Protes Flashcards

1
Q

Clasificación de aa

A
  • Grupos R apolares alifáticos: hidrófobos
  • Grupos R aromáticos: hidrófobos, dobles ligaduras.
  • Grupos R polares sin carga: hidrofílicos.
  • Grupos R positivos, básicos: más hidrófilos.
    -Grupos R negativos, ácidos: más hidrófilos, 2do grupo carboxilo.
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2
Q

Péptido

A

Polímero de aa unidos por enlace peptídico a través de una reacción de condensación del alfa-carboxilo y el grupo a-amino.
El enlace peptídico es planar y no rota.

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3
Q

Estructura Primaria

A

Secuencia de aa unidos por enlaces peptídicos.
Esqueleto del cual emergen las cadenas laterales.
Si se altera la estructura se altera la función de la proteína.

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4
Q

Estructura Secundaria

A

Disposición estable de aa que dan patrones estructurales repetitivos. Distribución espacial local de los aa.
- Hélices alfa: patrón enrollando sobre un eje imaginario.
- Hoja beta.
- Giros beta: plegamiento compacto en forma de u, une tramos sucesivos de hélices alfa u hojas beta.

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5
Q

Estructura Terciaria

A

Disposición 3D del plegamiento de la proteína. Acá se define la función de la proteína.

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6
Q

Estructura Cuaternaria

A

2 o más subunidades polipeptídicas idénticas o diferentes.

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7
Q

Efectores alostericos

A

Cambian su conformación al unirse una molécula moduladora y cambia su afinidad por otro ligando en un sitio distinto de la molécula, puede ser positivo o negativo.
- Homotrópico: modulador = ligando.
- Heterotrópico =! ligando.

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8
Q

Efectores negativos del oxígeno

A
  • Homotrópicos: H y CO2.
  • Heterotrópicos: BPG.
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9
Q

Efector positivo del oxígeno.

A
  • Heterotrópico: CO.
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