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ADN prot > 5 synthese des prot > Flashcards

5 synthese des prot Flashcards

1
Q

ribosome composé de ?

fonction?

A
  • proteines ribosomiques
  • ARnr

deux sous unités

synthetiser les prot en decodant linfo de larnm

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Q

vitesse se sedimentation du ribosome?

de la petite sous unite toute seule
de la grande

A

80S

40S
60S

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3
Q

petite sous unité?

constitution?

A

lit l’arnm

1 seul ARNr
33 proteines ribosomiques

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4
Q

Grande sous unité?

constituee de?

A

associe acides aminés pour former la prot, forme les liaisons peptidiques

3 ARNr
49 proteines ribosomiques

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5
Q

trois sites sur le ribosomes

A
  • site A : nouvel acide aminé prend place
  • site P : chaine peptidique sallonge
  • site S : sortie
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6
Q

Ou se lie le ribosome chez les eucaryotes? chez les procaryotes?

A

sur la coiffe

pas de coiffe ni de poly A, un ribosome se fixe sur plusieurs sites

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7
Q

un ARNm chez les procaryotes code pour plusieurs prot?

A

oui

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8
Q

acides aminés ont affinité avec ARNm? Solution?

A

Non, ARNt : adaptateur qui amene l’acide aminé au ribosome

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9
Q

structure secondaire de l’arnt

structure tertiaire de l’arnt

A
  • trefle a 3 feuilles

- L

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10
Q

comment s’active l’acide aminé?

A

adenylé par un atp : phase d’activation

desormais plus facile de coupler l’a.a

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11
Q

grace a quoi lacide aminé se

lie a larnt

A

synthetase

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12
Q

liaison entre arnt et acide aminé

A

liaison ester entre OH de l’arnt et groupement carboxyle de l’a.a

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13
Q

ARNt se lie a son codon sur

A

l’arnm

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14
Q

synthetase

A

placent le bon acide aminé sur le bon ARNt.

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15
Q

synthetase se trompe rarement pour les acides aminés ..

A

polaires chargés

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16
Q

quels acides aminés sont difficiles a distinguer, que fait la synthetase?

A
  • valine et isoleucine

- relecture

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17
Q

erreur synthetase cb?

A

1 erreur sur 10 000

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18
Q

combien de dipeptides possibles

A

400

car 20 acides aminés (20^2)

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19
Q

trois cadres de lecture possible

A
  • wild type
  • deletion
  • insertion dune base
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20
Q

comment les virus augmentent la complexité de leur genome?

A

marche arriere de 1 nucleotide, + de variabilités

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21
Q

un codon =

A

trois nucleotides = 1 acide aminé

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22
Q

combien de codons potentiels?

A

64 (4^3, 3 bases pour 1a.a, 4 bases possibles)

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23
Q

plusieurs codons codent pour le meme acide aminé?

A

oui car 64 codons, 20 acides aminés

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24
Q

lorsqun acide aminé a bcp de codons

A

on le trouve frequement dans les proteines

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25
Q

substitution silencieuse

A

change pas la nature de l’acide aminé

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26
Q

substitution conservatrice

A

deux acides aminés non polaires

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27
Q

substitution + severe

A

change la nature de la chaine lateral (acide avec une base)

28
Q

substitution drastique

A

pire des mutations

UAG est un codon stop et arrete la traduction, proteine tronquee

29
Q

codon stop le meme chez les

mitochondries?

A

Non

30
Q

les etapes de la traduction 3

A
  • initiation
  • elongation
  • terminaison
31
Q

trois etapes de l’initiation

laquelle est letape limitante

A
  1. recrutement de la petite sous unité ribosomale sur l’ARNm
  2. Complexe se deplace jsuqua trouver le AUG, codon d’initiation
  3. relachement des facteurs d’initiation et recrutement de la grande sous unité

la 1

32
Q

que se passe t il avant que la petite sous unité soit recrutee sur l’arnm?

A

Regulation globale
facteur d’initiation qui se lie a l’arntmet doit dabbord etre activé.
Il est activé pour devenir un complexe actif et se lie a l’arntmet. Ensemble, ils se fixent sur le site P de la petite sous unité. Et non pas A!

33
Q

recrutement de la petite sous unité ribosomale

A

le complexe (ARNt, facteur dinitiation, petite sous unité) se lie a la coiffe 5’ avec d’autres facteurs dinitiation

34
Q

complexe se deplace jusqua trouver le AUG, AUG?

si AUG pas dans un contexte favorable?

A

AUG correspond tjr a l’acide aminé met est est tjr le codon dinitiation.

petite sous unité poursuit le balayage jusqua ce quelle rencontre un bon AUG

35
Q

relachement des facteurs dinitiation et recrutement de la grande sous unité

A

des que la sous unité trouve AUG, facteur dinitiation se dissocient, donc sont denouveau inactifs

36
Q

comment activer un facteur d’initiation?

A

un facteur dinitiation p.ex elf2 est inactif donc lié a du GDP. Un facteur dechange enleve le GDP et le remplace par GTP.

37
Q

s’il y a un stress, une carence comment activer un facteur dinitiation?

A

inactif elf2 se fait phosphoryler par une kinase et devient elf2 GDP phosphorylé
pas de recyclage possible

38
Q

elongation comment ca se passe?

A
  1. deuxieme acide aminé (apres met) arrive dans le site A
  2. ARNr catalyse la formation de la liaison peptidique en meme temps : deplacement de la grande sous unité
    ARNt met sur le site S a cause de son deplacement. Au prochain deplacement ARNt met sera expulsé
  3. petite sous unité rejoint la grande
39
Q

comment l’arnt catalyse la formation de la liaison peptidique?

A

avec des facteurs delongation

40
Q

Facteur EF-Tu

A

facteur d’elongation
verifie que l’anticodon de l’arnt correspond au codon de l’arnm.
si correcte EF Tu hydrolyse GTP en GDP

41
Q

ARNt chargé?

ARNt non chargé!

A
  • fixé a un acide aminé

- pas d’acide aminé fixé

42
Q

Facteur EF-G?

A

facteur d’elongation

permet le transfert de l’ARNt du site A au site P

43
Q

terminaison

A

quand le ribosome parvient au codon stop, il appelle un facteur de terminaison qui se lie au site A
chaine polypeptidique relachee
deux sous unités du ribosomes dissociees

44
Q

difference entre eucaryote et procaryot au niveau de l’initiation

A
  • pas de balayage, 3 facteurs dinitiations (10 chez eucaryote)
  • nomenclature IFx (elFx chez eu)
45
Q

difference eucaryote procaryote au niveau de la terminaison?

A

1 facteur de terminaison chez eucaryotes

3 chez procaryotes

46
Q

deux facons de reguler l’initiation?

A
  • Regulation globale (cible les facteurs dinitiation, deja ete developpé)
  • regulation ARNm specifique
47
Q

regulation ARNm specifique 3 moyens

A
  • piratage de la machinerie (p.ex par un poliovirus)
  • ferritine
  • ARNi (interferance)
48
Q

piratage de la machinerie commun?

A

poliovirus peut utiliser notre machinerie traductionnelle. Relache son genome dans le cyto, competition avec l’arnm cellulaire.

Polio exprime une protease qui clive facteur dinitiation donc arnm peut plus recruter comtrairement au virus

49
Q

ferritine, quand assez de ferritine?

quand pas assez?

A

-plus assez de fer libre, represseur se lie a l’arnm empeche la traduction
-concentration de fer augmente donc.
Blocage supprimé, production de ferritine

50
Q

fer dangereux libre dans cellules?

lié à?

A

Oui, mais il doit quand meme y en avoir une petite quantité libre
ferritine

51
Q

ARNi

A

un des deux brins du micro ARN fixe une sequence dans la region codante. Limite la traduction du messager.

52
Q

polyribosomes

A

pas qu’un seul ribosome qui traduit un ARNm, plusieurs ribosomes traduisent en meme temps

53
Q

controle de qualité de lARNm pourquoi? comment?

A
  • car traduction consomme bcp denergie

- proteine se fixe sur 3’ et interagit avec proteines qui se lient a la coiffe ce qui indique que l’arn est intacte

54
Q

repliement de la proteine commence quand?

A

pendant la traduction, Repliement en N terminal puis en C. ca forme les differents domaines

55
Q

repliement post traductionnel grace à? comment detecter une prot mal repliee? comment y remedier

A

chaperon
acides aminés non polaires a la surface de la cellule

proteine mal repliee entre dans le chaperon jusqua ce que les acides aminés non polaires ne soient plus en peripherie, demande de l’energie

56
Q

si denaturation impossible, repliment impossible?

A

proteasomes les detruit et les recycle

57
Q

commen detruire une proteine

A
  1. activation de l’ubiquitine par E1
  2. ubiquitine E1 transferee sur E2
  3. ubiquitine transferee sur E3 (ubiquitine ligase) qui transforme acide aminé en lysine -> isopeptide
58
Q

que fait ubiquitine

A

marque la prot a eliminer

59
Q

que fait la polyubiquitine?

DUB?

A

emmene la proteine jusquau proteasome pour la detruire.

DUB (presente dans proteasome) separe les ubiquitine en rompant les liaisons isopeptides et les recycle

60
Q

2 types de ribosome

A
  • libre

- lié au RE

61
Q

pourquoi helice alpha?

A

pour passer dans le domaine transmembranaire, bicouche lipidique hydrophone, acide aminés de l’helice alpha hydrophobes

62
Q

Un site de liaison (repliement met en contact des acides aminés eloignés)

A

AMP cyclique

63
Q

allosterie

A

liaison dune petite molecule affecte a grande distance le site actif de la proteine

64
Q

La phosphorylation rend forcement la prot active?

A

Non ca depend de quelle

proteine. Certaines sont actives phosphorylees dautres sont active dephosphorylees

65
Q

phosphorylation covalent?

Liaison au GTP covalent?

A

Oui

Non

66
Q

des quil arrive dans le cyto, l arnm est pris en charge par

A

le ribosome

ADN prot (6 decks)

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