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MMD1042 > Protéines > Flashcards

Protéines Flashcards

1
Q

Définir ce qu’est une protéine

A

Polymères d’acides aminés de taille variable placés dans un ordre spécifique qui est dicté par la séquence d’ADN

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Q

Définir “protéome”

A

Somme de toutes les protéines exprimées par la cellule

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3
Q

Quelle est la taille moyenne d’une protéine ?

A

400-450 acides aminés

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4
Q

Nommer des fonctions que peuvent jouer les protéines

A
  • Contraction musculaire (actine, myosine, troponine)
  • Catalyseurs biologiques via les enzymes (digestion)
  • Récepteurs membranaires
  • Hormones (insuline)
  • Transport de l’oxygène (hémoglobine)
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Q

Expliquer l’impact d’une mutation sur la structure d’une protéine en utilisant l’exemple de l’anémie falciforme

A

La mutation d’un seul gène conduit au changement d’un seul acide aminé… mais cela déforme le globule rouge et donne cette maladie

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6
Q

Quelle est la structure type d’un acide aminé ?

A

Chaque aa est composé de
1- Groupe carboxyle (COOH) = acide
2- Groupe amine (NH2) = base
3- Groupement R : chaine latérale variable qui différencie les acides aminés. Est attaché au carbone alpha

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6
Q

Nommer des rôles possibles d’une protéine motrice

A
  • Déplacer d’autres protéines
  • Contraction musculaire
  • Migration des chromosomes (mitose)
  • Déplacement des organites
  • Déplacement des enzymes sur l’ADN durant sa réplication
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7
Q

Quels sont les différents types de chaînes latérales (groupement R) ?

A
  • Polaire (hydrophile) chargés (+/basique ou -/acide)
  • Polaires non chargés
  • Apolaires (hydrophobes) aliphatique ou aromatique sont synonymes d’apolaire
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8
Q

Quels atomes contiennent les groupement R polaires non chargés ?

A

Contiennent des H qui peuvent former des ponts hydrogène avec l’oxygène ou l’azote (qui sont des atomes électronégatifs)

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9
Q

Quels atomes contiennent les groupement R apolaires ?

A

C et H

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10
Q

Est-ce que tous les aa doivent se retrouver dans notre diète ?

A

Non ! Certains sont non-essentiels car ils peuvent être synthétisés par notre organisme (et certains sont semi-essentiels car dépend d’une patho/de l’âge)

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11
Q

Comment se forme le lien peptidique ?

A

Élimination d’une molécule d’eau

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12
Q

Quelle est la différence entre un acide aminé et un résidu d’acide aminé ?

A
  • Acide aminé : isolé
  • Résidu d’acide aminé : lorsqu’un aa a eu un ou deux lien peptidique = perte d’eau
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13
Q

Comment nomme-t-on un peptide avec 2 aa ? 3 aa ?

A

2 aa : dipeptide
3 aa : tripeptide

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14
Q

Comment nomme-t-on un peptide avec 3-10 aa ?

A

Oligopeptide

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15
Q

Comment nomme-t-on un peptide avec 10+ aa ?

A

Polypeptide

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16
Q

Est-ce que le squelette polypeptidique est mobile ?

A

NON, pas de rotation du lien peptidique
squelette peptidique = N-C-C-N-C-C …

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17
Q

Autour de quel atome d’une protéine la rotation est-elle possible

A

Autour du carbone alpha, là où se trouve la chaine latérale R

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18
Q

Comment se nomment les différents modèles pour représenter les protéines en 3D ?

A
  • Modèles squelette
  • Modèle des rubans
  • Modèle fil de fer
  • Modèle remplissant l’espace
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19
Q

Vrai ou faux ? La structure d’une protéine impacte peu la fonction de celle-ci

A

Faux, c’est la structure qui détermine la fonction

20
Q

Quelles sont les 4 liaisons chimiques faibles qui sont impliquées dans le repliement et la stabilisation des protéines ?

A
  • Force de Van der Waals
  • Ponts H
  • Liens ioniques (ponts salins)
  • Interactions hydrophobes
21
Q

Définir la force de Van der Waals

A

Se produisent lorsqu’un atome normalement non-polaire devient sporadiquement polarisé à cause d’une répartition inégale des électrons. Les atome s’attirent donc au lieu de se repousser

Se produit surtout dans les chaines d’acides aminés apolaires

22
Q

Définir ce qu’est un pont hydrogène

A

Dans un pont hydrogène, le H est pris “en sandwich” entre deux atomes électronégatifs (souvent O ou N).

Se produit surtout dans les chaines latérales d’acides aminés polaires

23
Q

Définir ce qu’est un lien ionique (pont salin) ?

A

Interaction entre les charges positives et négative de deux résidus d’aa porteurs de charge opposées.

Ici, le lien ionique est moins fort qu’un lien covalent car il a lieu en milieu aqueux

23
Q

Définir ce que sont les interactions hydrophobes ?

A

Se forment par répulsion, les portions hydrophiles et hydrophobes de la protéine s’organisent pour atteindre l’énergie minimale
- Les chaines polaires hydrophiles (polaires) se retrouvent en périphérie
- Les chaines apolaires (hydrophobes) se retrouvent au centre de la molécule

Se produit entre acides aminés apolaires

24
Q

Quel est le rôle des liaisons faibles dans la structure d’une protéine ?

A

Permettent le repliement, l’adoption et la stabilisation de la structure 3D des protéines

25
Q

Qu’est-ce que la structure secondaire d’une protéine ?

A

Premier niveau d’organisation dans l’espace des protéines. Peut prendre la forme de
- Hélices alpha
- Feuillets bêta
- Boucles et coudes

25
Q

Qu’est-ce qu’un pont disulfure ? De quel type de liaison s’agit-il ?

A

Pont disulfure = liaison forte

C’est une liaison covalente via l’oxydation du groupement thiol (SH) de deux aa cystéine

26
Q

Qu’est-ce que la structure primaire d’une protéine ?

A

Séquence d’acide aminés de la protéine

26
Q

Nommez les 4 niveaux de structure des protéines

A
  • Structure primaire
  • Structure secondaire
  • Structure tertiaire
  • Structure quaternaire
27
Q

Qu’est-ce que la structure tertiaire d’une protéine ?

A

C’est l’organisation dans l’espace des structures secondaires entre elles

28
Q

Qu’est-ce que la structure quaternaire d’une protéine ?

A

C’est l’assemblage de plusieurs sous-unités protéiques (chacune avec sa structure tertiaire) entre elles (ex. hémoglobine)

29
Q

Définir l’hélice alpha

A

Mode de repliement dû à la formation de ponts H entre l’hydrogène d’un groupement amine (NH) et l’oxygène d’un groupement carboxyle (CO) du squelette polypeptidique

30
Q

Quelles sont les caractéristiques de l’hélice alpha ?

A
  • Un pont H toutes les 4 liaisons peptidiques
  • Les chaines latérales (R) pointent vers l’extérieur, là où ils sont libres d’intéragir
  • Hélice alpha est élastique

Un tour d’hélice = 3,6 aa

30
Q

Nommez un endroit où on peut retrouver des hélices alpha dans une cellule

A

Domaines transmembranaires

31
Q

Vrai ou faux ? Les hélices alpha peuvent être amphipathiques

A

Vrai (survient si les résidus d’un même côté sont hydrophiles ou hydrophobes)

32
Q

Définir le feuillet bêta

A

Mode de repliement dû à la formation de ponts H entre le groupement amine (NH) et carboxyle (CO) du squelette polypeptidique, mais entre chaînes voisines

33
Q

Quelles sont les caractéristiques du feuillet bêta ?

A
  • Se forme quand des parties d’une longue chaine polypeptidique se replient et se longent une à côté de l’autre
  • Structure non élastique (car ponts H sont perpendiculaires à l’axe de la chaine polypeptidique)
  • Chaînes formant un feuillet bêta peuvent être très éloignées, pas besoin d’être adjacentes dans la structure primaire
34
Q

Distinguer feuillet bêta parallèle VS antiparallèle

A

Le feuillet bêta est composé de brins bêta.
- Brins dans le même sens = parallèle
- Brins dans le sens opposé (alterné) = antiparallèle

Les feuillets bêta peuvent aussi être mixtes, c-à-d composé à la fois de chaînes parallèles et non-parallèles

35
Q

Vrai ou faux ? On peut prédire la structure secondaire d’une protéine à l’aide de la structure primaire

A

Vrai, car certains aa ont une préférence pour certaine structure

36
Q

Quel est le rôle des coudes et des boucles (structure secondaire) ?

A

Permettent des connections entre les différentes structures secondaires

37
Q

Définir “coude”

A

Changement de direction de la chaine polypeptidique, permet de fléchir le polypeptide dans l’espace.

Composé de moins de 5 aa (souvent 4)

38
Q

Définir “boucle”

A

Plus longues que les coudes (vingtaine de aa), ont tendance à se localiser à l’extérieur des protéines et à engager des liaisons H.

39
Q

Définir “domaine protéique”

A

Les domaines sont des éléments des structures tertiaires. C’est une partie d’une protéine capable d’adopter une structure stable de manière autonome

Un domaine peut avoir fonction spécifique de la protéine complète

39
Q

Vrai ou faux ? Les 4 types de structures des protéines (primaire à quaternaire) sont toujours présentes dans une protéine donnée ?

A

Faux, ce se sont pas toutes les protéines qui doivent adopter une structure quaternaire (mais la structure tertiaire est toujours nécessaire)

40
Q

Quels sont les différents types de structure quaternaire ?

A
  • Protéines avec un seul site de liaison peuvent former un dimère
  • Protéines identiques avec deux sites de liaison peuvent former un long filament hélicoidal ex. d’un filament d’actine
  • Les sous-unités protéiques peuvent aussi former un cercle plutôt qu’un filament (si les sites de liaison sont adéquats) ex. d’une enveloppe d’un virus
41
Q

À quoi sert la phosphorylation ?

A

Moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines

42
Q

Quelles molécules peuvent causer la phosphorylation ?

A

ATP ou GTP

MMD1042 (9 decks)

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