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Protéines Flashcards

1
Q

Définir ce qu’est une protéine

A

Polymères d’acides aminés de taille variable placés dans un ordre spécifique qui est dicté par la séquence d’ADN

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Q

Définir “protéome”

A

Somme de toutes les protéines exprimées par la cellule

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3
Q

Quelle est la taille moyenne d’une protéine ?

A

400-450 acides aminés

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4
Q

Nommer des fonctions que peuvent jouer les protéines

A
  • Contraction musculaire (actine, myosine, troponine)
  • Catalyseurs biologiques via les enzymes (digestion)
  • Récepteurs membranaires
  • Hormones (insuline)
  • Transport de l’oxygène (hémoglobine)
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Q

Expliquer l’impact d’une mutation sur la structure d’une protéine en utilisant l’exemple de l’anémie falciforme

A

La mutation d’un seul gène conduit au changement d’un seul acide aminé… mais cela déforme le globule rouge et donne cette maladie

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6
Q

Quelle est la structure type d’un acide aminé ?

A

Chaque aa est composé de
1- Groupe carboxyle (COOH) = acide
2- Groupe amine (NH2) = base
3- Groupement R : chaine latérale variable qui différencie les acides aminés. Est attaché au carbone alpha

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6
Q

Nommer des rôles possibles d’une protéine motrice

A
  • Déplacer d’autres protéines
  • Contraction musculaire
  • Migration des chromosomes (mitose)
  • Déplacement des organites
  • Déplacement des enzymes sur l’ADN durant sa réplication
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7
Q

Quels sont les différents types de chaînes latérales (groupement R) ?

A
  • Polaire (hydrophile) chargés (+/basique ou -/acide)
  • Polaires non chargés
  • Apolaires (hydrophobes) aliphatique ou aromatique sont synonymes d’apolaire
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8
Q

Quels atomes contiennent les groupement R polaires non chargés ?

A

Contiennent des H qui peuvent former des ponts hydrogène avec l’oxygène ou l’azote (qui sont des atomes électronégatifs)

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9
Q

Quels atomes contiennent les groupement R apolaires ?

A

C et H

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10
Q

Est-ce que tous les aa doivent se retrouver dans notre diète ?

A

Non ! Certains sont non-essentiels car ils peuvent être synthétisés par notre organisme (et certains sont semi-essentiels car dépend d’une patho/de l’âge)

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11
Q

Comment se forme le lien peptidique ?

A

Élimination d’une molécule d’eau

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12
Q

Quelle est la différence entre un acide aminé et un résidu d’acide aminé ?

A
  • Acide aminé : isolé
  • Résidu d’acide aminé : lorsqu’un aa a eu un ou deux lien peptidique = perte d’eau
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13
Q

Comment nomme-t-on un peptide avec 2 aa ? 3 aa ?

A

2 aa : dipeptide
3 aa : tripeptide

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14
Q

Comment nomme-t-on un peptide avec 3-10 aa ?

A

Oligopeptide

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15
Q

Comment nomme-t-on un peptide avec 10+ aa ?

A

Polypeptide

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16
Q

Est-ce que le squelette polypeptidique est mobile ?

A

NON, pas de rotation du lien peptidique
squelette peptidique = N-C-C-N-C-C …

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17
Q

Autour de quel atome d’une protéine la rotation est-elle possible

A

Autour du carbone alpha, là où se trouve la chaine latérale R

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18
Q

Comment se nomment les différents modèles pour représenter les protéines en 3D ?

A
  • Modèles squelette
  • Modèle des rubans
  • Modèle fil de fer
  • Modèle remplissant l’espace
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19
Q

Vrai ou faux ? La structure d’une protéine impacte peu la fonction de celle-ci

A

Faux, c’est la structure qui détermine la fonction

20
Q

Quelles sont les 4 liaisons chimiques faibles qui sont impliquées dans le repliement et la stabilisation des protéines ?

A
  • Force de Van der Waals
  • Ponts H
  • Liens ioniques (ponts salins)
  • Interactions hydrophobes
21
Q

Définir la force de Van der Waals

A

Se produisent lorsqu’un atome normalement non-polaire devient sporadiquement polarisé à cause d’une répartition inégale des électrons. Les atome s’attirent donc au lieu de se repousser

Se produit surtout dans les chaines d’acides aminés apolaires

22
Q

Définir ce qu’est un pont hydrogène

A

Dans un pont hydrogène, le H est pris “en sandwich” entre deux atomes électronégatifs (souvent O ou N).

Se produit surtout dans les chaines latérales d’acides aminés polaires

23
Q

Définir ce qu’est un lien ionique (pont salin) ?

A

Interaction entre les charges positives et négative de deux résidus d’aa porteurs de charge opposées.

Ici, le lien ionique est moins fort qu’un lien covalent car il a lieu en milieu aqueux

23
Définir ce que sont les interactions hydrophobes ?
Se forment par répulsion, les portions hydrophiles et hydrophobes de la protéine s'organisent pour atteindre l'énergie minimale - Les chaines polaires hydrophiles (polaires) se retrouvent en périphérie - Les chaines apolaires (hydrophobes) se retrouvent au centre de la molécule **Se produit entre acides aminés apolaires**
24
Quel est le rôle des liaisons faibles dans la structure d'une protéine ?
Permettent le repliement, l'adoption et la stabilisation de la structure 3D des protéines
25
Qu'est-ce que la structure secondaire d'une protéine ?
Premier niveau d'organisation dans l'espace des protéines. Peut prendre la forme de - Hélices alpha - Feuillets bêta - Boucles et coudes
25
Qu'est-ce qu'un pont disulfure ? De quel type de liaison s'agit-il ?
Pont disulfure = **liaison forte** C'est une liaison covalente via l'oxydation du groupement thiol (SH) de deux aa cystéine
26
Qu'est-ce que la structure primaire d'une protéine ?
Séquence d'acide aminés de la protéine
26
Nommez les 4 niveaux de structure des protéines
- Structure primaire - Structure secondaire - Structure tertiaire - Structure quaternaire
27
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine ?
C'est l'organisation dans l'espace des structures secondaires entre elles
28
Qu'est-ce que la structure quaternaire d'une protéine ?
C'est l'assemblage de plusieurs sous-unités protéiques (chacune avec sa structure tertiaire) entre elles (ex. hémoglobine)
29
Définir l'hélice alpha
Mode de repliement dû à la formation de **ponts H entre l'hydrogène d'un groupement amine (NH) et l'oxygène d'un groupement carboxyle (CO) du squelette polypeptidique**
30
Quelles sont les caractéristiques de l'hélice alpha ?
- Un pont H toutes les 4 liaisons peptidiques - Les chaines latérales (R) pointent vers l'extérieur, là où ils sont libres d'intéragir - Hélice alpha est élastique *Un tour d'hélice = 3,6 aa*
30
Nommez un endroit où on peut retrouver des hélices alpha dans une cellule
Domaines transmembranaires
31
Vrai ou faux ? Les hélices alpha peuvent être amphipathiques
Vrai (survient si les résidus d'un même côté sont hydrophiles ou hydrophobes)
32
Définir le feuillet bêta
Mode de repliement dû à la formation de **ponts H entre le groupement amine (NH) et carboxyle (CO) du squelette polypeptidique, mais entre chaînes voisines**
33
Quelles sont les caractéristiques du feuillet bêta ?
- Se forme quand des parties d'une longue chaine polypeptidique se replient et se longent une à côté de l'autre - Structure non élastique *(car ponts H sont perpendiculaires à l'axe de la chaine polypeptidique)* - Chaînes formant un feuillet bêta peuvent être très éloignées, pas besoin d'être adjacentes dans la structure primaire
34
Distinguer feuillet bêta parallèle VS antiparallèle
Le feuillet bêta est composé de **brins bêta**. - Brins dans le même sens = parallèle - Brins dans le sens opposé (alterné) = antiparallèle Les feuillets bêta peuvent aussi être mixtes, c-à-d composé à la fois de chaînes parallèles et non-parallèles
35
Vrai ou faux ? On peut prédire la structure secondaire d'une protéine à l'aide de la structure primaire
Vrai, car certains aa ont une préférence pour certaine structure
36
Quel est le rôle des coudes et des boucles (structure secondaire) ?
Permettent des connections entre les différentes structures secondaires
37
Définir "coude"
Changement de direction de la chaine polypeptidique, permet de fléchir le polypeptide dans l'espace. **Composé de moins de 5 aa (souvent 4)**
38
Définir "boucle"
Plus longues que les coudes (vingtaine de aa), ont tendance à se localiser à l'extérieur des protéines et à engager des liaisons H.
39
Définir "domaine protéique"
Les domaines sont des éléments des structures tertiaires. C'est une **partie d'une protéine capable d'adopter une structure stable de manière autonome** Un domaine peut avoir fonction spécifique de la protéine complète
39
Vrai ou faux ? Les 4 types de structures des protéines (primaire à quaternaire) sont toujours présentes dans une protéine donnée ?
Faux, ce se sont pas toutes les protéines qui doivent adopter une structure quaternaire (mais la structure tertiaire est toujours nécessaire)
40
Quels sont les différents types de structure quaternaire ?
- Protéines avec un seul site de liaison peuvent former un **dimère** - Protéines identiques avec deux sites de liaison peuvent former un long filament hélicoidal *ex. d'un filament d'actine* - Les sous-unités protéiques peuvent aussi former un cercle plutôt qu'un filament (si les sites de liaison sont adéquats) *ex. d'une enveloppe d'un virus*
41
À quoi sert la phosphorylation ?
Moyen rapide et réversible pour contrôler l'activité des protéines
42
Quelles molécules peuvent causer la phosphorylation ?
ATP ou GTP

MMD1042 (12 decks)

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