Protéines Flashcards
Combien y a-t-il d’AA codés par le code génétique ?
20, autant qu’il y a d’AA
Un seul AA n’a pas de stéréoisomère :
La Glycine : son groupement R est un H donc son C n’est pas asymétrique
Les AA sont tous de configuration … dans le monde du vivant
Configuration L
Chaque AA contient :
Un Carbone reliée à une fonction acide carboxylique, une fonction amine, un H et enfin une chaine latérale R, qui est la seule différence entre les divers AA
Les AA à chaines latérales polaires chargées négativement à pH physio sont :
Aspartate et Glutamate
Les AA à chaines latérales polaires chargées positivement à pH physio sont :
Lysine, Histidine et Arginine
Pour R et K, le proton s’associe à un groupement NH2/NH3
Pour H, il s’associe à un groupement hétérocyclique
Les AA à chaine latérale polaire et non chargée à pH physio :
Fonction alcool : Thréonine (alcool secondaire), Tyrosine (fonction phénolique) et Sérine (alcool primaire)
Fonction amide : Asparagine et Glutamine
Fonction soufrée : Cystéine (groupement thiol)
Les AA à chaine latérale apolaire non chargée à pH physio :
Chaîne aliphatique : Valine, Isoleucine, Leucine, Méthionine, Alanine, Glycine, Proline (= chaine repliée pour former un hétéroxyde avec groupement NH2)
Chaîne aromatique : Tryptophane et Phénylalanine
AA essentiels :
Ils sont 8 (10 chez l’enfant ):
Leucine Thréonine Lysine Tryptophane Phénylalanine Valine Méthionine Isoleucine (+ Arginine et Histidine)
Ces AA proviennent uniquement de l’alimentation.
La liaison peptidique se fait entre :
Fct acide carboxylique d’un AA et la fonction amine d’un autre
On lit tonjours les AA dans un ordre particulier :
De N-term à C-term
Les protéines représentent … pourcent du corps humain
16 pourcent
L’organisation spatiale des protéines a deux fonctions :
- obtenir le niveau énergétique le plus bas
- acquérir une fonction biologique
Les AA polaires et les AA apolaires se trouvent dans des plans …
Opposés
Peptide =
entre 50 et 100 AA (plus de 100, c’est une protéine)
L’aminopeptidase =
Exopeptidase qui dégrade N-term
La carboxypeptidase =
Exopeptidase qui dégrade C-term
Trypsine =
Endopeptidase qui coupe à droite de R et de K
Chymotrypsine =
Endopeptidase qui coupe à droite de W, F et Y
Les Endopeptidases sont inactives si :
La liaison peptique implique la Proline
Structure primaire =
ordre des AA, liés par des liaisons peptidique (une liaison peptidique rejette un H2O). Ces liaisons implique une rigidité, elles sont la base de la structure protéique.
Structure secondaire =
Repliements dans l’espace : des protéines chaperonnes mettent en place des séquences organisées et répétées: les feuillet beta et les hélice alpha, stabilisées par des liaisons H.
La structure secondaire est-elle linéaire ?
Elle est non linéaire mais la chaine des AA est, elle, bien linéaire.
Hélice alpha =
Forme de ressort hélicoïdal au pas, à droite, constant de 4 AA. Il tourne de N-term à C-term
Les polaires chargés sont rejetés en dehors. Il n’y a jamais de Proline !
Feuillet béta plissé =
Forme de compaction, elle est + rigide.
Stabilisée par des liaisons H entre le COOH d’un AA et le NH3 de l’AA adjacent (et non celui d’en face)
Ces feuillets peuvent être parallèles ou antiparallèles.
Les AA les + fréquents sont la Valine et l’Isoleucine ; jamais de Proline ni de Lysine, qui sont déstabilisantes
Dans les protéines globulaires, on trouve la séquence :
alpha - béta - alpha
Le coude béta =
Il se situe à la surface de la protéine : c’est une succession de 4 AA permettant au feuillet béta plissé de faire ses demi tours. L’AA en 2ème position est toujours la Proline.
On n’y trouve jamais d’AA apolaires.
Structure tertiaire =
Organisation de la protéine dans l’espace, structure tridimensionnelle. Elle permet la fonction de la protéine, ainsi qu’un maximum d’interactions entre les groupements des chaines latérales.
Structure quaternaire =
Seulement pour certaines molécules, c’est l’organisation supramoléculaire : assemblage non covalent de différentes chaines peptidiques = oligomérisation
Dénaturation protéique :
On casse toutes les structures pour ne garder que la structure primaire.
