Proteine

Question 1

Perchè le proteine devono avere una struttura tridimensionale?

Answer 1

Perchè l’ha previsto l’evoluzione

Question 2

Che cos’è la struttura nativa delle proteine?

Answer 2

È la loro struttura funzionalmente attiva

Question 3

Perchè la sequenza di aa nella struttura primaria non è casuale?

Answer 3

Perchè rispecchia il gene che l’ha prodotta

Question 4

Qual è la caratteristica del legame peptidico?

Answer 4

È un ibrido di risonanza che produce una struttura rigida e planare

Question 5

Come si riarrangiano le catene di singoli peptidi?

Answer 5

Esse formano strutture piú complesse come alpha elica e beta foglietto

Question 6

Come si mantiene lo scheletro elicoidale dell’alpha elica?

Answer 6

È tenuto insieme da legami a idrogeno

Question 7

Tra chi avviene il legame a H nell’alpha elica?

Answer 7

Tra le ammidi di un residuo n e il carbonile posto a n+4

Question 8

Come sono allineati i legami peptidici?

Answer 8

Parallelamente all’asse elicoidale

Question 9

Com’è l’alpha elica?

Answer 9

Destrorsa

Question 10

Di che serie sono gli amminoacidi coinvolti nell’alpha elica?

Answer 10

Serie L

Question 11

Quant’è il passo d’elica?

Answer 11

3,6

Question 12

A cosa è dovuta la polarità dell’alpha elica?

Answer 12

È dovuta ad un momento di dipolo

Question 13

Come possono essere i foglietti beta?

Answer 13

Paralleli e antiparalleli

Question 14

Come sono associati i foglietti beta?

Answer 14

Sono associati mediante legami a H

Question 15

Che cos’è il beta-turns?

Answer 15

È il ripiegamento che permette di poter instaurare legami a idrogeno

Question 16

Quanti tipi di beta-turns ci sono?

Answer 16

2 tipi:
TIPO I: 4aa tra cui la prolina sempre in posizione 2
TIPO II: l’aa chiave è quello in posizione 3

Question 17

In che configurazione sono gli aa contenenti prolina?

Answer 17

Cis, poi sere un’isomerasi che lo converta

Question 18

Come possono essere le proteine aventi struttura terziaria?

Answer 18

Proteine globulari e fibrose

Question 19

A cosa è dovuta la denaturazione delle proteine?

Answer 19

È dovuta a:
-cambio temperatura
-estremi di pH
-Agenti caotropici

Question 20

Che cos’è il folding di una proteina?

Answer 20

È il suo asse,blaggio spontaneo per svolgere la corretta funzione biologica

Question 21

Che cos’è il misfolding di una proteina?

Answer 21

È un problema dovuto al non corretto ripiegamento della proteina stessa

Question 22

Fammi due esempi di misfolding proteico

Answer 22

Proteina amiloide beta nativo
Proteina prionica

Question 23

Vcosa formano le proteine fibrose?

Answer 23

Fibre molto resistenti alla trazione

Question 24

Quanti tipi di collagene esistono?

Answer 24

Più di 24 tipi diversi

Question 25

Com’è detta la singola catena che forma la tripla struttura del collegene?

Answer 25

Catena alpha

Question 26

Come si riarrangiano le tre catene alpha del collagene?

Answer 26

A formare una sorta di tripla elica

Question 27

Com’è formata la catena alpha del collagene?

Answer 27

Da una struttura primaria ripetitiva, glicina-X-Y dove X è un residuo di prolina e Y è un residuo di idrossiprolina o idrossilisina

Question 28

Perchè è importante idrossilare un residuo di prolina?

Answer 28

Perchè sono aa polari e in caso contrario la struttura collesserebbe

Question 29

Per cosa è necessaria l’idrossilisina?

Answer 29

Per formare legami crociati

Question 30

Perchè è importante la glicosilazione del collagene?

Answer 30

Per permettere il suo trasporto nella mec, dove arriva prima come procollagene e poi, in seguito ad un taglio proteolitico, diventa collagene

Question 31

Cosa fa la lisil ossidasi?

Answer 31

Elimina gruppo amminico della lisina e forma allisina

Question 32

Dimmi dei ruoli delle proteine globulari

Answer 32

1. Contenere e trattenere ioni
2. Trasportare ioni
3. Difesa contro agenti patogeni.
4. Contrazione muscolare
5. Catalisi biologica

Question 33

Perchè è necessario trasportare O2 con l’emoglobina?

Answer 33

Perchè esso non è solubile in H2O e necessita di un trasportatore

Question 34

Dov’è maggiormente presente la MIOGLOBINA?

Answer 34

Nel muscolo scheletrico

Question 35

Da cosa è costituito l’eme?

Answer 35

Da una parte organica e da un atomo di ferro ferroso

Question 36

Come è ibridato lo ione ferroferroso?

Answer 36

Sp3d2

Question 37

Quanti legami forma lo ione ferroso?

Answer 37

6 legami di coordinazione:
-4 con azoti pirrolici
-1 con O2 distale
-1 con istidina prossimale

Question 38

Da quante alpha eliche è costituita la mioglobina?

Answer 38

8 alpha eliche

Question 39

Com’é formata l’emoglobina?

Answer 39

Tetramero di 2 catene alpha e 2 catene beta

Question 40

Come si definisce la saturazione?

Answer 40

La quantità di emoglobina e mioglobina ossigenata rispetto al totale

Question 41

Che tipo di curva presenta l’emoglobina?

Answer 41

Sigmoidale, è capace di cambiare due stati conformazionali

Question 42

Da cosa è influenzata l’emoglobina?

Answer 42

Dal 2,3bisfosfoglicerato