Enzymes Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme ?

A

Protéine capable de catalyser (accélérer) une réaction biochimique spontanée

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Q

Par quoi est-ce que l’activité des enzymes est régulée ?

A

Les besoins cellulaires

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3
Q

Donner un exemple de déficience en enzymes qui est à moyen impact

A

Pas de tyrosinase donc pas de pigmentation de la peau

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4
Q

Donner un exemple de déficience en enzymes qui est à fort impact

A

Pas de beta-hexosaminidase A provoque maladie mortelle incurable

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Q

Où retrouve-t-on des enzymes ?

A

Cellules et plasma

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6
Q

Où peut-on trouver des enzymes non fonctionnelles ?

A

Dans le plasma

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7
Q

Comment est-ce que les enzymes non-fonctionnelles peuvent être utilisée comme un outil diagnostique ?

A

Diagnostique de maladies ou d’état biochimiques

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8
Q

Donner 2 exemples de maladies pouvant être diagnostiquée par la présence d’enzymes dans le plasma

A
  • Amylase > pancréatite aigue

- Phosphatase acide > cancer de la prostate

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9
Q

Donner 2 exemple d’états biochimiques pouvant être diagnostiquée par la présence d’enzymes dans le plasma

A
  • Glucose oxydase > glycémie

- Uréase > urémie

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10
Q

Qu’est-ce qu’une réaction enzymatique ?

A

Catalyse qui a lieu au niveau du site actif de l’enzyme

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11
Q

Décrire une réaction enzymatique

A

Substrats se lient à l’enzyme et deviennent un produit

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12
Q

Décrire le modèle de Fisher

A

Complémentarité géométrique et électrostatique entre les substrats et leur enzyme

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13
Q

Décrire le modèle de Koshland

A

L’enzyme change de forme pour s’adapter aux substrats

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14
Q

Entre le modèle de Fisher et celui de Koshland, lequel est le favori ?

A

Koshland

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15
Q

Dans quel cas est-ce que les réactions enzymatiques sont unidirectionnelles ?

A

Quand l’ATP est impliqué

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16
Q

Qu’est-ce qui dicte le sens des réactions bidirectionnelles ?

A

Concentration des substrats et des produits

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17
Q

Qu’est-ce que l’énergie d’activation ?

A

Énergie nécessaire pour amorcer une réaction enzymatique

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18
Q

Donner la relation entre l’énergie d’activation et la vitesse de la réaction

A

Plus l’énergie est haute, plus la réaction est lente

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19
Q

Qu’est ce que l’énergie de réaction ?

A

Différence d’énergie entre les substrats et le produit formé

20
Q

Expliquer la nomenclature des enzymes

A
E.C. x.x.x.x 
type de réaction
substrats
produits
numéro personnel
21
Q

Nommer les 6 classe d’enzymes

A
  • Oxydoréductase
  • Transférase
  • Hydrolase
  • Lyase
  • Isomérase
  • Ligase
22
Q

Que font les oxydoréductases ?

A

Transfert des électrons

23
Q

Que font les transférases ?

A

Transfert des groupements

24
Q

Que font les hydrolases ?

A

Rupture des liens à l’aide le l’eau

25
Que font des lyases ?
Rupture ou formation de doubles liens
26
Que font les isomérases ?
Déplacement d'un groupement dans une même molécule
27
Que font les ligases ?
Formation d'une liaison couplée à l'hydrolyse de l'ATP (liens riches en énergie ??)
28
Que sont les isozymes ?
Groupes d'enzymes qui catalysent la même réaction mais avec des propriétés différentes
29
Qu'est-ce qu'une enzyme simple ?
Composée d'une protéine
30
Qu'est-ce qu'une enzyme complexe ?
Holoenzyme active composée d'une apoenzyme inactive et d'un cofacteur
31
Qu'est-ce qu'un cofacteur ?
Molécule ou ion non-protéique qui participe à la catalyse
32
Comment appelle-t-on une coenzyme liée ?
Groupe prosthétique
33
De quoi sont souvent dérivés les cofacteurs ?
Vitamines
34
Donner 4 exemples de cofacteurs
- NAD+ : oxyduréduction - FAD : transfert d'électrons - Biotine : carboxylation - Pyrodoxal phosphate : transamination
35
Donner 4 facteurs qui modifient la vitesse d'une réaction
- Complexe multi-enzymatique - Cofacteurs - Facteurs environnementaux - Inhibiteurs
36
Qu'est-ce que la loi de Michaelis-Menten ?
Équation relationnelle entre la concentration des substrats et la vitesse de la réaction
37
Donner les 4 types d'inhibiteurs
- Compétitif - Non-compétitif - Incompétitif - Irréversible
38
Qu'est-ce qu'un inhibiteur ?
Molécule qui inhibe l'activité enzymatique
39
Que représente Km ?
Constante de Michaelis, plus elle est grande, plus l'affinité de l'enzyme pour ses substrats est faible
40
Que fait un inhibiteur compétitif ?
Augmente Km
41
Que fait un inhibiteur non-compétitif ?
Diminue Vm
42
Que fait un inhibiteur incompétitif ?
Diminue Km et Vm
43
Que fait un inhibiteur irréversible ?
Inhibe de manière permanente
44
Qu'est-ce qu'une enzyme allostérique ?
Enzyme clé du métabolisme dont l'activité est régulée par des effecteurs allostériques
45
Que font les inhibiteurs allostériques ?
Empêche la liaison des substrats sur le site actif de l'enzyme