Protéine Flashcards
Q : Quelles sont les propriétés des acides aminés en fonction de la polarité ?
Apolaires : hydrophobes (interactions hydrophobes, Van der Waals).
Polaires non chargés : ponts hydrogène, parfois ponts disulfures.
Polaires chargés : interactions ioniques, très réactifs
Q : Quelles sont les principales structures des protéines ?
Primaire : séquence d’acides aminés.
Secondaire : hélices, feuillets, coudes.
Tertiaire : repliement 3D d’une chaîne polypeptidique.
Quaternaire : assemblage de plusieurs chaînes
Q : Décrivez les types de structures secondaires des protéines.
Hélice α : stabilisée par liaisons H, chaînes latérales à l’extérieur.
Feuillet β : brins parallèles ou antiparallèles, chaînes latérales alternées.
Coude : changement de direction (riche en proline/glycine).
Q : Qu’est-ce que le pHi (point isoélectrique) d’une molécule ?
A : Le pH où la molécule est électriquement neutre, avec autant de charges positives que négatives.
Motif structural de la porine
Tonneau β : feuillets β + brin
Formant une structure cylindrique (ex : porine).
Q : Quelle est la différence entre pKa et pHi ?
pKa : Mesure l’équilibre entre les formes ionisées et non ionisées d’un groupe fonctionnel.
Définit le pH auquel 50 % des molécules sont protonées et 50 % déprotonées.
pHi (point isoélectrique) : pH où une molécule est globalement neutre.
Autant de charges positives que négatives.
Q: Qu’est-ce que l’agrégation des protéines ?
A: L’agrégation est une association non spécifique d’unités protéiques, souvent réversible, menant à une perte de solubilité et parfois à une précipitation.
Q: Qu’est-ce que la dénaturation des protéines ?
A: La dénaturation est la perte des structures II, III ou IV d’une protéine, souvent irréversible, ce qui entraîne la perte de fonction.
Q: Que se passe-t-il lorsque les interactions d’une protéine sont modifiées selon leur localisation ?
Modification des interactions au cœur : dénaturation.
Modification des interactions en surface : agrégation, affectant la solubilité.
Q: Qu’est-ce que le TCA (trichloroacetic acid) ?
A: Un agent qui précipite les protéines en milieu acide tout en les dénaturant.
Q: Quelle est la conséquence des températures extrêmes sur les protéines ?
Chaleur excessive : rupture des liaisons hydrogènes → dénaturation irréversible.
Froid : ralentissement des mouvements moléculaires, pas de dénaturation.
Q: Quels sont les effets du pH sur les protéines ?
pH extrême : dénaturation (ex : effet du TCA).
pH = pHi : agrégation et précipitation car absence de répulsion électrostatique.
Q: Quel est le rôle du SDS dans l’étude des protéines ?
A: Le SDS (sodium dodécyl sulfate) dénature les protéines en perturbant les interactions ioniques et hydrophobes. Il masque les charges et apporte une charge globale négative.
Q: Quel est l’effet de l’urée sur les protéines ?
A: L’urée rompt les liaisons hydrogènes et hydrophobes, causant la dénaturation. Cet effet est parfois réversible.
Q: Quels acides aminés absorbent la lumière ?
A quelle longueur d’onde ?
Absorbance 280nm (W et Y) 260nm (F)
Les AA aromatiques
Tryptophane (Trp) ++
Tyrosine (Tyr) +
Phénylalanine (Phe) ±.
Q: Qu’est-ce que le coefficient Kav en chromatographie d’exclusion-diffusion ?
Kav = (Ve - Vo) / (Vt - Vo).
Si Kav ≈ 0 : molécule exclue, très grosse.
Si Kav ≈ 1 : molécule diffuse totalement, très petite.
Q: Qu’est-ce qu’un site consensus pour la glycosylation ?
A: Une région spécifique permettant la modification post-traductionnelle, comme le site Asn-X-Ser/Thr pour la N-glycosylation.
Q: Quelles sont les méthodes pour étudier les glycosylations ?
Enzymes spécifiques (N-glycanase, O-glycosidase).
Colorants spécifiques (ex : lugol).
Lectines reconnaissant certains sucres.
Q: Quels acides aminés sont concernés par la glycosylation ?
N-glycosylation : Asparagine (Asn).
O-glycosylation : Sérine (Ser), Thréonine (Thr).
Q: Quels acides aminés sont concernés par les hydroxylations ?
A: Proline (Pro) et Lysine (Lys).
Q: Quels acides aminés sont concernés par les phosphorylations ?
A: Sérine (Ser), Thréonine (Thr), Tyrosine (Tyr).
Q: Quel est le rôle de la trypsine ?
Nom de sa forme inactive ?
A: La trypsine est une protéase clivant après les résidus basiques : Arginine (Arg) et Lysine (Lys).
Forme inactive : trypsinogène
Q: Quelle est la composition en acides aminés du collagène ?
33 % Glycine (Gly).
10 % Proline (Pro).
Motif répété : (Gly-X-Y)n, où X et Y sont souvent Pro ou Hydroxyproline.
Q: Quelle proportion de protéines représente le collagène ?
A: Environ 25 % des protéines totales dans le corps humain.
