Protéine

Question 1

Interactions non covalentes

Answer 1

• Liaisons électrostatiques
• Liaisons hydrogènes
• Liaisons de Van der Waals
• Effet hydrophobe

Question 2

Structure 3D de protéine définie par

Answer 2

• Sa composition en Acide Aminés
• Les angles ψ_i, ϕ_i, ω_i
• La conformation de la chaîne latérale des résidus

Question 3

ϕ_i

ψ_i

ω_i

θ_i

Answer 3

Cα-NH

Cα-CO

NH-CO

angle entre 2 AA succéssif

Question 4

Hélice α

Answer 4

• ψ_i = -60 (C-NH) et ϕ_i = -60 (C-CO)
• 3,6 résidus / tour
• Liaison hydrogène entre CO_i et NH_i+4
• pas = 5,5 Å / tour
• déplacement = 5,5Å/3,6 = 1,5Å
• θ = 100° entre 2 AA
• rayon de 2,3Å
• Hélice droite, résidus vers l’extérieur

Question 5

Feuillet β

Answer 5

• ϕ_i = -120 ψ_i = +120
• Association d’au moins 2 brins β
• Liaison hydrogène entre CO brin A et NH brin B
• Chaînes latérales alternativement dessus/dessous
• Plissement

Question 6

Coudes

Answer 6

2 à 7 résidus

laison hydrogène entre CO et NH de 2 résidus

type 3 et 4 le plus courant

nb = 2 3 4 5 6

nom δ γ β α π

Question 7

Structures supersecondaires

= Motif

Answer 7

• Hélice α - boucle - hélice α = EF Hand avec Ca²⁺
• Epingle à cheveux β (β coude β)
• Motif en clé grec (β coude β coude β boucle β)
• Brin β hélice α brin β
• (Motif en doigt de zinc boucle avec Zn²⁺)

Question 8

Structures tertiaires

Answer 8

• Structures α :
  
  • type globine (myoglobine)
  • type faisceau (cyt b562)
• Structures β :
  
  • tonneau β (épingle a cheveux) (prot fix rétinol)
  • “jelly roll” (2 clés grecs) (VP1 du poliovirus)
• Structure α/β :
  
  • tonneau fermé (Triose Phosphate Isomerase = TIM barrel)
  • feuillet central β // ouvert entouré d’hélice α de chaque coté (Flavodoxine)
• Structure α + β
  
  • pas d’interaction α et β (inh de la subtilisine)
• Domaine

Question 9

Structure Quaternaire

Answer 9

Protéine homo ou hétéromérique

cf régulation allostérique