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BIOCHIMICA > Enzimi > Flashcards

Enzimi Flashcards

1
Q

Qual è il modo migliore per confrontare efficienza catalitica di un enzima?

A

Paragonare rapporto Kcat su Km (=costante di specificità)

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Q

Che sono gli inibitori enzimatici?

A

Sono molecole che interferiscono con la catalisi

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3
Q

Quanti e quali tipi di inibizione esistono?

A

2 tipi: REVERSIBILE e IRREVERSIBILE

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4
Q

Quando l’inibizione è detta non competitiva?

A

Quando alpha = alpha1

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5
Q

La maggior parte degli enzimi di una via metabolica a quale cinetica risponde?

A

A Michaelis-Menten

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6
Q

Quali enzimi sono presenti nelle tappe che hanno un effetto su tutte le altre reazioni?

A

Enzimi allosterici o regolatori

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7
Q

Su cosa si basa il funzionamento degli enzimi allosterici?

A

Si basa sul legame reversibile di composti regolatori, chiamati EFFETTORI ALLOSTERICI

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8
Q

Cosa sono gli enzimi omotropici?

A

Sono enzimi regolatori per i quali il substrato e il modulatore sono identici

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9
Q

Quando l’enzima è ETEROTROPICO?

A

È detto tale quando il modulatore è una molecola diversa dal substrato

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10
Q

I modulatori allosterici sono simili agli inibitori incompetitivi e misti?

A

NO, MAI!!!

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11
Q

A quali concetti è legata enzimologia?

A
  1. Cinetica enzimatica
  2. Catalisi enzimatica
  3. Regolazione attività enzimatica
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12
Q

Che cos’è l’enzimologia?

A

È lo studio della velocità di reazione dei composti nella cellula

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13
Q

Cosa studia la cinetica enzimatica?

A

Le variazioni di velocità in funzione di parametri chimico-fisici

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14
Q

Che cos’è l’ordine di reazione?

A

È definito come la somma degli esponenti nell’equazione di velocità

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15
Q

Qual è la definizione di velocità di reazione?

A

A temperatura costante, la velocità di reazione è direttamente proporzionale al prodotto delle concentrazioni dei reagenti elevati all’esponente in cui compaiono.

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16
Q

Cosa succede nelle reazioni di primo ordine?

A

Ho la variazione di un substrato in un prodotto

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17
Q

Che succede nelle reazioni di secondo ordine?

A

Due reagenti si trasformano in prodotto oppure c’è il reagente al quadrato

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18
Q

Quali sono i fattori che influenzano la velocità di reazione?

A

Concentrazione dell’enzima, concentrazione substrato, concentrazione di inibitore, pH e temperatura

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19
Q

Che tipologia di enzimi sono presenti maggiormente nel nostro organismo?

A

Enzimi Michaelis-Menten con andamento iperbolico

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20
Q

A che serve l’equazione differenziale?

A

Per capire come varia il substrato nel tempo

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21
Q

Quali sono i parametri che influiscono sulla concentrazione dell’enzima?

A

Concentrazione e tempo

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22
Q

Quali meccanismi possono usare gli enzimi?

A

Possono usare vari meccanismi tra cui:
1. CATALISI ACIDO-BASE
2. CATALISI COVALENTE
3. CATALISI DEGLI IONI METALLICI.

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23
Q

Chi furono i primi a studiare il comportamento degli enzimi?

A

Brown & Hanry

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24
Q

Dimmi due caratteristiche degli enzimi Michaelis-Menten

A
  1. Sono enzimi monomerici con un unico SITO ATTIVO
  2. Somo enzimi con un’unica possibilità di legare il substrato
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25
Q

Qual è la caratteristica degli enzimi allosterici?

A

Presentano 2 stati conformazionali T e R

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26
Q

Perchè gli enzimi allosterici possono regolare le vie metaboliche?

A

Perché presentano due Stati conformazionali Interconvertibili tra di loro

27
Q

Quale fu il limite dell’equazione di Brown Hanry?

A

Essa non permetteva di capire cosa succedesse QUANTITATIVAMENTE ad un enzima

28
Q

Perché nel modello Michaelis-Menten si può trascurare la K2?

A

Perché in condizioni di velocità iniziale la quantità di substrato è talmente bassa che ci sarà poco complesso enzima-substrato e pochissimo prodotto

29
Q

Che significa essere in condizioni di velocità iniziale?

A

Significa che viene consumato talmente poco substrato che si forma poco complesso enzima-substrato

30
Q

Come si chiama l’ipotesi ideata da michaelis menten?

A

Ipotesi dello stato di equilibrio

31
Q

Quale ipotesi segue la maggior parte degli enzimi ad andamento iperbolico?

A

Ipotesi dello stato stazionario

32
Q

Secondo Briggs-Haldane formazione del complesso enzima substrato in quante e quali fasi si ha?

A

3 fasi:
1. Pre-stato stazionario
2. Stato stazionario
3. Ultima fase

33
Q

Quali sono le condizioni dell’ipotesi dello stato stazionario?

A
  1. K-2 trascurabile
  2. La concentrazione del complesso enzima-substratoè costante nello stato stazionario
34
Q

Che cos’è la kcat?

A

È la costante di velocità di primo ordine nella conversione del complesso enzima-substrato in enzima-prodotto

35
Q

Che cos’è la v max?

A

È la velocità iniziale a concentrazioni saturanti di substrato

36
Q

Che significa che un enzima ha raggiunto il suo stato di saturazione?

A

Significa che tutti i suoi siti attivi sono saturi, la concentrazione di substrato è tanto maggiore della km e quindi, anche aggiungendo altro substrato, l’enzima non aumenta la sua velocità

37
Q

Che cos’è la km?

A

È la concentrazione di substrato alla quale la V0 è 1/2 della Vmax

38
Q

La km può essere un buon parametro per misurare l’efficienza catalitica di un enzima?

A

No! Tranne se è una misura dell’affinità dell’enzima

39
Q

Qual è il range fisiologico della Km?

A

0,1< km < 1

40
Q

Perchè l’enzima non può lavorare sempre in condizioni di V max?

A

Perchè non potrebbe rispondere a condizioni di crisi

41
Q

Che cos’è l’effetto Circe?

A

È un effetto per il quale gli enzimi riescono a trasformare il substrato in prodotto ad una VELOCITÀ SUPERIORE rispetto a quella di legame del substrato

42
Q

Come viene anche definita la Kcat?

A

Numero di turnover

43
Q

Cosa sono gli enzimi perfettamente evoluti?

A

Sono enzimi in cui il rapporto kcat/km è vicino al limite teorico

44
Q

Che cosa indica il numero di turnover?

A

Indica il numero di molecole di substrato convertite nell’unità di tempo

45
Q

Cosa rappresenta l’inverso della kcat?

A

Il tempo impiegato dall’enzima per trasformare una molecola di substrato in prodotto

46
Q

Cosa rappresenta il rapporto kcat/km?

A

La MISURA dell’efficienza dell’enzima. È anche la costante di specificità

47
Q

Esiste un limite superiore allkefficienza catalitica degli enzimi?

A

Il limite è che è NECESSARIO che l’enzima debba incontrare il substrato

48
Q

In che modo pH e temperatura possono influenzare l’enzima?

A

Possono rallentare/favorire la sua attività

49
Q

Cosa puó succedere agli enzimi di flusso? (Inibizione, miglioramento ecc…)

A

POSSONO ESSERE SOLO INIBITI!!!

50
Q

Come può essere l’inibizione?

A

Reversibile o irreversibile

51
Q

Come si può classificare l’inibizione?

A

Competitiva, anticompetitiva, mista

52
Q

Come possono essere le modifiche regolatorie?

A

Possono esserci modifiche non covalenti (sempre reversibili) e modifiche covalenti (reversibili e irreversibili)

53
Q

Qual è la caratteristica principale di un enzima allosterico?

A

Plurimonomerico

54
Q

Cosa sono gli effettori?

A

Sono molecole che si legano a siti regolatori dell’enzima

55
Q

Qual è la piú importante delle modifiche covalenti reversibili?

A

FOSFORILAZIONE/DEFOSFORILAZIONE

56
Q

Per la nomenclatura, quante classi di enzimi si conoscono?

A

7 classi

57
Q

Che tipo di grafico ha un enzima allosterico?

A

Sigmoide

58
Q

Che cos’è l’allosterismo?

A

È un meccanismo di regolazione enzimatica

59
Q

Che cos’è la cooperatività?

A

È l’effetto che, il legame di un ligando ad un monomero, esercita sul legame di un altro monomero

60
Q

Che tipi di cooperatività si possono avere?

A
  1. Effetto omotropico (substrato influenza se stesso)
  2. Effetto eterotropico (un ligando influenza substrato)
61
Q

Quanti e quali modelli di regolazione enzimatica ci sono?

A

2.
Modello simmetrico e modello sequenziale

62
Q

Che cos’è l’effetto omotropico positivo?

A

Il substrato favorisce il legame di altre molecole di substrato, favorendo stato R

63
Q

Che cos’è l’effetto eterotropico positivo?

A

Un ligando influenza il substrato, favorisce stato R

64
Q

Quali sono i meccanismi generali di regolazione dell’attività enzimatica?

A
  1. Regolazione allosterica
  2. Rgolazione da modifiche covalenti reversibili

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