Enzimas Flashcards
Coenzima
Transportadores transitorios de grupos funcionales. Unida a la proteína enzimática se llama grupo prostético.
Enzimas
Aceleran las reacciones espontáneas proporcionando un ambiente específico y se recuperan intactos al finalizar. Modifican de igual manera sustrato y producto en una reacción reversible, no modifican el equilibrio químico.
Clasificación según la REACCIÓN
● Transferasas
● Hidrolasas
● Isomerasas
● Liasas
● Ligasas
● Oxidorreductasas
Clasificación según su CINETÍCA
- Michaelianas.
- Alostéricas: enzimas reguladoras moduladas, + o -, por la unión de una sustancia a un sitio de la proteína diferente al sitio activo, sitio alostérico.
Oxidorreductasas 5
Transfieren e o p.
- Deshidrogenasas: usa NAD/NADH, NADP y FAD como coenzimas.
- Oxidasas: transfieren 2e del S(oxida) al O2 y éste se reduce a H2O o H2O2.
- Oxigenasas: incorporan de O2 al S(oxida).
- Peroxidasas: utilizan H2O2 como oxidante y el S se oxida.
- Catalasas: utilizan al H2O2 como oxidante y reductor.
Transferasas 4
Transfieren grupos funcionales
- Amino: grupo amino de un aa a un cetoácido.
- Quinasas: grupo fosfato de nucleósidos trifosfato a un alcohol, amino o carboxilo.
- Gluco: derivan de HC, transfieren residuos de hexosas o pentosas.
- Metil: grupo metilo entre sustratos.
Hidrolasas
Catalizan la hidrólisis, transfieren un GF al agua, usan H2O como cosustrato.
- Lipasas, fosfatasas, glicosidasas, proteinasas
Liasas
Catalizan la ruptura de enlaces, suelen adicionar grupos a doblen enlaces o formar dobles enlaces removiendo algún grupo.
Isomerasas
Catalizan conversiones entre los diferentes isómeros (estructurales, geométricos y ópticos), transfieren grupos dentro de la misma molécula.
Ligasas
- Catalizan la formación de nuevas sustancias, ya sea agregando grupos o condensando varias sustancias por la hidrolisis de ATP
Sitio activo
Sitio específico de la enzima donde se realiza la reacción catalizadora.
Modelos de interacción E-S
- Lock and key: sitio activo y cerradura tienen estructuras complementarias.
- Induced-fit: alteran la estructura tridimensional del sitio activo haciendo q se adapte al s.
Ecuación Michaelis-Menten
Vi=Vmax*[s]/[s]+Km
- Describe la cinética de mayoría de enzimas.
- Cuando se llega a Vmax la ecuación es de orden 0 ya que varía el s pero no la v.
- Km es la [s] a Vmedia se relaciona de forma inversa con la afinidad, a mayor afinidad por s menor Km
Factores que afecta la actividad
- Temperatura: cada una tiene una temp óptima.
- pH: tienen un rango en el cual la velocidad de catálisis es máxima.
Energía de activación
Las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación de la reacción lo que hace aumentar la velocidad.
Cuando hay varios pasos, la velocidad global viene determinada por el paso cuya E de activación es la más elevada. (paso limitante)