Miste Flashcards
1
Q
Perché è più stabile il foglietto antiparallelo nelle proteine?
A
Perché presenta le due alphaeliche che con direzionalità opposta
2
Q
Qual è la direzionalità delle proteine?
A
Dal N terminale al C-terminale
3
Q
Che si intende per struttura nativa di una proteina?
A
Si intende la sua struttura biologicamente attiva
4
Q
Che si intende per effetto idrofobico?
A
È un effetto per il quale le proteine nascenti si organizzano in struttura terziaria autonomamente e eliminando molecole d’acqua
5
Q
Che si intende per beta turns?
A
Sono dei ripiegamenti del filamento nel foglietto beta per instaurare legami idrogeno
6
Q
Quanti tipi di collagene esistono?
A
24
7
Q
Il collagene è costitutito da alpha eliche?
A
no ma da catene alpha!
8
Q
Perchè il collagene non può essere costituito da alfa eliche?
A
Perché la configurazione è conseguenza del fatto che i gruppi NH si allineano
9
Q
Da cosa è costituita una delle 3 catene alpha del collagene?
A
Da una struttura primaria ripetitiva GLICINA-X-Y
10
Q
Perché è necessaria l’idrossi lisina?
A
Per la formazione di legami crociati
11
Q
Prchè bisogna introdurre l’idrossilazione nel collagene?
A
Perchè sono amminoacidi polari e senza idrossilazione la struttura collasserebbe
12
Q
Da dove deriva il colesterolo?
A
Acetil coa
13
Q
Di chi è precursore il colesterolo?
A
Acidi biliari
Ormoni steroidei
Vitamina D
14
Q
Qual è l’enzima cardine della biosintesi del colesterolo?
A
HMG-CoA reduttasi
15
Q
Dove avviene la biosintesi del colesterolo?
A
Citosol o RE o perossisomi
16
Q
Quali sono gli elementi richiesti dalla biosintesidel colesterolo?
A
Acetil CoA
NADPH
ATP
17
Q
Dove si formano i corpi chetonici?
A
Nei mitocondri epatici
18
Q
Com è regolato l’HMG coa sintetasi?
A
Inibizione competitiva
19
Q
Che cos’è ACAT?
A
Acil-coa Colesterolo Acil Transferasi
20
Q
Cosa fa ACAT?
A
Catalizza il trasferimento di un acido grasso sull’ossidrile del colesterlo cosicchè lo trasformi in una forma idrofobica e si può così associare alle lipoproteine
21
Q
Qual è la spesa energetica per la biosintesi del Colesterolo?
A
18 Acetil CoA
18 ATP
27 NADPH
11 O2
22
Q
Chi produce maggiormente colesterolo?
A
Adipociti e epatociti
23
Q
Cosa attivano i bassi livelli di colesterolo?
A
SREBP
24
Q
Alti livelli di sterolo cosa producono?
A
INSIG
25
Cos’è LPL?
Enzima lipoproteina LIPASI è in grado di degradare acilgliceroli nelle lipoproteine
26
Che sono le apolipoproteine?
Sono proteine integrali di membrana presenti sulle lipoproteine
27
Qual è la resa finale in termini energetici della respirazione cellulare?
30/32 ATP
28
Perchè la resa energetica della respirazione cellulare varia 30/32 ATP?
Dipende da come il NADH (glicolotico) cede i suoi elettroni riducenti alla catena di trasporto
29
Quale percorso compie il glicerolo per essere precursore della gluconeogenesi?
Glicerolo, glicerolo fosfato, diidrossiacetone fosfato, gliceraldeide-3-fosfato
30
Quali tipi di glicogenolisi conosci
Citosolica e lisosomiale
31
Dimmi l’enzima della glicogenolisi lisosomiale
Glucosidasi acida
32
Chi è il cofattore della glicogeno fosforilasi?
PLP
33
Che cos’è il glucosio nella glicoleno fosforilasi epatica?
Effettore eterotropico negativo
34
Quanti tipi di glicogeno fosforilasi ci sono?
3 epatica, muscolare e celebrale
35
Da chi è regolata la glicogeno fosforilasi?
Fosforilasi chinasi e protein fosfatasi 1
36
Che cos’è la saturazione nell’emoglobina?
È la quantità di emoglobina e mioglobina ossigenata rispetto al totale
37
Qual è il ruolo del 2,3 bpg in emoglobina?
È un effettore allosterico presente nell’eritrocita e stabilizza la forma a bassa affinità
38
Che si intende per equilibrio marziale?
Si intende l’omeostasi del ferro
39
Qual è la triade catalitica delle serin proteasi?
Aspartato istidona e serina
40
Cosa causa carenza di vitamina a?
Cecità notturna
41
Qual è la caratteristica degli enzimi perfettamente evoluti?
k2<<<
42
Qual è il primo evento che porta alla regolazione della glicolisi?
Disponibilità di substrato
43
Chi é l’inibitore dell’esochinasi?
G6P
44
Quali sono gli inibitori della PFK1?
ATP, CITRATO, PEP
45
L’esochinasi è inducibile da insulina?
No
46
La glucochinasi è inducibile da insulina?
Sì
47
Da chi è controllata la glucochinasi?
Da acidi grassi a catena lunga
48
Perchè la glucochinasi è inibita da a.g. a catena lunga?
perchè in iperglicemia impediscono l’utilizzo di glucosio
49
Qual è l’affetto dell’AMPK sulla glucochinasi?
Stimola Gk e glicolisi
50
A quale regolazione è soggetta la PFK1?
Regolazione allosterica plurivalente
51
Che tipo di enzima è la pfk1? E quante siti presenta?
Enzima tetramerico e presenta 6 siti, 2 attivi ( atp, f6p) e 4 regolatori (atp, citrato … amp e f2,6bp)
52
Qual è l’enzima tandem?
Fruttosio 2,6 bisfosfato
53
Qual è l’effatto dello xilulosio5fosfato sulla glicolisi?
Aumenta glicolisi e diminuisce gluconeogenesi
54
Che effetto ha l’adrenalina sull’enzima tandem?
Fosforila l’isoenzima cardiaco e inibisce attivita fosfatasica che favorisce la gluconeogenesi
55
Chi è il principale regolatore del muscolo cardiaco?
ADRENALINA
56
Come viene prodotto il f2,6bp?
Da una pfk2/ FBPasi2
57
Quale meccanismo genetico regola glicolisi?
Proteina ChREBP
58
Qual è il fattore di trascrizione indotto da ipossia?
HIF1
59
Che effetto ha il fdt HIF1?
Aumenta l’espressione di enzimi glicolitici
60
Con quali sistemi il NADH citosolico attrasversa la membrana mitocondriale?
1. Shuttle del malato-aspartato
2. Shuttle del glicerolo-3-p
61
Come funziona shuttle glicerolo 3 p?
Nadh dona elettroni al diidrossiacetone fosfato che presenta sulla mme un enzima fadh dipendente. Quindi produce fadh mitocondriale
62
Perchè c’è una resa di 30/32 molecole di atp?
Dipende dallo shuttle usato dal nadh
63
Qual è l’enzima che sintetizza la glicina?
Serina idrossimetil transferasi
64
Chi sono i precursori della cisteina?
Omocisteina+ serina
65
Come si forma aspartato?
Dall’ossalacetato per transaminazione
66
Cos’è l’ALT ?
alanina ammino transferasi (transaminasi)
67
Cosa indicano AST o GOT?
Aspartato transferasi(transaminasi)
68
Da chi si forma la tirosina?
Fenilalanina per idrossilazione
69
Chi sono i precursori metabolici della sintesi di aa?
Alpha chetoglutarato
3 fosfoglicerato
Ossalacetato
Piruvato
Ribosio5P
Fosfoenolpiruvato
70
Per chi avvinee la deamminazione non ossidativa?
Serina e trepnina che non hanno transaminasi specifiche
71
Che cos’è e dove si forma ALA?
Acido delta ammino levulinico e si forma nel mitocondrio
72
Dove cazzo avviene la biosintesi della merda di eme?
Mitocondrio e citosol dei reticolociti in midollo osseo e fegato
73
Qual è il primo composto per partire con la biosintesi dell’eme?
Glicina +succinil coa
74
Cosa causano le porfirie?
Accumulo di reagente
75
Che cos’è la biliverdina?
Composto che si forma a seguito della rottura dell’anello contenente ferro nella degradazione eme
76
Da cosa dipende l’ala sintasi?
Da succinil-CoA e PLP
77
Come entra l’ALA SINTASI nel mitocondrio?
Trasportatore ATP dipendente
78
Come viaggia la biirubina indiretta?
Attaccata all’albumina
79
Con chi viene coniugata la bilirubina indiretta?
Con acido glucuronico nel fegato
80
Cosa catalizza la UDP-glucoronil transferasi?
Catalizza la formazione della bilirubina diretta
81
Quanti tipi di ittero conosci?
Ittero emolitico
Ittero ostruttivo
Ittero epatocellulare
Ittero neonatale
82
Che cos’è il glutatione?
Tripeptide di glicina, cisteina e glutammato
83
Indica gli amminoacidi che costituiscono il glutatione
Glicina cisteina e glutammato
84
Qual è l’aa piu importante che costituisce il glutatione? Perche?
Cisteina, perchè contiene il tiolo che è in grado di catturare le ROS
85
Qual è il ruolo del glutatione?
Protezione dalle specie reattive dell’ossigeno
Detossificazione
86
Qual è il compito della glutatione reduttasi?
Trasforma perossido di idrogeno in acqua + ossigeno
87
Quale enzima favorisce legame glutatione e composti tossici?
Glutatione transferasi
88
Da quale aa proviene la taurina?
Cisteina
89
Quali sono gli aa precursori della carnitina?
Lisina e metionina
90
Chi è il precursore delle purine?
Glicina
91
Chi è il precursore delle pirimidine?
Aspartato
92
Cosa si forma alla fine del processo di biosintesi delle purine?
INOSINATO MONO FOSFATO (IMP)
93
Cosa catalizza la GAR transformilasi?
Formilazione sul gruppo amminico
94
Come si forma AMP?
A partire da IMP, prima tramite adenilosuccinato sintetasi -> Adenilosuccinato —> adenilo succinato liasi -> AMP
95
Come si forma GMP?
Da IMP —> IMP deidrogenasi —> XANTILATO (XMP)—> XMP glutammina ammido transferasi
96
Che cos’è l’ S-Ado? Per cosa è usato in laboratorio?
Adenilo succinato. È usato per misurazione enzimatica
97
Come passano i nucleotidi da monofosfato a trifosfato?
Da adenilato chinasi
98
Come si passa da ribonucleotidi a desossiribonucleotidi?
Reazioni redox coinvolgenti 3 enzimi
1. Ribonucleotide reduttasi
2. Glutaredossina reduttasi
3. Tioredossina reduttasi
99
A cosa porta la carenza di folacina?
Sintesi di timidilato ridotta
100
A cosa possono essere dovuti difetti del tubo neurale?
Alla sintesi di acidi nucleici
101
Quali sono i due enzimi per la via di salvataggio delle purine?
Adenosina fosforibosil trasferasi
Ipoxantina- guanina fosforibosil trasferasi
102
Chi è il cofattore della dopamina idrossilasi?
Vitamina c
103
Come avviene la degradazione dei trigliceridi?
Per stimoli ormonali da catecolammine e glucagone
104
Quali sono i corpi chetonici?
Acetone
Acetoacetato
Beta idrossi butirrato
105
Come può essere la regolazione della biosintesi del colesterolo?
A breve termine
A lungo termine
106
Che effetto ha il glucagone sul colesterolo?
Forma HMG-CoA reduttasi chinasi, auindi fosforila l’enzima bloccandolo
107
Come intervengono le statine sulla biosintesi del colesterolo?
Inibizione competitiva
108
Per cosa trascrive la sequenza SRE?
Per la squalene sintasi
109
Qual è l’enzima soggetto a regolazione nel colesterolo?
HMG-CoA reduttasi
110
Da chi è inibita la traduzione per HMG-CoA reduttasi?
Derivati del mevalonato
111
Qual è la funzione della proteina SCAP?
A basse concentrazioni di steroli attiva fdt SREBP
112
Cosa succede a SCAP in alte concentrazioni di steroli?
Interagisce con INSIG e inibisce la maturazione di SREBP
113
Cosa sono le APO?
Proteine integrali di membrana sulle lipoproteine
114
Quali classi di lipoproteine conosci?
Chilomicroni, LDL, HDL e IDL
115
Dove si formano i chilomicroni?
Negli enterociti
116
Qual è il compito dei chilomicroni?
Devono veicolare ai tessuti periferici i prodotti della digestione lipidica
117
Cos’è la LPL?
Lipoproteina lipasi
118
A cosa serve LPL?
È un enzima in grado di degradare gli acilgliceroli presenti nelle lipoproteine
119
Che cos’è APO-B 100?
È una apolipoproteina presente sulle VLDL
120
Quale apo è presente sui chilomicroni?
Apo-B 48
121
Qual è il ruolo della Apo C II?
Attiva la LIPOPROTEINA LIPASI
122
Chi è l’indice più affidabile per riconoscere la formazione di placche?
ApoB
123
Come vengono assorbite le LDL?
Endocitosi mediata da recettore
124
Valori di riferimento colesterolo totale
<190mg/dl
125
Come agisce INCLISIRAN?
Farmaco per abbassare ipercolesterolemia, agisce con meccanismo a siRNA e inibisce assorbimento di colesterolo
126
Valori riferimento HDL
>40 mg/dl
127
Valori di riferimento LDL
<130 mg/dl
128
Valori di riferimento trigliceridi
Da 50 a 150 mg/dl
129
Cosa guida il percorso di elettroni nella fosf ox?
Potenziale redox, si va da un potenziale piú negativo ad uno positivo
130
Cosa sono i complessi multienzimatici della catena di trasporto di elettroni?
Proteine integrali di membrana
131
Come avviene il passaggio di rlettroni?
Passaggio diretto
Trasferimento di un H
Trasferimento di un H-
132
Quanti tipi di deidrogenasi esistono?
2.
PIRIDINICHE E FLAVINICHE
133
Quanti centri ferro zolfo ci sono nel complesso I?
8
134
Quanti elettroni lancia il Nadh?
2
135
Qual è compito del complesso II?
Trasformare succinato in fumarato e di trasferire 2 elettroni al Coenzima Q
136
Che cos’è il coenzima Q10?
Trasportatore mobile di elettroni
137
Da chi deriva coenzima q?
Colesterolo
138
Caratteristica citocromo A
Legame dell’eme con catena isoprenoide
139
Caratteristica citB
Protoporfirina IX classica
140
Caratteristiche Citocromo C?
Eme legato alle cisteine
141
Proteina di rieske
Presente nel complesso III, è una proteina ferro-zolfo che ha il ferro legato alle istidine e non alle cisteine
142
Quanti elettroni deve ricevere l’ossigeno per essere rilasciato?
4 e forma 2 h20
143
Dove avviene la regolazione della catena di trasporto elettroni?
Sulla citocromo ossidasi
144
Chi è il regolatore della fosf ox.?
ATP
145
Qual è il ruolo del gradiente protonico nella fosf ox?
FAVORIRE DISTACCO DI ATP
