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Biochimie - Examen reprise > Protéines sériques > Flashcards

Protéines sériques Flashcards

1
Q

Quelles sont les 2 extrémités des a.a.?

A

NH2

COOH

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2
Q

Quel lien lie un a.a. è un autre?

A

Lien peptidique

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3
Q

Qu’est-ce qu’un polymère?

A

Groupe d’au moins 2 a.a.

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4
Q

Quelle protéine représente 60% (majorité) de nos protéines du sang?

A

Albumine

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5
Q

Quels sont les a.a. essentiels à l’humain?

A 
Histidine
Isoleucine
Leucine
Lysine
Méthionine
Phénylalanine
Thréonine
Tryptophane
Valine
[HILLMPTTV]
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6
Q

Quel a.a. est nécessaire pour la synthèse de Tyrosine?

A

Phénylalanine

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7
Q

Quel a.a. non essentiel n’est pas synthétisé par le corps lorsque nous sommes en croissance ou après une chirurgie?

A

Arginine

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8
Q

Quels sont les aliments complets en a.a.?

A

Lait

Oeuf

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9
Q

Quelle partie des a.a. est variable?

A

Radical (contiennent des groupements différents, en quté différente, etc.)

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10
Q

Quels a.a. sont affectés par la maladie du sirop d’érable?

A

Leucine,
Isoleucine,
Valine

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11
Q

En quoi résulte la maladie du sirop d’érable?

A

Accumulation d’a.a. dans corps = dommage cérébral

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12
Q

Quels sont les problèmes qui cause les maladies liées à la Tyrosine?

A
  • Carence en Phénylalanine

- Défaut génétique, enzymatique (déficit de l’enzyme qui convertie Phe –> Tyr)

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13
Q

Quel est le processus de la synthèse des protéines?

A

(ADN) –> Réplication + Transcription + Traduction

= (Protéine) –>Modifications post-traduct.

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14
Q

Qu’est-ce que le protéome humain?

A

Ensemble des protéines produites chez un humain

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15
Q

Pourquoi y a-t-il plus de protéines que de gènes chez l’humain?

A

1- ARN transcrit peut être modifié lors de l’épissage
= ARNmessager différents
= protéine avec a.a. différents

2- Protéine peut subir modifications post-traductionnelles
= protéine avec groupements chimiques différents, protéine clivée, etc.

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16
Q

La majorité des protéines dans le sang ont quelle forme de structure tertiaire?

A

Globulaire

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17
Q

Que détermine la structure tertiaire?

A

Elle détermine la conformation biologiquement active de la protéine

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18
Q

Le regroupement de plusieurs protéines ensemble = structure _________?

A

Quaternaire

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19
Q

Que détermine la structure quaternaire?

A

En partie la fonction (enzyme ou hormone ou récepteur membranaire, etc.)

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20
Q

La structure quaternaire de l’insuline…

  • Est active ou inactive?
  • Contient combien de molécules d’insuline?
  • Lie les molécules d’insuline à quoi?
A
  • Inactive
  • 6 molécules d’insuline
  • à ZN2+
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21
Q

Quelle est la structure primaire de l’insuline?

A

Pro-insuline

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22
Q

Que permet les récepteurs membranaires des protéines?

A

Interaction entres protéines

récepteur spécifique à chaque protéine

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23
Q

Quel problème est engendré par une déficience d’un antiprotéase?

A
  • Dégradation d’un organe par l’action prolongée des protéases
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24
Q

Quel est le rôle des protéases?

Quel est le rôle des antiprotéases

A
  • Dégradent protéines

- Inhibent les protéases

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25
Q

Qu’est-ce qu’un AAT?

A

Une antiprotéase

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26
Q

Quelles sont les cellules qui composent le sang?

A
  • Érythrocytes (glob rouges)
  • Leucocytes (glob blancs)
  • Plaquettes
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27
Q

Quel est le liquide du sang?

Quel est son pH?

A
  • Plasma

- pH neutre

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28
Q

D’où proviennent les cellules sanguines?

A

Cellules souches pluripotentes dans moelle osseuse

29
Q

Dans la formule sanguine, que permettent d’observer…

  • Les érythrocytes?
  • Les réticulocytes?
A
  • Érythrocytes
    = anémies + anomalies moelle osseuse
  • Réticulocytes
    = taux de regénération des glob rouges
30
Q

La Fibrinogène agit pour quel phénomène sanguin?

A

Coagulation

31
Q

Quelle est la structure de la Fibrinogène?

A

tertiaire (active)

32
Q

Qu’arrive-t-il avec la Fibrinogène lors d’un caillot sanguin?

A

Fibrinogène
= clivé
= se lie avec un autre Fibrinogène clivé
= formation d’un lon réseau de Fibrinogènes clivées

33
Q

Quels sont les 4 acteurs de la coagulation?

A
  • Fibrinogène –> Fibrine
  • Plaquettes sanguines
  • Prothrombine –> Thrombine
  • Facteurs de coagulation/régulation (transformés par des enzymes)
34
Q

Dans les prélèvements de sang, quelles sont les 2 aspects qui différencie le sérum du plasma?

A

Sérum
= contient Fibrinogène + protéines et facteurs de coagulation
= sans anticoagulant afin qu’il coagule

35
Q

Quels sont les 2 types de prélèvements sanguins?

A
  • Plasma

- Sérum

36
Q

Qu’est-ce qu’il faut empêcher pour obtenir le plasma in vitro?

A

Empêcher coagulation

37
Q

L’Albumine représente ___% des protéines du sang/plasma?

A

60%

38
Q

Les anticorps représentent ___% des protéines de sang/plasma?

A

15-20%

39
Q

Par quels moyens est-il possible de voir le profil protéique d’un individu?

A

Électrophorèse
+
Électrophorèse capillaire haute résolution

40
Q

Qu’est-ce qui différencie l’électrophorèse haut résolution de celle conventionnelle?

A
  • Gammapathies monoclonales ET oligoclonales

- Divers types de alpha1 et alpha2 (+ précis)

41
Q

Où se déroule la synthèse et la dégradation de la majorité des protéines du sérum (protéines sériques)?

A

Dans le foie

42
Q

Quelles sont les 2 principales protéines sériques (dans le sérum)?

A
  • Albumine

- Immunoglobulines (IgG > IgA > IgM)

43
Q

Quel est l’ordre d’importance des immunoglobulines présentes dans le sérum?

A
  • IgG
  • IgA
  • IgM
44
Q

De quoi est composé une glycoprotéine sérique?

A

Chaînes d’oligosaccharides (glycanes)
+
A.a.

45
Q

Quel % de protéines sériques sont des glycoprotéines?

A

50%

46
Q

Les oligosaccharides des glycoprotéines se lient à quels endroits sur l’a.a.?

A
  • Azote (N) terminal de l’Asparagine

- Oxygène (O) de Sérine/Théronine

47
Q

Quelle molécule retrouve-t-on aux extrémités des glycanes?

A

Acide sialique

48
Q

Quelle molécule lie les glycanes à l’Asparagine (a.a.)?

A

Mannose

49
Q

Quel rôle joue les glycanes (oligosaccharides liés aux protéines) ?

A

1- Régulation de la durée de vie des glycoprotéines
= foie reconnait et dégrade protéine lorsqu’elle a perdu son acide sialique

2- Reconnaissance intercellulaire

50
Q

Concernant l’Albumine :
- Est-ce une glycoprotéine?

  • Est-elle chargée + ou - ?
  • Quels sont ses 2 rôles majeurs?
A
  • PAS une glycoprotéine
  • Très chargée négativement (-)
  • Transport acides gras + hormones
    et Distribution d’eau dans corps (fait sortir eau)
51
Q

Une hyper albuminémie engendre quelle conséquence dans le corps?

A

Déshydratation

52
Q

Qu’est-ce qu’un dérèglement de l’albumine engendre dans le corps?

A

Oedèmes (par la baisse de la pression oncotique)

53
Q

Concernant la Transferrine:
- Est-ce une glycoprotéine?

  • Quel est son rôle?
  • Combien de sites de liaison du fer?
A
  • Glycoprotéine
  • Transport du fer
  • 2 sites de liaison du fer
54
Q

C’est la ________ qui transporte le fer sous sa forme _____.

A
  • Transferrine

- Fe2+

55
Q

C’est la _________ qui entrepose le fer sous sa forme _____.

A
  • Ferritine

- Fe3+

56
Q

La production de Ferritine est augmenté par 2 facteurs, lesquels?

A
  • Surcharge en fer circulant dans corps

- Inflammation aigue

57
Q

Quel est le rôle de la protéine sérique Céruloplasmine?

A
  • Transport du cuivre présent dans le sérum
58
Q

Quelles molécules sont concernées par les inflammations aigues?

… les inflammations chroniques?

A
  • aigue = CRP, AAT

- chronique = immunoglobulines

59
Q

Quels sont les 2 types de protéines inflammatoires?

A
  • Positives

- Négatives

60
Q

Quelles sont les protéines inflammatoires positives?

Et celles négatives?

A
  • Positives = CRP, AAT, AAG, C3, C4

- Négatives = Albumine, Transferrine, Transthyrétine

61
Q

Que se passe-t-il avec les protéines positives et les protéines négatives durant une inflammation?

A
  • Production des protéines + par le foie augmente

- Production des protéines - par le foie diminue

62
Q

Quels sont les 4 types de systèmes de défense?

A
  • Immunité humorale
  • Immunité par médiation cellulaire (par lymphocytes T)
  • Système phagocytaire
  • Synthèse du complément
63
Q

Quelle est la différence entre un anticorps polyclonal et monoclonal?

A
  • Polyclonal = plusieurs anticorps clonés
64
Q

Quels sont les 2 types de réactions allergiques et quels molécules sont responsable de celles-ci?

A
  • Immédiates = IgE

- Retardées = lymphocytes T

65
Q

Qu’est-ce qui différencie une intolérance d’une allergie?

A
  • Intolérance
    = réaction dépend de la quté d’allergène présent
    = non-immunologique
    = réaction tardive
66
Q

Quelles sont les principales protéines urinaires?

A
  • Protéines-U
  • Albumine-U
  • Chaînes légères libres
67
Q

Qu’est-ce qu’une protéinurie?

A

Hausse de la concentration de protéines dans l’urine

68
Q

Qu’est-ce qu’une micro-albuminurie?

A

Diminution de la concentration d’albumine dans l’urine

Biochimie - Examen reprise (8 decks)

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