Proteinas Y Enzimas Flashcards
Qué es una proteína
Es una biomolécula formada de aminoácidos unidos por un enlace péptico
El enlace péptidico se considera una reacción de
Deshidratación ( libera agua)
Se une el carboxilo con el amino
Qué es la estructura nativa de una proteína
Es la conformación funcional
Proteínas que adoptan una conformación tridimensional similar
Estructura nativa de la proteína
Estructura primario de una proteína
Cadena lineal de aminoácidos unidos por enlaces pépticos
Estructura capaz de resistir cambio de pH o temperatura
Estructura primaria
Estructura de la proteína que es estabilizada por puentes de hidrógeno
Estructura secundaria
Se define la estructura secundaria, cómo
Arreglos de plegamiento dentro de la cadena
Tipos de arreglos repetitivos en la estructura secundaria
Hélices alfa y láminas beta
Características de las hélices alfa
Dextrógiro
aa hidrofóbico
Mucha alanina
Rígida
Ese tipo de arreglo de la estructura secundaria es rígida
Hélices alfa
Éste tipo de arreglo dentro de la proteína es flexible y se encuentra en zig zag
Láminas beta
Cuáles son los tipos de láminas
Paralelas y antiparalelas
Láminas beta débiles
Paralelas
Láminas beta Fuertes
Antiparalelas
aa muy presente en las hélices alfa
Alanina
aa muy presente en las láminas beta
Prolina
Dos o más estructura secundaria dentro de una misma cadena es
Estructura Super secundaria
Si se combinan hélices alfa y láminas beta se forma
Motivos y Dominios
Qué es un motivo
Es un patrón de plegamiento reconocible
Qué es un dominio
Es la región de la proteína que es estable independientemente
(Motivo funcional)
La estructura terciaria se define como
Proteína en 3D
Cadena polipéptidica plegada
Tipos de enlaces en la estructura terciaria
Fuertes y débiles
Los puentes de hidrógeno, enlaces de Van der Walls, interacciones hidrofóbicas e interacciones iónicas son enlaces
Débiles
Tipo de enlace fuerte que se presenta mucho en la cisteina
Puentes de disulfuro
Estructura proteica porque puede formar complejos multimericos
Estructura cuaternaria
Qué es la estructura cuaternario de las proteínas
Es la interacción de dos o más cadenas polipéptidicas (proteínas 3arias)
Factores de los que depende la solubilidad de la proteína
Concentración de sales
PH
Temperatura
Polaridad solvente
Tipos de proteínas por su morfología
Fibrosas y globulares
Proteínas fibrosas
Colágeno y queratina
Única proteína que tiene triple hélice alfa
Colágeno
Ese tipo de proteína es insoluble
Fibrosa
Característica de la proteína globular
Soluble
Proteínas globulares
Hemoglobina y albúmina
Se dice que una proteínas conjugadas cuando
Están unidas algo más que sólo aminoácidos
Sustancias que identifican el inicio de una proteína (el grupo amino libre)
2,4 - Dinitrofluorobenzeno
Phenylisiothiosinato de sodio
Para que sirve la carboxipeptidasa
Identifica el grupo carboxilo
Qué es el pegamento de proteínas
Proceso por el cual es la proteína alcanza su estructura 3D
Es la pérdida de niveles de organización estructural
Desnaturalización
Factores que provocan desnaturalización
Temperatura
PH
Centrifugación
Luz V
Rayos X
Fx forma, soporte y protección
Son hidrofóbicas
Proteínas fibrosas
Proteínas globulares características
Exterior ———— hidrofilicas
Interior ———— hidrofóbicas
Proteína fibrosa rica en hidroxiglicina e hidroxiprolina
Colágeno
Proteína con doble hélice alfa
Queratina
La hemoglobina mioglobina y albúmina son
Proteínas globulares
Proteína cuaternario formada por dos cadenas alfa y dos cadenas beta
Hemoglobina
Tipos de hemoglobina
Desoxi hemoglobina (TENSA)
Oxi hemoglobina (RELAJADA)
Hemoglobina que tiene mayor afinidad por O2
Oxi hemoglobina / relajada
La Desoxi hemoglobina libera O2 por lo que
Tiene baja afinidad por él O2
Proteína que presenta una unión cooperativa con O2
Hemoglobina
Función de la mioglobina
Almacenar O2 el músculo
Qué estructura tiene la Mioglobina
Proteína terciaria
Grupo hemo de la mioglobina formado por
Anillo de porfirina o protoporfirina
Proteína terciaria más abundante en la sangre
Albúmina
Fx de la albúmina
Regular la presión oncotica (colidosmotica)
Transporte de hormonas, lípidos, fármacos, etc
Que es la presión oncotica
Capacidad de mantener el H2O dentro de los vasos sanguíneos
Que es el efecto bohr
Señala que la afinidad de la Hb por el O2 es determinado por el pH
La forma T de la Hb en la grafica se va hacia
Derecha
pH bajo
La forma R de la Hb en la grafica se va hacia
La izquierda
pH alto
aa de los que está formado la albúmina
Fenilalanina
Isoleucina
Treonina
Lisina
Valina
Leucina
Metionina
Triptofano
Arginina
Histidina
Fx de la hemoglobina
Transporta O2 por la sangre
Su concentración en la sangre es proporcional a la concentración de glucosa
Insulina
Función de la insulina
Promover el almacenamiento de combustible después de la comida
La insulina qué tipo de proteína es
Globular
Proteína que permite la contracción muscular
Miosina
Se considera una proteína estructural
Colágeno
la proteína fibrosa Porina qué tipo de proteína es y donde se encuentra
Es una proteína estructural se encuentra en la membrana plasmática
Esta proteína fibrosa se encarga de mantener concentraciones iónicos celulares
ATPasa Na/K
Qué es la desnaturalización
Colapso de la estructura original con la ruptura de los enlaces de hidrógeno, iónicos o interacciones hidrofóbicas
Que es una enzima
Molécula orgánica que disminuye la energía de activación aumentando la velocidad de reacción
Se define como la energía necesaria para pasar de sustrato a producto
Energía de activación
Estado de transición
Punto donde se puede quedar como sustrato o pasar a producto
Se define como el cambio para adaptarse al sustrato
Cambio de conformación
Complejo de estado de transición
Permite reposicionar los grupos funcionales de los aa
Que es un cofactor
Una molécula inorgánica necesaria para que la enzima lleve a cabo su función
Un cofactor inorganico es …
Metales / Iones
Mg, Cu, Fe
Molécula orgánica que se sintetiza a partir de vitaminas
Coenzima
Vitaminas liposolubles
K - filoquinona
E - tocoferol
D - calcitriol
A - ac retinoico
Son aquellas derivadas del complejo b y Vit C
Coenzimas hidrosolubles
Holoenzima
Enzima + cofactor activa
Precursor inactivo de una enzima
Zimogeno
Enzima (proteica) inactiva
Apoenzima
Que es una proenzima
Zimogeno / Precursor inactivo de una enzima
Enzimas que poseen la misma Fx pero son estructuralmente diferentes y en tejidos diferentes
Isozima / Isoenzima
Como se le llama a las enzimas que ayudan a identificar enfermedades
Enzimas de escape
Enzima en infarto agudo al miocardio
Fosfocreatina
Lactato deshidrogenada
Creatina cinasa
Triponina T
Fosfatasa ácida
Cancer de próstata
Patología de hueso
Fosfatasa alcalina
Cirrosis e ictericia
Alanina amino transferasa
Aspatato amino transferasa
Cirrosis y HEPATITIS
Pancretiris aguada
Amilasa pancreática
Alfa amilasa
Lipasa
Enfermedades musculares
Aldosas
Tipos de enzimas
- Óxido reductasas
- Transferasas
- Hidrolasas
- Liasas
- Isomerasas
- Ligasas
Transfieren grupos funcionales dentro de la misma molécula
Isomerasas
Fx de las enzimas ÓXIDO REDUCTASAS
Transfieren protones
Rompen enlaces sin usar agua
Forman dobles enlaces
Liasas
Hidrolasas Fx
Rompen enlaces utilizando agua
Transferasas Fx
Transfieren grupos funcionales de una molécula otra
Forman enlaces
Reacciones de condensación
Hidrolisis
Ligasas
Se da por un aumento en la poliglutamina
Hungtinton
Enfermedades hereditarias
Tipo intrínsecamente desordenada
Amiloidosis por Apo-I
Enfermedad de Hungtinton
Enfermedad Prionica
Creitzfeld Jackob
Se ve afectada la alfa SINUCLEINA
Párkinson
El Párkinson es una enfermedad tipo
Intrínsecamente desordenada
Esporádica
Enfermedad tipo desplegada
Esporádica
Alzheimer
Que se ve afectado en el Alzheimer
Péptido beta amiloide
Enfermedad tipo sándwich beta tipo Ig
Esporádica
Amiloidosis causada por hemodialisis crónica
En la amiloidosis causada por hemodiálisis crónica que se ve afectado
La beta 2 mioglobulina
Enfermedad en l acual se afecta la REGIÓN N-TERMINAL DEL APO -I
Amiloidosis por APO-I
Tipo d e proteína terciaria que almacén a O2 en músculo
Mioglobina
Fx transporte de hormonas, lípidos y fármacos
Albúmina
Factores que alteran la velocidad de una reacción enzimática (8)
Temperatura
pH
Fuerza iónica (Osm)
Activadores
Inhibidores
Concentración de sustrato
Concentración de enzima
Tiempo de reacción
Factores que afectan la estructura terciaria de la enzima
Temperatura
pH
Fuerza iónica (osmolaridad)
Los activadores, inhibidores, la concentración del sustrato y la concentración de enzima afectan a
Concentración de ligandos
Qué estudia la cinética enzimática
estudia la velocidad de una enzima
Ecuación de Michaelis Menten
V0 = Vmax [S] / Km + [S]
Que es la Vmax
Momento en que todos los sitios activos de la encima están ocupados por un sustrato
Es la medida de afinidad de una enzima a un sustrato
Km
Definición (matemática) de Km
Km = 1/2 Vmax
A mayor Km …
Menor afinidad
A menor Km …
Mayor afinidad
Qué es la Kcat (Cte catalítica / # de recambio)
de moléculas de sustrato convertidas a producto por unidad de tiempo
Por qué está dada la eficiencia de una enzima
Kcat / Km
Cte de especificidad
La velocidad de reacción es directamente proporcional a
[E] y el tiempo
La concentración de sustrato al 0.9 de velocidad respecto a la concentración de sustrato al 0.1 de velocidad es
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