Protes Flashcards
Clasificación de aa
- Grupos R apolares alifáticos: hidrófobos
- Grupos R aromáticos: hidrófobos, dobles ligaduras.
- Grupos R polares sin carga: hidrofílicos.
- Grupos R positivos, básicos: más hidrófilos.
-Grupos R negativos, ácidos: más hidrófilos, 2do grupo carboxilo.
Péptido
Polímero de aa unidos por enlace peptídico a través de una reacción de condensación del alfa-carboxilo y el grupo a-amino.
El enlace peptídico es planar y no rota.
Estructura Primaria
Secuencia de aa unidos por enlaces peptídicos.
Esqueleto del cual emergen las cadenas laterales.
Si se altera la estructura se altera la función de la proteína.
Estructura Secundaria
Disposición estable de aa que dan patrones estructurales repetitivos. Distribución espacial local de los aa.
- Hélices alfa: patrón enrollando sobre un eje imaginario.
- Hoja beta.
- Giros beta: plegamiento compacto en forma de u, une tramos sucesivos de hélices alfa u hojas beta.
Estructura Terciaria
Disposición 3D del plegamiento de la proteína. Acá se define la función de la proteína.
Estructura Cuaternaria
2 o más subunidades polipeptídicas idénticas o diferentes.
Efectores alostericos
Cambian su conformación al unirse una molécula moduladora y cambia su afinidad por otro ligando en un sitio distinto de la molécula, puede ser positivo o negativo.
- Homotrópico: modulador = ligando.
- Heterotrópico =! ligando.
Efectores negativos del oxígeno
- Homotrópicos: H y CO2.
- Heterotrópicos: BPG.
Efector positivo del oxígeno.
- Heterotrópico: CO.