proteine Flashcards
GLUTATIONUL REACTII IN CARE ESTE IMPLICAT
gltationul este o tripeptida atipica ( gamma glu cis gli) in care acidul glutamic N terminal se leaga peptidic de cisteina prin gruparea gamma carboxil
in celulele animale glutationul functioneaza ca un sistem redox prezentandu se in 2 forme redusa (gsh) si oxidata (gssg) el participa la procese de oxido reducere un majoritatea tesuturilor ( rol eeosbit in hematii) si ca activator al mulot sisteme enzimatice proprietatile sunt conferite de prezenta in molecula a gruparilor tiolice
oxidarea se poate realiza neenzikatic
G-SH + HS-G——————> GSSG + 2H+ + 2e
poate fi oxidar si de peroxizii aparuti la nivel celular dun procede oxidative normale sau favorizate de anumite medicamente
G-SH + R-COOH —————> GSSG+R-OH+H2O
glutation peroxidaza
redcuerea nu se poate face decat in prezenta unei enzime gluation reductaza NADPH dependente
GSSG +NADP+H+——> glut reduct 2GSH+NADP+
posibiliateta de iterconvertire reprezinta mecanismuk de actiune al gluationului care putand ceda sau accepta H face parte din categoria transportorilor neenzimatici de H
GSH E IMPLICAT IN R DE DETOXIFIEIRE IN MENTINEREA VIT C SI E IN FORMA OXIDATA SI PRITEJEAZA MEMBRANA MITOCONDRIALA SI CELULA FATA DE EFECETELE NOCIVE A,E SPECIILOR REACTIVE DE OXIGEN
CE AA VOR PREDOMINA IN STRUCTURA UNEI PROTEINE FIBRILARE INSOLUBILE
vor predomina AA hodrofobi precum VAL LEU ILE acesti AA au tendinta de a se grupa si forma structuri insolubike in apa, mai mult datorita catenei laterale hidrofobe au astfel o afinitate mai mare pentru mediul nom polardecat pt apa
ORGANIZARE DOMENIALA LA NIVELUL STRUCTURII PROTEICE. DEF EX MULTIDOMENIALA
motivele structurale se pot asocia dand structuri supersecundare, stabile, tridimensionale, umite doemnii. ( module proteice). domeniile sunt entitati distincte ca si conformatie si proprietati biologice , fiind mentinute uhitar in cadrul proteinei prin intermediul unor fragmente de catena cu structura neregulata.
o structura polipeptidica cu catena foarte linga se structureaza deseori in mai multe domenii. in general un domeniu are 100~250 AA avand un miez hidrofob si un exterior hidrofil
pana un prezenr cel mai mare nr de domenii gasit intr o proteina este de 13
domeniile se asociaza in oroteina orin aceleasi interactiuni care stabilizeaza str int a proteinei.
un exemplu de organizare multidomeniala este KINAZA-Scr-lck aceasta contine
un domeniu kinazic catalitic
un dokeniu sh2
un domeniu sh3
o regiune csre contine fosfo tirozina
STR DENUMIRE AA GRUPARI OH
serina treonina tirozina
STRUCTURA HEMULUI
hemul este partea prostetica a hemoglobinei ijnraport molar 1:1 cu partea proteica globina. ca strcutura hemul este un derivat al nucleului porforinic protofotfitina III (9) legat de un atom ee fier aflat in stare ionizata FE2+
LEGATURA HEM GLOBINA
se realizeaza prin legaturi de FE2+ si legaturi. dintre substituesnti ai nucleului prorfirinic si catenele laterale ale resturilor de aa din str globinei
