Enzymologie

Question 1

1. Quelle est la différence entre l’école vitaliste et l’école chimique ?

Siècle ?

Answer 1

18ème siècle

École vitaliste : Les réactions nécessitent une force vitale, impliquant des êtres vivants (Pasteur).

École chimique : Les réactions sont purement chimiques, indépendantes de la vie (Liebig).

Question 2

Que montre l’expérience de Buchner en 1896 ?

Answer 2

La fermentation alcoolique peut se produire avec des levures broyées (pas besoin de vie ni de température élevée).

Introduction du terme zymase pour désigner l’agent catalytique responsable.

Question 3

Quelles sont les caractéristiques d’un catalyseur ?

Answer 3

Accélère la réaction.

Restitué en fin de réaction.

Ne modifie pas l’équilibre chimique.

Question 4

De combien un catalyseur peut-il multiplier la vitesse d’une réaction ?

Answer 4

De 10⁶ à 10^(12)

Question 5

Quelles sont les propriétés des enzymes ?

Answer 5

Stéréospécifiques : interagissent avec des substrats spécifiques.

Régulées : modulées par des inhibiteurs, activateurs, ou rétrocontrôle.

Question 6

Comment les enzymes fonctionnent-elles ?

Answer 6

Elles abaissent l’énergie d’activation, rendant l’état de transition plus accessible.

Question 7

Comment sont classées les enzymes ?

Answer 7

Système EC.X.Y.Z.N :

X : classe (7 principales).

Y : sous-classe (type de groupement transféré).

Z : sous-sous-classe (groupement accepteur).

N : ordre de découverte.

Question 8

Comment sont nommées les enzymes ?

Answer 8

Nom du substrat + type de réaction + suffixe “ase” (ex. glucose oxydase).

Question 9

Quels sont les modèles d’interaction ?

Answer 9

Modèle clé-serrure (Fisher) : spécificité fixe entre enzyme et substrat.

Modèle d’ajustement induit : enzyme et substrat s’ajustent l’un à l’autre.

Question 10

Quels sont les éléments du site actif ?

Answer 10

Triade catalytique : 2 ou 3 acides aminés actifs.
AA de liaison : maintiennent le substrat en place.

Question 11

De quoi le site actif est-il complémentaire ?

Answer 11

De la forme, charge, et polarité du substrat.

Question 12

1. Inhibiteur compétitif : caractéristiques ?

Answer 12

Se fixe sur le site actif de l’enzyme.

Analogues structuraux du substrat.

Effet sur la courbe :
- Km modifié,
- Vm identique.

Question 13

Formule inhibiteur compétitif
- Ki
- Km’
- V’

Answer 13

Ki = [E]⋅[I] / [EI]
​
Km’ = Km(1+([I]/Ki))

V’ = (Vm[S]) / (Km’+[S])

Question 14

Inhibiteur non compétitif pur : caractéristiques ?

Answer 14

Se fixe sur l’enzyme libre ou complexe ES.

Ne partage pas le site actif.

Effet sur la courbe :
- Km et Ki constant
- Vm réduit

Courbes croisées sur l’axe des abscisses.

Question 15

Formule inhibiteur non compétitif pur
- Vm’
- V’

Answer 15

Vm’ = Vm / (1+([I]/Ki))

V’ = (Vm’[S]) / (Km+[S])

Question 16

Inhibiteur incompétitif : caractéristiques ?

Answer 16

Se fixe sur le complexe ES.

Effet sur la courbe :
Km et Vm réduits proportionnellement

Question 17

Formule inhibiteur incompétitif
- Ki
- Km’
- Vm’
- V’

Answer 17

Ki = [ES]⋅[I] / [ESI]

Km’ = Km / (1+([I]/Ki))

Vm’ = Vm / (1+([I]/Ki))

V’ = (Vm’[S]) / (Km’+[S])

Question 18

Qu’est-ce que la cinétique enzymatique ?

Answer 18

Étude de la vitesse de réaction (concentration en fonction du temps).

Courbe hyperbolique saturante (Michaelis-Menten)

Question 19

Qu’est-ce que l’état stationnaire ?

Answer 19

Période où la vitesse de réaction est constante.

Question 20

Formule constante de Michaelis

Answer 20

Km = [ES]⋅[S] / [ES]

Km = k-1 + (kcat/k1)

Question 21

3 Formule Vi (michaelis)

Answer 21

Vi = kcat[E]total x [S] / km+[S]

Vi = kcat[ES]

Vi = Vm[S] / Km+[S]

Question 22

Formule vitesse maximale Vm

Answer 22

Vm = kcat[E]total

exprimé en katal

Question 23

Quelles sont les unités d’activité ?

Answer 23

Katal : 1mol/sec.

UI : 1μmol/min.

Question 24

Pourquoi utiliser le modèle Lineweaver-Burk ?

Answer 24

Pour obtenir une droite en traçant
1/vi en fonction de 1/[S], utile pour estimer Km et Vm.

Question 25

Que signifie un Km élevé ?

Answer 25

Un Km fort indique une faible affinité entre l’enzyme et le substrat.

Question 26

Qu’est-ce que le turnover d’une enzyme ?

Answer 26

Le turnover est le temps nécessaire pour qu’une enzyme transforme une molécule de substrat en produit.

Formellement, il est égal à 1/Kcat

Autre définition : Nombre de molécules de substrat transformées par une molécule d’enzyme par unité de temps.
​

Question 27

De quoi dépend la vitesse de réaction enzymatique à saturation ?

Answer 27

À saturation, la vitesse dépend :
- De la concentration totale des réactifs.
- De la température (probabilité de rencontre des réactifs augmente avec T).