Protéines

Question 1

Combien y a-t-il d’AA codés par le code génétique ?

Answer 1

20, autant qu’il y a d’AA

Question 2

Un seul AA n’a pas de stéréoisomère :

Answer 2

La Glycine : son groupement R est un H donc son C n’est pas asymétrique

Question 3

Les AA sont tous de configuration … dans le monde du vivant

Answer 3

Configuration L

Question 4

Chaque AA contient :

Answer 4

Un Carbone reliée à une fonction acide carboxylique, une fonction amine, un H et enfin une chaine latérale R, qui est la seule différence entre les divers AA

Question 5

Les AA à chaines latérales polaires chargées négativement à pH physio sont :

Answer 5

Aspartate et Glutamate

Question 6

Les AA à chaines latérales polaires chargées positivement à pH physio sont :

Answer 6

Lysine, Histidine et Arginine
Pour R et K, le proton s’associe à un groupement NH2/NH3
Pour H, il s’associe à un groupement hétérocyclique

Question 7

Les AA à chaine latérale polaire et non chargée à pH physio :

Answer 7

Fonction alcool : Thréonine (alcool secondaire), Tyrosine (fonction phénolique) et Sérine (alcool primaire)
Fonction amide : Asparagine et Glutamine
Fonction soufrée : Cystéine (groupement thiol)

Question 8

Les AA à chaine latérale apolaire non chargée à pH physio :

Answer 8

Chaîne aliphatique : Valine, Isoleucine, Leucine, Méthionine, Alanine, Glycine, Proline (= chaine repliée pour former un hétéroxyde avec groupement NH2)
Chaîne aromatique : Tryptophane et Phénylalanine

Question 9

AA essentiels :

Answer 9

Ils sont 8 (10 chez l’enfant ):
Leucine Thréonine Lysine Tryptophane Phénylalanine Valine Méthionine Isoleucine (+ Arginine et Histidine)
Ces AA proviennent uniquement de l’alimentation.

Question 10

La liaison peptidique se fait entre :

Answer 10

Fct acide carboxylique d’un AA et la fonction amine d’un autre

Question 11

On lit tonjours les AA dans un ordre particulier :

Answer 11

De N-term à C-term

Question 12

Les protéines représentent … pourcent du corps humain

Answer 12

16 pourcent

Question 13

L’organisation spatiale des protéines a deux fonctions :

Answer 13

• obtenir le niveau énergétique le plus bas

- acquérir une fonction biologique

Question 14

Les AA polaires et les AA apolaires se trouvent dans des plans …

Answer 14

Opposés

Question 15

Peptide =

Answer 15

entre 50 et 100 AA (plus de 100, c’est une protéine)

Question 16

L’aminopeptidase =

Answer 16

Exopeptidase qui dégrade N-term

Question 17

La carboxypeptidase =

Answer 17

Exopeptidase qui dégrade C-term

Question 18

Trypsine =

Answer 18

Endopeptidase qui coupe à droite de R et de K

Question 19

Chymotrypsine =

Answer 19

Endopeptidase qui coupe à droite de W, F et Y

Question 20

Les Endopeptidases sont inactives si :

Answer 20

La liaison peptique implique la Proline

Question 21

Structure primaire =

Answer 21

ordre des AA, liés par des liaisons peptidique (une liaison peptidique rejette un H2O). Ces liaisons implique une rigidité, elles sont la base de la structure protéique.

Question 22

Structure secondaire =

Answer 22

Repliements dans l’espace : des protéines chaperonnes mettent en place des séquences organisées et répétées: les feuillet beta et les hélice alpha, stabilisées par des liaisons H.

Question 23

La structure secondaire est-elle linéaire ?

Answer 23

Elle est non linéaire mais la chaine des AA est, elle, bien linéaire.

Question 24

Hélice alpha =

Answer 24

Forme de ressort hélicoïdal au pas, à droite, constant de 4 AA. Il tourne de N-term à C-term
Les polaires chargés sont rejetés en dehors. Il n’y a jamais de Proline !

Question 25

Feuillet béta plissé =

Answer 25

Forme de compaction, elle est + rigide.
Stabilisée par des liaisons H entre le COOH d’un AA et le NH3 de l’AA adjacent (et non celui d’en face)
Ces feuillets peuvent être parallèles ou antiparallèles.
Les AA les + fréquents sont la Valine et l’Isoleucine ; jamais de Proline ni de Lysine, qui sont déstabilisantes

Question 26

Dans les protéines globulaires, on trouve la séquence :

Answer 26

alpha - béta - alpha

Question 27

Le coude béta =

Answer 27

Il se situe à la surface de la protéine : c’est une succession de 4 AA permettant au feuillet béta plissé de faire ses demi tours. L’AA en 2ème position est toujours la Proline.
On n’y trouve jamais d’AA apolaires.

Question 28

Structure tertiaire =

Answer 28

Organisation de la protéine dans l’espace, structure tridimensionnelle. Elle permet la fonction de la protéine, ainsi qu’un maximum d’interactions entre les groupements des chaines latérales.

Question 29

Structure quaternaire =

Answer 29

Seulement pour certaines molécules, c’est l’organisation supramoléculaire : assemblage non covalent de différentes chaines peptidiques = oligomérisation

Question 30

Dénaturation protéique :

Answer 30

On casse toutes les structures pour ne garder que la structure primaire.