Enzymologie Flashcards
- Quelle est la différence entre l’école vitaliste et l’école chimique ?
Siècle ?
18ème siècle
École vitaliste : Les réactions nécessitent une force vitale, impliquant des êtres vivants (Pasteur).
École chimique : Les réactions sont purement chimiques, indépendantes de la vie (Liebig).
Que montre l’expérience de Buchner en 1896 ?
La fermentation alcoolique peut se produire avec des levures broyées (pas besoin de vie ni de température élevée).
Introduction du terme zymase pour désigner l’agent catalytique responsable.
Quelles sont les caractéristiques d’un catalyseur ?
Accélère la réaction.
Restitué en fin de réaction.
Ne modifie pas l’équilibre chimique.
De combien un catalyseur peut-il multiplier la vitesse d’une réaction ?
De 10⁶ à 10^(12)
Quelles sont les propriétés des enzymes ?
Stéréospécifiques : interagissent avec des substrats spécifiques.
Régulées : modulées par des inhibiteurs, activateurs, ou rétrocontrôle.
Comment les enzymes fonctionnent-elles ?
Elles abaissent l’énergie d’activation, rendant l’état de transition plus accessible.
Comment sont classées les enzymes ?
Système EC.X.Y.Z.N :
X : classe (7 principales).
Y : sous-classe (type de groupement transféré).
Z : sous-sous-classe (groupement accepteur).
N : ordre de découverte.
Comment sont nommées les enzymes ?
Nom du substrat + type de réaction + suffixe “ase” (ex. glucose oxydase).
Quels sont les modèles d’interaction ?
Modèle clé-serrure (Fisher) : spécificité fixe entre enzyme et substrat.
Modèle d’ajustement induit : enzyme et substrat s’ajustent l’un à l’autre.
Quels sont les éléments du site actif ?
Triade catalytique : 2 ou 3 acides aminés actifs.
AA de liaison : maintiennent le substrat en place.
De quoi le site actif est-il complémentaire ?
De la forme, charge, et polarité du substrat.
- Inhibiteur compétitif : caractéristiques ?
Se fixe sur le site actif de l’enzyme.
Analogues structuraux du substrat.
Effet sur la courbe :
- Km modifié,
- Vm identique.
Formule inhibiteur compétitif
- Ki
- Km’
- V’
Ki = [E]⋅[I] / [EI]
Km’ = Km(1+([I]/Ki))
V’ = (Vm[S]) / (Km’+[S])
Inhibiteur non compétitif pur : caractéristiques ?
Se fixe sur l’enzyme libre ou complexe ES.
Ne partage pas le site actif.
Effet sur la courbe :
- Km et Ki constant
- Vm réduit
Courbes croisées sur l’axe des abscisses.
Formule inhibiteur non compétitif pur
- Vm’
- V’
Vm’ = Vm / (1+([I]/Ki))
V’ = (Vm’[S]) / (Km+[S])
Inhibiteur incompétitif : caractéristiques ?
Se fixe sur le complexe ES.
Effet sur la courbe :
Km et Vm réduits proportionnellement
Formule inhibiteur incompétitif
- Ki
- Km’
- Vm’
- V’
Ki = [ES]⋅[I] / [ESI]
Km’ = Km / (1+([I]/Ki))
Vm’ = Vm / (1+([I]/Ki))
V’ = (Vm’[S]) / (Km’+[S])
Qu’est-ce que la cinétique enzymatique ?
Étude de la vitesse de réaction (concentration en fonction du temps).
Courbe hyperbolique saturante (Michaelis-Menten)
Qu’est-ce que l’état stationnaire ?
Période où la vitesse de réaction est constante.
Formule constante de Michaelis
Km = [ES]⋅[S] / [ES]
Km = k-1 + (kcat/k1)
3 Formule Vi (michaelis)
Vi = kcat[E]total x [S] / km+[S]
Vi = kcat[ES]
Vi = Vm[S] / Km+[S]
Formule vitesse maximale Vm
Vm = kcat[E]total
exprimé en katal
Quelles sont les unités d’activité ?
Katal : 1mol/sec.
UI : 1μmol/min.
Pourquoi utiliser le modèle Lineweaver-Burk ?
Pour obtenir une droite en traçant
1/vi en fonction de 1/[S], utile pour estimer Km et Vm.
