymes protéolytiques
Comment l’organisme se protège-t-il de l’auto-digestion par les protéases pancréatiques/enzymes protéolytiques déversées dans le duodénum?
Les enzymes protéolytiques sont sécrétées sous forme inactive, c’est-à-dire qu’elles comportent un petit fragment d’acides aminés qui bloque le site actif de l’enzyme (comme pour la pepsine)
Quelle est la forme inactive de la trypsine?
Trypsinogène
Quelle est la forme inactive de la chymotrypsine?
Chymotrypsinogène
Quelle est la forme inactive de l’élastase?
Proélastase
Quelle est la forme inactive de la carboxypeptidase?
Procarboxypeptidase
Quelle est la première enzyme protéolytique à être activée et pourquoi est-ce ainsi?
Le trypsinogène est activé en tyrosine en premier, car la trypsine active les autres enzymes co-sécrétées avec elle
Quelle est la première enzyme protéolytique à être activée et pourquoi est-ce ainsi?
Le trypsinogène est activé en tyrosine en premier, car la trypsine active les autres enzymes protéolytiques qui sont co-sécrétées avec elle
Comment la chymostrypsine, l’élastase et la carboxypeptidase sont-elles activées?
Par la trypsine activée
Comment le trypsinogène est-il activé en trypsine?
L’entérokinase, une enzyme sécrétée par la muqueuse intestinale, clive le trypsinogène et trypsine
Les fragments qui entrent dans l’intestin grêle sont digérés par…
… plusieurs protéases
Rôle de la trypsine dans la digestion des protéines
Clive les fragments de protéines en petits peptides
Comment/où les la trypsine effectue-t-elle son rôle de clivage dans la digestion des protéines?
Elle reconnaît des séquences particulières d’acides aminés AU MILIEU DES PROTÉINES où elle peut ensuite cliver
Rôle de la chymotrypsine dans la digestion des protéines
Clive les fragments de protéines en petits peptides
Comment/où les la chymotrypsine effectue-t-elle son rôle de clivage dans la digestion des protéines?
Elle reconnaît des séquences particulières d’acides aminés AU MILIEU DES PROTÉINES où elle peut ensuite cliver
Rôle de la carboxypeptidase dans la digestion des protéines
Clive les petits peptides préalablement clivés par la trypsine et la chymotrypsine
Comment/où les la carboxypeptidase effectue-t-elle son rôle de clivage dans la digestion des protéines?
Elle clive les petits peptides à leur extrémité C-terminal
Rôle de l’élastase dans la digestion des protéines
Clive les fibres d’élastine
Après le passage dans l’estomac avec la pepsine et dans le duodénum avec les enzymes protéolytiques, comment la digestion des protéines est-elle complétée?
Par 3 enzymes de la muqueuse intestinale
Quelles sont les 3 enzymes de la muqueuse intestinale qui finalisent la digestion des protéines?
- Dipeptidase
- Aminopeptidase
- Carboxypeptidase
Dipeptidase: rôle
Cliver les dipeptides en 2 acides aminés
Aminopeptidase: rôle
Cliver les petits peptides à leur extrémité N-terminale
Carboxypeptidase: rôle
Cliver les petits peptides à leur extrémité C-terminale
Quels sont les 3 produits finals de la dégradation des protéines?
- Tripeptides
- Dipeptides
- Acides aminés
Les tripeptides, dipeptides et acides aminés libres sont les produits finaux de la digestion des protéines, mais aussi…
… les 3 seules formes absorbables par l’organisme
Comment les acides aminés libres, dipeptides et tripeptides arrivent-ils à passer au travers des membranes de la paroi intestinale? (2 éléments)
- Il utilisent plusieurs transporteurs actifs différents et spécifiques
- Leur transport est couplé au transfert de Na
Que se passe-t-il avec les dipeptides et les tripeptides absorbés dans la membrane intestinale avant d’entrer dans la circulation sanguine?
Ils sont dégradés en acides aminés libres dans les cellules épithéliales de la muqueuse intestinale
Peut-on absorber des protéines entières/non-digérées?
En général non, sauf de rares exceptions
Comment arrive-t-on à absorber des protéines entières/non-digérées?
Elles sont captées par endocytose et relâchées dans la circulation par exocytose
Chez qui observe-t-on une propension à l’absorption de protéines entières?
Chez les nouveaux-nés
Pourquoi les nouveaux-nés seraient-ils plus portées à absorber des protéines entières?
À cause de l’immaturité de leur muqueuse intestinale
Que pourrait causer l’absorption de protéines entières chez les nouveaux-nés?
Des allergies précoces et souvent réversibles
Que permettrait l’absorption de protéines entières chez les nouveaux-nés?
La transmission des anticorps de la mère
L’azote de nos acides aminés provient de (1) via le (2)
- L’azote atmosphérique
2. Cycle de l’azote
L’azote atmosphérique constitue […] de l’air
78%
Quelles sont les 2 caractéristiques de l’azote atmosphérique (N2)?
- Chimiquement inerte
- Inutilisable par la plupart des êtres vivants
Quels sont les seuls organismes ayant la capacité d’utiliser l’azote atmosphérique?
Les microorganismes
Quelles sont les 2 actions que les microorganismes peuvent faire avec l’azote atmosphérique?
- Transformation de N2 en ammoniac (NH3)
- Nitrification de N2 en nitrites (NO2) et nitrates (NO3)
Quelles sont les 4 étapes du cycle de l’azote?
- Les plantes absorbent l’ammoniac et les nitrates du sol puis les incorporent dans leurs acides aminés et autres constituants azotés
- Les animaux se nourrissent de végétaux, faisant entrer l’azote initialement atmosphérique dans leur corps
- Les organismes végétaux et animaux meurent puis se putréfient
- Sous l’action bactérienne, leurs composés azotés sont transformés à nouveau en ammoniac
Quelle est la porte d’entrée de l’azote chez les animaux et les végétaux?
Les acides aminés qui forment leurs protéines
Quel est le réservoir principal de l’azote corporel chez l’humain?
Les protéines
Qu’est-ce que la notion de balance azotée?
La balance/différence entre l’ingestion quotidienne (protéines alimentaires) et la perte corporelle quotidienne (urée urinaire) en azote
Quelle est la proportion d’azote dans les protéines alimentaires?
10 à 16% (beaucoup!)
Retrouve-t-on de l’azote dans les composés non-protéiques?
Oui, mais de façon presque négligeable
Dans l’urine, (1)% de l’azote est sous forme (2) et (3)%, sous forme (4)
- 80
- d’urée
- 20
- d’ammoniac
Quel est la formule de calcul de la balance azotée?
azote des protéines alimentaires (g/j) - azote urique (g/j) - 4 g/j (constante)
En principe, quel devrait être le résultat du calcul de la balance azotée?
0 g/j
Calcul de la balance azotée (azote des protéines alimentaires (g/j) - azote urique (g/j) - 4 g/j)
Comment obtient-on la valeur d’azote des protéines alimentaires et pourquoi?
grammes de protéines/6,25 (car il y a environ 1g d’azote pour 6,25g de protéines)
Calcul de la balance azotée (azote des protéines alimentaires (g/j) - azote urique (g/j) - 4 g/j)
Comment obtient-on la valeur d’azote uréique?
Quantité d’urée sécrétée en 24h (mmol/j)/35,7 (facteur de correction) = urée en g
Calcul de la balance azotée (azote des protéines alimentaires (g/j) - azote urique (g/j) - 4 g/j)
En quoi consiste le 4 g/j?
Les pertes d’azote provenant de l’azote fécal, cutané et urinaire non uréique
L’apport alimentaire et les pertes quotidiennes de protéines devrait (1) à (2) g/jour afin que la (3) soit à (4)
- S’équivaloir
- 100
- Balance azotée
- Zéro
Quelle est l’ensemble des valeurs de la balance azotée?
Quelle est l’intervalle de valeurs d’une balance azotée normale?
0 à 2 g/j
Qu’est-ce qu’un balance azotée positive?
Lorsque ingestion > excrétion
Qu’est-ce qu’un balance azotée négative?
Lorsque ingestion < excrétion
Dans quels 2 cas pourrait-on observer une balance azotée positive?
- Croissance
- Grossesse
Dans quels 2 (+1) cas pourrait-on observer une balance azotée négative?
- Apport insuffisants (malnutrition, anorexie, diète)
- Pertes excessives (trauma, brûlures)
- Combinaison des 2
Combien existe-t-il d’acides aminés non-essentiels?
12
À partir de quels 4 éléments généraux l’humain peut-il synthétiser les 12 acides aminés non-essentiels?
- Intermédiraires de la glycolyse
- Intermédiaires du cycle de Krebs
- Intermédiaires de la voie des pentoses
- Acides aminés essentiels
À partir de quelles 4 molécules précises l’humain peut-il synthétiser les 12 acides aminés non-essentiels?
- L’alpha-cétoglutarate
- L’oxaloacétate
- La méthionine
- La phénylalanine
Quels sont les 2 mécanismes permettant l’incorporation de l’azote lors de la synthèse des 12 acides aminés non-essentiels par l’humain?
- Amination (mettre un amine dans un composé)
- Transamination (transmission d’un groupement amine d’une molécule à l’autre)
Quelles 2 enzymes font de l’amination lors de la synthèse des 12 acides aminés non-essentiels par l’humain?
- Glutamate déshydrogénase
- Glutamine synthétase
Quelles enzymes font de la transamination lors de la synthèse des 12 acides aminés non-essentiels par l’humain?
Transaminases
Qu’est-ce qui fait varier la complexité de la voie de synthèse d’un acide aminé non-essentiel?
La structure de sa chaîne latérale
Comment la biosynthèse de glutamate se fait-elle?
L’enzyme glutamate déshydrogénase amine l’alpha-cétoglutarate à partir d’un NH4+
Comment la biosynthèse de glutamine se fait-elle?
L’enzyme glutamine synthétase amine le glutamate à partir d’un NH4+
Le glutamate est formé après (1) amination et la glutamine, après (2)
- 1
2. 2
Quelle est l’autre façon de produire du glutamate (autre que l’amination de l’alpha-cétoglutarate)?
Par transamination de l’alpha-cétoglutarate
Un acide aminé donneur transfère son groupement amine à l’alpha-cétoglutarate (qui est ici l’alpha-cétoacide correspondant). L’alpha-cétoglutarate devient alors du glutamate, et l’acide aminé donneur est transformé en alpha-cétoacide correspondant
En somme, en quoi consiste une transamination?
Un échange d’azote entre un acide aminé et un acide alpha-cétonique catalysé par des transaminases
AA 1 + céto-acide 1 –> AA 2 + céto-acide 2
(AA 1 devient coté-acide 2 et coté-acide 1 devant AA 2)
Une fois le glutamate formé, qu’est-ce qui devient possible?
Il devient possible de former plusieurs autres acides aminés par transamination
Quels sont les 2 acides aminés qu’il est possible de former par transamination du glutamate?
- Alanine
- Aspartate
Qu’ont de particulier la formation d’aspartate et d’alanine?
Il s’agit de réactions bidirectionnelles
En quoi consiste la biosynthèse par transamination de l’aspartate?
Enzyme: AST
On peut transformer l’oxaloacetate en aspartate grâce à la transamination via l’AST, changeant le glutamate en alpha-cetoglutarate
(Inverse: on peut transformer l’aspartate en oxaloacetate grâce à la transamination via l’AST, changeant l’alpha-cetoglutarate en glutamate)
En quoi consiste la biosynthèse par transamination de l’alanine?
Enzyme: ALT
On peut transformer le pyruvate en alanine grâce à la transamination via l’ALT, changeant le glutamate en alpha-cetoglutarate
(Inverse: on peut transformer l’alanine en pyruvate grâce à la transamination via l’ALT, changeant l’alpha-cetoglutarate en glutamate)
Que veut dire AST?
Aspartate transaminase
Que veut dire ALT?
Alanine transaminase
Quelles sont les 4 enzymes de la biosynthèse des acides aminés à retenir ainsi que leur fonction?
AMINATION
- Glutamate déshydrogènase (fixation du premier azote pour changer l’alpha-cétoglutarate en glutamate par amination)
- Glutamine synthétase (fixation du deuxième azote pour changer le glutamate en glutamine par amination)
TRANSAMINATION
- ALT (pyruvate alanine via l’alpha-cétoglutarate et le glutamate)
- AST (oxaloacétate aspartate via l’alpha-cétoglutarate et le glutamate)
Comment pourrait-on résumer schématiquement l’action de l’ALT?
Comment pourrait-on résumer schématiquement l’action de l’AST?
Les acides aminés sont des précurseurs de 4 types de molécules fondamentales; quelles sont-elles?
- Neurotransmetteurs
- Hormones thyroïdiennes
- Hème
- Histidine
Quels sont les 4 types de neurotransmetteurs qui ont comme précurseurs des acides aminés?
- GABA
- Catécholamines
- Dopamine
- Sérotonine
GABA: formé à partir de (1) grâce à la (2)
- Glutamate
2. Glutamate decarboxylase
Sérotonine: formée à partir de…
… tryptophane
Catécholamines: formées à partir de…
… tyrosine
Dopamine: formée à partir de…
…. tyrosine
À partir de quoi les hormones thyroïdiennes sont-elles formées?
À partir des tyrosines de la thyroglobuline, une protéine spécifique de la thyroïde contenant beaucoup de tyrosine
Comment les hormones thyroïdiennes sont-elles formées à partir de la tyrosine? (2 étapes)
- Ajout d’1 ou 2 iodes sur la chaîne latérale de la tyrosine de la thyroglobuline pour former de la monoiodotyrosine (1 iode) ou diiodotyrosine (2 iodes)
- Réaction des iodotyrosines par l’enzyme thyroperoxydase (TPO) pour former la T3 et la T4
Monoiodotyrosine + diiodotyrosine = …
T3
Diiodotyrosine + diiodotyrosine = …
T4
Hème: formé à partir de…
… glycine
Histamine: formée à partir de…
… histidine
Que se passe-t-il avec les acides aminés inutilisés?
On les dégrade, car ils ne peuvent être entreposés dans l’organisme
Quels sont les 3 types de réactions qui interviennent dans le catabolisme des acides aminés?
- Transamination
- Désamination oxydative ou non-oxydative
- Dégradation du squelette carbonné
En quoi consiste la réaction de catabolisme d’acides aminés par transamination?
On dégrade un acide aminé pour en former un autre
En quoi consiste la réaction de catabolisme d’acides aminés par désamination?
On retire complètement le groupement amine
Que produit la réaction de catabolisme par transamination?
Du glutamate
Que produit la réaction de catabolisme par désamination?
De l’ammonium (NH4+) toxique
Quelles sont les 3 situations dans lesquelles les acides aminés sont catabolisés?
- Dégradation des protéines
- Lorsque l’apport en acides aminés excède les besoins
- Jeûne
Quels sont les 2 types de molécules générées par le catabolisme des acides aminés au niveau hépatique?
- Urée
- Intermédiaires énergétiques (acides alpha-cétoniques)
À quoi sert l’urée générée par le catabolisme des acides aminés au niveau hépatique?
Gestion du NH4+ toxique produit par désamination
À quoi servent les intermédiaires énergétiques (acides alpha-cétoniques) formés par le catabolisme des acides aminés au niveau hépatique? (4)
- Utilisés pour former de l’énergie (précurseurs qui vont rentrer dans le cycle de Krebs)
- Transformés en acides gras et triglycérides
- Synthèse de glucose (néoglucogenèse)
- Synthèse de corps cétoniques (cétogenèse)
Qu’a de particulier la réaction de transamination?
Elle peut être utilisée tant dans la synthèse que la dégradation des acides aminés
Quelle est la première étape du catabolisme de la plupart des acides aminés en excès?
La transamination pour former le glutamate à partir d’alpha-cétoglutarate
Une fois que l’acide aminé à cataboliser a transféré son groupement amine à l’alpha-cétoglutarate pour former le glutamate, que peut-il se passer avec le glutamate? (2 possibilités)
- Désamination
- Conversion en glutamine par la glutamine synthétase
Quelle est la conséquence de la désamination du glutamate?
La libération d’ammonium (NH4+)
Quel est le rôle majeur de la glutamine?
Le transport de l’ammonium vers le foie
Quelle est la “formule chimique” générale de la désamination?
Acide aminé –> acide alpha-cétonique correspondant + NH4+ toxique
Quelle est la voie de désamination majoritaire (oxydative ou non-oxydative)?
Oxydative
Qu’a de particulier la désamination oxydative?
Elle produit du NADH et du H+
Quelles sont les 2 enzymes associées à la désamination oxydative?
- Oxydase des acides aminés
- Glutamate déshydrogénase
Quelle est la formule générale de la désamination oxydative?
Quels sont les 2 rôles de l’enzyme oxydase des acides aminés?
- Retirer un NH4+ de l’acide aminé à désaminer
- Produire du NADH à partir de NAD+
Pourquoi dit-on que la désamination oxydative est oxydative?
Car le NADH produit peut se diviser pour faire de l’énergie
Qu’est-ce que la glutamate déshydrogénase?
Une enzyme catalysant spécialement la désamination du glutamate, MAIS AUSSI SA SYNTHÈSE
Quelle est la formule de l’action de la glutamate déshydrogénase?
Qu’est-ce qui dicte le sens d’action de la glutamate déshydrogénase hépatique?
Le statut RedOx/le niveau d’énergie de la cellule (quantité de NAD et NADH trouvés dans la cellule)
Que peut-on dire sur le taux de désamination oxydative du glutamate?
Il est très élevé
Pourquoi le taux de désamination oxydative du glutamate est-il très élevé?
Le glutamate est très abondant, donc sa désamination oxydative permet d’éliminer l’azote des acides aminés en excès sous forme de NH4+ dans les reins, ou d’urée dans le foie
Quelles sont les 2 situations qui favorisent chacun des sens d’activité de la glutamate déshydrogénase hépatique?
- Si l’ATP est élevée/la cellule contient beaucoup de NADH, la synthèse est favorisée (alpha-cétoglutarate en glutamate)
- Si l’ATP est basse/la cellule contient peu de NADH, la désamination est favorisée (glutamate en alpha-cétoglutarate)
Quelle est la particularité de la désamination non-oxydative?
Elle ne produit pas de NADH et de H+
Quels sont les 2 acides aminés qui sont des cas particuliers de désamination non-oxydative?
- Asparagine
- Glutamine
Quelle est la formule de désamination non-oxydative de la glutamine?
Glutamine – Glutaminase –> Glutamate + NH4+
La glutamine est un (1) qui a besoin de la glutaminase pour (2)
- Transporteur
2. Libérer le “cargo”
Quelle est la différence entre la glutamine et le glutamate?
L’amination et la désamination du glutamate se fait par une seule et même enzyme alors que pour la gutamine, ce sont 2 enzymes distinctes
Quelle est l’enzyme de désamination de la glutamine en glutamate?
La glutaminase
Quelle est l’enzyme de synthèse/d’amination de la glutamate en glutamine?
La glutamine synthétase
Quelle est la première étape du catabolisme de la glutamine?
La désamination non-oxydative par l’action de la glutaminase
Lorsque les acides aminés sont désaminés, du NH4+ et des acides alpha-cétoniques sont produits; que peut0il se passer avec les acides alpha-cétoniques par la suite? (4 possibilités)
- Être “ré-aminés” pour former des acides aminés
- Être oxydés dans le cycle de Krebs (production d’énergie)
- Être transformés en intermédiaire du métabolisme du glucose, des lipides ou des corps cétoniques
- Être décarboxylés (dégradés)
Quel est le lien entre les acides aminés et le cycle de Krebs?
Les acides aminés ou leurs intermédiaires peuvent, par transamination, désamination ou autre, être incorporés dans différents points du cycle de Krebs
Quelles sont les 3 catégories dans lesquelles les acides aminés peuvent-ils être classés selon leur rôle dans le cycle de Krebs?
- AA glucogéniques
- AA cétogéniques
- AA glucogéniques et cétogéniques
Quelle est la fonction des AA glucogéniques?
Faire la synthèse du glucose à partir d’oxaloacétate
Quelle est la fonction des AA cétogéniques?
Faire la synthèse des lipides et des corps cétoniques à partir de l’acétyl-CoA
Les acides aminés sont surtout glucogéniques, cétogéniques ou les 2?
Glucogéniques
En quoi les acides aminés glucogéniques sont-il transformés? (2 options)
- Pyruvate
- Intermédiaires du cycle de Krebs
Quel est le plus important acide aminé glucogénique?
L’alanine (alanine + alpha-cétoglutarate –ALT–> pyruvate + glutamate)
Qu’est-ce que la néoglucogénèse?
La synthèse de glucose notamment à partir de pyruvate
Qu’a de particulier la néoglucogenèse à partir de l’alanine?
Elle dépasse celle de tous les autres acides aminés à cause du cycle de l’alanine-glucose (l’alanine est le donneur principal pour reformer le glucose)
En quoi les acides aminés cétogéniques sont-il directement transformés? (2)
- Acétoacétate
- Acétyl-CoA
La participation des acides aminés à la cétogenèse et à la lipogenèse est très…
… modeste
En gros, qu’est-ce que le cycle alanine-glucose?
Demander au foie de produire du glucose à partir d’alanine en condition anaérobie (néoglucogenèse)
Quelles sont les 5 étapes du cycle alanine-glucose?
- La glycolyse dans les muscles dégrade le glucose en pyruvate
- Les muscles dégradent les protéines (ce qui donne des acides aminés qui pourront servir à la transamination (étape 3))
- Le pyruvate est transformé en alanine par transamination (ALT) dans les muscles
- L’alanine se dirige au foie
- Permet de régénérer du glucose par néoglucogenèse au foie
Quel est le moyen utilisé par le corps pour neutraliser le NH4+ toxique libéré par la désamination des acides aminés?
Il convertit le NH4+ très toxique en urée qui est 100 000 fois moins toxique que le NH4+
Pourquoi les niveaux de NH4+ circulant sont-ils peu élevés chez les individus sains?
Car nous possédons plusieurs mécanismes de prise en charge du NH4+
Quels sont les 4 mécanismes de prise en charge du NH4+?
- Cycle de la glutamine (mettre le NH4+ sur le glutamate pour former la glutamine)
- Cycle alanine-glucose (ce qui circule dans le sang au final = l’alanine)
- Cycle de l’urée
- NH4+ en provenance de la dégradation de l’urée par les bactéries intestinales (pris en charge par le foie)
La glutamine joue un rôle majeur dans le…
… transport du NH4+ vers le foie
Quels sont les 3 lieux du cycle de la glutamine?
- Tissus périphériques
- Foie
- Reins
Que se passe-t-il dans les tissus périphériques en ce qui concerne le cycle de la glutamine?
La glutamine synthétase transforme le glutamate en glutamine en greffant le NH4+ des tissus périphériques
Que permet la transformation u glutamate en glutamine par la glutamine synthétase?
Le transport du NH4+ sous une forme non toxique vers le foie ou les reins pour l’élimination
Que se passe-t-il dans le foie en ce qui concerne le cycle de la glutamine?
La glutaminase dégrade la glutamine en glutamate, ce qui libère du NH4+ qui servira à la synthèse de l’urée (urée = 80% de l’azote urinaire)
Que se passe-t-il dans le rein en ce qui concerne le cycle de la glutamine?
La glutaminase dégrade la glutamine en glutamate, ce qui libère du NH4+ qui sera directement éliminé dans l’urine (20% de l’azote urinaire)
Quelle serait une autre source mineure d’azote dans le corps?
La flore intestinale
Que peut accroître l’activité bactérienne dans l’intestin?
L’exposition humaine au NH4+ (elle peut en générer un peu)
D’où provient le NH4+ intestinal?
De la dégradation bactérienne de l’urée et des acides aminés intestinaux et alimentaires (désamination)
Que se passe-t-il avec le NH4+ intestinal (en d’autres mots, comment est-il éliminé)?
Il est absorbé dans la circulation portale puis transporté vers le foie pour y être retransformé en urée
Quelles sont les 4 structures successives dans lesquelles passe l’azote issu de la flore intestinale?
- Segment iléal (IG)
- Veine porte
- Foie
- Reins
Le cycle de l’urée est une voie (1) exclusive au (2)
- Métabolique
2. Foie
Quel est le rôle du cycle de l’urée?
Convertir l’azote (NH4+) provenant du catabolisme des acides aminés en urée pour l’excrétion urinaire (donc prendre en charge l’ammonium produit par la désamination/transamination)
De quoi l’urée est-elle composée?
2 amines ainsi qu’un CO2
Où les 3 composantes de l’urée (2 amines + 1 CO2) sont-elles produites?
- 1er NH4+: NH4+ tissulaire transporté par la glutamine et l’alanine (cycle de la glutamine et cycle de l’alanine-glucose)
- 2e NH4+: Aspartate (formé dans le foie par transamination de l’oxaloacétate par AST)
- CO2: produit dans le cycle de Krebs
Le cycle de l’urée est un cycle de (1) réactions, dont (2) réactions (3) et (4) réactions (5), et qui nécessite (6) ATP
- 5
- 2
- Mitochondriales
- 3
- Cytosoliques
- 4
Quelle est la première réaction du cycle de l’urée et est-elle mitochondriale ou cytosolique?
Carbamyl-phosphate synthétase (CO2 + NH4+ + 2 ATP –> Carbamyl-phosphate)
MITOCHONDRIALE
Quelle est la deuxième réaction du cycle de l’urée et est-elle mitochondriale ou cytosolique?
Ornithine carbamyl transférase (transfert d’une partie de carbamyl phosphate sur l’ornithine)
MITOCHONDRIALE
Quelle est la troisième réaction du cycle de l’urée et est-elle mitochondriale ou cytosolique?
Arginino succinate synthétase
CYTOSOLIQUE
D’où vient le 2e azote utilisé pour former l’arginino succinate (3e étape du cycle de l’urée)?
De l’aspartate
Quelle est la quatrième réaction du cycle de l’urée et est-elle mitochondriale ou cytosolique?
Arginino succinate lyase (l’arginino succinate se divise en fumarate et en arginine)
CYTOSOLIQUE
Quelle est la cinquième réaction du cycle de l’urée et est-elle mitochondriale ou cytosolique?
Argininase (clivage de la portion “urée” de l’arginine, ce qui donne de l’ornithine qui peut alors recommencer le cycle (étape 2))
CYTOSOLIQUE
À quelles étapes les 4 ATP nécessaires au cycle de l’urée sont-ils utilisés?
- 2 ATP à l’étape 1 (carbamyl-phosphate synthétase)
- 2 ATP à l’étape 3 (arginino succinate synthétase)
Le métabolisme de l’urée est-il linéaire?
Non, tout se fait en même temps et est inter-relié
Qu’est-ce que le fumarate?
Un produit dans le cycle de l’urée (étape 4) qui sera recyclé en un produit servant au cycle de l’urée, soit l’aspartate
Quelle sont les 3 étapes de recyclage du fumarate?
- La fumarase cytosolique convertit le fumarate produit à l’étape 4 du cycle de l’urée en malate
- La malate déshydrogènase transforme le malate en oxaloacétate
- L’oxaloacétate est transaminé (AST) pour former de l’aspartate qui pourra alimenter le cycle de l’urée
