Enzymes Flashcards
Explique l’importance de la structure d’une protéine pour qu’elle soit fonctionnelle.
protéine : polymère aa par liaison peptidique, structure tertiaire (repliement complet)
Qu’est-ce qu’une enzyme?
- Pouvoir catalytique, agit syr rx chimiques des sys bio
- Protéine fabriquée chez org vivants
Quel est le mécanisme d’action des enzymes?
- Catalyseur : accélère vitesse de rx en abaissant l’é activation
- Liaison spécifique avec substrats
Quels sont les types d’enzymes?
- Enzyme simple : que des aa
- Holoenzyme = apoenzyme + cofacteur (ion métallique ou coenzyme)
- Apoenzyme : partie protéique de holoenzyme, inactive sans cofacteur
Qu’est-ce que la vitesse initiale d’une enzyme?
qté de produits formés en fx du temps
Qu’est-ce que la vitesse maximale d’une enzyme?
toutes les enzymes sont saturées de substrats
Explique la vitesse de réaction lorsque la concentration de substrats varie et la concentration en enzyme est constante.
- plus il y a de substrats, plus la vitesse augmente
- avec le temps l’augmentation de vitesse atteint un plateay pcq tt enzyme sont saturées
Explique la Vmax lorsque la concentration d’enzyme est constante et la concentration de substrats est très élevée (en excès par rapport aux enzymes)
plus il y a d’enzymes plus la Vmax est élevée
Que mesure-t-on dans la circulation chez les patients pour analyser l’activité enzymatique?
qté d’enzymes et non la concentration
Explique l’effet du pH et de la T sur l’activité enzymatique.
- Il existe T et pH favorable à l’act enz chez l’être humain (37 et 7)
- T bas, rend les enzymes rigides, ne donne pas la flexibilité qu’un enzyme abesoin pour accepter un subtrat
- T haut et pH haut : dénaturation
Quelles sont les deux modifications possibles pour altérer l’activité enzymatique?
- modification qté enzymes
- modification efficacité catalytique des enzymes
Quelles mécanismes de contrôles modifie a quantité d’enzymes synthétisés? Contrôle à long ou court terme?
- induction : aug synthèse
- répression : dim synthèse
- long terme
Quelles mécanismes de contrôles modifie l’efficacité enzymatique? Contrôle à long ou court terme? Qu’est-ce que cela signifie si long ou court terme?
- modification covalente
- allostérie
- à court terme (adaptation rapide aux besoins de l’organisme)
Qu’est-ce que la modification covalente?
- on ajoute un groupe phosphate pour inactiver l’enzyme (répulsion avec groupe phosphate et le reste de la structure)
- mécanisme tout ou rien
- réversible, on perd seulement bout d’une chaîne
Qu’est-ce que l’allostérie?
enzymes allostériques subissent un changement de conformation lorsque des molécules modulatrices effectrices positifs ou négatifs se lient, ce qui change l’affinité du substrat à l’enzyme
- réversible non covalente
Qu’est-ce qu’un modulateur allostérique positif?
- forme autre que le substrat
- change la conformation de l’enzyme pour ouvrir les sites de liaison
Qu’est-ce qu’un modulateur allostérique négatif?
- forme autre que le substrat
- change la conformation rendant le site allo + moins affine aux substrat (donc site de liaison pour substrats non-accessible)
Est-ce que toutes les enzymes sont contrôlées?
non, majorité ne le sont pas, on contrôle les rx clés des voies métaboliques
les enzymes constitutives possèdent une synthèse constante et dépendent s’il y a S ou non
Quels sont les deux principaux types d’inhibition que peuvent avoir des agents externes (médicaments, poisons, facteurs environnementaux) sur l’act enz?
- inhibiteur compétitif
- inhibiteur non-compétitif
Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif? Est-ce qu’il a un effet sur la vitesse maximale?
- struc ressemble au substrat, fait compétition avec le substrat pour le site actif
- Vmax ne change pas pcq obtenue lrsq tt substrat sont saturés
Qu’est-ce qu’un inhibiteur non-compétitif? Est-ce qu’il a un effet sur la Vmax?
- se fixe sur le site actif de manière irréversible + l’inactive
ou - se fixe sur l’enzyme de manière irréversible sur un endroit autre que le site actif, change sa structure tertiaire et la rend inactive
- oui, moins d’enz actives disponibles
Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il?
- déversé dans le duodénum
- contient enz digestives + bicarbonate
Quelle est la fonction du suc pancréatique?
digestion des aliments au niveau de l’intestin
- hydrolysent les molécules complexes en molécules plus simples
Principales enzymes du suc pancréatique et leurs fonctions.
trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase A, carboxypeptidase B
- hydrolisent liaisons peptides des protéines
amylase
- hydrolyse liaisons alpha 1 à 4 amidon + glycogène
lipase
-hydrolyse triacylglycérol
Que fait l’amylase?
hydrolise liaisons alpha (1-4) de l’amidon et glycogène des aliments
provient du pancréas
Que fait la lipase?
hydrolyse les triaglycérols en acides gras et en 2-acylglycérol
lipase secrété par pancréas
Sous quelle forme retrouve-t-on les enz protéolytiques dans le suc pancréatique? Quel est l’avantage pour le pancréas?
- proenzymes inactives
- protège le pancréas de l’autodigestion
Où et comment les enz du pancréas protéolytiques sont activés?
intestin
1) trypsinogène est transformé en trypsine par l’entéropeptidase 2) trypsine autoactivation 3) trypsine catalyse transformation des autres proenzymes.
Deux principales enzymes chargés de la digestion des glucides à part amylase. Où sont-elles synthétisées?
saccharase + lactase
sythétisées dans les entérocytes agissent sur la face externe de la membrane cytoplasmique recouvrant microvillosités
Saccharase activité saccharasique : substrats + produits
substrats : saccharose + eau
produits : glucose + fructose
Saccharase activité isomaltasique: substrats + produits
substrats: eau, liaisons alpha (1-6) des dextrines
produits : oligosaccharides qui contient que des liaisons osidiques alpha (1-4)
Saccharase maltasique : substrats + produits
substrats: eau, maltose, maltotriose
produit: glucose
Lactase : substrats + produits
Substrats: lactose + eau
produits : glucose + galactose
les enzymes peuvent être utilisées comme outil diagnostique. Comment?
- concentration par rapport à des valeurs de référence
Quels sont les dérivés du sang total?
sang = plasma + sérum
plasma : avec anticoagulant obtenu après centrifugation
sérum : sans anticoagulant, obtenu après centrifugation
Quelle est l’unité des enzymes?
U/L : qté d’enzymes transformant 10^6 mol de S par minute
Que signifie valeurs de référence?
par rapport à des individus normaux (sains), par rapport à un risque donné (ex. cholestérol, on sait qu’au-delà de la valeur X du cholestérol, il y a des risques de maladies cardiovasculaires)
Comment peut-on activer une proenzyme?
modification de sa structure primaire
Augmentation des concentrations d’AST et d’ALT.
atteinte hépatocellulaire
Augmentation des concentrations des GGT.
cholestase (flot biliaire obstrué) ou consommation chronique d’alcool
Augmentation de la phosphatase alcaline (ALP).
cholestase (flot biliaire obstrué) ou atteinte osseuse
