Enzymes

Question 1

Explique l’importance de la structure d’une protéine pour qu’elle soit fonctionnelle.

Answer 1

protéine : polymère aa par liaison peptidique, structure tertiaire (repliement complet)

Question 2

Qu’est-ce qu’une enzyme?

Answer 2

• Pouvoir catalytique, agit syr rx chimiques des sys bio

- Protéine fabriquée chez org vivants

Question 3

Quel est le mécanisme d’action des enzymes?

Answer 3

• Catalyseur : accélère vitesse de rx en abaissant l’é activation
• Liaison spécifique avec substrats

Question 4

Quels sont les types d’enzymes?

Answer 4

• Enzyme simple : que des aa
• Holoenzyme = apoenzyme + cofacteur (ion métallique ou coenzyme)
• Apoenzyme : partie protéique de holoenzyme, inactive sans cofacteur

Question 5

Qu’est-ce que la vitesse initiale d’une enzyme?

Answer 5

qté de produits formés en fx du temps

Question 6

Qu’est-ce que la vitesse maximale d’une enzyme?

Answer 6

toutes les enzymes sont saturées de substrats

Question 7

Explique la vitesse de réaction lorsque la concentration de substrats varie et la concentration en enzyme est constante.

Answer 7

• plus il y a de substrats, plus la vitesse augmente

- avec le temps l’augmentation de vitesse atteint un plateay pcq tt enzyme sont saturées

Question 8

Explique la Vmax lorsque la concentration d’enzyme est constante et la concentration de substrats est très élevée (en excès par rapport aux enzymes)

Answer 8

plus il y a d’enzymes plus la Vmax est élevée

Question 9

Que mesure-t-on dans la circulation chez les patients pour analyser l’activité enzymatique?

Answer 9

qté d’enzymes et non la concentration

Question 10

Explique l’effet du pH et de la T sur l’activité enzymatique.

Answer 10

• Il existe T et pH favorable à l’act enz chez l’être humain (37 et 7)
• T bas, rend les enzymes rigides, ne donne pas la flexibilité qu’un enzyme abesoin pour accepter un subtrat
• T haut et pH haut : dénaturation

Question 11

Quelles sont les deux modifications possibles pour altérer l’activité enzymatique?

Answer 11

• modification qté enzymes

- modification efficacité catalytique des enzymes

Question 12

Quelles mécanismes de contrôles modifie a quantité d’enzymes synthétisés? Contrôle à long ou court terme?

Answer 12

• induction : aug synthèse
• répression : dim synthèse
• long terme

Question 13

Quelles mécanismes de contrôles modifie l’efficacité enzymatique? Contrôle à long ou court terme? Qu’est-ce que cela signifie si long ou court terme?

Answer 13

• modification covalente
• allostérie
• à court terme (adaptation rapide aux besoins de l’organisme)

Question 14

Qu’est-ce que la modification covalente?

Answer 14

• on ajoute un groupe phosphate pour inactiver l’enzyme (répulsion avec groupe phosphate et le reste de la structure)
• mécanisme tout ou rien
• réversible, on perd seulement bout d’une chaîne

Question 15

Qu’est-ce que l’allostérie?

Answer 15

enzymes allostériques subissent un changement de conformation lorsque des molécules modulatrices effectrices positifs ou négatifs se lient, ce qui change l’affinité du substrat à l’enzyme
- réversible non covalente

Question 16

Qu’est-ce qu’un modulateur allostérique positif?

Answer 16

• forme autre que le substrat

- change la conformation de l’enzyme pour ouvrir les sites de liaison

Question 17

Qu’est-ce qu’un modulateur allostérique négatif?

Answer 17

• forme autre que le substrat
• change la conformation rendant le site allo + moins affine aux substrat (donc site de liaison pour substrats non-accessible)

Question 18

Est-ce que toutes les enzymes sont contrôlées?

Answer 18

non, majorité ne le sont pas, on contrôle les rx clés des voies métaboliques

les enzymes constitutives possèdent une synthèse constante et dépendent s’il y a S ou non

Question 19

Quels sont les deux principaux types d’inhibition que peuvent avoir des agents externes (médicaments, poisons, facteurs environnementaux) sur l’act enz?

Answer 19

• inhibiteur compétitif

- inhibiteur non-compétitif

Question 20

Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif? Est-ce qu’il a un effet sur la vitesse maximale?

Answer 20

• struc ressemble au substrat, fait compétition avec le substrat pour le site actif
• Vmax ne change pas pcq obtenue lrsq tt substrat sont saturés

Question 21

Qu’est-ce qu’un inhibiteur non-compétitif? Est-ce qu’il a un effet sur la Vmax?

Answer 21

• se fixe sur le site actif de manière irréversible + l’inactive
  ou
• se fixe sur l’enzyme de manière irréversible sur un endroit autre que le site actif, change sa structure tertiaire et la rend inactive
• oui, moins d’enz actives disponibles

Question 22

Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il?

Answer 22

• déversé dans le duodénum

- contient enz digestives + bicarbonate

Question 23

Quelle est la fonction du suc pancréatique?

Answer 23

digestion des aliments au niveau de l’intestin

- hydrolysent les molécules complexes en molécules plus simples

Question 24

Principales enzymes du suc pancréatique et leurs fonctions.

Answer 24

trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase A, carboxypeptidase B
- hydrolisent liaisons peptides des protéines

amylase
- hydrolyse liaisons alpha 1 à 4 amidon + glycogène
lipase
-hydrolyse triacylglycérol

Question 25

Que fait l’amylase?

Answer 25

hydrolise liaisons alpha (1-4) de l’amidon et glycogène des aliments

provient du pancréas

Question 26

Que fait la lipase?

Answer 26

hydrolyse les triaglycérols en acides gras et en 2-acylglycérol
lipase secrété par pancréas

Question 27

Sous quelle forme retrouve-t-on les enz protéolytiques dans le suc pancréatique? Quel est l’avantage pour le pancréas?

Answer 27

• proenzymes inactives

- protège le pancréas de l’autodigestion

Question 28

Où et comment les enz du pancréas protéolytiques sont activés?

Answer 28

intestin

1) trypsinogène est transformé en trypsine
par l’entéropeptidase
2) trypsine autoactivation
3) trypsine catalyse
transformation des autres proenzymes.

Question 29

Deux principales enzymes chargés de la digestion des glucides à part amylase. Où sont-elles synthétisées?

Answer 29

saccharase + lactase

sythétisées dans les entérocytes agissent sur la face externe de la membrane cytoplasmique recouvrant microvillosités

Question 30

Saccharase activité saccharasique : substrats + produits

Answer 30

substrats : saccharose + eau

produits : glucose + fructose

Question 31

Saccharase activité isomaltasique: substrats + produits

Answer 31

substrats: eau, liaisons alpha (1-6) des dextrines

produits : oligosaccharides qui contient que des liaisons osidiques alpha (1-4)

Question 32

Saccharase maltasique : substrats + produits

Answer 32

substrats: eau, maltose, maltotriose
produit: glucose

Question 33

Lactase : substrats + produits

Answer 33

Substrats: lactose + eau

produits : glucose + galactose

Question 34

les enzymes peuvent être utilisées comme outil diagnostique. Comment?

Answer 34

• concentration par rapport à des valeurs de référence

Question 35

Quels sont les dérivés du sang total?

Answer 35

sang = plasma + sérum
plasma : avec anticoagulant obtenu après centrifugation
sérum : sans anticoagulant, obtenu après centrifugation

Question 36

Quelle est l’unité des enzymes?

Answer 36

U/L : qté d’enzymes transformant 10^6 mol de S par minute

Question 37

Que signifie valeurs de référence?

Answer 37

par rapport à des individus normaux (sains), par rapport à un risque donné (ex. cholestérol, on sait qu’au-delà de la valeur X du cholestérol, il y a des risques de maladies cardiovasculaires)

Question 38

Comment peut-on activer une proenzyme?

Answer 38

modification de sa structure primaire

Question 39

Augmentation des concentrations d’AST et d’ALT.

Answer 39

atteinte hépatocellulaire

Question 40

Augmentation des concentrations des GGT.

Answer 40

cholestase (flot biliaire obstrué) ou consommation chronique d’alcool

Question 41

Augmentation de la phosphatase alcaline (ALP).

Answer 41

cholestase (flot biliaire obstrué) ou atteinte osseuse