Protéines Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une protéine ?

A

Chaîne d’acides aminés reliés entre eux par un lien peptidique

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2
Q

Donner la formule du nombre de possibilités de différentes protéines en fonction du nombre de sa longueur.

A

20 à la puissance du nombre d’acides aminés

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3
Q

Quels sont les 2 fonctions toujours sur un acide aminé ?

A
Acide = COOH
Amine = NH2
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4
Q

Qu’est-ce qu’un carbone alpha ?

A

Carbone qui porte 4 groupements différents.

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Q

Sous quelle configuration est-ce que les acides aminés formant les protéines sont ?

A

Configuration L

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6
Q

Comment appelle-t-on le groupement qui confère à l’acide aminé son unicité ?

A

Groupement R ou chaîne latérale

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7
Q

Selon quelle propriété est-ce que les acides aminés sont-ils classés ?

A

Leur chaîne latérale

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8
Q

Quelles sont les 4 classes d’acides aminés ?

A
  • Hydrophobe ou non-polaire
  • Polaire non-chargée
  • Polaire basique (+)
  • Polaire acide (-)
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9
Q

Quelle est la particularité des chaînes polaires ?

A

Elles forment des liens hydrogènes avec l’eau.

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10
Q

Comment différencier une chaîne non-polaire et une chaîne polaire non-chargée ?

A

Les chaînes polaires non-chargées ont tous un atome d’oxygène, sauf la Cystéine qui a un SH.

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11
Q

Qu’est-ce que l’enthalpie ?

A

Énergie nécessaire pour briser une liaison

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12
Q

Quelles sont les 5 types de liaisons ?

A
  • Covalentes
  • Hydrophobes
  • Électrostatiques
  • Hydrogènes
  • Van der Waals
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13
Q

Donner un exemple de liaison covalente

A

Ponts disulfures

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14
Q

Décrire une liaison covalente

A

2 atomes partagent 2 électrons de valence

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15
Q

Est-ce que la liaison covalente est un lien fort ou faible ?

A

Fort

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16
Q

Décrire une liaison électrostatique

A

Attraction de 2 charges opposées

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17
Q

Décrire les forces de Van der Waals

A

Attraction de 2 charges partielles opposées

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18
Q

Décrire une liaison hydrogène

A

Attraction intra ou intermoléculaire d’un hydrogène à un atome négatif

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19
Q

Décrire une liaison hydrophobe

A

Attraction de 2 chaînes non-polaires dans le but d’éviter d’entrer en contact avec l’eau

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20
Q

Où se trouve le lien alpha-peptidique ?

A

Entre le C du COOH et le N du NH2 de deux acides aminés différents.

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21
Q

Quelle est la configuration normale d’un acide aminé ?

A

Trans (en diagonale)

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22
Q

Qu’est-ce que la structure primaire d’un acide aminé ?

A

Séquence des acides aminés dictée par l’ADN

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23
Q

Qu’est-ce que la structure secondaire d’un acide aminé ?

A

Conformation répétée de la chaîne polypeptidiques

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24
Q

Nommer les 3 structures secondaires possibles

A
  • Hélice alpha
  • Feuillet beta
  • Pelote statique
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25
En quoi consiste une hélice alpha ?
Enroulement de la chaîne polypeptidique
26
En quoi consiste un feuillet beta ?
Accolement de plusieurs chaînes en parallèles ou en anti-parallèles
27
Qu'est-ce que la configuration anti-parallèle du feuillet beta ?
C-terminale contre N-terminale d'une autre chaîne
28
En quoi consiste la pelote statique ?
Conformation aléatoire
29
Dans une hélice alpha, où se trouvent normalement les chaînes latérales ?
Vers l'extérieur pour ne pas encombrer l'intérieur
30
Que se passe-t-il avec l'hélice alpha si elle est amphipathique ?
Une face sera hydrophile et une autre hydrophobe qui tentera de s'enrouler ou de se coller à la face hydrophobe d'une autre molécule afin d'éviter de toucher l'eau.
31
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'un acide aminé ?
Repliement en 3D qui lui confère sa fonction biologique
32
Qu'est-ce que la structure quaternaire d'un acide aminé ?
Union de plusieurs monomères pour former un oligomère
33
Donner un exemple d'une structure quaternaire
Triple hélice du collagène
34
Qu'est-ce que la dénaturation ?
Perte de la fonction biologique d'une protéine
35
Quand est-ce que se passe une dénaturation ?
Changement vital d'environnement (pH, température, ...)
36
Est-ce que la dénaturation est irréversible ?
Non, si la protéine n'est pas endommagée et est remise dans son milieu naturel, elle pourra reprendre sa fonction
37
Que se passe-t-il avec les protéines inutiles dans le corps ?
Elles sont détruites
38
Donner 3 moyens de destructions des protéines
- Protéasomes - Caspases - Hydrolases lysosomiales
39
Expliquer le fonctionnement des protéasomes
La protéine à détruire est complexée à l'ubiquinone qui va attirer le protéasome qui va alors dégrader la protéine et libérer l'ubiquinone.
40
Qu'est-ce qu'un codon ?
Unité du code génétique composé de 3 nucléotides
41
Nommer les 3 codons stop
- UAG - UGA - UAA
42
Nommer les 5 nucléotides
- Thiamine - Adénine - Guanine - Thymine - Uracile
43
Donner les complémentarités des 5 nucléotides
A avec T ou U | G avec C
44
Quelles sont les 2 étapes de la synthèse des protéines ?
- Transcription | - Traduction
45
En quoi consiste la transcription ?
Copie de l'ADN pour former l'ARNm dans le noyau
46
En quoi consiste la traduction ?
Formation d'un peptide en 3 étapes à partir de l'ARNm dans le cytosol
47
Donner les 3 étapes de la traduction
- Initiation - Élongation - Terminaison
48
En quoi consiste l'initiation ?
Liaison de l'ARNm à la petite unité du ribosome à laquelle l'ARN de transfert se lie accompagné d'une méthionine ce qui attire la grosse unité du ribosome
49
Quelle acide aminé est responsable du début de la traduction ?
Méthionine
50
En quoi consiste l'élongation ?
L'ARNt présente les acides aminés correspondant aux codons de l'ARNm à l'aide d'anti-codons pendant que le ribosome se déplace pour les assembler
51
Comment appelle-t-on le déplacement du ribosome de codons en codons ?
Translocation
52
En quoi consiste la terminaison ?
Un des 3 codons stop arrête la traduction et le peptide est libéré
53
Quel acide aminé a le même codon qu'un codon stop ?
Sélenocystèine
54
À quoi se complexe le ribosome lors de la synthèse de protéines membranaires et extra-cellulaires ?
Réticulum endoplasmique
55
Comment appelle-t-on le complexe ribosome-RE ?
Réticulum endoplasmique rugueux
56
Quel facteur permet la translocation du ribosome vers le RE ?
Facteur SRP
57
Une fois que le ribosome est complexé au RE, où se passe le reste de la traduction ?
Au travers d'un pore du RE
58
Qu'est-ce qui déclenche la liaison avec le facteurs SRP ?
Synthèse d'une séquence signale
59
Qu'est-ce qu'un facteur de transcription ?
Protéine qui se lie à la région promotrice d'un gène pour amorcer la transcription
60
Quels sont les 3 types d'acides aminés ?
- Essentiels - Semi-essentiels - Non-essentiels
61
Lesquels des 3 sortes d'acides aminés sont synthétisés par le corps ?
Semi-essentiels (conditions) et non-essentiels
62
Combien il y a-t-il d'acides aminés essentiels ?
9
63
Nommer les acides aminés essentiels
- Histidine - Isoleucine - Leucine - Lysine - Méthionine - Phénylalanine - Thréonine - Tryptophane - Valine
64
Nommer les 6 différentes sortes de protéines
- Protéines de structure - Enzymes - Hormones - Protéines contractiles - Protéines de transport - Anticorps
65
Que font les protéines de structure ?
Constituent les cellules et les tissus
66
Que font les enzymes ?
Catalysent des réactions biochimiques
67
Que sont les hormones ?
Transportent des messages
68
Que font les protéines contractiles ?
Contraction musculaire
69
Que font les protéines de transport ?
Contrôle la concentration des composés de part et d'autre d'une membrane
70
Que font les anti-corps ?
Fonction immunitaire
71
Que se passe-t-il avec les protéines dans l'estomac ?
L'acidité dénature les protéines et clive le pepsinogène en pepsine qui hydrolyse des liens peptidiques.
72
Que se passe-t-il avec les protéines dans l'intestin ?
Hydrolysées par les protéases pancréatiques, les peptidases des cellules et absorbées.
73
Qu'est-ce qu'un acide aminé limitant ?
Celui qui le moins présent dans un aliment
74
Nommer les 4 principaux indices de qualité d'une protéine
- Score chimique - Valeur biologique - Utilisation protéique nette - Rapport d'efficacité protéique
75
Qu'est-ce que le score chimique ?
Proportion d'acide aminé limitant par rapport à la proportion de cet même acide aminés dans une protéine d'oeuf
76
Qu'est-ce que la valeur biologique ?
Proportion d'azote absorbée sur la proportion d'azote ingérée
77
Qu'est-ce que l'utilisation protéique nette ?
Proportion d'azote retenu sur la proportion d'azote ingérée
78
Qu'est-ce que la rapport d'efficacité protéique ?
Rapport du gain de poids par rapport à la quantité ingérée