Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochemistry cell > Protein part 2 > Flashcards

Protein part 2 Flashcards

1
Q

ساختمان کلاژن را توضیح دهید

A

بیش از ۳۰ نوع. هتروتریمر یا مونوتریمر. داراری ساختمان دوم مارپیچی. و توالی عمومی
Gly-X-Y
ایکس و وای اکثرا پرولین و بیشتر هیدروکسی‌پرولین. ۳۵٪ گلیسین، ۲۱٪ پرولین و هیدروکسی‌پرولین سه زنجیر آلفای کلاژن به صورت مارپیچ راست گرد

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

۳ تفاوت زنجیر آلفا و زنجیر کلاژن

A

آلفا راست گرد کلاژن چپ گرد آلفا در هر دور ۳.۶ آ.آ اما کلاژن ۳ در زنجیر کلاژن پیوند هیدروژنی برقرار نیست

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

پیوند بین سه زنجیر آلفای کلاژن

A

هیدروژنی

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

علت ایجاد ظاهر باندی کلاژن

A

همایش ربع-پله‌ای مارپیچ سه تایی یعنی هر واحد به اندازه‌ی ۱/۴ طول خود جابه‌جا

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

مراحل تولید کلاژن از ترجمه تا خروج از سلول

A

تولید پره‌پروکلاژن توسط ریبوزوم
برداشتن توالی پیام در شبکه‌آندوپلاسمی خشن و تولید پروکلاژن
هیدروکسیلاسیون ریشه لیزیل. و پرولیل با آنزیم لیزیل و پرولیل هیدروکسیلاز در حضور آسکوربات
گلیکوزیلاسیون ریشه هیدروکسی‌لیزیل
پیچیدن سه رشته به صورت راست‌گرد . دوانتها آمینو و کربوکسیل به شکل کروی در می‌آیند چون در ایجاد مارپیچ شرکت نمی‌کنند چون توالی متفاوت و ایجاد پیوند دی‌سولفید بین و درون زنجیر
ترشح از وزیکول گلژی به خارج سلول

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

مراحل تولید کلاژن بعد از ترشح به خارج سلول

A

برداشته‌شدن توالی پپتیدی دوسر توسط پروکلاژن کربکسی پروتئیناز و پروکلاژن آمینو پروتئیناز طول هر زنجیر ۱۰۰۰ آمینواسید به این واحد تروپوکلاژن
برای ایجاد ساختمان فیبری لیزیل اکسیداز وابسته به مس گروه‌های اپسیلون-آمینو ریشه‌های لیزیل و هیدروکسی لیزیل را به آلفا-آلدئید اکسید می‌کند و آلزیل و هیدروکسی آلزیل تولید می‌شوداین گروه‌ها با هم ایجاد اتصالات عرضی کوولان پایدار می‌کند. بین دو زنجیر از یک ابرمارپیچ یا دو ابرمارپیچ

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

پیوندهای دی‌سولفیدی بین کدام بخش پروکلاژن تشکیل می‌شود

A

بین پروپپتیدهای سر کربوکسیل

PICP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

مارکرهای تجزیه‌ی استخوان چه هستند

A

تلوپپتیدهای روی کلاژن بالغ
CTx
NTx

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

اگر یکی از سه زنجیره کلاژن ناقس باشد چه می‌شود

A

خودکشی پروکلاژنی دو زنجیر دیگر هم از کار می‌افتند

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

علت بیماری آسکوربوت و نشانه‌های آن

A

اختلال سنتز کلاژن ناشی از کمبود آسکوربات

خون‌ریزی لثه
دیر خوب شدن زخم‌ها
خون‌ریزی زیر پوستی

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

علت سندروم اهلرز-دانلوس و علائم آن؟

A

نقص در تولید کلاژن یا لیزیل هیدروکسیلاز یا پروکلاژن آمینوپروتئیناز

قابلیت ارتجاعی بالای پوست
شکنندگی بافت غیرطبیعی
افزایش تحرک مفاصل

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

سندروم آلپورت ناشی از چیست

A

اختلال در کلاژن مربوط به گلومرول‌ها نوع ۴

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

تفاوت الاستین و کلاژن

A

الاستین دارای یک نوع ژنتیکی
الاستین توالی سه آمینو اسیدی ندارد
الاستین ساختمان نوع دوم منظم ندارد
الاستین کربوهیدرات و هیدروکسی‌لیزیل ندارد

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

مراحل تولید الاستین را توضیح دهید و بگویید دسموزین چیست

A

الاستین به شکل تروپوالاستین سنتز می‌شود
و برخی پرولیل آن هیدروکسی‌پرولیل می‌شود
لیزیل‌اکسیداز همانند کلاژن تولید آلیزیل می‌کند

دسموزین ساختاری‌ست متشکل از سه آلیزیل و یک لیزیل

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

سندروم ویلیامز ناشی از چیست و علائم آن چه هستند

A

نقس در سنتز الاستین
مشکلات شریانی و آئورت
مشکلات بافت همبند و عصبی مرکزی

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

ساختمان کراتین آلفا را توضیح دهید و بگویید در کجا دیده می‌شود

و از چه آمینواسید‌هایی تشکیل شده

A

کراتین آلفا یک مارپیچ آلفا راست گردان است و در پوست، مو و ناخن دیده می‌شود

آب گریز است پس میزان زیادی لوسین، ایزولوسین ، والین، فنیل‌آلانین ، آلانین و متیونین دارد. همین‌طور سیستئین

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

سطوح ساختمانی کراتین آلفا را توضیح دهید

A

دورشته‌ی مارپیچ آلفای راست‌گردان به طور موازی همسو چپ‌گرد دور هم می‌پیچند تا یک دیمرفنرفنری‌شده را ایجاد کنند
به علت میزان بالای سیستئین پیوندهای عرضی دی‌سولفیدی ایجاد می‌شود و پروتوفیلامنت و پروتوفیبریل را ایجاد می‌کنند و سپس تارمو

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

نحوه‌ی ایجاد فردائمی در کراتین آلفا را توضیح دهید

A

با اضافه کردن مواد احیاکننده مثل ۲-مرکاپتواتانل پیوندهای دی‌سولفیدی میان دورشته‌ی آلفا شکسته شده و بعد از پیجیدن اکسیداسیون اتفاق می‌افتد که اساس تشکیل فردائمی در مو است

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

ساختمان گروه هم را توضیح دهید

A

هم پروتوفیبرین ۹ و تتراپیرولی‌ست که در مرکز آن یون فرو وجود دارد که می‌تواند ۶ پیوند بدهد و ۴ تای آن با نیتروژن حلقه‌های پیرولی‌ست

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

پیوند یون آهن را در ساختمان میوگلوبین و هموگلوبین توضیح دهید

A

چهار پیوند با نیتروژن حلقه‌های پیرولی و یک پیوند با نیتروژن هیستیدین گلوبین در حلقه‌ی ایمیدازول . ریشه‌ی نیتروژن
F8

نام‌دیگر این آمینواسید هیستیدین نزدیک
دیگری با مولکول آب یا اکسیژن یا کربن دی‌اکسید

21
Q

اتصال اکسیژن و کربن مونوکسید را در ساختمان هم آزاد و هموگلوبین/میوگلوبین مقایسه کیند

A

در حالت آزاد تمایل اتصال هم به کربن‌مونوکسید ۲۵۰۰۰ برابر اکسیژن است اما در ساختار هموگلوبین به ۲۰۰ برابر کاهش میابد. چراکه هیستیدین ریشه‌ی هفتم به نام هیستیدین دور ممانعت فضایی ایجاد می‌کن و پیوند کربن مونوکسید که خطی‌ست نمی‌تواند به راحتی ایجاد شود
اما با اتصال به اکسیژن پیوند هیدروژنی هم تشکیل می‌شود پس قدرت پیوند بیشتر از حالت آزاد

22
Q

متهموگلوبینمی چیست و چرا تشکیل می‌شود

A

هم باید بتواند اتصال برگشت پذیر با اکسیژن داشته باشد. درحالت آزاد اکسیژن با اتصال به فرو باعث اکسیداسیون آن به فریک می‌شوند و آن‌جا اتصال اکسیژن قطع می‌شود برای جلوگیری از این مورد در ساختار هموگلوبین و میوگلوبین ممانعت فضایی ایجاد شده اما با این حال مقداری هموگلوبین باعت تبدیل فرو به فریک می‌شود و هم غیرفعال می‌گردد که به آن متهموگلوبین می‌گوییم
که در سیستم احیا توسط متهموگلوبین ردوکتاز به فرو برمی‌گردد
اگر به علت مشکلات ژنتیکی این میزان زیاد شود شخص دچار متهموگلوبینمی است

23
Q

ساختمان میوگلوبین را توضیح دهید

A

یک زنجیره پلی‌پپتید با ۱۵۳ آمینواسید که دارای ۸ قطعه مارپیچ آلفا است نام‌گذاری از ای تا اچ و یک قطعه دارای ۱۸ آمینواسید به نام پاکت که گروه هم در آن قرار می‌گیرد. پیوند کوولانس با پورفیرین ایجاد نمی‌شود اما پروپیونات با بار منفی پورفیرین و هیستیدین و آرژینین با بار مثبت تعامل برقرار می‌کنند.
اتم فرو با هیستیدین نزدیک در اف-۸ و اکسیژن با هیتسیدین دور ای-۷

24
Q

ساختمان هموگلوبین را توضیح دهید و بگویید تفاوت اتصال اکسیژن به هم را در هموگلوبین با میوگلوبین

A

دارای ۴ زنجیری پلی‌پپتیدی دو آلفا دو بتا. هر آلفا ۱۴۱ و هر بتا ۱۴۶ آمینواسید تعامل‌های یونی (پل نمکی) و هیدروژنی اما آب‌گریز غالب. قوی‌ترین بین آلفا۱ با بتا۱ و آلفا۲ با بتا۲ پس می‌تواند گفت دو پروتومر دارد. ساختمان به گونه‌ای که در هنگام تنفس اکسیژن بگیرد و در کنار بافت آزاد کند. در هموگلوبین گروه‌های هم خیلی بسته‌تر از میوگلوبین و هیچ راهی برای اتصال به لیگاند ندارند مگر در حرکت‌های سریع حفرات موقتی ایجاد شده و از آن‌ها عبور می‌کنند

25
Q

منحنی اشباع هموگلوبین و میوگلوبین را مقایسه کنید و بگویید این چیست
P50

A

منحنی اشباع میوگلوبین سهمی یا هیپربولیک است یعنی با افزایش غلظت هموگلوبین زیاد می‌شود و به فشار کمی از اکسیژن ۲۰ میلی‌مترجیوه نیاز دارد
منحنی اشباع هموگلوبین سیگموئید است یعنی درابتدا کم کم و سپس ناگهانی زیاد و دوباره کم می‌شود و برای اشباع به ۱۰۰ میلی‌مترجیوه نیاز دارد

P50 is the pressure needed to fill 50% of the molecules
برای هموگلوبین ۲۶ و میوگلوبین ۲.۸
پس در ریه که فشار زیاد هموگلوبین اشباع می‌شود و در نزدیکی بافت آزاد می‌کند
اما میوگلبین عضلات قادرند کمترین میزان اکسیژن راهم بگیرند

26
Q

اساس کار پروتئین‌های آلوستریک را توضیح دهید و بگویید افکتور چیست و اثرتعاونی

A

مثل هموگلوبین و بعضی آنزیم‌ها. با اتصال لیگاند تغییر شکل پیدا می‌کنند برای تغییرفعالییت
به لیگاندهایی که باعث تغییر شکل می‌شوند افکتور یا تعدیل کننده می‌گویند. اگر افکتور فعالیت را زیاد یا کم کند مثبت یا منفی
اثر تعاونی یعنی پس از اتصال لیگاند زیرواحدهای پروتئین تمایل به تغییر کونفورماسیون پیدا می‌کنند

27
Q

دو کونفورماسیون هموگلوبین ؟

A

کونفورماسیون سخت و شل
سخت آلفا ۱-بتا۲ و آلا۲-بتا ۱ است و کمترین تمایل به اکسیژن و داکسی هموگلوبین غالب
شل برعکس

28
Q

تغییر کونفورماسیون در هموگلوبین چگونه صورت می‌گیرد؟

A

در حالت داکسی بین آلفا ۱-بتا ۲ و دیگری پل‌های نمکی وجود دارد. با اتصال اکسیژن به آهن، آهن از خارج صفحه و نزدیک هیستیدین نزدیک به داخل کشیده می‌شود و گروه هم مسطح می‌شود و پل‌های نمکی شکسته و دیمر یک لغزش ۱۵ درجه می‌کند و دیمر بتا به هم نزدیک‌تر
تمایل برای اتصال اولین اکسیژن کم اما بعد از یک اتصال کل مولکول متصل

29
Q

سه عامل که روی میزان تمایل هموگلوبین به اکسیژن اثر می‌گذارند

A

CO2
H+
۲-۳- بیس فسفوگلیسرات
(BPG)

30
Q

نحوه‌ی تاثیر یون هیدروژن بر کونفورماسیون هموگلوبین

A

این یون باعث کاهش تمایل هموگلوبین به اکسیژن و تثبیت حالت داکسی می‌شود
در مولکول هموگلوبین جایگاه‌هایی با تمایل بالا به یون هیدروژن هست
اول: هیستیدین ۱۴۳ انتهای کربوکسیل زنجیره‌ی بتا که در حالت پروتونه با آسپاراژین ۹۴ همان زنجیره پل نمکی ایجاد می‌کند و باعث تثبیت اکسی‌هموگلوبین
دوم: پروتوناسیون گروه آمینو ریشه‌ی انتهای آمینو زنجیره آلفا

31
Q

کربن‌دی‌اکسید چگونه باعث تثبیت کونفورماسیون داکسی‌هموگلوبین می‌شود

A

اول: غیرمستقیم با واکنش با آب تولید کربنیک اسید و یون بی‌کربنات و هیدروژن
دوم: اتصال به انتهای آمینو زنجیره آلفا و تولید کربامینوهموگلوبین و یون هیدروژن. علاوه بر یون هیدروژن گروه کربامات تولید شده باعث ایجاد پل نمکی بین زنجیره آلفا و بتا

32
Q

نحوه‌ی تاثیر ۲و۳-بیس فسفوگلیسرات بر هموگلوبین را توضیح دهید

A

در ساختار هموگلوبین ۸ گروه با بار مثبت درون ساختار حفره‌ی مرکزی‌ست و ۲و۳بیس فسفوگلیسرات دارای ۵ بار منفی. با قرار گرفتن این ساختار در حفره‌ی مرکزی تعامل الکتروستاتیک به تثبیت حالت هموگلوبین کمک می‌کند
گروه‌های بار مثبت روی زنجیره‌ی بتا هستند. آمینو ، هیستیدین و لیزین

BPG is a product of glycolysis

33
Q

اثر افکتورهای مثبت و منفی بر اشباع هموگلوبین از اکسیژن و
P50

A
34
Q

روش‌های انتقال کربن‌دی‌اکسید از بافت به ریه

A

اول: محلول در پلاسما ۵ تا ۱۰٪ است
دوم: کربامینوهموگلوبین ۱۵ تا ۲۰٪ است
سوم:تولید یون بی‌کربنات توسط کربنیک‌انیدراز گلبول قرمز یون هیدروژن تولیدی به ریشه هموگلوبین متصل و یون بی‌کربنات توسط تعامل با کلر به حالت محلول در پلاسما به ریه ۷۰تا۸۰٪ به این مکانیسم انتقال ایزوهیدریک

35
Q

نحوه‌ی حمل اکسیدنیتریک را در خون توضیح دهید و بگویید این ماده چه‌کار می‌کند

A

اکسیدنیتریک متسع‌کننده‌ی عروقی و مهارکننده‌ی تجمع پلاکتی‌ست که توسط سلول‌های اندوتلیوم تولید می‌شود
این ماده طول عمر کوتاهی داشته و برای حمل به هموگلوبین وصل می‌شود و باعث تثبیت ساختار داکسی شده تا در بافت این مولکول توسط مولکول‌های کوچک مثل گلوتاتیون به گیرنده موجود در دیواره عروق برسد

X-S-NO
اکسیدنیتریک ابتدا به یون فرو در حالت داکسی وصل شده سپس با تغییر کونفورماسیون به سیستئین بتا بعد دوباره با تغییر کونفورماسیون به مولکول حاوی سولفیدریل

36
Q

اثر بوهر و هالدان را توضیح دهید

A
  • *اثر هالدان**:در ریه هموگلوبین دارای یون هیدروژن است با اکسیژن ترکیب شده و یون هیدروژن آزاد شده و کمک به دفع ریوی کربن‌دی اکسید می‌کند
  • *اثر بوهر**:در سطح بافت غلظت یون هیدروژن و کربن‌دی‌اکسید زیاد بوده و با هموگلوبین یون هیدروژن ترکیب شده و اکسیژن آزاد می‌شود
37
Q

مکانیسم بدن برای انتقال اکسیژن به بافت در شرایط هیپوکسی را توضیح دهید
مثل صعود به ارتفاعات یا افراد سیگاری که کربن مونوکسید بدنشان زیاد است

A

در سطح مویرگ‌های ریوی فشار اکسیژن بالاست پس اکسی‌هموگلوبین
در سطح موبرگ بافتی به علت گلیکولیز در گلبول قرمز ۲و۳ بیس فسفوگلیسرات زیاد است پس با هموگلوبین ترکیب شده و اکسیژن را آزاد می‌کند

38
Q

ساختار هموگلوبین در جنین چگونه باعث اکسیژن‌رسانی آن می‌شود

A

هموگلوبین جنینی به جای زنجیره‌ی بتا، گاما دارد که در آن به جای هیستیدین سرین وجود دارد. پس تمایل آن از هموگلوبین مادر به ۲و۳ بیس فسفوگلیسرات کمتر و به اکسیژن بیشتر است و این‌گونه می‌تواند با این‌که فشار در جنین کمتر است اکسیژن دریافت کند
HbA adult
HbF fetus

39
Q

مسمومیت با کربن مونوکسید را توضیح دهید و ۳ مکانیسم را که منجر به تولید عوارض می‌شوند نام ببرید

A

کاهش ظرفیت حمل اکسیژن
افزایش تمایل هموگلوبین به اکسیژن
مختل کردن زنجیره تنفس سلولی

40
Q

زنجیره‌های گلوبینی مختلف را نام ببرید و تعداد ژن آنها، زمان بیان و کروموزوم مربوطه را بگویید

A
41
Q

انواع هموگلوبین را از دوران رویانی تا بعد از تولد

A

ابتدای رویانی: اپسیلون۲زتا۲ - هموگلوبین گاور ۱
سپس اپسیلون۲آلفا ۲ هموگلوبین گاور ۲ و زتا۲گاما۲ هموگلوبین پورتلند
هموگلوبین جنینی: آلفا۲-گاما۲
در اواخر جنینی گاما کم بتا زیاد
تا یکسالگی آلفا۲بتا۲ HbA
از انتهای جنینی تا آخر عمر کمی دلتا آلا۲دلتا۲ HbA2

42
Q

انواع تالاسمی‌ها را توضیح دهید

A

بتا تالاسمی مینور : وقتی که یکی از دوژن گلوبین بتا بیان نمی‌شود
بتا تالاسمی ماژور: وقتی هردوژن بتا بیان نمی‌شود
آلفا تالاسمی: وقتی ۴ ژن آلفا بیان نمی‌شود
در بتا تالاسمی میزان هموگلوبین بالغ نوع ۲ زیاد می‌شود

43
Q

هموگلوبینوپاتی‌ها چه هستند انواع آن‌هارا نام ببرید و توضیح دهید

A

جهش و تولید هموگلوبین تغییر شکل یافته
HbS در نوع
که منجر به کم‌خونی داسی شکل می‌شود والین غیرقطبی جایگزین گلوتامات در موقعیت ۶ بتا شده. و موجب تشکیل لکه‌هایی می‌شود که مکملش روی زنجیره آلفا و بتا هست پس موجب ایجاد پلی‌مر و گلبول قرمز داسی‌شکل
HbC
لیزین قطبی با بار مثبت جایگزین گلوتامات ۶ زنجیره بتا ولی هموگلوبین پلی‌مر نمی‌شود
HbM
جایگزینی غیرمعمول نزدیک گروه هم و تثبیت فرم فریک و ایجاد متهموگلوبین و جمع‌شدن داکسی‌هموگلوبین یا سیانوز

44
Q

انواع کم‌خونی ها و علل آن‌ها را نام ببرید

A
45
Q

پلاسما چیست و انواع پروتئین‌های آن؟

الگوی الکتروفورز پروتئین‌های پلاسما را توضیح دهید

A

پلاسما ۹۰ درصد آب ، سرم فاقد فیبرینوژن
در پلاسما آلبومین گلوبولین و فیبرینوژین
به ترتیب از آند + به سمت کاتد
آلبومین ، گلوبولین آلفا ۱ آلفا ۲ بتا ۱ بتا ۲ و گاما

برای تشخیص بیماری

46
Q

ساختمان آلبومین و نقش آن‌را توضیح دهید
ادم ناشی از چه دلایلی می‌تواند باشد؟ ۳ مورد

A

آلبومین فراوان‌ترین پروتئین پلاسما یک زنجیره و ساده
حمل یون،‌همورمون دارو و غیره در خون
مسئول ایجاد فشار اونکوتیک (فشار پلاسمایی که موجب بازجذب مواد) ا
یک: اختلال در سنتز سوتغذیه.و بیماری کبدی
دو: افزایش دفع در بیماری‌های کبدی و گوارشی و سوختگی
سه: افزایش تخریب در گرسنگی و بیماری‌های التهابی

47
Q

نقش پروتئین‌های پلاسما را در همولیز داخل عروقی توضیح دهید

A
48
Q

کدام پروتئین پلاسمایی کمبودش باعث آمفیزم می‌شود؟
آمفیزم نابودی پارانشیم ریوی و کیسه‌های هوایی‌ست

A

آلفا ۱ آنتی‌تریپسین

Biochemistry cell (5 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions