Proteínas E Enzimas Flashcards
O que são proteínas do ponto de vista químico?
São polímeros formados por aminoácidos unidos por ligações peptídicas
Quais são os níveis de organização estrutural das proteínas?
• Primária: Sequência linear de aminoácidos.
• Secundária: Dobramentos locais como alfa-hélice e folha-beta.
• Terciária: Dobramento tridimensional da proteína.
• Quaternária: Associação de múltiplas cadeias polipeptídicas.
O que define um aminoácido?
Os aminoácidos são compostos com um grupamento amino (-NH₂), um grupamento carboxila (-COOH), um hidrogênio e uma cadeia lateral (R) ligados ao carbono α.
O que são enzimas?
São proteínas que atuam como catalisadores biológicos, aumentando a velocidade das reações químicas sem serem consumidas.
O que é a desnaturação enzimática?
É a perda da estrutura tridimensional da enzima devido a fatores como calor e variações extremas de pH, resultando na perda da função.
inibição enzimática Competitiva
O inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima
inibição enzimática competitiva
O inibidor se liga a um local diferente do sítio ativo, alterando a forma da enzima e impedindo a reação.
inibição incompetitiva
inibição incompetitiva ocorre quando o inibidor se liga ao complexo ativo da enzima
aminoácidos Essenciais
Não podem ser sintetizados pelo organismo e devem ser obtidos na alimentação.
aminoácidos Não essenciais
Podem ser sintetizados pelo metabolismo a partir de outros aminoácidos.
Como se forma uma ligação peptídica?
A ligação peptídica ocorre entre o grupamento amino (-NH₂) de um aminoácido e o grupamento carboxila (-COOH) de outro, com a liberação de uma molécula de água (H₂O). Esse processo é uma síntese por desidratação.
Como ocorre a quebra da ligação peptídica?
A ligação peptídica é quebrada por hidrólise, um processo que envolve a adição de uma molécula de água, restaurando os grupamentos amino e carboxila dos aminoácidos originais.
Peptídeo
União de dois ou mais aminoácidos.
Polipeptídeo
Cadeia com muitos aminoácidos ligados por ligações peptídicas.
Qual a importância prática da desnaturação?
• Esterilização: O calor desnatura proteínas de microrganismos patogênicos.
• Digestão: O cozimento desnatura proteínas dos alimentos, facilitando a digestão.
O que é energia de ativação (Ea)?
É a quantidade de energia necessária para iniciar uma reação química. A presença de enzimas reduz essa energia, tornando as reações mais rápidas.
Enzimas conjugadas
“Holoenzima”
Possuem uma parte proteica (apoenzima) e uma parte não proteica (grupamento prostético, como cofatores=inorgânicos ou coenzimas=orgânicos).
O que são zimogênios?
São enzimas inativas que precisam ser ativadas por hidrólise. Exemplos:
• Pepsinogênio → Pepsina
• Tripsinogênio → Tripsina
A glicina é um aminoácido quiral?
Não, seu R é H
Todos os outros são quirais e dextrógiros
Quem catalisa a formação das ligações peptídicas?
O ribossomo
Ribozimas
Enzimas de RNA
Ex: ribossomos
A partir de qual estrutura tenho proteínas?
A partir da estrutura secundária a proteína tem função, mas tem proteína que precisa da terciária
Degradação de proteína
Hidrólise das ligações peptídicas entre aminoácidos, ocorre no estômago
A estrutura 3D de uma proteína se mantém principalmente por qual tipo de ligação?
Ligações de hidrogênio
Proteína fibrosa
Geralmente fica na estrutura secundária, atividade estrutural
Ex: colágeno
Todas as enzimas são proteícas?
Não, tem as ribozimas por ex
A ligação enzima + substrato é estável?
Não, é instável e isso aumenta a velocidade de reação
