5 synthese des prot Flashcards
ribosome composé de ?
fonction?
- proteines ribosomiques
- ARnr
deux sous unités
synthetiser les prot en decodant linfo de larnm
vitesse se sedimentation du ribosome?
de la petite sous unite toute seule
de la grande
80S
40S
60S
petite sous unité?
constitution?
lit l’arnm
1 seul ARNr
33 proteines ribosomiques
Grande sous unité?
constituee de?
associe acides aminés pour former la prot, forme les liaisons peptidiques
3 ARNr
49 proteines ribosomiques
trois sites sur le ribosomes
- site A : nouvel acide aminé prend place
- site P : chaine peptidique sallonge
- site S : sortie
Ou se lie le ribosome chez les eucaryotes? chez les procaryotes?
sur la coiffe
pas de coiffe ni de poly A, un ribosome se fixe sur plusieurs sites
un ARNm chez les procaryotes code pour plusieurs prot?
oui
acides aminés ont affinité avec ARNm? Solution?
Non, ARNt : adaptateur qui amene l’acide aminé au ribosome
structure secondaire de l’arnt
structure tertiaire de l’arnt
- trefle a 3 feuilles
- L
comment s’active l’acide aminé?
adenylé par un atp : phase d’activation
desormais plus facile de coupler l’a.a
grace a quoi lacide aminé se
lie a larnt
synthetase
liaison entre arnt et acide aminé
liaison ester entre OH de l’arnt et groupement carboxyle de l’a.a
ARNt se lie a son codon sur
l’arnm
synthetase
placent le bon acide aminé sur le bon ARNt.
synthetase se trompe rarement pour les acides aminés ..
polaires chargés
quels acides aminés sont difficiles a distinguer, que fait la synthetase?
- valine et isoleucine
- relecture
erreur synthetase cb?
1 erreur sur 10 000
combien de dipeptides possibles
400
car 20 acides aminés (20^2)
trois cadres de lecture possible
- wild type
- deletion
- insertion dune base
comment les virus augmentent la complexité de leur genome?
marche arriere de 1 nucleotide, + de variabilités
un codon =
trois nucleotides = 1 acide aminé
combien de codons potentiels?
64 (4^3, 3 bases pour 1a.a, 4 bases possibles)
plusieurs codons codent pour le meme acide aminé?
oui car 64 codons, 20 acides aminés
lorsqun acide aminé a bcp de codons
on le trouve frequement dans les proteines
substitution silencieuse
change pas la nature de l’acide aminé
substitution conservatrice
deux acides aminés non polaires
substitution + severe
change la nature de la chaine lateral (acide avec une base)
substitution drastique
pire des mutations
UAG est un codon stop et arrete la traduction, proteine tronquee
codon stop le meme chez les
mitochondries?
Non
les etapes de la traduction 3
- initiation
- elongation
- terminaison
trois etapes de l’initiation
laquelle est letape limitante
- recrutement de la petite sous unité ribosomale sur l’ARNm
- Complexe se deplace jsuqua trouver le AUG, codon d’initiation
- relachement des facteurs d’initiation et recrutement de la grande sous unité
la 1
que se passe t il avant que la petite sous unité soit recrutee sur l’arnm?
Regulation globale
facteur d’initiation qui se lie a l’arntmet doit dabbord etre activé.
Il est activé pour devenir un complexe actif et se lie a l’arntmet. Ensemble, ils se fixent sur le site P de la petite sous unité. Et non pas A!
recrutement de la petite sous unité ribosomale
le complexe (ARNt, facteur dinitiation, petite sous unité) se lie a la coiffe 5’ avec d’autres facteurs dinitiation
complexe se deplace jusqua trouver le AUG, AUG?
si AUG pas dans un contexte favorable?
AUG correspond tjr a l’acide aminé met est est tjr le codon dinitiation.
petite sous unité poursuit le balayage jusqua ce quelle rencontre un bon AUG
relachement des facteurs dinitiation et recrutement de la grande sous unité
des que la sous unité trouve AUG, facteur dinitiation se dissocient, donc sont denouveau inactifs
comment activer un facteur d’initiation?
un facteur dinitiation p.ex elf2 est inactif donc lié a du GDP. Un facteur dechange enleve le GDP et le remplace par GTP.
s’il y a un stress, une carence comment activer un facteur dinitiation?
inactif elf2 se fait phosphoryler par une kinase et devient elf2 GDP phosphorylé
pas de recyclage possible
elongation comment ca se passe?
- deuxieme acide aminé (apres met) arrive dans le site A
- ARNr catalyse la formation de la liaison peptidique en meme temps : deplacement de la grande sous unité
ARNt met sur le site S a cause de son deplacement. Au prochain deplacement ARNt met sera expulsé - petite sous unité rejoint la grande
comment l’arnt catalyse la formation de la liaison peptidique?
avec des facteurs delongation
Facteur EF-Tu
facteur d’elongation
verifie que l’anticodon de l’arnt correspond au codon de l’arnm.
si correcte EF Tu hydrolyse GTP en GDP
ARNt chargé?
ARNt non chargé!
- fixé a un acide aminé
- pas d’acide aminé fixé
Facteur EF-G?
facteur d’elongation
permet le transfert de l’ARNt du site A au site P
terminaison
quand le ribosome parvient au codon stop, il appelle un facteur de terminaison qui se lie au site A
chaine polypeptidique relachee
deux sous unités du ribosomes dissociees
difference entre eucaryote et procaryot au niveau de l’initiation
- pas de balayage, 3 facteurs dinitiations (10 chez eucaryote)
- nomenclature IFx (elFx chez eu)
difference eucaryote procaryote au niveau de la terminaison?
1 facteur de terminaison chez eucaryotes
3 chez procaryotes
deux facons de reguler l’initiation?
- Regulation globale (cible les facteurs dinitiation, deja ete developpé)
- regulation ARNm specifique
regulation ARNm specifique 3 moyens
- piratage de la machinerie (p.ex par un poliovirus)
- ferritine
- ARNi (interferance)
piratage de la machinerie commun?
poliovirus peut utiliser notre machinerie traductionnelle. Relache son genome dans le cyto, competition avec l’arnm cellulaire.
Polio exprime une protease qui clive facteur dinitiation donc arnm peut plus recruter comtrairement au virus
ferritine, quand assez de ferritine?
quand pas assez?
-plus assez de fer libre, represseur se lie a l’arnm empeche la traduction
-concentration de fer augmente donc.
Blocage supprimé, production de ferritine
fer dangereux libre dans cellules?
lié à?
Oui, mais il doit quand meme y en avoir une petite quantité libre
ferritine
ARNi
un des deux brins du micro ARN fixe une sequence dans la region codante. Limite la traduction du messager.
polyribosomes
pas qu’un seul ribosome qui traduit un ARNm, plusieurs ribosomes traduisent en meme temps
controle de qualité de lARNm pourquoi? comment?
- car traduction consomme bcp denergie
- proteine se fixe sur 3’ et interagit avec proteines qui se lient a la coiffe ce qui indique que l’arn est intacte
repliement de la proteine commence quand?
pendant la traduction, Repliement en N terminal puis en C. ca forme les differents domaines
repliement post traductionnel grace à? comment detecter une prot mal repliee? comment y remedier
chaperon
acides aminés non polaires a la surface de la cellule
proteine mal repliee entre dans le chaperon jusqua ce que les acides aminés non polaires ne soient plus en peripherie, demande de l’energie
si denaturation impossible, repliment impossible?
proteasomes les detruit et les recycle
commen detruire une proteine
- activation de l’ubiquitine par E1
- ubiquitine E1 transferee sur E2
- ubiquitine transferee sur E3 (ubiquitine ligase) qui transforme acide aminé en lysine -> isopeptide
que fait ubiquitine
marque la prot a eliminer
que fait la polyubiquitine?
DUB?
emmene la proteine jusquau proteasome pour la detruire.
DUB (presente dans proteasome) separe les ubiquitine en rompant les liaisons isopeptides et les recycle
2 types de ribosome
- libre
- lié au RE
pourquoi helice alpha?
pour passer dans le domaine transmembranaire, bicouche lipidique hydrophone, acide aminés de l’helice alpha hydrophobes
Un site de liaison (repliement met en contact des acides aminés eloignés)
AMP cyclique
allosterie
liaison dune petite molecule affecte a grande distance le site actif de la proteine
La phosphorylation rend forcement la prot active?
Non ca depend de quelle
proteine. Certaines sont actives phosphorylees dautres sont active dephosphorylees
phosphorylation covalent?
Liaison au GTP covalent?
Oui
Non
des quil arrive dans le cyto, l arnm est pris en charge par
le ribosome
