Proteines Flashcards
un acide aminé 4 groupement autour du carbone alpha
- groupement amino H2N
- groupement carboxyle COOH
- proton
- chaine laterale R
dans l’eau a ph neutre
les groupements amines et carboxyles sont ionisés
H3N+
COO-
glycine particularité
proton en tant que chaine laterale, seule la glycine est symetrique
carbones alpha des 20 acides aminés sauf glycine sont ?
on trouve la forme?
asymetriques, image en miroir, on trouve exclusivement la forme L
4 categories d’acides aminés selon…?
lesquels?
-leur chaine laterale
basique, acide, non chargee polaire, non chargee apolaire
combien d’acides aminés trouvés dans l’alimentation? Les autres?
9
11 autres produits dans l’organisme
Etre apolaire revient a etre
hydrophobe
quels acides aminés porte une charge electrique negative?
acide aspartique
acide glutamique
quels acides aminés portent une charge positive?
Arginine
Lysine
Histidine
quels acides aminés sont polaires?
Aspargine Glutamime Serine Threonine Tyrosine
si difference delectro > 1.7
tres hydrophile, acides aminés chargés
si difference delectro
hydrophile
quel est le seul acide aminé qui peut faire des ponts disulfures, reaction d’oxydation? lequel a aussi du souffre mais ne peut pas faire de ponts?
la cysteine
methionine
phenylanine de l’alimentation a 3 possibilités
- incorporation dans prot
- transformation en tryptophan puis incorporation dans les proteines
- catabolisme de l’exces qui aboutit au cycle de krebs et synthese des lipides
catabolisme de la phenylanine peut conduire a deux maladies
- alcaptonurie
- phenylcetonurie
alcaptonurie
maladie genetique, phé transformee en tyrosine mais accumulation plus loin d’acide homogentistique (urine noire)
phenylcetonurie
phenylanine hydroxylase transforme en temps normal la phenylanine en exces en tyrosine. Si phe hydro manque, exces est transformé en cetone, toxique pour syst nerveux
alimentation de personnes atteints de la phenylocetonurie
- faible en phenylanine
- assez de tyrosine
test de la phenylcetonurie
a tous les nouveaux nés : test de guthrie
combien d’acides aminés peuvent etre modifiés
10
modification des acides aminés possibles
- hydroxylation
- phosphorylation
- acetylation
- sucre
- formyl methionine
hydroxylation modification dun acide aminé
la proline est synthetisee en hydroxyproline pour la formation de collagene, grace a la vitamine C.
Si deficience en vitamine C
scorbut, probleme de collagene
modification des acides aminés par phosphorylation
-serine, threonine et tyrosine peuvent recevoir un groupement phosphate
modification des acides aminés acetylation
perte des charges + de la lysine
augmente l’accessibilité a la chromatine
glycolisation de proteines secretees se passe sur
aspargine
formyl methionine
modification de la methionine par une bacterie
structure primaire des proteines?
elle determine?
succession lineaire d’acides aminés
la structure tridimensionnelle de la proteine
sens N vers C correspond
a lordre dans lequel les acides aminés se sont ajoutés
N correspond a 5’
C correspond a 3’
liaison peptidique
liaison covalente entre le groupement amino et le groupement carboxyle
lie deux acides aminés
reaction de condensation?
reaction inverse?
perte de H2O
hydrolyse
structure secondaire
repliement local de la chaine principale dune prot, replie en une confo de plus faible energie
la liaison peptidique est plane, permet elle une rotation?
non
rotation possible autour du carbone alpha?
oui mais quand meme limitee a la nature des acides autour delle
encombrement sterique
nature des acides amines ne permet pas toutes les rotations
liaison ioniques
- liaison non covalentes les plus fortes
- radicaux qui sionisent positivement peuvent former des liaison ioniques avec ceux qui sionisent negativement
liaison hydrogene
atome hydrogene pris en sandwich entre deux atomes attirant les electrons
quand les liaisons hydrogenes sont elles plus fortes?
quand les 3 atomes sont alignés
force de van der waals
liaison les plus faibles
dipole ephemere
fait intervenir les regions non polaires des acides aminés
force hydrophobe
attraction causee par repulsion de l’eau
acides aminés hydrophobe se regroupent
acides aminés hydrophiles veulent etre en contact avec leau
pont disulfure
liaison covalente entre deux soufre de la cysteine.
la conformation dune proteine depend uniquement de ?
pourquoi?
sa sequence d’acides amines
si denature la prot, devient denaturee, quand on enleve le denaturant revient a la configuration initiale
structure secondaire motifs?
helice alpha
feuillet beta
helice proline
helice alpha
motif le plus frequent
chaines laterales a lexterieur de l’helice, stabilisee par liaisons hydrogenes entre le NH et le O
helice proline
sequences riches en proline (collagene) forment ces helices. Molecules rigides incapables de rotation autour du carbone alpha.
si proline presente dans helice alpha
arret de l’helice ou forte deformation
proline et helice alpha
proline souvent le premier acide aminé dune helice alpha, car rigidité structurelle
feuillet beta quand se forment ils?
quand les parties de la longue chaine polyp. se replient et se longent, forme des ponts hydrogene avec la voisine
feuillet beta parallelle
chaines meme sens
feuillet beta antiparallele
direction opposees
structure tertiaire
helices et feuillets s’agencent de maniere stable dans l’espace, organisation tridimensionnelle complete.
un domaine correspond a ?
une fonction precise et a une structure precise.
conformation de la proteine joue un role dans
sa fonction
structure quaternaire?
agencement des sous unités entre elles
proteines sont des polymeres …
d’acides aminés
