Enzymes (seulement les questions)

Question 1

Quelle sorte de molécules sont les enzymes ?

Answer 1

Générallement des protéines

Question 2

Comment une enzyme arrive-t-elle à catalyser une réaction ?

Answer 2

Abaisse l’énergie d’activation = augmente la vitesse des réactions biochimiques

Question 3

Quels sont les trois facteurs qui affectent l’activité de l’enzyme ?

Answer 3

• Température
• pH
• Concentrations (d’enzyme et de substrat)

Question 4

À quel endroit de l’enzyme se fixe le substrat ?

Answer 4

Site actif

Question 5

Quelles sont les trois caractéristiques des enzymes ?

Answer 5

• Très sélectives, convertissent les substrats sans jamais être modifiées elles-même
• Recyclées à la fin de la réaction (peut recommencer un cycle)
• Une seule molécule d’enzyme produit plusieurs molécules de produit

Question 6

Décrire le mode d’action général des enzymes

Answer 6

1- Liaison du substrat à l’enzyme
2- Changement de la conformation du substrat pour que la catalyse soit possible
3- Libération du produit et regénération de l’enzyme

Question 7

Le site actif d’une enzyme est formé de deux sous-sites ; quels sont-ils ?

Answer 7

• Sous-site de liaison : acides aminés qui maintiennent le substrat en place
• Sous-site catalytique : acides aminés qui performent la catalyse

Question 8

Quel est le rôle du sous-site de liaison d’une enzyme ?

Answer 8

Détermine la spécificité de l’enzyme (spécificité déterminée par les liaisons faibles)

Question 9

Quels sont les rôles du sous-site catalytique d’une enzyme ?

Answer 9

• Diminue l’énergie d’activation nécessaire
• Stabilise la structure intermédiaire durant la réaction
• Catalyse la réaction

Question 10

Qu’est-ce que la Vmax en cinématique enzymatique ?

Answer 10

Vitesse de réaction maximale que peut atteindre une enzyme

Vmax exprimée en moles de produit formé/Unité de temps

Question 11

Vrai ou faux ? Il y a seulement un Vmax lorsque la concentration de substrat est constante

Answer 11

FAUX, le Vmax est seulement lorsque la concentration d’enzyme est constante (car à un moment l’enzyme est saturée = atteinte d’un plateau)

Question 12

Que représente la constante Kmax ?

Answer 12

Km est une mesure de l’affinité de l’enzyme pour le substrat : plus il est petit, plus l’affinité est grande

Km = 1/2 Vmax

Question 13

Quels sont les deux types d’inhibition enzymatique en ce qui concerne la durée de l’inhibition ?

Answer 13

• Inhibition réversible
• Inhibition irréversible

Question 14

Quels sont les deux types d’inhibition enzymatiques réversibles

Answer 14

• Inhibition compétitive : l’inhibiteur compétitionne avec le substrat pour le site actif
• Inhibition non-compétitive : inhibiteur se lie au site allostérique

Question 15

Quel est l’effet d’un inhibiteur compétitif sur Vmax ? Sur Km ?

Answer 15

• Vmax ne change pas (le substrat gagne la compétition si sa concentration est augmentée)
• Km augmente (affinité de l’enzyme diminue)

Question 16

Comment fonctionne l’inhibition non-compétitive ?

Answer 16

L’inhibiteur se fixe à un site allostérique, ce qui induit un changement de conformation du site actif = activité catalytique de l’enzyme est réduite

Question 17

Vrai ou faux ? Les inhibiteurs compétitifs empêchent la formation de complexes enzyme-produit

Answer 17

Faux, les inhibiteurs non-compétitifs empêchent la formation de complexes enzyme-produit

Inhibiteur compétitf empêche enzyme-substrat

Question 18

Quel est l’effet d’un inhibiteur non-compétitif sur Vmax ? Sur Km ?

Answer 18

• Vmax diminue, car le nombre d’enzyme qui peut transformer le substrat diminue
• Km ne change pas, car l’affinité de l’enzyme est inchangée

Question 19

Qu’est-ce que la rétroinhibition ?

Answer 19

Rétrocontrôle : Contrôle de l’activité catalytique des enzymes dans des voies métaboliques en fonction de la quantité du produit final

Rétroinhibition = rétrocontrôle négatif

Question 20

Rétroinhibition expliquée (pas une question)

Answer 20

Exemple :

Si on pose une enzyme A, B et C
- Le produit de A est le substrat de B
- Le produit de B est le substat de C
- Le produit de C est un inhibiteur (générallement non-compétitif) de A

Question 21

Décrire l’inhibition irréversible

Answer 21

• Inhibiteur irréversible diminue l’activité enzymatique de façon permanente
  -Le lien (souvent covalent) est tellement fort que l’ajout de substrat ne renverse pas l’inhibition
• Son effet sur Vmax et Km dépend s’il entre en compétition ou non pour le site actif

Question 22

Nommer une molécule qui fait de l’inhibition réversible ? Inhibition irréversible ?

Answer 22

• Irréversible : aspirine
• Réversible : Ibuprofène

Question 23

Décrire brievement le mécanisme d’action de l’aspirine

Answer 23

Inhibe de façon irréversible (lien covalent) COX1 et COX2 = inhibition prostaglandines et thromboxanes

Question 24

Décrire brievement le mécanisme d’action de l’ibuprofène

Answer 24

Inhibe de façon réversible COX1 et COX2 = inhibition prostaglandines et thromboxane

Question 25

De quelle façon les enzymes peuvent changer l’activité des protéines ?

Answer 25

Phosphorylation des protéines : le dernier groupement phosphate de l’ATP est transféré sur
- Sérine
- Thréonine
- Tyrosine