Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochemistry cell > Proteins: structure > Flashcards

Proteins: structure Flashcards

1
Q

پیوند پپتیدی چگونه برقرار می‌شود و به باقی‌مانده چه می‌گویند

A

بین گروه آمید یک پپتید و گروه کربوکسیل پپتید دیگر آب آزاد می‌شود باقی مانده: ریشه‌ی آمینو اسیل

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

نحوه‌ی نام گذاری پلی پپتید

A

از انتهای آمینو به انتهای کربوکسیل همه‌ی آمینواسیدها -یل- می‌گیرند جز آخرین

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

ساختمان الیگوپپتید هورمون آزاد‌کننده‌ی تیروتروپین؟ TRH

A

این هورمون از هیپوتالاموس ترشح شده، روی هیپوفیز تأثیر گذاشته و باعث آزاد شدن TSH ساختمان: سه پپتیدکه دو آمینواسید شکل غیرمعمول پیروگلوتامیل -حلقوی شده-، هیستیدیل، پرولیل‌آمید

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

ساختمان گلوتاتیون و نقش آن در آنزیم گلوتاتیون ردوکتاز؟

A

گلوتاتیون دارای ۳ آمینواسید: گاما گلوتامیل سیستئینیل گلیسین که گلوتامین به‌جای آلفا به کربن گاما وصل شده به علت. گروه سولفیدریل نقش آنتی اکسیدانی آنزیم گلوتاتیون پراکسیداز (دارای سلنیوم در جایگاه فعال ) پراکسید را احیا می‌کند و با آزاد کردن یک مولکول آب ۲ مولکول گلوتاتیو با پیوند سولفیدی اتصال پیدا می‌کنند

پراکسید به هیدروکسید تبدیل می‌شود

سپس آنزیم گلوتاتیون ردوکتاز با استفاده از

FAD/ NADPH +H+ —–> NADP+

و سپس تبدیل به شکل فعال شده

کمبود NADPH: فاویسم

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

هر یک ازاین مواد چند پپتید دارند

ADH

گلوگاگون

ACTH همورمون آزاد کننده کوتیکوتروپین

کلسی تونین

انسولین

پاراتورمون

A

۹

۲۹

۳۹

۳۲

۵۱ -ساده‌ترین پلی‌پپتید

۸۴

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

کار تیتین و تعداد اسیدآمینه

A

۲۷۰۰۰

وزن متوسط هر اسیدآمینه ۱۱۰

در عضله/ تنظیم ‌کننده میزان امتداد عضله

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

سه پیوند متفاوت را در اسکلت پپتیدی توضیح دهید

A

یک زاویه‌ی -فی- بین کربن آلفا و نیتروژن-هیدروژن

یک زاویه‌ی -سای- بین کربن آفا و گروه کربونیل

این زوایا محدودیتشان به علت ممانعت فضایی‌ست وگرنه هر زاویه‌ای می‌توانستند باشند
چهار اتم نیتروژن-هیدروژن و کربوکسیل با ۲ کربن آلفای در یک پیوند در یک صفحه هستند
پیوند پپتیدی قابلیت چرخش ندارد و یک هیبرید رزونانس به وجود می‌آید پس طول پیوند کربن کربونیل و نیتروژن از یگانه کمتر و از دوگانه بیشتر
چون قابلیت چرخش ندارد دو کونفیگوراسیون سیس و ترانس
که عموما ترانس هستند به خاطر ممانعت فضایی

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

آیا تغییر در ساختار پروتئین همیشه بیماری ایجاد می ‌کند؟

A

خیر به این ساختارها پلیمورفیسم می‌گویند

مثل هاپتوگلوبین ، سرولوپلاسمین ، ترانسفرین ، آلفا یک آنتی‌تریپسین

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

ساختمان انسولین را توضیح دهید

A

دو زنجیره پلی‌پپتیدی

A: 21

B: 30

با دو پیوند دی سولفیدی در بین

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

مراحل شناسایی آمینواسیدها توسط سنگر را توضیح دهید.

A

اول: جداکردن پیوندهای دی‌سولفیدی با احیا کردن

دوم: قسمت کردن هر پلی‌پپتید به پپتیدهای کوچک‌تر با پپسین، تریپسین و کیموتریپسین

سپس زردکردن انتهای آمینو با اضفه کردن معروف سنگر

1-fleuro2,4-di nitro benzen (DNFB)

و تولید:
2,4- di nitrophil

تشخیص توالی با کروماتوگرافی

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

دو روش دیگر شناخت توالی پلی پپتید

A

استفاده از معرف دابسیل و دانسیل کلراید و تجزیه‌ی مشتقات با اسید و سپس کروماتوگرافی / راحت‌تر چون فلورسانت

برای تشخیص توالی یکی یکی باید کنده شن - روش ادمن با استفاده از

phenyl iso tiosianat (PITS)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

دو روش جداکردن پیوند دی‌سولفیدی

A

اول: با اکسیداسیون . استفاده از اسید پرفورمیک

دوم: احیا با دو-مرکاپتواتانل

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

چگونه جای پیوند دی‌سولفیدی را تشخیص می‌دهند

A

بدون جدا کردن پیوند دی‌سولفیدی پلی‌پپتید را قطعه قطعه می‌کنیم و با توالی به دست آمده مقایسه می‌کنیم. جاهایی که به جای دو مولکول ابتدایی مولکول بزرگ‌تری قرار دارد، پیوند دی‌سولفیدی

برای جدا کردن مثلا تریپسین

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

تفاوت انسولین انسان با خوک و گاو؟

A

pig the closest, B30: pig: Ala , Human: Thr

cow, A8, A10. cow: Val, Ala HUman: Thr, Ile

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

ساختمان دوم پروتئین چه چیزی را نشان می‌دهد

A

توالی آمینواسیدها و موقعیت فضایی در یک بعد.

شکل‌های اصلی: مارپیچ آلفا و صفحات بتا
اما در مابین پیچ و قوس هم می‌تواند باشد

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

پایدارترین. ساختمان دوم پروتئینی چیست و چرا

A

مارپیچ آلفا
در هر پیچ ۳.۶ آمینواسید جمعا ۰.۵۴ نانومتر
علت اصلی پیوند هیدروژنی بین
NH, CO
علت بعدی پیوند‌های وان‌دروالس به علت نزدیکی زیاد
هر اسیدآمینه ۱۰۰ درجه چرخش

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

آمینواسیدهای اصلی زنجیر آلفا؟

کرام آمینواسیدها نمی‌توانند و چرا

A

آلانین، لوسین، گلوتامات، متیونین و فنیل آلانین

یک : پرولین / به خاطر این‌که به نتیروژن هیدروژن نچسبیده پس بیوند هیدروژنی نمی‌تواند برقرار کند و پیوند کربن-نتروژن امکان چرخش ندارد
اگر پرولین باشد خمیدگی ایجاد می‌شود

دو: گلیسین / ناپایدار چون بیش از حد انعطاف پذیر

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

محتوای مارپیچ آلفا در آنزیم کیموتریپسین و میو/هموگلوبین ؟

معمولا سطح یا داخل

A

14% and 75%

سطح

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

مارپیج آمفی‌پاتیک چیست؟

A

وقتی هر ۳ یا ۴ آمینواسید قطبی بعد غیرقطبی. مثل کانال‌های غشایی

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

رشته ها و صفحات بتا را توضیح دهید و پایداری آن‌را مقایسه کنید

A

رشته‌های بتا به تنهایی پایدار نیستند اما چندتا از این رشته‌ها یک صفحه را تشکیل مب‌دهد که به علت پیوند هیدروژنی پایدار است و در اکثر پروتئین‌ها دیده می‌شود. اگر انتهای آمید و کربوکسیل هر رشته هم جهت ، صفحه بتا همسو اگر نه ناهمسو
در همسو هر اسید آمینه به دو اسیدآمینه‌ی دیگه متصل و پیوند ضعیف
در ناهمسو پیوند ها ۱-۱ عمودی و قوی

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

تفاوت و شباهت ساختمان صفحات بتا و مارپیچ آلفا

A

تفاوت : در صفحات بتا برخلاف مارپیچ آلفا که فشرده است، آمینواسیدها زیگزاگی و امتداد یافته.
طول ریشه در آلفا ۰.۱۵ نانومتر و بتا ۰.۳۵

شباهت: در هر دو سر قطبی بیرون آب‌گریز درون

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

پیچ و قوس چیست و کدام آمینواسیدها در آن شرکت می‌کنند

A

گلیسین و پرولین در تشکیل آن شرکت می‌کنند. معمولا آمینواسید ۲ و ۳ در یک پیچ. (۴) پیوند بین گلیسین که انعطاف‌پذیر است و نیتروژن ایمینو پرولین معمولا سیس که امکان چرخش ناگهان را می‌دهد

معمولا آمینواسیدهای آب دوست

در یک پروتئین ۱/۳ ریشه‌های آمینواسید. قوس‌هایی که تا ۵ ریشه را پیچ می‌گویند

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

پیوند پپتیدی سیس ایمینوپرولین توسط کدام آنزیم تشکیل می‌شود؟

A

شش درصد پیوند‌های پپتیدی ایمینوپرولین

توسط آنزیم پپتید پیرولیل سیس-ترانس ایزمراز

PPI

24
Q

پیوندهای مهم در ساختمان سوم پروتئین‌ها را توضیح دهید

A

مهم‌ترین جاذبه غیر کوولانس است مانند آب‌گریزی که باعث تثبیت شکل کروی مثلا در میوگلوبین -نسبتا بزرگ ۱۵۳ آمینواسید می‌شود.
اما در ک.چک‌تر مثل لیزوزیم و ریبونوکلئاز پیوندهای دی‌سولفیدی و در سیتوکروم -سی- پیوند کوولان با گروه هم

هر سه تک‌زنجیری و ۱۲۹، ۱۲۴، ۱۰۴

25
Q

نام نواحی مختلف ساختمان سوم

A

ساختمان‌های فوق دوم یا موتیف
فولد
دومن

26
Q

انواع موتیف‌ها را نام ببرید

A
  • *مارپیچ-قوس-مارپیچ** : در پروتئین‌های اتصالی به کلسیم. آمینواسیدهای آسپارتات و گلوتامات
  • *مارپیچ-پیچ-مارپیچ**: در پروتئین متصل به DNA
  • *فنری فشرده:** حاصل اتصال دو مارپیچ آمفی‌پاتیک آلفا از لبه‌ی آب‌گریز مانند زیپ لوسینی
  • *دسته‌ی مارپیچی:** حاصل اتصال چند مارپیچ آلفا
  • *بتا-آلفا-بتا:** دو رشته‌ی موازی بتا متصل به هم توسط یک مارپیچ آلفاو دو قوس میانی
  • *سنجاق:** دو رشته‌ی بتای ناهمسواتصال توسط پیچ بتا
  • *پیچ و خم بتا**: چندین رشته‌ی بتای ناهمسو متصل توسط پیچ
27
Q

فولد چیست

سه مثال

A

فولد مانند موتیف است اما ترکیبی از موتیف‌ها و ساختمان پیچیده‌تر
لوله آلفا
مارپیچ بتا
لوله آلفا/بتا

28
Q

دومن چیست
اندازه‌ی آن؟
مثالی از پروتئین ساختمان ۴ با چند دومن؟

A

دومن شامل بخش‌های مستقل ساختمان دوم می‌باشد. دومن ممکن است شامل چند موتیف یا فولد تشکیل شده باشد.
اندازه معمولا تا ۱۰۰ اما ۲۵۰-۳۰۰ هم داریم
در پروتئین چند فعالیتی هر فعالیت ممکن است توسط یک یا چند دومن
حتی بعد از تجزیه پروتئین ممکن است فعالیت خودرا حفظ کنند
اسدچرب سنتاز دارای ۸ دومن و ۷ فعالیتدر یک زنجیره

29
Q

ساختمان چهارم پروتئین چه چیزی را نشان می‌دهد

A

برای بیشتر از یک زنجیره و نحوه‌ی اتصال را نشان می‌دهد و نحوه‌ی آرایش زنجیره‌ها

30
Q

این عبارات را تعریف کنید
مولتیمر
الیگومر
مونومولتیمر
هترومولتیمر
پروتومر

A

مونومر یا زیرواحد یک زنجیره

مولتیمر حداقل دو زنجیره
تعداد زنجیره کم
همه‌ی زنجیره‌ها مثل هم
زنجیره‌ها متفاوت
وقتی پروتئین دارای واحد‌های تکراری‌

31
Q

ساختمان
هموگلوبین
DNA پلی مراز III
-همانند سازی در DNA E-coli-

A

پروتومری از دیمرهای آلفا و بتا
هترومولتیمر ۱۸ زنجیره از ۱۰ نوع

32
Q

موارد زیر را بین پروتئین‌های مونومر و مولتی‌مر مقایسه کنید

پایداری
تنوع
احتمال خطا و جهش ژنتیکی
جایگاه فعال در آنزیم

A

پروتئین‌های مولتی‌مر پایداری بیشتری دارند پس طول عمر بیشتر
تنوع بیشتر در مولتیمر چون می‌توانند از زیرواحدهای مشابه استفاده کنند
احتمال خطا در یک زنجیره‌ی بلند بیشتر از چند زنجیره کوتاه
در مولتیمر‌ها با استفاده از چند زنجیره می‌توانند جایگاه فعال ایجاد کنند

33
Q

جاذبه‌ی بین زیرواحدها در مولتیمرها و ساختمان چهارم پروتئین را توضیح دهید

A

غیرکوولان و ضعیف عموما آب‌گریز و گاهی الکتروستاتیک

34
Q

اثر تعاونی یا همکاری را در پروتئین‌های مولتیمری با مثال توضیح دهید

A

در ساختمان سه بعدی پروتئین‌ها با لیگاند ها می‌توان تغییر ایجاد کرد پس تغییر در فعالیت پروتئین
اساس این کار اثر زیرواحد‌های مختلف پروتئین برهم می‌باشد
مثل پروتئین هموگلوبین و آنزیم‌های آلوستریک
به این اثرگذاری بین زیرواحدی که باعث تنظیم فعالیت پروتئین می‌باشد اثر تعاونی می‌گویند

35
Q

یک مثال از پروتئین‌های مولتیمری با زیرواحد یکسان

A

کالمودولین پروتئینی‌ست که به کلسیم متصل می‌شود و زیرواحد بسیاری از پروتئین‌هاست

36
Q

تقسیم‌بندی پروتئین‌ها را بر اساس ظاهر توضیح دهید

A

کروی: نسبت محوری از ۳ بیشتر نمی‌شود. نقش متابلیکی. ایمونوگبولین‌ها ، اجزا‌ی سیستم کمپلمان. ساختمان نوع ۳ یا ۴ . محلول در آب . سطح آب‌دوست داخل آب‌گریز

فیبری: نقش ساختمانی نسبت محوری ۱۰ یا بیشتر نامحلول در آب . ساختمان نوع ۲ که تکرار شده.و ایجاد کمپلکس سوپرامولکولی مثل کراتین، کلاژن و الاستین

37
Q

تقسیم‌بندی پروتئین‌هارا بر اساس محتوا توضیح دهید

A

پروتئین ساده فقط از آمینو اسید مثل انسولین، هورمون رشد و آلبومین

مرکب یا کنژوگه دارای گروه پروستتیک که به زنجیره پلی‌پپتید اتصال دارد

38
Q

انواع پروتئین‌های مرکب

A

گلیکوپروتئین، پروتئوگلیکان و پروتئین کلیکوزیله
هموپروتئین
لیپوپروتئین
فلاووپروتئین
فسفوپروتئین
متالوپروتئین

39
Q

گلیکوپروتئین، پروتئوگلیکان و پروتئین‌های گلیکوزیله را توضیح دهید

A

گلیکوپروتئین یک زنجیره پلی‌پپتیدی ست که قطعه‌های کربوهیدراتی به‌ آن متصل است
مثل کلاژن، آنتی‌بادیTSH
پروتئوگلیکان زنجیره متصل به واحدهای گلیکوزآمینوگلیکان دی‌ساکاریدی است و به شکل پلی‌مر هستند کربوهیدرات‌ها
مثل کندرئتین سولفات و درماتان سولفان
پروتئین گلیکوزیله اتصال کربوهیدرات غیر آنزیمی‌ست و با غلظت کربوهیدرات ارتیاط دارد خیلی وقت‌ها مانع فعالیت پروتئین مثلا در افراد دیابتی با اندازه‌گیری هموگلوبین گلیکوزیله اتصال قند به رشته بتا کنترل می‌کنند
HbA (1c)

40
Q

لیپوپروتئین‌هارا توضیح دهید

A

اتصال لیپید به پروتئین‌ها برای انتقال راحت‌تر بیرون پروتئین داخل لیپید اتصال غیر کوولان برخی سست برخی تا زمان تخریب لیپوپروتئین باقی
شیلومیکرون‌ها

41
Q

هموپروتئین را توضیح دهید ۴ مثال

A

دارای گروه هم که ترکیب پورفیرینی آهن‌دار

هموگلوبین،میوگلوبین ، کاتالاز و سیتوکروم
وجود هم برای فعالیت ضروری

42
Q

فلاووپروتئین‌ها را توضیح دهید

A

ریبوفلاوین یا ویتامین ب۲ در ساختمان دو نوکلئوتید وجود دارد و آنزیم‌های -اکثرا شرکت در واکنش اکسیداسیون احیا- دارای این دو نوکلئوتید با اتصال محکم را فلاووپروتئین می‌گویند

FAD - FMN
فلاوین مونو نوکلئوتید و فلاوین آمین دی‌نوکلئوتید

مثال پروتئین‌ها
آمینواسید اکسیداز، سوکسینات دهیدروژناز و گزانتین اکسیداز

43
Q

متالوپروتئین‌ها را با ۴ مثال

A

پروتئین‌های دارای بخش فلزی برای فعالیت
سرلوپلاسمین در خون دارای مس
کربنیک انیدراز و الکل دهیدروژناز دارای روی
گزانتین اکسیداز هم فلز هم نوکلئوتید فلاوینی پس متالوفلاووآنزیم

44
Q

ساختمان فسفوپروتئین‌ها را با نحوه‌ی تولید توضیح دهید سپس مکانیسم فعالیت آن‌ها را در دو آنزیم مقایسه کنید

A

آمینواسید‌های تیروزین، سرین و ترئونین دارای هیدروکسیل هستند و فسفات می‌تواند به این گروه اضافه شود.

اکثرا آنزیم های تنظیمی که با فسفرلاسیون و دفسفریلاسیون کار می‌کنند

  • *گلیکوژن سننتاز** تولید گلیکوژن می‌کند و در حالت فسفریله غیرفعال و دفسفریله فعال
  • *گلیکوژن فسفریلاز** تجزیه گلیکوژن می‌کند و حالت فسفریله فعال و دفسفریله غیرفعال
45
Q

همایش‌های سوپرامولکولی چیست

A

وقتی ترکیبات پروتئینی اتصال محکمی به بخش غیرپروتئینی ندارد مثل کروماتین، کروموزوم و ریبوزوم

46
Q

ساختمان داکسی‌ریبونوکلئوپروتین را توضیح دهید

A

دی‌ان‌ای حاوی گروه فسفات و بار منفی زیاد. برای شکل ‌گیری نیاز به پروتئین‌های بار مثبت. مثل هیستون‌ها که ۲۰-۴۰٪ دارای آرژنین و لیزین. ۵ نوع هیستون و تغییر بار هیستون در مکانیسم تنظیم بیان ژن در یوکاریوت‌ها هیستون در باکتری چیز دیگر ولی داکسی‌ریبونوکلئوپروتین اساس تشکیل ساختار کروماتین و کروموزومی

در اسپرم پروتامین جایگزین هیستون حاوی آرژنین زیاد تولید فقط در مرد و بیضه

47
Q

ریبونوکلئوپروتین را با مثال توضیح دهید

A

از ترکیب آر-ان-ای با پروتئین مثل ریبوزوم و دیگر ساختارها که اکثرا در متابولیسم آر-ان-ای نقش دارند مثل برداشت اینترون از پیش‌ساز ام-آر-ان-ای

48
Q

تعامل‌های مؤثر در کونفورماسیون را نام ببیرد و کونفورماسیون بومی را تعریف کنید

A

اصلی غیر کوولان اما دی‌سولفیدی کمک
شکل فضایی که‌با آن پروتئین قادر به انجام وظیفه

49
Q

نحوه‌ی ایجاد کونفورماسیون را در پروتئین بگویید

A

قطعات‌کوتاهی از ساختمان دوم به پلی‌پپتید چسبیده و نواحی آب‌گریز را به داخل مولکول می‌کشند و ایجاد یک گلبول گداخته می‌کند سپس سطوح دیگر اضافه می‌شود تا تکمیل

50
Q

چاپرون‌ها چه هستند و انواع آن‌ها را با توضیح فعالیت بگوییید

A

چاپرون یا پروتئین شوک حرارتی باعث مهار کونفورماسیون غلط پروتئین‌ها می‌شوند. ارتباط
مستقیم با حرارت
HSP70

با بعد از آزاد شدن پروتئین با اتصال به آن مانع از کونفورماسیون غلط می‌شود و نواحی آب گریز را به داخل می‌شکاند . کمک به ایجاد گلبول گداخته
HSP60- (ATPase)
پروتئین چاپرونین تولید ای-تی-پی می‌کنندو تا شدن پروتئین را سریع می‌کند

چاپرون‌ها همین طور برای انتقال پروتئین از عرض غشای آندوپلاسمی و میتوکندری کمک می‌کنند پروتئین تانشده خارج و سپس کونفورماسیون ایجاد

51
Q

اگر کونفورماسیون غلط ایجاد شود بین پیوند‌های دی‌سولفیدی چه می‌شود

A

آنزیم پروتئین دی‌سولفید ایزومراز جای پیوندهارا عوض می‌کند تا کونفورماسیون بومی ایجاد شود

PDI

52
Q

کونفورماسیون سیس کجا دیده می‌شود و آنزیم مربوطه؟

A

۶٪ در نیتروژن ایمینوپرولین برای پیچش سریع
در پیچ‌های بتا
آنزیم پپتید پرولیل سیس-ترانس ایزومراز
PPI

53
Q

فرآیند دناتوراسیون و رناتوراسیون را توضیح دهید

A

جاذبه‌های ضعیف از بین می‌روند و ساختمان اول ولی ثابت می‌ماند اگر عوامل دناتوره کننده برداشته شوند، دوباره پروتئین به حالت اولیه برمی‌گردد

54
Q

نقش دما و پی-اچ و غلظت املاح را در دناتوره شدن توضیح دهید

A

در دمای ۵۰-۶۰ پروتئین دناتوره می‌شود به دمایی که در آن نصف سالم نصف دناتوره هستند نقطه‌ی ذوب Tm
تغییر پی-اچ با اثر بر جاذبه‌های الکتروستاتیک . کمترین میزان حلالیت PI
و تولید حداکثر پل نمکی

درابتدا با افزایش غلظت املاح حلالیت زیاد می‌شود و مانع ایجاد تجمعات حلالیت نمکی
ازجایی به بعد پروتئین دوراملاح را گرفته و تولید رسوب

55
Q

تاثیر عوامل شیمیایی مهم را بر دناتوره شدن پروتئین توضیح دهید

A

اوره، املاح گوانیدینوم و دم آب گریز دترژانت مثل تعاملات آب‌گریز را از بین می‌بند.

معرف تیولی مثل ۲-مرکاپتواتانل با احیا کردن پیوندهای دی‌سولفید و تولید گروه‌های سولفیدریل باعث شکستن پیوندها می‌شود

56
Q

کدام پیوند در زنجیره پلی‌پپتید توانایی چرخش ندارد

A

CO-NH

57
Q

از انواع مختلف بیماری کونفورماسیونی چند مورد نام ببرید
آمیلوئیدوزها
بیماری‌های پرایونی
جهش ژنتیکی

A

آلزایمر- هانتینگتون و پارکینسون
تجمع پروتئین‌ها در بافت عصبی
جنون گاوی
یک پروتئین بیماری‌زا
فیبروز کیستیک
جهش و ایجاد اختلال در عمل‌کرد کانال کلری و در نتیجه در دستگاه تنفسی و گوارش مجری بسته به خاطر ترشحات موکوزی

Biochemistry cell (5 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions