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Biochimie > Protéines > Flashcards

Protéines Flashcards

1
Q

Quelle est la structure générale d’un acide aminé?

A
  • carbone alpha (carbone central), contient groupement amine, carboxyle et chaîne latérale
  • chaîne latérale peuvent être hydrophobe ou hydrophile(neutre, polaire acide, polaire basique)
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Q

Quelles sont les origines des acides aminés dans le sang?

A
  • digestion des protéines alimentaires
  • dégradation des protéines tissulaires + sanguines
  • synthèse endogène des aa non-essentiels
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Q

Décris la synthèse de la tyrosine.

A

tyrosine: complexe enzymatique, pas un aa essentiel
- phénylalanine - tyrosine
- irréversible
* voir word

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4
Q

Qu’est-ce que des aa non-essentiels?

A

aa synthétisés par organisme

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5
Q

La maladie phénylcétonurie est une maladie héréditaire par un manque d’enzyme. Laquelle?

A

phénylalanine hydroxylase

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6
Q

Dans quel tissu la phénylalanine est retrouvée?

A

foie

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7
Q

Une déficience enzymatique de phénylalanine provoque quel effet sur le métabolisme de la phénylalanine?

A

phénylalanine hydroxylase est moins active, donc moins de synthèse de tyrosine

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8
Q

Pourquoi nomme-t-on la maladie de manque de phénylalanine, la phénylcétonurie?

A

augmentation du phénylpyruvate dans l’urine : groupement phényl avec une cétone

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9
Q

Le dépistage de la phénylcétonurie doit se faire au cours de la première semaine de naissance. Pourquoi?

A
  • enfant doit avoir mangé pour 2 jours avec diète de protéine
  • dépistage et traitement doitvent se faire tôt avant des dommages cérébraux irréversibles
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10
Q

Comment se fait le dépistage pour la phénylcétonurie?

A

pique du pied, on cherche la phénylalanine et la tyrosine

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11
Q

Quels sont les conséquences physiques de la phénylcétonurie?

A

moins de synthèse de mélanine, donc cheveux et yeux plus pâles

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12
Q

Quel est le nom de la maladie héréditaire qui concerne une déficience enzymatique dans la région du Saguenay-Lac-St-Jean?

A

nom maladie : tyrosinémie

- déficience de l’enzyme qui dégradate la tyrosine en fumarate et acétoacétate

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13
Q

Une personne est atteinte de la tyrosinémie, qu’est-ce qu’on devrait remarquer dans la concentration de tyrosine et de phénylalanine?

A

augmentation

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14
Q

Quels sont les produits spécialisés formés à partir de la tyrosine? Et dans quels tissus les retrouve-t-on?

A

produits:
1) catécholamines (dopamine, noradrénaline, adrénaline) dans le système nerveux et médullo-surrénales
2) mélanine dans la peau, yeux, cheveux
3) thyroxine (T4), triiodothyronine (T3) dans la thyroïde

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15
Q

Quels sont les utilités des catécholamines (adrénaline, noradrénaline, dopamine)?

A
  • dopamine : rôle principale du SNC
  • noradrénaline: NT dans SNA + hormone de la médullosurrénales (froid, peur, hypoglycémie, exercice…)
  • adrénaline: hormone de la médullosurrénale (froid, peur, hypoglycémie, exercice)
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16
Q

Quel est l’utilité de la mélanine?

A

absorption rayons UV + protège cellules du derme

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17
Q

Quel sont les utilités des thyroxines et triiodothyronine?

A

hormones sécrétées par glande thyroïde

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18
Q

Quel est le rôle du aa glucoformateur?

A

précurseur de la néoglucogenèse

  • lorsque aa glucoformateur perd son groupement aminé pendant une dégradation, partie carbonée est sous forme de pyruvate ou dans le cycle de Krebs, peut être transformé en glucide
  • vior 2.12
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19
Q

Quel est le rôle du aa cétogène?

A

précurseur de la cétogenèse
lorsqu’il perd son groupement aminé lors d’une dégradation, partie carbonée est transformée en acétyl-coA ou en acétoacétate (corps cétonique)
*3.10+4.1

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20
Q

Quel est le rôle du aa mixte?

A

précurseur de la néoglucogénèse et la de cétogenèse

perte d’un groupement aminé lors d’une dégradation, partie carbonée se retrouve en partie dans le pyruvate ou dans le cycle de Krebs et pourrait être transformé en glucose et se retrouve en partie dans l’acétyl-coA ou en acétoacétate qui conduit à la formation de corps cétonique

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21
Q

La phénylalanine et la tyrosine appartient à quel groupe d’aa?

A

aa mixte

dégradation des aa au foie se termine en fumarate (Krebs) et en acétoacétate (corps cétonique)

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22
Q

Dans quelle condition la phénylalanine et la tyrosine montrent leur appartenance au groupe mixte?

A

lorsque insuline/glucagon bas, la phénylalanine et la tyrosine sont cétogènes et glucoformateurs

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23
Q

Quel groupement se retrouve toujours dans les aa?

A

groupement amine

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24
Q

Où et comment les prot alimentaires sont dégradées en aa? Explique les étapes d’absorption et dans quel organe les protéines alimentaires finissent.

A
  • dégradation dans le tube digestif par enz pancréatiques + intestinales
  • hydrolise prot en peptide ensuite en aa, absorption par intestin et emprunte la valve porte comme voie d’entrée vers le foie
  • 4.3
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25
Q

Quelle voie les aa alimentaires empruntent pour parvenir au foie?

A

valve porte

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26
Q

Qu’arrove-t-il aux aa en surplus?

A

dégradé, aucune réserve aa

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27
Q

Les aa en surplus des besoins sont dégradés, dans quels tissus cette dégradation a lieu?

A

foie et muscles
*4.3

muscles pcq cest eux qui en utilise souvent

28
Q

Lors de la dégradation des aa, groupement alpha-aminés sont trouvés en glutamate et ensuite en ammoniaque. Quels types de rx comprend ce processus?

A

transaminations et désaminations oxydative

29
Q

Quel est le rôle de l’alpha-cétoglutarate et le glutamate pendant la transamination?

A

1)glutamate contient initialement le groupement amine, après la transamination, le NH2 est sur l’alanine ou aspartate

2) alpha-cétoglutarate accepte le groupement alpha-aminé qui vient d’un autre aa (alanine ou aspartate) lors de la transamination (remarquer que la réaction est à deux sens)
* 4.5

30
Q

Lors de la transamination, qu’arrive-t-il au glutamate?

A

désaminé (désamination oxydative) pour fournir l’ammoniaque et redevient l’alpha-cétoglutarate
*4.5

31
Q

Quel est le nom de la réaction lorsqu’il y a libération d’ammoniaque à partie de fonction amide?

A

désamidation

*4.5

32
Q

À part la glutamine et la glutamate, à partir de quelles substances peut-on former de l’ammoniaque dans le foie?

A

aa et produits spécialisés azotés

33
Q

Quelle est la principale forme d’excrétion de l’ammoniaque ? Quel organe est responsable de sa formation?

A

urée formée dans le foie
*urée est la principale forme d’excrétion de l’azote

urée = foie
urine = rein
34
Q

Quelle voie métabolique est en cause de la formation d’urée?

A

cycle de l’urée

35
Q

Quels sont les principaux substrats du cycle de l’urée?

A

ion ammonium, co2, aspartate, 3 atp

36
Q

Quel est le rôle de l’aspartate dans le cycle de l’urée?

A

urée excrète l’azote, urée contient 2 atomes d’azote dont un provient de l’aspartate

37
Q

Quels organes excrètent l’urée hors de L’ORGANISME?

A

reins 75% et intestin 25%

urée est envoyé, à partir du foie, soit dans les intestins soit dans dans les reins
*4.3

38
Q

Quel est le sort de l’urée qui provient du foie et transporté au rein?

A

éliminé dans l’urine

39
Q

Quel est le sort de l’urée qui provient du foie et transporté aux intestins?

A

hydrolysée par l’uréase des bactéries de la flore intestinale pour former NH4+ et CO2
NH4+ retourne au foie pour être transformé en urée

40
Q

Pourquoi la transformation de l’ammoniaque en urée est essentielle à l’organisme?

A

ammoniaque est toxique

ammoniaque = NH3 
ammonium = NH4+
41
Q

Comment l’ammonique est excrété hors de l’organisme?

A

urine

42
Q

Comment le cerveau se débarrasse-t-il de l’ammoniaque provenant de la circulation?

A

fabrique de la glutamine pour l’exporter vers les intestins et les reins

  • intestins vers le foie, pour être mis dans l’urée
  • voir 4.3
43
Q

Décris deux réactions métaboliques qui permettent le débarras de l’ammoniaque du cerveau.

A

glutamate déshydrogénase et glutamine synthase

α-cétoglutarate + NH4+ + NADH → Glutamate + NAD+ + H2O

Glutamate + ATP + NH4+ → Glutamine + ADP + Pi

44
Q

Comment la glutamine est-elle excrétée du cerveau?

A

emprunte circulation sanguine et va au rein + foie

45
Q

Comment le cerveau regénère l’alpha-cétoglutarate après avoir excrété la glutamine?

A

1) glycolyse fournit pyruvate
2) pyruvate donne du acétyl-coA
3) acétyl-coA favorise la transformation du pyruvate en oxaloacétate
4) Krebs forme du alpha-cétoglutarate
* voir 4.2 +4.6

46
Q

Quelles sont les enzymes qui génèrent des réactions anaplérotiques du cycle de Krebs?

A

anaplérotique: rx qui produit un métabolite
pyruvate carboxylase (pyruvate en oxaloacétate) et pyruvate déshydrogénase (pyruvate en acétyl-coA)
*Cycle de Krebs, carrefour de voies métaboliques, intermédiaires sont limitées, on doit constamment regénérer les intermédiaires
*2.12

47
Q

À part le cerveau, quels tissus peuvent synthétiser la glutamine et la libérer dans la ciruclation?

A

muscle et foie

muscle pcq on parle d’aa

48
Q

Comment la glutamine est dégradée dans la paroi intestinale?

A

désamidation (NH4 se dirige vers le foie par veine porte)
suivie par transamination

transamination pour générer alanine pour être pris par le foie

  • glutamine recue par le cerveau
  • 4.3
49
Q

Comment la glutamine est dégradée par les reins dans un organisme normal?

A

désamidation (NH4 vers le foie) et transamination (alanine vers le foie)
*il est possible de l’emmagasiner, mais dégradation si la réserve est suffisante

  • glutamine recue par le cerveau
  • 4.3
50
Q

Comment la glutamine est dégradée par les reins dans un état d’acidose?

A

acidose: surproduction d’acides qui s’accumulent dans le sang
- rein veut générer le plus de NH4+ possible
-NH4+ est acide, donc on doit l’excréter le plus possible
désamidation suivie de désamination
-NH4 s’élimine par urine

51
Q

Pourquoi le rein se fait une réserve de glutamine?

A

permet d’éliminer les acides

lors d’acidose, glutamine en réserve d’excréter les NH4 par urine

52
Q

Le rein se fait une réserve de glutamine afin de pouvoir éliminer les acides au besoin. D’où provient cette glutamine?

A

du cerveau, muscle ou foie

ou en a synthétisé soi-même grâce
a la glutamine synthase

53
Q

Quelle hormone affecte le métabolisme des acides aminés au muscle après le repas? Que fait-elle?

A

insuline

favorise entrée des aa, synthèse protéique dans les cellules musculaires, inhibe la protéolyse (=hydrolyse des prot)

54
Q

Quelle variation des taux hormonaux est nécessaire à la protéolyse?

A

diminution insuline
aug glucocorticoïdes
*4.7

55
Q

Quels sont les deux précurseurs de la néoglucogenèse libérés par le muscle?

A

alanine et glutamine

  • glutamine devient du glutamate qui est servi dans la néoglucogenèse
  • 2.12 + 4.3
56
Q

Explique comment la majorité des aa qui proviennent de la protéolyse musculaire sont transformés en glutamine et alanine?

A
  • la première étape de catabolisme des aa est la transamination ou la désamination oxydative
    -acc d’azote, on l’exporte sous alanine et glutamine
    Glutamine
  • accumulation de groupement amine dans le muscle
  • les désaminations oxydatives libère molécule d’ammonique
  • ammoniiaque se lie au glutamate par glutamine synthase

*4.7

57
Q

Comment l’azote de la transamination et la désamination oxydative est exportée par le muscle?

A

alanine, glutamine, un peu par ammoniaque

58
Q

Qu’est-ce qu’une cirrhose hépatique?

A
  • conséquence de maladies hépatiques chroniques
  • remplacement tissu hépatique par fibrose + nodules régénératifs
  • distorsion architecture hépatique
  • perte fx du foie
  • irréversible
59
Q

Lors d’une cirrhose hépatique est-ce que la concentration d’albumine augmente ou diminue? Pourquoi?

A

le foie fait habituellement la synthèse de l’albumine

diminuée
synthèse hépatique diminuée car perte de fx du foie

60
Q

Explique les causes de l’hyperammoniémie retrouvée lors d’une cirrhose hépatique.

A

1) fonction d’élimination d’ammoniaque par le foie est diminuée
2) système porte qui dirige le sang de l’intestin à la veine porte pour ammoniaque n’est pas utilisée, ammoniaque entre dans la circulation générale sans être éliminée par l’urée

61
Q

Si on mesure l’urée d’une personne en hyperammoniémie, est-ce qu’elle est haute ou basse?

A

valeurs basses pcq foie a la difficulté d’en synthétiser

62
Q

Dans le cas de la glutamine, décris la libération de l’azote amidé.

A

nom de réaction : désamidation

enz: glutaminase

glutamine en glutamate (perte de groupement amide)

63
Q

Explique la synthèse de l’aspartate.

A

oxaloacétate + glutamate — aspartate + alpha-cétoglutarate

enz : aspartate transaminse

64
Q

Explique la synthèse de l’alanine.

A

pyruvate + glutamate — alanine + alpha-cétoglutarate

65
Q

Explique l’hypertension portale dans un contexte de cirrhose hépatique.

A
  • la fibrose cause la distorsion et la réduction de la microcirculation hépatique
  • vaisseaux associés aux veines hépatiques sont compressées par les nodules de regénération

donc, hypertension portale

66
Q

Quelles veines sont victimes de l’hypertension portale?

A

1) veine cave
2) veines ombilical
3) veine porte
4) veine oesophagienne
5) veines hémoroidiennes

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