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BIOCHIMICA > Miste > Flashcards

Miste Flashcards

1
Q

Perché è più stabile il foglietto antiparallelo nelle proteine?

A

Perché presenta le due alphaeliche che con direzionalità opposta

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Q

Qual è la direzionalità delle proteine?

A

Dal N terminale al C-terminale

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3
Q

Che si intende per struttura nativa di una proteina?

A

Si intende la sua struttura biologicamente attiva

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4
Q

Che si intende per effetto idrofobico?

A

È un effetto per il quale le proteine nascenti si organizzano in struttura terziaria autonomamente e eliminando molecole d’acqua

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5
Q

Che si intende per beta turns?

A

Sono dei ripiegamenti del filamento nel foglietto beta per instaurare legami idrogeno

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6
Q

Quanti tipi di collagene esistono?

A

24

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7
Q

Il collagene è costitutito da alpha eliche?

A

no ma da catene alpha!

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8
Q

Perchè il collagene non può essere costituito da alfa eliche?

A

Perché la configurazione è conseguenza del fatto che i gruppi NH si allineano

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9
Q

Da cosa è costituita una delle 3 catene alpha del collagene?

A

Da una struttura primaria ripetitiva GLICINA-X-Y

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10
Q

Perché è necessaria l’idrossi lisina?

A

Per la formazione di legami crociati

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11
Q

Prchè bisogna introdurre l’idrossilazione nel collagene?

A

Perchè sono amminoacidi polari e senza idrossilazione la struttura collasserebbe

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12
Q

Da dove deriva il colesterolo?

A

Acetil coa

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13
Q

Di chi è precursore il colesterolo?

A

Acidi biliari
Ormoni steroidei
Vitamina D

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14
Q

Qual è l’enzima cardine della biosintesi del colesterolo?

A

HMG-CoA reduttasi

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15
Q

Dove avviene la biosintesi del colesterolo?

A

Citosol o RE o perossisomi

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16
Q

Quali sono gli elementi richiesti dalla biosintesidel colesterolo?

A

Acetil CoA
NADPH
ATP

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17
Q

Dove si formano i corpi chetonici?

A

Nei mitocondri epatici

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18
Q

Com è regolato l’HMG coa sintetasi?

A

Inibizione competitiva

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19
Q

Che cos’è ACAT?

A

Acil-coa Colesterolo Acil Transferasi

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20
Q

Cosa fa ACAT?

A

Catalizza il trasferimento di un acido grasso sull’ossidrile del colesterlo cosicchè lo trasformi in una forma idrofobica e si può così associare alle lipoproteine

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21
Q

Qual è la spesa energetica per la biosintesi del Colesterolo?

A

18 Acetil CoA
18 ATP
27 NADPH
11 O2

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22
Q

Chi produce maggiormente colesterolo?

A

Adipociti e epatociti

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23
Q

Cosa attivano i bassi livelli di colesterolo?

A

SREBP

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24
Q

Alti livelli di sterolo cosa producono?

A

INSIG

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25
Q

Cos’è LPL?

A

Enzima lipoproteina LIPASI è in grado di degradare acilgliceroli nelle lipoproteine

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26
Q

Che sono le apolipoproteine?

A

Sono proteine integrali di membrana presenti sulle lipoproteine

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27
Q

Qual è la resa finale in termini energetici della respirazione cellulare?

A

30/32 ATP

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28
Q

Perchè la resa energetica della respirazione cellulare varia 30/32 ATP?

A

Dipende da come il NADH (glicolotico) cede i suoi elettroni riducenti alla catena di trasporto

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29
Q

Quale percorso compie il glicerolo per essere precursore della gluconeogenesi?

A

Glicerolo, glicerolo fosfato, diidrossiacetone fosfato, gliceraldeide-3-fosfato

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30
Q

Quali tipi di glicogenolisi conosci

A

Citosolica e lisosomiale

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31
Q

Dimmi l’enzima della glicogenolisi lisosomiale

A

Glucosidasi acida

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32
Q

Chi è il cofattore della glicogeno fosforilasi?

A

PLP

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33
Q

Che cos’è il glucosio nella glicoleno fosforilasi epatica?

A

Effettore eterotropico negativo

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34
Q

Quanti tipi di glicogeno fosforilasi ci sono?

A

3 epatica, muscolare e celebrale

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35
Q

Da chi è regolata la glicogeno fosforilasi?

A

Fosforilasi chinasi e protein fosfatasi 1

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36
Q

Che cos’è la saturazione nell’emoglobina?

A

È la quantità di emoglobina e mioglobina ossigenata rispetto al totale

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37
Q

Qual è il ruolo del 2,3 bpg in emoglobina?

A

È un effettore allosterico presente nell’eritrocita e stabilizza la forma a bassa affinità

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38
Q

Che si intende per equilibrio marziale?

A

Si intende l’omeostasi del ferro

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39
Q

Qual è la triade catalitica delle serin proteasi?

A

Aspartato istidona e serina

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40
Q

Cosa causa carenza di vitamina a?

A

Cecità notturna

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41
Q

Qual è la caratteristica degli enzimi perfettamente evoluti?

A

k2««k-1

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42
Q

Qual è il primo evento che porta alla regolazione della glicolisi?

A

Disponibilità di substrato

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43
Q

Chi é l’inibitore dell’esochinasi?

A

G6P

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44
Q

Quali sono gli inibitori della PFK1?

A

ATP, CITRATO, PEP

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45
Q

L’esochinasi è inducibile da insulina?

A

No

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46
Q

La glucochinasi è inducibile da insulina?

A

Sì

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47
Q

Da chi è controllata la glucochinasi?

A

Da acidi grassi a catena lunga

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48
Q

Perchè la glucochinasi è inibita da a.g. a catena lunga?

A

perchè in iperglicemia impediscono l’utilizzo di glucosio

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49
Q

Qual è l’affetto dell’AMPK sulla glucochinasi?

A

Stimola Gk e glicolisi

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50
Q

A quale regolazione è soggetta la PFK1?

A

Regolazione allosterica plurivalente

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51
Q

Che tipo di enzima è la pfk1? E quante siti presenta?

A

Enzima tetramerico e presenta 6 siti, 2 attivi ( atp, f6p) e 4 regolatori (atp, citrato … amp e f2,6bp)

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52
Q

Qual è l’enzima tandem?

A

Fruttosio 2,6 bisfosfato

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53
Q

Qual è l’effatto dello xilulosio5fosfato sulla glicolisi?

A

Aumenta glicolisi e diminuisce gluconeogenesi

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54
Q

Che effetto ha l’adrenalina sull’enzima tandem?

A

Fosforila l’isoenzima cardiaco e inibisce attivita fosfatasica che favorisce la gluconeogenesi

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55
Q

Chi è il principale regolatore del muscolo cardiaco?

A

ADRENALINA

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56
Q

Come viene prodotto il f2,6bp?

A

Da una pfk2/ FBPasi2

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57
Q

Quale meccanismo genetico regola glicolisi?

A

Proteina ChREBP

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58
Q

Qual è il fattore di trascrizione indotto da ipossia?

A

HIF1

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59
Q

Che effetto ha il fdt HIF1?

A

Aumenta l’espressione di enzimi glicolitici

60
Q

Con quali sistemi il NADH citosolico attrasversa la membrana mitocondriale?

A
  1. Shuttle del malato-aspartato
  2. Shuttle del glicerolo-3-p
61
Q

Come funziona shuttle glicerolo 3 p?

A

Nadh dona elettroni al diidrossiacetone fosfato che presenta sulla mme un enzima fadh dipendente. Quindi produce fadh mitocondriale

62
Q

Perchè c’è una resa di 30/32 molecole di atp?

A

Dipende dallo shuttle usato dal nadh

63
Q

Qual è l’enzima che sintetizza la glicina?

A

Serina idrossimetil transferasi

64
Q

Chi sono i precursori della cisteina?

A

Omocisteina+ serina

65
Q

Come si forma aspartato?

A

Dall’ossalacetato per transaminazione

66
Q

Cos’è l’ALT ?

A

alanina ammino transferasi (transaminasi)

67
Q

Cosa indicano AST o GOT?

A

Aspartato transferasi(transaminasi)

68
Q

Da chi si forma la tirosina?

A

Fenilalanina per idrossilazione

69
Q

Chi sono i precursori metabolici della sintesi di aa?

A

Alpha chetoglutarato
3 fosfoglicerato
Ossalacetato
Piruvato
Ribosio5P
Fosfoenolpiruvato

70
Q

Per chi avvinee la deamminazione non ossidativa?

A

Serina e trepnina che non hanno transaminasi specifiche

71
Q

Che cos’è e dove si forma ALA?

A

Acido delta ammino levulinico e si forma nel mitocondrio

72
Q

Dove cazzo avviene la biosintesi della merda di eme?

A

Mitocondrio e citosol dei reticolociti in midollo osseo e fegato

73
Q

Qual è il primo composto per partire con la biosintesi dell’eme?

A

Glicina +succinil coa

74
Q

Cosa causano le porfirie?

A

Accumulo di reagente

75
Q

Che cos’è la biliverdina?

A

Composto che si forma a seguito della rottura dell’anello contenente ferro nella degradazione eme

76
Q

Da cosa dipende l’ala sintasi?

A

Da succinil-CoA e PLP

77
Q

Come entra l’ALA SINTASI nel mitocondrio?

A

Trasportatore ATP dipendente

78
Q

Come viaggia la biirubina indiretta?

A

Attaccata all’albumina

79
Q

Con chi viene coniugata la bilirubina indiretta?

A

Con acido glucuronico nel fegato

80
Q

Cosa catalizza la UDP-glucoronil transferasi?

A

Catalizza la formazione della bilirubina diretta

81
Q

Quanti tipi di ittero conosci?

A

Ittero emolitico
Ittero ostruttivo
Ittero epatocellulare
Ittero neonatale

82
Q

Che cos’è il glutatione?

A

Tripeptide di glicina, cisteina e glutammato

83
Q

Indica gli amminoacidi che costituiscono il glutatione

A

Glicina cisteina e glutammato

84
Q

Qual è l’aa piu importante che costituisce il glutatione? Perche?

A

Cisteina, perchè contiene il tiolo che è in grado di catturare le ROS

85
Q

Qual è il ruolo del glutatione?

A

Protezione dalle specie reattive dell’ossigeno
Detossificazione

86
Q

Qual è il compito della glutatione reduttasi?

A

Trasforma perossido di idrogeno in acqua + ossigeno

87
Q

Quale enzima favorisce legame glutatione e composti tossici?

A

Glutatione transferasi

88
Q

Da quale aa proviene la taurina?

89
Q

Quali sono gli aa precursori della carnitina?

A

Lisina e metionina

90
Q

Chi è il precursore delle purine?

91
Q

Chi è il precursore delle pirimidine?

92
Q

Cosa si forma alla fine del processo di biosintesi delle purine?

A

INOSINATO MONO FOSFATO (IMP)

93
Q

Cosa catalizza la GAR transformilasi?

A

Formilazione sul gruppo amminico

94
Q

Come si forma AMP?

A

A partire da IMP, prima tramite adenilosuccinato sintetasi -> Adenilosuccinato —> adenilo succinato liasi -> AMP

95
Q

Come si forma GMP?

A

Da IMP —> IMP deidrogenasi —> XANTILATO (XMP)—> XMP glutammina ammido transferasi

96
Q

Che cos’è l’ S-Ado? Per cosa è usato in laboratorio?

A

Adenilo succinato. È usato per misurazione enzimatica

97
Q

Come passano i nucleotidi da monofosfato a trifosfato?

A

Da adenilato chinasi

98
Q

Come si passa da ribonucleotidi a desossiribonucleotidi?

A

Reazioni redox coinvolgenti 3 enzimi
1. Ribonucleotide reduttasi
2. Glutaredossina reduttasi
3. Tioredossina reduttasi

99
Q

A cosa porta la carenza di folacina?

A

Sintesi di timidilato ridotta

100
Q

A cosa possono essere dovuti difetti del tubo neurale?

A

Alla sintesi di acidi nucleici

101
Q

Quali sono i due enzimi per la via di salvataggio delle purine?

A

Adenosina fosforibosil trasferasi
Ipoxantina- guanina fosforibosil trasferasi

102
Q

Chi è il cofattore della dopamina idrossilasi?

A

Vitamina c

103
Q

Come avviene la degradazione dei trigliceridi?

A

Per stimoli ormonali da catecolammine e glucagone

104
Q

Quali sono i corpi chetonici?

A

Acetone
Acetoacetato
Beta idrossi butirrato

105
Q

Come può essere la regolazione della biosintesi del colesterolo?

A

A breve termine
A lungo termine

106
Q

Che effetto ha il glucagone sul colesterolo?

A

Forma HMG-CoA reduttasi chinasi, auindi fosforila l’enzima bloccandolo

107
Q

Come intervengono le statine sulla biosintesi del colesterolo?

A

Inibizione competitiva

108
Q

Per cosa trascrive la sequenza SRE?

A

Per la squalene sintasi

109
Q

Qual è l’enzima soggetto a regolazione nel colesterolo?

A

HMG-CoA reduttasi

110
Q

Da chi è inibita la traduzione per HMG-CoA reduttasi?

A

Derivati del mevalonato

111
Q

Qual è la funzione della proteina SCAP?

A

A basse concentrazioni di steroli attiva fdt SREBP

112
Q

Cosa succede a SCAP in alte concentrazioni di steroli?

A

Interagisce con INSIG e inibisce la maturazione di SREBP

113
Q

Cosa sono le APO?

A

Proteine integrali di membrana sulle lipoproteine

114
Q

Quali classi di lipoproteine conosci?

A

Chilomicroni, LDL, HDL e IDL

115
Q

Dove si formano i chilomicroni?

A

Negli enterociti

116
Q

Qual è il compito dei chilomicroni?

A

Devono veicolare ai tessuti periferici i prodotti della digestione lipidica

117
Q

Cos’è la LPL?

A

Lipoproteina lipasi

118
Q

A cosa serve LPL?

A

È un enzima in grado di degradare gli acilgliceroli presenti nelle lipoproteine

119
Q

Che cos’è APO-B 100?

A

È una apolipoproteina presente sulle VLDL

120
Q

Quale apo è presente sui chilomicroni?

121
Q

Qual è il ruolo della Apo C II?

A

Attiva la LIPOPROTEINA LIPASI

122
Q

Chi è l’indice più affidabile per riconoscere la formazione di placche?

123
Q

Come vengono assorbite le LDL?

A

Endocitosi mediata da recettore

124
Q

Valori di riferimento colesterolo totale

125
Q

Come agisce INCLISIRAN?

A

Farmaco per abbassare ipercolesterolemia, agisce con meccanismo a siRNA e inibisce assorbimento di colesterolo

126
Q

Valori riferimento HDL

A

> 40 mg/dl

127
Q

Valori di riferimento LDL

A

<130 mg/dl

128
Q

Valori di riferimento trigliceridi

A

Da 50 a 150 mg/dl

129
Q

Cosa guida il percorso di elettroni nella fosf ox?

A

Potenziale redox, si va da un potenziale piú negativo ad uno positivo

130
Q

Cosa sono i complessi multienzimatici della catena di trasporto di elettroni?

A

Proteine integrali di membrana

131
Q

Come avviene il passaggio di rlettroni?

A

Passaggio diretto
Trasferimento di un H
Trasferimento di un H-

132
Q

Quanti tipi di deidrogenasi esistono?

A
  1. PIRIDINICHE E FLAVINICHE
133
Q

Quanti centri ferro zolfo ci sono nel complesso I?

134
Q

Quanti elettroni lancia il Nadh?

135
Q

Qual è compito del complesso II?

A

Trasformare succinato in fumarato e di trasferire 2 elettroni al Coenzima Q

136
Q

Che cos’è il coenzima Q10?

A

Trasportatore mobile di elettroni

137
Q

Da chi deriva coenzima q?

A

Colesterolo

138
Q

Caratteristica citocromo A

A

Legame dell’eme con catena isoprenoide

139
Q

Caratteristica citB

A

Protoporfirina IX classica

140
Q

Caratteristiche Citocromo C?

A

Eme legato alle cisteine

141
Q

Proteina di rieske

A

Presente nel complesso III, è una proteina ferro-zolfo che ha il ferro legato alle istidine e non alle cisteine

142
Q

Quanti elettroni deve ricevere l’ossigeno per essere rilasciato?

A

4 e forma 2 h20

143
Q

Dove avviene la regolazione della catena di trasporto elettroni?

A

Sulla citocromo ossidasi

144
Q

Chi è il regolatore della fosf ox.?

145
Q

Qual è il ruolo del gradiente protonico nella fosf ox?

A

FAVORIRE DISTACCO DI ATP

BIOCHIMICA (8 decks)

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