Proteine Flashcards
Perchè le proteine devono avere una struttura tridimensionale?
Perchè l’ha previsto l’evoluzione
Che cos’è la struttura nativa delle proteine?
È la loro struttura funzionalmente attiva
Perchè la sequenza di aa nella struttura primaria non è casuale?
Perchè rispecchia il gene che l’ha prodotta
Qual è la caratteristica del legame peptidico?
È un ibrido di risonanza che produce una struttura rigida e planare
Come si riarrangiano le catene di singoli peptidi?
Esse formano strutture piú complesse come alpha elica e beta foglietto
Come si mantiene lo scheletro elicoidale dell’alpha elica?
È tenuto insieme da legami a idrogeno
Tra chi avviene il legame a H nell’alpha elica?
Tra le ammidi di un residuo n e il carbonile posto a n+4
Come sono allineati i legami peptidici?
Parallelamente all’asse elicoidale
Com’è l’alpha elica?
Destrorsa
Di che serie sono gli amminoacidi coinvolti nell’alpha elica?
Serie L
Quant’è il passo d’elica?
3,6
A cosa è dovuta la polarità dell’alpha elica?
È dovuta ad un momento di dipolo
Come possono essere i foglietti beta?
Paralleli e antiparalleli
Come sono associati i foglietti beta?
Sono associati mediante legami a H
Che cos’è il beta-turns?
È il ripiegamento che permette di poter instaurare legami a idrogeno
Quanti tipi di beta-turns ci sono?
2 tipi:
TIPO I: 4aa tra cui la prolina sempre in posizione 2
TIPO II: l’aa chiave è quello in posizione 3
In che configurazione sono gli aa contenenti prolina?
Cis, poi sere un’isomerasi che lo converta
Come possono essere le proteine aventi struttura terziaria?
Proteine globulari e fibrose
A cosa è dovuta la denaturazione delle proteine?
È dovuta a:
-cambio temperatura
-estremi di pH
-Agenti caotropici
Che cos’è il folding di una proteina?
È il suo asse,blaggio spontaneo per svolgere la corretta funzione biologica
Che cos’è il misfolding di una proteina?
È un problema dovuto al non corretto ripiegamento della proteina stessa
Fammi due esempi di misfolding proteico
Proteina amiloide beta nativo
Proteina prionica
Vcosa formano le proteine fibrose?
Fibre molto resistenti alla trazione
Quanti tipi di collagene esistono?
Più di 24 tipi diversi
Com’è detta la singola catena che forma la tripla struttura del collegene?
Catena alpha
Come si riarrangiano le tre catene alpha del collagene?
A formare una sorta di tripla elica
Com’è formata la catena alpha del collagene?
Da una struttura primaria ripetitiva, glicina-X-Y dove X è un residuo di prolina e Y è un residuo di idrossiprolina o idrossilisina
Perchè è importante idrossilare un residuo di prolina?
Perchè sono aa polari e in caso contrario la struttura collesserebbe
Per cosa è necessaria l’idrossilisina?
Per formare legami crociati
Perchè è importante la glicosilazione del collagene?
Per permettere il suo trasporto nella mec, dove arriva prima come procollagene e poi, in seguito ad un taglio proteolitico, diventa collagene
Cosa fa la lisil ossidasi?
Elimina gruppo amminico della lisina e forma allisina
Dimmi dei ruoli delle proteine globulari
- Contenere e trattenere ioni
- Trasportare ioni
- Difesa contro agenti patogeni.
- Contrazione muscolare
- Catalisi biologica
Perchè è necessario trasportare O2 con l’emoglobina?
Perchè esso non è solubile in H2O e necessita di un trasportatore
Dov’è maggiormente presente la MIOGLOBINA?
Nel muscolo scheletrico
Da cosa è costituito l’eme?
Da una parte organica e da un atomo di ferro ferroso
Come è ibridato lo ione ferroferroso?
Sp3d2
Quanti legami forma lo ione ferroso?
6 legami di coordinazione:
-4 con azoti pirrolici
-1 con O2 distale
-1 con istidina prossimale
Da quante alpha eliche è costituita la mioglobina?
8 alpha eliche
Com’é formata l’emoglobina?
Tetramero di 2 catene alpha e 2 catene beta
Come si definisce la saturazione?
La quantità di emoglobina e mioglobina ossigenata rispetto al totale
Che tipo di curva presenta l’emoglobina?
Sigmoidale, è capace di cambiare due stati conformazionali
Da cosa è influenzata l’emoglobina?
Dal 2,3bisfosfoglicerato
