Proteínas globulares

Question 1

Conformación del grupo hemo

Answer 1

Protoporfirina IX, un átomo ferroso (Fe + + ) y dos histidinas

Question 2

Hemoproteínas más abundantes en los seres humanos

Answer 2

Hemoglobina y mioglobina

Question 3

¿Para qué sirve el grupo hemo?

Answer 3

Para unir el oxígeno de manera reversible

Question 4

¿Cuál es la función de la mioglobina?

Answer 4

Funciona como reservorio de oxígeno / Almacena oxígeno

Question 5

¿Cuál es la función principal de la hemoglobina?

Answer 5

Transportar O2 de los pulmones a los capilares de los tejidos

Question 6

¿Dónde se encuentra la hemoglobina?

Answer 6

En los eritrocitos

Question 7

¿Dónde se encuentra la mioglobina?

Answer 7

En el músculo cardiaco y esquelético

Question 8

¿De qué esta compuesta la HbA?

Answer 8

De cuatro cadenas polipeptídicas: 2 alfa (α) y 2 beta (β), unidas por interacciones no covalentes

Question 9

Otro nombre para la forma T de la hemoglobina:

Answer 9

Forma desoxi o tensa (tirante)

Question 10

Afinidad de la forma tensa de la hemoglobina

Answer 10

Baja afinidad

Question 11

Afinidad de la forma relajada de la hemoglobina

Answer 11

Alta afinidad

Question 12

Tipo de curva de disociación de oxígeno de la hemoglobina

Answer 12

Curva sigmoidea

Question 13

Tipo de curva de disociación de oxígeno de la mioglobina

Answer 13

Curva hiperbólica

Question 14

¿Cómo se encuentran las dos cadenas polipeptídicas dentro de cada dímero de la hemoglobina?

Answer 14

Estrechamente unidas principalmente por interacciones hidrófobas

Question 15

Efectores alostéricos

Answer 15

Factores que causan cambios estructurales que afectan la unión del O2 al hierro del hemo, estos son:

• Presión parcial de O2 (pO2)
• pH del medio
• Presión parcial de CO2 (pCO2)
• Disponibilidad de 2,3 BPG

Question 16

¿Qué estabiliza la forma R?

Answer 16

El oxígeno

Question 17

¿Qué es el Efecto Bohr?

Answer 17

Propiedad de la hemoglobina que describe que la liberación de O2 aumenta cuando se reduce el pH o si la hemoglobina está en presencia de una mayor pCO2.

En otras palabras, la afinidad por el O2 disminuye cuando se reduce el pH (se vuelve más ácido) o si hay una mayor pCO2.

Question 18

¿Qué estabiliza a la conformación T de la desoxihemoglobina?

Answer 18

El 2,3BPG

Question 19

Hemoglobina más frecuente en adultos

Answer 19

HbA

Question 20

Cuando la hemoglobina esta unida al monóxido de carbono se llama…

Answer 20

Carboxihemoglobina

Question 21

Tratamiento para la intoxicación por CO

Answer 21

Oxígeno al 100% / Terapia Hiperbárica con O2

Question 22

¿Cuál tiene mayor afinidad por el oxígeno?

a) HbA2
b) HbA1c
c) HbA
d) HbF

Answer 22

d) HbF

Question 23

¿Qué aminoácidos se sustituyen en la HbS?

Answer 23

Glutamato es reemplazado por Valina

Question 24

Composición de la hemoglobina fetal:

Answer 24

2 alfa y 2 gama

Question 25

Talasemia es resultado de mutaciones puntuales:

Answer 25

Beta

Question 26

Hemoglobinopatia donde se sustituye glutamato por lisina

Answer 26

HbC

Question 27

Px que se presenta a consulta con fatiga, dificultad respiratoria, coloración azulada en la piel y sangre color chocolate, recibe Tx de azul de metileno. ¿Qué padece el paciente?

Answer 27

Metahemoglobinemia

Question 28

Defecto en el cual la cadena de globina alfa esta ausente o reducida:

Answer 28

Talasemia a

Question 29

Hemoglobinopatía resistente al paludismo

Answer 29

Talasemia B

Question 30

¿Qué produce la oxidación del hierro hemo en la hemoglobina del Fe++ a Fe+++?

Answer 30

Metahemoglobina, la cual no puede unir O2

Question 31

¿Qué es la enfermedad de Bart?

Answer 31

Es cuando cuatro genes de globina alfa son defectuosos, el feto muere