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ADN prot > Proteines > Flashcards

Proteines Flashcards

1
Q

un acide aminé 4 groupement autour du carbone alpha

A
  • groupement amino H2N
  • groupement carboxyle COOH
  • proton
  • chaine laterale R
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Q

dans l’eau a ph neutre

A

les groupements amines et carboxyles sont ionisés

H3N+
COO-

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3
Q

glycine particularité

A

proton en tant que chaine laterale, seule la glycine est symetrique

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4
Q

carbones alpha des 20 acides aminés sauf glycine sont ?

on trouve la forme?

A

asymetriques, image en miroir, on trouve exclusivement la forme L

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5
Q

4 categories d’acides aminés selon…?

lesquels?

A

-leur chaine laterale

basique, acide, non chargee polaire, non chargee apolaire

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6
Q

combien d’acides aminés trouvés dans l’alimentation? Les autres?

A

9

11 autres produits dans l’organisme

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7
Q

Etre apolaire revient a etre

A

hydrophobe

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8
Q

quels acides aminés porte une charge electrique negative?

A

acide aspartique

acide glutamique

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9
Q

quels acides aminés portent une charge positive?

A

Arginine
Lysine
Histidine

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10
Q

quels acides aminés sont polaires?

A 
Aspargine
Glutamime
Serine
Threonine
Tyrosine
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11
Q

si difference delectro > 1.7

A

tres hydrophile, acides aminés chargés

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12
Q

si difference delectro

A

hydrophile

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13
Q

quel est le seul acide aminé qui peut faire des ponts disulfures, reaction d’oxydation? lequel a aussi du souffre mais ne peut pas faire de ponts?

A

la cysteine

methionine

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14
Q

phenylanine de l’alimentation a 3 possibilités

A
  • incorporation dans prot
  • transformation en tryptophan puis incorporation dans les proteines
  • catabolisme de l’exces qui aboutit au cycle de krebs et synthese des lipides
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15
Q

catabolisme de la phenylanine peut conduire a deux maladies

A
  • alcaptonurie

- phenylcetonurie

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16
Q

alcaptonurie

A

maladie genetique, phé transformee en tyrosine mais accumulation plus loin d’acide homogentistique (urine noire)

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17
Q

phenylcetonurie

A

phenylanine hydroxylase transforme en temps normal la phenylanine en exces en tyrosine. Si phe hydro manque, exces est transformé en cetone, toxique pour syst nerveux

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18
Q

alimentation de personnes atteints de la phenylocetonurie

A
  • faible en phenylanine

- assez de tyrosine

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19
Q

test de la phenylcetonurie

A

a tous les nouveaux nés : test de guthrie

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20
Q

combien d’acides aminés peuvent etre modifiés

A

10

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21
Q

modification des acides aminés possibles

A
  • hydroxylation
  • phosphorylation
  • acetylation
  • sucre
  • formyl methionine
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22
Q

hydroxylation modification dun acide aminé

A

la proline est synthetisee en hydroxyproline pour la formation de collagene, grace a la vitamine C.

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23
Q

Si deficience en vitamine C

A

scorbut, probleme de collagene

24
Q

modification des acides aminés par phosphorylation

A

-serine, threonine et tyrosine peuvent recevoir un groupement phosphate

25
Q

modification des acides aminés acetylation

A

perte des charges + de la lysine

augmente l’accessibilité a la chromatine

26
Q

glycolisation de proteines secretees se passe sur

A

aspargine

27
Q

formyl methionine

A

modification de la methionine par une bacterie

28
Q

structure primaire des proteines?

elle determine?

A

succession lineaire d’acides aminés

la structure tridimensionnelle de la proteine

29
Q

sens N vers C correspond

A

a lordre dans lequel les acides aminés se sont ajoutés
N correspond a 5’
C correspond a 3’

30
Q

liaison peptidique

A

liaison covalente entre le groupement amino et le groupement carboxyle

lie deux acides aminés

31
Q

reaction de condensation?

reaction inverse?

A

perte de H2O

hydrolyse

32
Q

structure secondaire

A

repliement local de la chaine principale dune prot, replie en une confo de plus faible energie

33
Q

la liaison peptidique est plane, permet elle une rotation?

A

non

34
Q

rotation possible autour du carbone alpha?

A

oui mais quand meme limitee a la nature des acides autour delle

35
Q

encombrement sterique

A

nature des acides amines ne permet pas toutes les rotations

36
Q

liaison ioniques

A
  • liaison non covalentes les plus fortes

- radicaux qui sionisent positivement peuvent former des liaison ioniques avec ceux qui sionisent negativement

37
Q

liaison hydrogene

A

atome hydrogene pris en sandwich entre deux atomes attirant les electrons

38
Q

quand les liaisons hydrogenes sont elles plus fortes?

A

quand les 3 atomes sont alignés

39
Q

force de van der waals

A

liaison les plus faibles
dipole ephemere
fait intervenir les regions non polaires des acides aminés

40
Q

force hydrophobe

A

attraction causee par repulsion de l’eau
acides aminés hydrophobe se regroupent
acides aminés hydrophiles veulent etre en contact avec leau

41
Q

pont disulfure

A

liaison covalente entre deux soufre de la cysteine.

42
Q

la conformation dune proteine depend uniquement de ?

pourquoi?

A

sa sequence d’acides amines

si denature la prot, devient denaturee, quand on enleve le denaturant revient a la configuration initiale

43
Q

structure secondaire motifs?

A

helice alpha
feuillet beta
helice proline

44
Q

helice alpha

A

motif le plus frequent

chaines laterales a lexterieur de l’helice, stabilisee par liaisons hydrogenes entre le NH et le O

45
Q

helice proline

A

sequences riches en proline (collagene) forment ces helices. Molecules rigides incapables de rotation autour du carbone alpha.

46
Q

si proline presente dans helice alpha

A

arret de l’helice ou forte deformation

47
Q

proline et helice alpha

A

proline souvent le premier acide aminé dune helice alpha, car rigidité structurelle

48
Q

feuillet beta quand se forment ils?

A

quand les parties de la longue chaine polyp. se replient et se longent, forme des ponts hydrogene avec la voisine

49
Q

feuillet beta parallelle

A

chaines meme sens

50
Q

feuillet beta antiparallele

A

direction opposees

51
Q

structure tertiaire

A

helices et feuillets s’agencent de maniere stable dans l’espace, organisation tridimensionnelle complete.

52
Q

un domaine correspond a ?

A

une fonction precise et a une structure precise.

53
Q

conformation de la proteine joue un role dans

A

sa fonction

54
Q

structure quaternaire?

A

agencement des sous unités entre elles

55
Q

proteines sont des polymeres …

A

d’acides aminés

ADN prot (6 decks)

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