Glucides Flashcards

1
Q

Question : Quelles sont les caractéristiques des polyosides ?

A

Nombre d’oses constituants.

Nature des oses.

Configuration (α ou β).

Présence ou absence de ramifications.

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2
Q

Question : Quelle est la structure du glucose en cycle ?

A

Forme cyclique pyranose à 6 atomes.

Carbone 6 au-dessus du plan (série D).

Peut être en configuration α (hydroxyle en dessous) ou β (hydroxyle au-dessus).

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3
Q

Question : Quelle est la différence structurale entre le glucose, le mannose et le galactose ?

A

Mannose : Épimère du glucose en C2.

Galactose : Épimère du glucose en C4.

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4
Q

Question : Qu’est-ce qu’une liaison osidique ?

A

Réponse : Liaison entre le groupement hydroxyle d’un carbone anomérique et un autre groupement hydroxyle.

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5
Q

Question : Quelle est la différence entre un sucre réducteur et un sucre non réducteur ?

A

Réducteur : Carbone anomérique libre.

Non réducteur : Carbone anomérique engagé dans une liaison osidique.

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6
Q

Question : Qu’est-ce qu’un polyoside de réserve ?
Exemple

A

Un polymère glucidique servant de stockage d’énergie, ex : amidon (végétaux), glycogène (animaux).

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7
Q

Question : Quelle est la composition de l’amidon ?

Structure ?

A

Amylose : Chaîne linéaire de glucose (liaisons α-1,4).

Amylopectine : Chaîne ramifiée de glucose (liaisons α-1,4 et α-1,6).

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8
Q

Question : Qu’est-ce que le maltose ?

A

Réponse : Diholoside formé de deux glucoses liés par une liaison α-1,4.

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9
Q

Question : Combien d’unités contient l’amylose ?

A

Réponse : De 500 à 1000 unités de glucose.

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10
Q

Question : Quelle est la différence entre l’amidon et le glycogène ?

A

Amidon : Ramifications toutes les 24-30 unités.

Glycogène : Ramifications plus fréquentes (toutes les 3-5 unités).

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11
Q

Question : Quelles enzymes dégradent l’amidon ?

A

α-amylase (liaisons α-1,4).

α-dextrinase (liaisons α-1,6).
= enzyme débranchante

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12
Q

Question : Quelles enzymes dégradent le glycogène ?

A

Glycogène phosphorylase (liaisons α-1,4).

Enzyme débranchante (liaisons α-1,6).

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13
Q

Question : Quelle quantité d’eau est fixée par 1 g de glycogène ?

A

Réponse : 1 g de glycogène fixe 2 g d’eau.

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14
Q

Exemple de polyosides de structure

A

Cellulose

Glucosaminoglycane GAG

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15
Q

Question : Qu’est-ce que la cellobiose ?

A

Réponse : Diholoside composé de deux glucoses liés par une liaison β-1,4.

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16
Q

Question : Comment la cellulose est-elle assemblée ?

A

Chaînes linéaires de glucoses liés par des liaisons β-1,4.

Formation de feuillets stabilisés par des liaisons hydrogènes.

Feuillets s’assemblent en microfibrilles.

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17
Q

Question : Quelle est la composition de la paroi végétale ?

A

Polysaccharides.
Microfibrilles de cellulose.
Lignine.

18
Q

Question : Qu’est-ce que l’hémicellulose ?

A

Réponse : Hétéropolyoside associé aux microfibrilles de cellulose, liant les fibres.

19
Q

Question : Quelle enzyme dégrade la cellulose ?

A

Réponse : La β-glucosidase (cellulase).

20
Q

Question : Quelle est la structure des GAG (glycosaminoglycanes) ?

A

Longues chaînes linéaires de 50 à 1000 répétitions d’unités diholosides.

Composées d’une hexosamine (souvent acétylée) et d’un acide hexuronique.

Liées par des liaisons β(1-4) et β(1-3).

21
Q

Question : Quelle est l’exception notable de l’acide hyaluronique ?

A

Il n’est jamais sulfaté.

Il n’est jamais lié de manière covalente à une protéine.

22
Q

Question : Quelles sont les caractéristiques des glycosaminoglycanes ?

A

Forte densité de charge négative à pH neutre.

Capacité à piéger de nombreuses molécules d’eau, offrant résistance aux forces d’écrasement.

Présents dans les tissus conjonctifs comme le cartilage articulaire.

Peuvent être sulfatés et liés à des protéines (sauf l’acide hyaluronique).

23
Q

Question : Où se trouvent les glycoprotéines et quelle est leur fonction ?

A

Elles sont soit membranaires, soit sécrétées.

Elles jouent un rôle dans la structure, la communication cellulaire et parfois la signalisation.

24
Q

Question : Quelle est la liaison protéoglycane et leur proportion en sucre ?

A

Liés à des GAGs par des liaisons O-glycosidiques sur une sérine.

La partie glucidique peut représenter jusqu’à 95 % de la masse totale.

25
Q

Question : Quelle est la structure et la destination des protéoglycanes ?

A

Chaîne protéique centrale associée à des GAGs (ex. : chondroïtine sulfate, kératane sulfate).

Présents dans la matrice extracellulaire pour structure et communication.

26
Q

Question : Qu’est-ce qu’un milieu hypotonique ?

A

Réponse : Milieu dont la concentration en sels est inférieure à celle de la cellule, provoquant une entrée d’eau dans celle-ci.

27
Q

Question : Quelles techniques peuvent être utilisées pour analyser les oses ?

A

Hydrolyse enzymatique ou acide.

Perméthylation pour identifier les groupements hydroxyles libres.

Chromatographie d’exclusion stérique ou en phase inverse.

28
Q

Question : Quelle est la structure de l’hormone hCG ?

A

Deux sous-unités α et β glycosylées, reliées par des liaisons non covalentes.

Utilisée dans le maintien de la grossesse et en traitement de l’infertilité.

29
Q

Question : Qu’est-ce qu’une protéoforme ?

A

Réponse : Une protéine présentant des variations post-traductionnelles (ex. : différents états de glycosylation).

30
Q

Question : Quel est le rôle de la PNGase F ?

A

Sépare les glycanes des peptides.

Facilite l’analyse des structures glycaniques associées aux protéines.

31
Q

Question : Quels sont les trois niveaux de caractérisation des glycoprotéines ?

A

Identifier les structures glycaniques.

Détecter les sites de glycosylation.

Associer les glycanes spécifiques aux sites identifiés.

32
Q

Question : Qu’est-ce que la trypsine et à quoi sert-elle ?

A

Réponse : Enzyme qui clive les protéines en position C-terminale des résidus lysine et arginine, utilisée pour digérer les peptides avant analyse.

33
Q

Question : Quel est le principe de la chromatographie en phase inverse ?

A

Phase stationnaire apolaire, phase mobile polaire.

Sépare les molécules selon leur hydrophobicité, avec élution progressive des composés par augmentation d’acétonitrile.

34
Q

Question : Pourquoi utiliser un chromatographe pour identifier un protéoforme ?

A

Simplifie les mélanges complexes avant spectrométrie de masse.

Permet de séparer et d’identifier les glycanes et peptides glycosylés.

35
Q

Question : Quelles sont les caractéristiques des protéoformes ?

A

Macrohétérogénéité : présence ou absence de glycosylation à certains sites.

Microhétérogénéité : différentes structures de glycanes sur un même site

36
Q

Question : Qu’est-ce qu’un ose ?

A

Une seule unité glucidique, qui peut être :

Aldose : Fonction aldéhyde.
Cétose : Fonction cétone.

37
Q

Question : Qu’est-ce qu’un oside ?

A

Réponse : Molécule formée de plusieurs unités glucidiques.

38
Q

Question : Qu’est-ce qu’un holoside ?

A

Réponse : Un oside constitué uniquement d’oses.

39
Q

Question : Quelle est la différence entre un oligoside et un polyoside ?

A

Oligoside : Contient entre 2 et 20 oses (ex. : diholoside, triholoside).

Polyoside : Contient plus de 20 oses

40
Q

Question : Qu’est-ce qu’un homopolyoside ?

A

Réponse : Un polyoside constitué uniquement d’oses de la même nature.

41
Q

Question : Qu’est-ce qu’un hétéroside ?

A

Réponse : Une molécule composée :

D’une partie glucidique (glycane).

D’une partie non glucidique (aglycone).

42
Q

Idée structure GAG

A

Liaison beta 1-3
CS : Ac glu - N-acétylgala
HA : Ac glu - N acétyl gluco

Liaison beta 1-4
KS : Gala - N acétylgluco
HS : Ac gluco - N acétyl gluco