amino acids

Question 1

هیدروفیل ترین آمنیو اسید؟

Answer 1

آرژنین , -4.5

Question 2

هیدروفوب ترین آمینواسید؟

Answer 2

ایزولوسین. +4.5

Question 3

نام آمینواسیدها با شاخه‌ی آلیفاتیک غیرقطبی؟

Answer 3

والین، لوسین، ایزولوسین، متیونین، پرولین

Question 4

کدام آمینواسیدها شاخه‌دار هستند؟ ویژگی‌ان‌ها در واکنش‌ها؟

Answer 4

لوسین، ایزولوسین، والین متابولیسم وابسته / نقص در یکی منجر به بیماری مشترک

Question 5

انانتیومر چیست

Answer 5

وقتی آمینواسیدها دارای کربن نامتقارن هستند . D , L ایزومر فضایی تصویر آینه‌ای غیر قابل انطباق

Question 6

کدام انانتیومر آمینواسید در طبیعت بیشتر است؟

Answer 6

L

Question 7

beta-alanine ?

Answer 7

حاصل کاتابولیسم یوراسیل و سیتوزین

Question 8

دیاستومر و فرمول تعداد حالت‌های فضایی؟

Answer 8

اگر بیشتر از یک کربن نامتقارن. ۲ به توان تعداد کربن‌های نامتقارن

Question 9

تثبیت ساختار سه بعدی پروتئین توسط آمینواسید آب گریز یا آب‌دوست؟

Answer 9

آب گریز مثل والین، لوسین و ایزولوسین

Question 10

گروه عاملی متیونین؟ آب دوست/گریز؟ و ویژگی خاص آن در واکنش‌ها و مثال واکنش

Answer 10

متیل تیواتر، s-ch3 ، غیرقطبی می‌تواند دهنده‌ی متیل باشد مثلا در تبدیل اپی نفرین به نوراپی‌نفرین

Question 11

نام گروه پرولین و ویژگی‌های آن؟

Answer 11

ایمینو / آمین نوع ۲/ قابلیت چرخش ندارد/ از طریق آمین پیوند هیدروژنی برقرار نمی‌کند/ پس ایجاد ممانعت فضایی در پروتئین و ایجاد خمیدگی / NH2+

Question 12

دو اسیدآمینه با دو کربن نامتقارن؟

Answer 12

ایزولوسین و ترئونین

Question 13

تفاوت آلیفاتیک و آروماتیک؟

Answer 13

آلیفاتیک هیدروکربن‌های زنجیره‌ای- آروماتیک حلقوی

Question 14

نام اسیدآمینه‌ها با زنجیره جانبی آلیفاتیک قطبی؟

Answer 14

سیستئین، ، سرین ، ترئونین ، آسپاراژین ، گلوتامین

Question 15

گروه سیستئین و ویژگی‌های آن

Answer 15

SH تیول- سولفیدریل نقش آنتی‌اکسیدانی و در ساختمان پروتئین و تشکیل پیوند دی‌سولفیدی

Question 16

دو آمینواسید گرگرد دار

Answer 16

سیستئین و متیونین

Question 17

آمینو‌اسید‌های هیدروکسیل‌دار

Answer 17

سرین و ترئونین - روی کربن بتای زنجیره سرین مثل آلانین + هیدروکسیل ترئونین مثل والین که به جای متیل جانبی هیدروکسیل دارد

Question 18

دو اسید آمینه‌ی دارای آمید

Answer 18

آسپاراژین و گلوتامین - Asn , Gln آمید شده‌ی آسپارتات و گلوتامات که کربوکسیل دارند- گلوتامین یک متیل بلندتر از آسپاراژین

Question 19

در PH فیزیولوژیک کدام دو اسیدآمینه دپروتونه هستند؟

Answer 19

اسید آسپارتیک و اسید گلاتامیک - آسپارتات و گلوتامات دارای بار منفی

Question 20

کدام اسید‌های آمینه در محیط فیزیولوژیک پروتونه هستند؟

Answer 20

لیزین، هیستیدین، آرژنین

Question 21

گروه آرژنین و تعداد کربن‌های زنجیره جانبی

Answer 21

۳- گوانیدینو دارای NH2+ آب‌دوست ترین آمینواسید

Question 22

گروه لیزین و تعداد کربن‌ها

Answer 22

زنجیره جانبی ۴ کربنه یک آمین نوع یک متصل به آخرین کربن اپسیلون- آمینو

Question 23

گروه هیستیدین

Answer 23

دارای حلقه‌ی ایمیدازول - در حالت فیزیولوژیگ ۵٪ پروتونه و Pk= 6, Pk (in protein)= 7.3 پس در پروتئین تامپون خوبی‌ست . در ساختار هموگلوبین مثل بافر عمل می‌کند. وقتی کربوکسیل از دست بدهد : هیستامین هیستیدین همان متیلن آلانین + گروه ایمیدازول است

Question 24

چرا سیستئین با این‌که شاخص آب‌گریزی مثبت دارد به عنوان آمینواسید قطبی در نظر گرفته می‌شود؟

Answer 24

توانایی تشکیل پیوند هیدروژنی با گروه سولفیدریل و عمل به عنوان اسید ضعیف

Question 25

فراوان‌ترین و نادرترین اسیدهای آمینه

Answer 25

آلانین، لوسین و گلیسین تریپتوفان، هیستیدین، متیونین و سیستئین

Question 26

سه اسیدآمینه دارای حلقه‌ی آروماتیک یا بنزن؟

Answer 26

فنیل آلانین، تریپتوفان و تیروزین Phe, Trp, Tyr

Question 27

گروه فنیل آلانین و توضیحات

Answer 27

از اتصال فنول به متیلن آلانین

Question 28

گروه تیروزین کدام هورمون از تیروزین تولید می‌ؤود

Answer 28

تیروزین از اتصال یک گروه هیدروگسیل با موقعیت پارا به فنیل‌آلانین تولید می‌شود تیروزین با از‌دست دادن کربوکسیل نور و اپی نفرین را تولید می کند

Question 29

گروه تریپتوفان

Answer 29

تریپتوفان همان فنیل‌آلانین از که به‌جای فنول ، اندول اضافه شده‌است

Question 30

آب‌گریزی را در آمینواسید‌های آروماتیک توضیح دهید

Answer 30

هر سه غیرقطبی و توانایی شرکت در تعاملات آب‌گریز اما فنیل آلانین کاملا آب‌گریز تیروزین OH تریپتوفان NH

Question 31

در بیماری فنیل کتونوری مشکل در ایجاد کدام آمینواسید است؟

Answer 31

مشکل در اضافه کردن اکسیژن به فنیل آلانین است و درنتیجه تیروزین ساخته نمی‌شود

Question 32

جذب ماورابنفش در آمینواسید‌ها چگونه است

Answer 32

تیروزین و تریپتوفان جذب حداکثر در ۲۸۰ به مقدار کمتر فنیل‌آلانین ۲۶۰

Question 33

همه‌ی آمینواسید‌های دارای حلقه‌ی جانبی؟

Answer 33

پرولین هیستیدین تریپتوفان-\>تیروزین -\>فنیل آلانین

Question 34

اسیدآمینه ۲۱؟

Answer 34

سلنوسیستئین - ساختار مانند سرین که به‌جای هیدروکسیل آن سلنیوم وجود دارد دارای اختصاصی tRNA - SeH ۲۵ ژن در بدن انسان حاوی کدون سلنوسیستئین اکثر پروتئین‌های کدشونده توسط این ژن نقش آنتی‌اکسیدانی

Question 35

دو اسیدآمینه در ساختار کلاژن که ژن کدکننده ندارند

Answer 35

هیدروکسی‌لیزین و هیدروکسی‌پرولین - برای تولید نیاز به ویتامین C

Question 36

مشتق کربوکسیله آمینواسید و کار آن

Answer 36

گاما-کربوکسی گلوتامات در فعالیت‌های انعقادی که نیاز به کلسیم ۲+ دارند کرین گاما کلوتامات دارای دو گروه کربوکسیل واکنش تولید این ماده در حضوری ویتامین انجام می‌شود K

Question 37

یکی از مکانیسم های تنظیم فعالیت پروتئین ها و تنظیم آنزیم‌هارا با استفاده از فسفرلاسیون توضیح دهید

Answer 37

گروه هیدروکسیل سرین و ترئونین و تیروزین فسفریله می‌شود و این تغییر بارمنفی پروتئین باعث تغییر ساختار و فعالیت آن می‌شود

Question 38

یک مثال از تولید مولکولی با دو اسیدآمینه و پیوند غیر یونی

Answer 38

تولید سیستین از دو سیستئین به پایداری شکل پروتئین کمک می‌کند تولید با اکسیداسیون و بازگشت به سیستئین با احیا شدن در حضور ترکیباتی مانند ۲-مرکاپتواتانل (2ME)

Question 39

یک آمینواسید تغییرشکل یافته در پروالاستین

Answer 39

دسموزین تغییر یافته از ۴ لیزین از ۳ لیزین اکسید شده و ترکیب سه گروه آلدئیدی و یک لیزین معمولی با گروه آمینو ۳ پیوند دوگانه در حلقه

Question 40

دو اسیدآمینه غیرپروتئینی که با آرژنین در سنتز اوره دخالت دارند

Answer 40

اورنیتین و سیترولین

Question 41

دو اسیدآمینه غیر پروتئینی یکی نوروترانسمیتر در سیتسم عصبی و دیگری در ساختمان ویتامین ب-پنج

Answer 41

گاما-آمینوبوتیرات بتا-آلانین

Question 42

زویترون چیست

Answer 42

شکلی از اسیدآمینه که درآن بار خالص صفر است یون‌های دوقطبی- هم اسید هم باز می‌توانند عمل کنند

Question 43

Pi?

Answer 43

بار خالص صفر است ای که در آن آمینواسید به شکل خنثی قرارداردPH

Question 44

در منحنی تیتراسیون آمینواسیدها نقطه‌ی عطف و نقاط ثابت نشانه‌ی چیست

Answer 44

PI نقطه‌ی عطف : نقاط دیگر جاهایی‌ست که آمینواسید خاصیت بافری نشان می‌دهد و مشابه اسیدهای ضعیف عمل می‌کند