Enzymes (seulement les questions) Flashcards
Quelle sorte de molécules sont les enzymes ?
Générallement des protéines
Comment une enzyme arrive-t-elle à catalyser une réaction ?
Abaisse l’énergie d’activation = augmente la vitesse des réactions biochimiques
Quels sont les trois facteurs qui affectent l’activité de l’enzyme ?
- Température
- pH
- Concentrations (d’enzyme et de substrat)
À quel endroit de l’enzyme se fixe le substrat ?
Site actif
Quelles sont les trois caractéristiques des enzymes ?
- Très sélectives, convertissent les substrats sans jamais être modifiées elles-même
- Recyclées à la fin de la réaction (peut recommencer un cycle)
- Une seule molécule d’enzyme produit plusieurs molécules de produit
Décrire le mode d’action général des enzymes
1- Liaison du substrat à l’enzyme
2- Changement de la conformation du substrat pour que la catalyse soit possible
3- Libération du produit et regénération de l’enzyme
Le site actif d’une enzyme est formé de deux sous-sites ; quels sont-ils ?
- Sous-site de liaison : acides aminés qui maintiennent le substrat en place
- Sous-site catalytique : acides aminés qui performent la catalyse
Quel est le rôle du sous-site de liaison d’une enzyme ?
Détermine la spécificité de l’enzyme (spécificité déterminée par les liaisons faibles)
Quels sont les rôles du sous-site catalytique d’une enzyme ?
- Diminue l’énergie d’activation nécessaire
- Stabilise la structure intermédiaire durant la réaction
- Catalyse la réaction
Qu’est-ce que la Vmax en cinématique enzymatique ?
Vitesse de réaction maximale que peut atteindre une enzyme
Vmax exprimée en moles de produit formé/Unité de temps
Vrai ou faux ? Il y a seulement un Vmax lorsque la concentration de substrat est constante
FAUX, le Vmax est seulement lorsque la concentration d’enzyme est constante (car à un moment l’enzyme est saturée = atteinte d’un plateau)
Que représente la constante Kmax ?
Km est une mesure de l’affinité de l’enzyme pour le substrat : plus il est petit, plus l’affinité est grande
Km = 1/2 Vmax
Quels sont les deux types d’inhibition enzymatique en ce qui concerne la durée de l’inhibition ?
- Inhibition réversible
- Inhibition irréversible
Quels sont les deux types d’inhibition enzymatiques réversibles
- Inhibition compétitive : l’inhibiteur compétitionne avec le substrat pour le site actif
- Inhibition non-compétitive : inhibiteur se lie au site allostérique
Quel est l’effet d’un inhibiteur compétitif sur Vmax ? Sur Km ?
- Vmax ne change pas (le substrat gagne la compétition si sa concentration est augmentée)
- Km augmente (affinité de l’enzyme diminue)
Comment fonctionne l’inhibition non-compétitive ?
L’inhibiteur se fixe à un site allostérique, ce qui induit un changement de conformation du site actif = activité catalytique de l’enzyme est réduite
Vrai ou faux ? Les inhibiteurs compétitifs empêchent la formation de complexes enzyme-produit
Faux, les inhibiteurs non-compétitifs empêchent la formation de complexes enzyme-produit
Inhibiteur compétitf empêche enzyme-substrat
Quel est l’effet d’un inhibiteur non-compétitif sur Vmax ? Sur Km ?
- Vmax diminue, car le nombre d’enzyme qui peut transformer le substrat diminue
- Km ne change pas, car l’affinité de l’enzyme est inchangée
Qu’est-ce que la rétroinhibition ?
Rétrocontrôle : Contrôle de l’activité catalytique des enzymes dans des voies métaboliques en fonction de la quantité du produit final
Rétroinhibition = rétrocontrôle négatif
Rétroinhibition expliquée (pas une question)
Exemple :
Si on pose une enzyme A, B et C
- Le produit de A est le substrat de B
- Le produit de B est le substat de C
- Le produit de C est un inhibiteur (générallement non-compétitif) de A
Décrire l’inhibition irréversible
- Inhibiteur irréversible diminue l’activité enzymatique de façon permanente
-Le lien (souvent covalent) est tellement fort que l’ajout de substrat ne renverse pas l’inhibition - Son effet sur Vmax et Km dépend s’il entre en compétition ou non pour le site actif
Nommer une molécule qui fait de l’inhibition réversible ? Inhibition irréversible ?
- Irréversible : aspirine
- Réversible : Ibuprofène
Décrire brievement le mécanisme d’action de l’aspirine
Inhibe de façon irréversible (lien covalent) COX1 et COX2 = inhibition prostaglandines et thromboxanes
Décrire brievement le mécanisme d’action de l’ibuprofène
Inhibe de façon réversible COX1 et COX2 = inhibition prostaglandines et thromboxane
De quelle façon les enzymes peuvent changer l’activité des protéines ?
Phosphorylation des protéines : le dernier groupement phosphate de l’ATP est transféré sur
- Sérine
- Thréonine
- Tyrosine
