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Biochimie nutritionnelle > Protéines > Flashcards

Protéines Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une protéine ?

A

Chaîne d’acides aminés reliés entre eux par un lien peptidique

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Q

Donner la formule du nombre de possibilités de différentes protéines en fonction du nombre de sa longueur.

A

20 à la puissance du nombre d’acides aminés

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3
Q

Quels sont les 2 fonctions toujours sur un acide aminé ?

A 
Acide = COOH
Amine = NH2
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4
Q

Qu’est-ce qu’un carbone alpha ?

A

Carbone qui porte 4 groupements différents.

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Q

Sous quelle configuration est-ce que les acides aminés formant les protéines sont ?

A

Configuration L

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6
Q

Comment appelle-t-on le groupement qui confère à l’acide aminé son unicité ?

A

Groupement R ou chaîne latérale

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7
Q

Selon quelle propriété est-ce que les acides aminés sont-ils classés ?

A

Leur chaîne latérale

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8
Q

Quelles sont les 4 classes d’acides aminés ?

A
  • Hydrophobe ou non-polaire
  • Polaire non-chargée
  • Polaire basique (+)
  • Polaire acide (-)
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9
Q

Quelle est la particularité des chaînes polaires ?

A

Elles forment des liens hydrogènes avec l’eau.

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10
Q

Comment différencier une chaîne non-polaire et une chaîne polaire non-chargée ?

A

Les chaînes polaires non-chargées ont tous un atome d’oxygène, sauf la Cystéine qui a un SH.

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11
Q

Qu’est-ce que l’enthalpie ?

A

Énergie nécessaire pour briser une liaison

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12
Q

Quelles sont les 5 types de liaisons ?

A
  • Covalentes
  • Hydrophobes
  • Électrostatiques
  • Hydrogènes
  • Van der Waals
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13
Q

Donner un exemple de liaison covalente

A

Ponts disulfures

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14
Q

Décrire une liaison covalente

A

2 atomes partagent 2 électrons de valence

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15
Q

Est-ce que la liaison covalente est un lien fort ou faible ?

A

Fort

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16
Q

Décrire une liaison électrostatique

A

Attraction de 2 charges opposées

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17
Q

Décrire les forces de Van der Waals

A

Attraction de 2 charges partielles opposées

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18
Q

Décrire une liaison hydrogène

A

Attraction intra ou intermoléculaire d’un hydrogène à un atome négatif

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19
Q

Décrire une liaison hydrophobe

A

Attraction de 2 chaînes non-polaires dans le but d’éviter d’entrer en contact avec l’eau

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20
Q

Où se trouve le lien alpha-peptidique ?

A

Entre le C du COOH et le N du NH2 de deux acides aminés différents.

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21
Q

Quelle est la configuration normale d’un acide aminé ?

A

Trans (en diagonale)

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22
Q

Qu’est-ce que la structure primaire d’un acide aminé ?

A

Séquence des acides aminés dictée par l’ADN

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23
Q

Qu’est-ce que la structure secondaire d’un acide aminé ?

A

Conformation répétée de la chaîne polypeptidiques

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24
Q

Nommer les 3 structures secondaires possibles

A
  • Hélice alpha
  • Feuillet beta
  • Pelote statique
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25
Q

En quoi consiste une hélice alpha ?

A

Enroulement de la chaîne polypeptidique

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26
Q

En quoi consiste un feuillet beta ?

A

Accolement de plusieurs chaînes en parallèles ou en anti-parallèles

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27
Q

Qu’est-ce que la configuration anti-parallèle du feuillet beta ?

A

C-terminale contre N-terminale d’une autre chaîne

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28
Q

En quoi consiste la pelote statique ?

A

Conformation aléatoire

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29
Q

Dans une hélice alpha, où se trouvent normalement les chaînes latérales ?

A

Vers l’extérieur pour ne pas encombrer l’intérieur

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30
Q

Que se passe-t-il avec l’hélice alpha si elle est amphipathique ?

A

Une face sera hydrophile et une autre hydrophobe qui tentera de s’enrouler ou de se coller à la face hydrophobe d’une autre molécule afin d’éviter de toucher l’eau.

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31
Q

Qu’est-ce que la structure tertiaire d’un acide aminé ?

A

Repliement en 3D qui lui confère sa fonction biologique

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32
Q

Qu’est-ce que la structure quaternaire d’un acide aminé ?

A

Union de plusieurs monomères pour former un oligomère

33
Q

Donner un exemple d’une structure quaternaire

A

Triple hélice du collagène

34
Q

Qu’est-ce que la dénaturation ?

A

Perte de la fonction biologique d’une protéine

35
Q

Quand est-ce que se passe une dénaturation ?

A

Changement vital d’environnement (pH, température, …)

36
Q

Est-ce que la dénaturation est irréversible ?

A

Non, si la protéine n’est pas endommagée et est remise dans son milieu naturel, elle pourra reprendre sa fonction

37
Q

Que se passe-t-il avec les protéines inutiles dans le corps ?

A

Elles sont détruites

38
Q

Donner 3 moyens de destructions des protéines

A
  • Protéasomes
  • Caspases
  • Hydrolases lysosomiales
39
Q

Expliquer le fonctionnement des protéasomes

A

La protéine à détruire est complexée à l’ubiquinone qui va attirer le protéasome qui va alors dégrader la protéine et libérer l’ubiquinone.

40
Q

Qu’est-ce qu’un codon ?

A

Unité du code génétique composé de 3 nucléotides

41
Q

Nommer les 3 codons stop

A
  • UAG
  • UGA
  • UAA
42
Q

Nommer les 5 nucléotides

A
  • Thiamine
  • Adénine
  • Guanine
  • Thymine
  • Uracile
43
Q

Donner les complémentarités des 5 nucléotides

A

A avec T ou U

G avec C

44
Q

Quelles sont les 2 étapes de la synthèse des protéines ?

A
  • Transcription

- Traduction

45
Q

En quoi consiste la transcription ?

A

Copie de l’ADN pour former l’ARNm dans le noyau

46
Q

En quoi consiste la traduction ?

A

Formation d’un peptide en 3 étapes à partir de l’ARNm dans le cytosol

47
Q

Donner les 3 étapes de la traduction

A
  • Initiation
  • Élongation
  • Terminaison
48
Q

En quoi consiste l’initiation ?

A

Liaison de l’ARNm à la petite unité du ribosome à laquelle l’ARN de transfert se lie accompagné d’une méthionine ce qui attire la grosse unité du ribosome

49
Q

Quelle acide aminé est responsable du début de la traduction ?

A

Méthionine

50
Q

En quoi consiste l’élongation ?

A

L’ARNt présente les acides aminés correspondant aux codons de l’ARNm à l’aide d’anti-codons pendant que le ribosome se déplace pour les assembler

51
Q

Comment appelle-t-on le déplacement du ribosome de codons en codons ?

A

Translocation

52
Q

En quoi consiste la terminaison ?

A

Un des 3 codons stop arrête la traduction et le peptide est libéré

53
Q

Quel acide aminé a le même codon qu’un codon stop ?

A

Sélenocystèine

54
Q

À quoi se complexe le ribosome lors de la synthèse de protéines membranaires et extra-cellulaires ?

A

Réticulum endoplasmique

55
Q

Comment appelle-t-on le complexe ribosome-RE ?

A

Réticulum endoplasmique rugueux

56
Q

Quel facteur permet la translocation du ribosome vers le RE ?

A

Facteur SRP

57
Q

Une fois que le ribosome est complexé au RE, où se passe le reste de la traduction ?

A

Au travers d’un pore du RE

58
Q

Qu’est-ce qui déclenche la liaison avec le facteurs SRP ?

A

Synthèse d’une séquence signale

59
Q

Qu’est-ce qu’un facteur de transcription ?

A

Protéine qui se lie à la région promotrice d’un gène pour amorcer la transcription

60
Q

Quels sont les 3 types d’acides aminés ?

A
  • Essentiels
  • Semi-essentiels
  • Non-essentiels
61
Q

Lesquels des 3 sortes d’acides aminés sont synthétisés par le corps ?

A

Semi-essentiels (conditions) et non-essentiels

62
Q

Combien il y a-t-il d’acides aminés essentiels ?

A

9

63
Q

Nommer les acides aminés essentiels

A
  • Histidine
  • Isoleucine
  • Leucine
  • Lysine
  • Méthionine
  • Phénylalanine
  • Thréonine
  • Tryptophane
  • Valine
64
Q

Nommer les 6 différentes sortes de protéines

A
  • Protéines de structure
  • Enzymes
  • Hormones
  • Protéines contractiles
  • Protéines de transport
  • Anticorps
65
Q

Que font les protéines de structure ?

A

Constituent les cellules et les tissus

66
Q

Que font les enzymes ?

A

Catalysent des réactions biochimiques

67
Q

Que sont les hormones ?

A

Transportent des messages

68
Q

Que font les protéines contractiles ?

A

Contraction musculaire

69
Q

Que font les protéines de transport ?

A

Contrôle la concentration des composés de part et d’autre d’une membrane

70
Q

Que font les anti-corps ?

A

Fonction immunitaire

71
Q

Que se passe-t-il avec les protéines dans l’estomac ?

A

L’acidité dénature les protéines et clive le pepsinogène en pepsine qui hydrolyse des liens peptidiques.

72
Q

Que se passe-t-il avec les protéines dans l’intestin ?

A

Hydrolysées par les protéases pancréatiques, les peptidases des cellules et absorbées.

73
Q

Qu’est-ce qu’un acide aminé limitant ?

A

Celui qui le moins présent dans un aliment

74
Q

Nommer les 4 principaux indices de qualité d’une protéine

A
  • Score chimique
  • Valeur biologique
  • Utilisation protéique nette
  • Rapport d’efficacité protéique
75
Q

Qu’est-ce que le score chimique ?

A

Proportion d’acide aminé limitant par rapport à la proportion de cet même acide aminés dans une protéine d’oeuf

76
Q

Qu’est-ce que la valeur biologique ?

A

Proportion d’azote absorbée sur la proportion d’azote ingérée

77
Q

Qu’est-ce que l’utilisation protéique nette ?

A

Proportion d’azote retenu sur la proportion d’azote ingérée

78
Q

Qu’est-ce que la rapport d’efficacité protéique ?

A

Rapport du gain de poids par rapport à la quantité ingérée

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