Protein part 2

Question 1

ساختمان کلاژن را توضیح دهید

Answer 1

بیش از ۳۰ نوع. هتروتریمر یا مونوتریمر. داراری ساختمان دوم مارپیچی. و توالی عمومی
Gly-X-Y
ایکس و وای اکثرا پرولین و بیشتر هیدروکسی‌پرولین. ۳۵٪ گلیسین، ۲۱٪ پرولین و هیدروکسی‌پرولین سه زنجیر آلفای کلاژن به صورت مارپیچ راست گرد

Question 2

۳ تفاوت زنجیر آلفا و زنجیر کلاژن

Answer 2

آلفا راست گرد کلاژن چپ گرد آلفا در هر دور ۳.۶ آ.آ اما کلاژن ۳ در زنجیر کلاژن پیوند هیدروژنی برقرار نیست

Question 3

پیوند بین سه زنجیر آلفای کلاژن

Answer 3

هیدروژنی

Question 4

علت ایجاد ظاهر باندی کلاژن

Answer 4

همایش ربع-پله‌ای مارپیچ سه تایی یعنی هر واحد به اندازه‌ی ۱/۴ طول خود جابه‌جا

Question 5

مراحل تولید کلاژن از ترجمه تا خروج از سلول

Answer 5

تولید پره‌پروکلاژن توسط ریبوزوم
برداشتن توالی پیام در شبکه‌آندوپلاسمی خشن و تولید پروکلاژن
هیدروکسیلاسیون ریشه لیزیل. و پرولیل با آنزیم لیزیل و پرولیل هیدروکسیلاز در حضور آسکوربات
گلیکوزیلاسیون ریشه هیدروکسی‌لیزیل
پیچیدن سه رشته به صورت راست‌گرد . دوانتها آمینو و کربوکسیل به شکل کروی در می‌آیند چون در ایجاد مارپیچ شرکت نمی‌کنند چون توالی متفاوت و ایجاد پیوند دی‌سولفید بین و درون زنجیر
ترشح از وزیکول گلژی به خارج سلول

Question 6

مراحل تولید کلاژن بعد از ترشح به خارج سلول

Answer 6

برداشته‌شدن توالی پپتیدی دوسر توسط پروکلاژن کربکسی پروتئیناز و پروکلاژن آمینو پروتئیناز طول هر زنجیر ۱۰۰۰ آمینواسید به این واحد تروپوکلاژن
برای ایجاد ساختمان فیبری لیزیل اکسیداز وابسته به مس گروه‌های اپسیلون-آمینو ریشه‌های لیزیل و هیدروکسی لیزیل را به آلفا-آلدئید اکسید می‌کند و آلزیل و هیدروکسی آلزیل تولید می‌شوداین گروه‌ها با هم ایجاد اتصالات عرضی کوولان پایدار می‌کند. بین دو زنجیر از یک ابرمارپیچ یا دو ابرمارپیچ

Question 7

پیوندهای دی‌سولفیدی بین کدام بخش پروکلاژن تشکیل می‌شود

Answer 7

بین پروپپتیدهای سر کربوکسیل

PICP

Question 8

مارکرهای تجزیه‌ی استخوان چه هستند

Answer 8

تلوپپتیدهای روی کلاژن بالغ
CTx
NTx

Question 9

اگر یکی از سه زنجیره کلاژن ناقس باشد چه می‌شود

Answer 9

خودکشی پروکلاژنی دو زنجیر دیگر هم از کار می‌افتند

Question 10

علت بیماری آسکوربوت و نشانه‌های آن

Answer 10

اختلال سنتز کلاژن ناشی از کمبود آسکوربات

خون‌ریزی لثه
دیر خوب شدن زخم‌ها
خون‌ریزی زیر پوستی

Question 11

علت سندروم اهلرز-دانلوس و علائم آن؟

Answer 11

نقص در تولید کلاژن یا لیزیل هیدروکسیلاز یا پروکلاژن آمینوپروتئیناز

قابلیت ارتجاعی بالای پوست
شکنندگی بافت غیرطبیعی
افزایش تحرک مفاصل

Question 12

سندروم آلپورت ناشی از چیست

Answer 12

اختلال در کلاژن مربوط به گلومرول‌ها نوع ۴

Question 13

تفاوت الاستین و کلاژن

Answer 13

الاستین دارای یک نوع ژنتیکی
الاستین توالی سه آمینو اسیدی ندارد
الاستین ساختمان نوع دوم منظم ندارد
الاستین کربوهیدرات و هیدروکسی‌لیزیل ندارد

Question 14

مراحل تولید الاستین را توضیح دهید و بگویید دسموزین چیست

Answer 14

الاستین به شکل تروپوالاستین سنتز می‌شود
و برخی پرولیل آن هیدروکسی‌پرولیل می‌شود
لیزیل‌اکسیداز همانند کلاژن تولید آلیزیل می‌کند

دسموزین ساختاری‌ست متشکل از سه آلیزیل و یک لیزیل

Question 15

سندروم ویلیامز ناشی از چیست و علائم آن چه هستند

Answer 15

نقس در سنتز الاستین
مشکلات شریانی و آئورت
مشکلات بافت همبند و عصبی مرکزی

Question 16

ساختمان کراتین آلفا را توضیح دهید و بگویید در کجا دیده می‌شود

و از چه آمینواسید‌هایی تشکیل شده

Answer 16

کراتین آلفا یک مارپیچ آلفا راست گردان است و در پوست، مو و ناخن دیده می‌شود

آب گریز است پس میزان زیادی لوسین، ایزولوسین ، والین، فنیل‌آلانین ، آلانین و متیونین دارد. همین‌طور سیستئین

Question 17

سطوح ساختمانی کراتین آلفا را توضیح دهید

Answer 17

دورشته‌ی مارپیچ آلفای راست‌گردان به طور موازی همسو چپ‌گرد دور هم می‌پیچند تا یک دیمرفنرفنری‌شده را ایجاد کنند
به علت میزان بالای سیستئین پیوندهای عرضی دی‌سولفیدی ایجاد می‌شود و پروتوفیلامنت و پروتوفیبریل را ایجاد می‌کنند و سپس تارمو

Question 18

نحوه‌ی ایجاد فردائمی در کراتین آلفا را توضیح دهید

Answer 18

با اضافه کردن مواد احیاکننده مثل ۲-مرکاپتواتانل پیوندهای دی‌سولفیدی میان دورشته‌ی آلفا شکسته شده و بعد از پیجیدن اکسیداسیون اتفاق می‌افتد که اساس تشکیل فردائمی در مو است

Question 19

ساختمان گروه هم را توضیح دهید

Answer 19

هم پروتوفیبرین ۹ و تتراپیرولی‌ست که در مرکز آن یون فرو وجود دارد که می‌تواند ۶ پیوند بدهد و ۴ تای آن با نیتروژن حلقه‌های پیرولی‌ست

Question 20

پیوند یون آهن را در ساختمان میوگلوبین و هموگلوبین توضیح دهید

Answer 20

چهار پیوند با نیتروژن حلقه‌های پیرولی و یک پیوند با نیتروژن هیستیدین گلوبین در حلقه‌ی ایمیدازول . ریشه‌ی نیتروژن
F8

نام‌دیگر این آمینواسید هیستیدین نزدیک
دیگری با مولکول آب یا اکسیژن یا کربن دی‌اکسید

Question 21

اتصال اکسیژن و کربن مونوکسید را در ساختمان هم آزاد و هموگلوبین/میوگلوبین مقایسه کیند

Answer 21

در حالت آزاد تمایل اتصال هم به کربن‌مونوکسید ۲۵۰۰۰ برابر اکسیژن است اما در ساختار هموگلوبین به ۲۰۰ برابر کاهش میابد. چراکه هیستیدین ریشه‌ی هفتم به نام هیستیدین دور ممانعت فضایی ایجاد می‌کن و پیوند کربن مونوکسید که خطی‌ست نمی‌تواند به راحتی ایجاد شود
اما با اتصال به اکسیژن پیوند هیدروژنی هم تشکیل می‌شود پس قدرت پیوند بیشتر از حالت آزاد

Question 22

متهموگلوبینمی چیست و چرا تشکیل می‌شود

Answer 22

هم باید بتواند اتصال برگشت پذیر با اکسیژن داشته باشد. درحالت آزاد اکسیژن با اتصال به فرو باعث اکسیداسیون آن به فریک می‌شوند و آن‌جا اتصال اکسیژن قطع می‌شود برای جلوگیری از این مورد در ساختار هموگلوبین و میوگلوبین ممانعت فضایی ایجاد شده اما با این حال مقداری هموگلوبین باعت تبدیل فرو به فریک می‌شود و هم غیرفعال می‌گردد که به آن متهموگلوبین می‌گوییم
که در سیستم احیا توسط متهموگلوبین ردوکتاز به فرو برمی‌گردد
اگر به علت مشکلات ژنتیکی این میزان زیاد شود شخص دچار متهموگلوبینمی است

Question 23

ساختمان میوگلوبین را توضیح دهید

Answer 23

یک زنجیره پلی‌پپتید با ۱۵۳ آمینواسید که دارای ۸ قطعه مارپیچ آلفا است نام‌گذاری از ای تا اچ و یک قطعه دارای ۱۸ آمینواسید به نام پاکت که گروه هم در آن قرار می‌گیرد. پیوند کوولانس با پورفیرین ایجاد نمی‌شود اما پروپیونات با بار منفی پورفیرین و هیستیدین و آرژینین با بار مثبت تعامل برقرار می‌کنند.
اتم فرو با هیستیدین نزدیک در اف-۸ و اکسیژن با هیتسیدین دور ای-۷

Question 24

ساختمان هموگلوبین را توضیح دهید و بگویید تفاوت اتصال اکسیژن به هم را در هموگلوبین با میوگلوبین

Answer 24

دارای ۴ زنجیری پلی‌پپتیدی دو آلفا دو بتا. هر آلفا ۱۴۱ و هر بتا ۱۴۶ آمینواسید تعامل‌های یونی (پل نمکی) و هیدروژنی اما آب‌گریز غالب. قوی‌ترین بین آلفا۱ با بتا۱ و آلفا۲ با بتا۲ پس می‌تواند گفت دو پروتومر دارد. ساختمان به گونه‌ای که در هنگام تنفس اکسیژن بگیرد و در کنار بافت آزاد کند. در هموگلوبین گروه‌های هم خیلی بسته‌تر از میوگلوبین و هیچ راهی برای اتصال به لیگاند ندارند مگر در حرکت‌های سریع حفرات موقتی ایجاد شده و از آن‌ها عبور می‌کنند

Question 25

منحنی اشباع هموگلوبین و میوگلوبین را مقایسه کنید و بگویید این چیست P50

Answer 25

منحنی اشباع میوگلوبین سهمی یا هیپربولیک است یعنی با افزایش غلظت هموگلوبین زیاد می‌شود و به فشار کمی از اکسیژن ۲۰ میلی‌مترجیوه نیاز دارد منحنی اشباع هموگلوبین سیگموئید است یعنی درابتدا کم کم و سپس ناگهانی زیاد و دوباره کم می‌شود و برای اشباع به ۱۰۰ میلی‌مترجیوه نیاز دارد P50 is the pressure needed to fill 50% of the molecules برای هموگلوبین ۲۶ و میوگلوبین ۲.۸ پس در ریه که فشار زیاد هموگلوبین اشباع می‌شود و در نزدیکی بافت آزاد می‌کند اما میوگلبین عضلات قادرند کمترین میزان اکسیژن راهم بگیرند

Question 26

اساس کار پروتئین‌های آلوستریک را توضیح دهید و بگویید افکتور چیست و اثرتعاونی

Answer 26

مثل هموگلوبین و بعضی آنزیم‌ها. با اتصال لیگاند تغییر شکل پیدا می‌کنند برای تغییرفعالییت به لیگاندهایی که باعث تغییر شکل می‌شوند افکتور یا تعدیل کننده می‌گویند. اگر افکتور فعالیت را زیاد یا کم کند مثبت یا منفی اثر تعاونی یعنی پس از اتصال لیگاند زیرواحدهای پروتئین تمایل به تغییر کونفورماسیون پیدا می‌کنند

Question 27

دو کونفورماسیون هموگلوبین ؟

Answer 27

کونفورماسیون سخت و شل سخت آلفا ۱-بتا۲ و آلا۲-بتا ۱ است و کمترین تمایل به اکسیژن و داکسی هموگلوبین غالب شل برعکس

Question 28

تغییر کونفورماسیون در هموگلوبین چگونه صورت می‌گیرد؟

Answer 28

در حالت داکسی بین آلفا ۱-بتا ۲ و دیگری پل‌های نمکی وجود دارد. با اتصال اکسیژن به آهن، آهن از خارج صفحه و نزدیک هیستیدین نزدیک به داخل کشیده می‌شود و گروه هم مسطح می‌شود و پل‌های نمکی شکسته و دیمر یک لغزش ۱۵ درجه می‌کند و دیمر بتا به هم نزدیک‌تر تمایل برای اتصال اولین اکسیژن کم اما بعد از یک اتصال کل مولکول متصل

Question 29

سه عامل که روی میزان تمایل هموگلوبین به اکسیژن اثر می‌گذارند

Answer 29

CO2 H+ ۲-۳- بیس فسفوگلیسرات (BPG)

Question 30

نحوه‌ی تاثیر یون هیدروژن بر کونفورماسیون هموگلوبین

Answer 30

این یون باعث کاهش تمایل هموگلوبین به اکسیژن و تثبیت حالت داکسی می‌شود در مولکول هموگلوبین جایگاه‌هایی با تمایل بالا به یون هیدروژن هست اول: هیستیدین ۱۴۳ انتهای کربوکسیل زنجیره‌ی بتا که در حالت پروتونه با آسپاراژین ۹۴ همان زنجیره پل نمکی ایجاد می‌کند و باعث تثبیت اکسی‌هموگلوبین دوم: پروتوناسیون گروه آمینو ریشه‌ی انتهای آمینو زنجیره آلفا

Question 31

کربن‌دی‌اکسید چگونه باعث تثبیت کونفورماسیون داکسی‌هموگلوبین می‌شود

Answer 31

اول: غیرمستقیم با واکنش با آب تولید کربنیک اسید و یون بی‌کربنات و هیدروژن دوم: اتصال به انتهای آمینو زنجیره آلفا و تولید کربامینوهموگلوبین و یون هیدروژن. علاوه بر یون هیدروژن گروه کربامات تولید شده باعث ایجاد پل نمکی بین زنجیره آلفا و بتا

Question 32

نحوه‌ی تاثیر ۲و۳-بیس فسفوگلیسرات بر هموگلوبین را توضیح دهید

Answer 32

در ساختار هموگلوبین ۸ گروه با بار مثبت درون ساختار حفره‌ی مرکزی‌ست و ۲و۳بیس فسفوگلیسرات دارای ۵ بار منفی. با قرار گرفتن این ساختار در حفره‌ی مرکزی تعامل الکتروستاتیک به تثبیت حالت هموگلوبین کمک می‌کند گروه‌های بار مثبت روی زنجیره‌ی بتا هستند. آمینو ، هیستیدین و لیزین BPG is a product of glycolysis

Question 33

اثر افکتورهای مثبت و منفی بر اشباع هموگلوبین از اکسیژن و P50

Answer 33

Question 34

روش‌های انتقال کربن‌دی‌اکسید از بافت به ریه

Answer 34

اول: محلول در پلاسما ۵ تا ۱۰٪ است دوم: کربامینوهموگلوبین ۱۵ تا ۲۰٪ است سوم:تولید یون بی‌کربنات توسط کربنیک‌انیدراز گلبول قرمز یون هیدروژن تولیدی به ریشه هموگلوبین متصل و یون بی‌کربنات توسط تعامل با کلر به حالت محلول در پلاسما به ریه ۷۰تا۸۰٪ به این مکانیسم **انتقال** **ایزوهیدریک**

Question 35

نحوه‌ی حمل اکسیدنیتریک را در خون توضیح دهید و بگویید این ماده چه‌کار می‌کند

Answer 35

اکسیدنیتریک متسع‌کننده‌ی عروقی و مهارکننده‌ی تجمع پلاکتی‌ست که توسط سلول‌های اندوتلیوم تولید می‌شود این ماده طول عمر کوتاهی داشته و برای حمل به هموگلوبین وصل می‌شود و باعث تثبیت ساختار داکسی شده تا در بافت این مولکول توسط مولکول‌های کوچک مثل گلوتاتیون به گیرنده موجود در دیواره عروق برسد X-S-NO اکسیدنیتریک ابتدا به یون فرو در حالت داکسی وصل شده سپس با تغییر کونفورماسیون به سیستئین بتا بعد دوباره با تغییر کونفورماسیون به مولکول حاوی سولفیدریل

Question 36

اثر بوهر و هالدان را توضیح دهید

Answer 36

* *اثر هالدان**:در ریه هموگلوبین دارای یون هیدروژن است با اکسیژن ترکیب شده و یون هیدروژن آزاد شده و کمک به دفع ریوی کربن‌دی اکسید می‌کند * *اثر بوهر**:در سطح بافت غلظت یون هیدروژن و کربن‌دی‌اکسید زیاد بوده و با هموگلوبین یون هیدروژن ترکیب شده و اکسیژن آزاد می‌شود

Question 37

مکانیسم بدن برای انتقال اکسیژن به بافت در شرایط هیپوکسی را توضیح دهید مثل صعود به ارتفاعات یا افراد سیگاری که کربن مونوکسید بدنشان زیاد است

Answer 37

در سطح مویرگ‌های ریوی فشار اکسیژن بالاست پس اکسی‌هموگلوبین در سطح موبرگ بافتی به علت گلیکولیز در گلبول قرمز ۲و۳ بیس فسفوگلیسرات زیاد است پس با هموگلوبین ترکیب شده و اکسیژن را آزاد می‌کند

Question 38

ساختار هموگلوبین در جنین چگونه باعث اکسیژن‌رسانی آن می‌شود

Answer 38

هموگلوبین جنینی به جای زنجیره‌ی بتا، گاما دارد که در آن به جای هیستیدین سرین وجود دارد. پس تمایل آن از هموگلوبین مادر به ۲و۳ بیس فسفوگلیسرات کمتر و به اکسیژن بیشتر است و این‌گونه می‌تواند با این‌که فشار در جنین کمتر است اکسیژن دریافت کند HbA adult HbF fetus

Question 39

مسمومیت با کربن مونوکسید را توضیح دهید و ۳ مکانیسم را که منجر به تولید عوارض می‌شوند نام ببرید

Answer 39

کاهش ظرفیت حمل اکسیژن افزایش تمایل هموگلوبین به اکسیژن مختل کردن زنجیره تنفس سلولی

Question 40

زنجیره‌های گلوبینی مختلف را نام ببرید و تعداد ژن آنها، زمان بیان و کروموزوم مربوطه را بگویید

Answer 40

Question 41

انواع هموگلوبین را از دوران رویانی تا بعد از تولد

Answer 41

ابتدای رویانی: اپسیلون۲زتا۲ - هموگلوبین گاور ۱ سپس اپسیلون۲آلفا ۲ هموگلوبین گاور ۲ و زتا۲گاما۲ هموگلوبین پورتلند هموگلوبین جنینی: آلفا۲-گاما۲ در اواخر جنینی گاما کم بتا زیاد تا یکسالگی آلفا۲بتا۲ HbA از انتهای جنینی تا آخر عمر کمی دلتا آلا۲دلتا۲ HbA2

Question 42

انواع تالاسمی‌ها را توضیح دهید

Answer 42

بتا تالاسمی مینور : وقتی که یکی از دوژن گلوبین بتا بیان نمی‌شود بتا تالاسمی ماژور: وقتی هردوژن بتا بیان نمی‌شود آلفا تالاسمی: وقتی ۴ ژن آلفا بیان نمی‌شود در بتا تالاسمی میزان هموگلوبین بالغ نوع ۲ زیاد می‌شود

Question 43

هموگلوبینوپاتی‌ها چه هستند انواع آن‌هارا نام ببرید و توضیح دهید

Answer 43

جهش و تولید هموگلوبین تغییر شکل یافته HbS در نوع که منجر به کم‌خونی داسی شکل می‌شود والین غیرقطبی جایگزین گلوتامات در موقعیت ۶ بتا شده. و موجب تشکیل لکه‌هایی می‌شود که مکملش روی زنجیره آلفا و بتا هست پس موجب ایجاد پلی‌مر و گلبول قرمز داسی‌شکل HbC لیزین قطبی با بار مثبت جایگزین گلوتامات ۶ زنجیره بتا ولی هموگلوبین پلی‌مر نمی‌شود HbM جایگزینی غیرمعمول نزدیک گروه هم و تثبیت فرم فریک و ایجاد متهموگلوبین و جمع‌شدن داکسی‌هموگلوبین یا سیانوز

Question 44

انواع کم‌خونی ها و علل آن‌ها را نام ببرید

Answer 44

Question 45

پلاسما چیست و انواع پروتئین‌های آن؟ الگوی الکتروفورز پروتئین‌های پلاسما را توضیح دهید

Answer 45

پلاسما ۹۰ درصد آب ، سرم فاقد فیبرینوژن در پلاسما آلبومین گلوبولین و فیبرینوژین به ترتیب از آند + به سمت کاتد آلبومین ، گلوبولین آلفا ۱ آلفا ۲ بتا ۱ بتا ۲ و گاما برای تشخیص بیماری

Question 46

ساختمان آلبومین و نقش آن‌را توضیح دهید ادم ناشی از چه دلایلی می‌تواند باشد؟ ۳ مورد

Answer 46

آلبومین فراوان‌ترین پروتئین پلاسما یک زنجیره و ساده حمل یون،‌همورمون دارو و غیره در خون مسئول ایجاد فشار اونکوتیک (فشار پلاسمایی که موجب بازجذب مواد) ا یک: اختلال در سنتز سوتغذیه.و بیماری کبدی دو: افزایش دفع در بیماری‌های کبدی و گوارشی و سوختگی سه: افزایش تخریب در گرسنگی و بیماری‌های التهابی

Question 47

نقش پروتئین‌های پلاسما را در همولیز داخل عروقی توضیح دهید

Answer 47

Question 48

کدام پروتئین پلاسمایی کمبودش باعث آمفیزم می‌شود؟ آمفیزم نابودی پارانشیم ریوی و کیسه‌های هوایی‌ست

Answer 48

آلفا ۱ آنتی‌تریپسین