Proteínas Flashcards
Conformação ou forma
Conformação ou forma: Globulares ou fibrosas
As globulares tem cadeias enoveladas ou dobradas em arranjos em forma de globo, o dobramento ou forma depende da sequência de aa e do arranjo entre eles, têm função móvel.
Ex = Hemoglobina, mioglobina, lisozima
Solúveis em água: Parte externa: predomínio de aa polares e parte interna com aa apolares
As fibrosas tem forma cilíndrica e longa, são mais simples que as globulares, são insolúveis, têm função estrutural OBS: Ex = colágeno é formado por uma sequência repetitiva de gli-X-Y...
Composição
Segundo a composição podem ser simples ou conjugadas
Asproteínas simplesapresentam apenas aminoácidos. Nasproteínas conjugadas, além de aminácidos, existe um radical de origem não peptídica, que é denominado de grupo prostético.
Proteína simples = insulina bovina
Proteína conjugada = hemoglobina (tem o grupo heme com o Fe+2)
Número de cadeias polipeptídicos
Quanto ao número de cadeias polipeptídicas podem ser monoméricas ou multisubunitárias
Proteínas Monoméricas são formadas por apenas uma cadeia polipeptídica. Exemplos: Mioglobina, albumina, caseína, etc.
Proteínas Multiméricas.São formadas por mais de uma cadeia polipeptídica, interligadas por ligação covalente. Dentre as multiméricas existem ainda as proteínas oligoméricas, que são formadas por mais de uma cadeia polipeptídica não interligadas por ligação covalente. Como exemplos de proteínas oligoméricas, temos: a hemoglobina, enzimas alostéricas, etc.
Funções das proteínas
As proteínas têm muitas funções:
Nutritiva – fonte de aa essenciais Estrutural – colágeno, elastina e queratina Contráteis – actina, miosina, troponina e tropomiosina Enzimática – amilíase, lipase, protease... Transportadora – Albumina, mioglobina, lipoproteína Reguladora – Insulina Defesa- Imunoglobulinas, proteínas da coagulação
Estrutura Primária
Sequência de aa que forma a proteína
Determinará as próximas estruturas pois é a sequência de aa quem determina as interações que ocorrerão
Dessa forma, é a estrutura primária quem determina a função da proteína
Um erro genético, uma mutação por exemplo, pode alterar a sequência de aa da proteína
Assim, a proteína poderá ter a sua função alterada ou ser inativada
Estrutura secundária
Forma como os aa se organizam no espaço
Conformação helicoidal ou espiralada (altamente estável)
Estabilizada pelas pontes de hidrogênio entre C=O e H-N
Grupos R projetados para fora da hélice
Bacteriorrodopsina
Átomos dispostos em zigue-zague
Proporcionando à proteína maior resistência
Estrutura estável e com certo grau de rigidez
Formas paralelas a antiparalelas
Concanavalina A
Estrutura Terciária
Conformação tridimensional, enovelada e biologicamente ativa
Enovelamento resulta das interações entre os grupos R dos aa em diferentes pontos da cadeia
Interações que estabilizam a estrutura terciária:
pontes de hidrogênio
interações hidrofóbicas
atrações iônicas ou eletrostáticas
pontes dissulfeto
Exemplos: mioglobina, citocromo C, lisozima e glicose-isomerase
Estrutura Quaternária
Formada pelas cadeias polipeptídicas constituindo uma proteína multissubunitária
Resulta das interações entre os grupos R
Interações que estabilizam a estrutura terciária:
pontes de hidrogênio
interações hidrofóbicas
atrações iônicas ou eletrostáticas
pontes dissulfeto
Proteína oligomérica é a que possui várias subunidades
Exemplos: Hemoglobina, Fenialanina Hidroxilase e Glutamina-sintetase
Modificações Pós-traducionais de Peptídeos e Proteínas
Formação de pontes dissulfeto Clivagem proteolítica Metilação Acetilação Fosforilação Glicosilação Ligação de grupos prostéticos
Albumina
É uma proteína do plasma sanguíneo que é sintetizada no fígado
Não é uma proteína glicosilada, ou seja, não é conjugada com uma molécula de glicose
Função: manter a pressão osmótica do plasma
Utilizada no tratamento de queimaduras e hemorragias graves, situação em que há grande perda proteica
Deficitária nas doenças hepáticas, desnutrição e dieta pobre em proteínas. Na doença renal aparece na urina: albuminúria
Pode auxiliar no transporte de substâncias lipossolúveis como a bilirrubina e ácidos graxos
Proteína C-reativa (PCR)
Proteína pentamérica discoide encontrada no plasma
Usada para indicar processos inflamatórios (fase aguda)
Como forma um precipitado com o polissacarídeo somático C do pneumococo pode ser dosada para o acompanhamento e controle da inflamação
Apendicite aguda, IAM, AVC, Lupus e artrite reumatóide
Eletroforese
Permite separar proteínas do plasma humano em frações
Importante para a investigação e o diagnóstico de doenças
O exame consiste em aplicar a amostra do soro em um meio sólido e submetê-la a um potencial elétrico
As proteínas percorrem distâncias diferentes, formando bandas denominadas: albumina, alfa-1-globulina, alfa-2-globulina, betaglobulina e gamaglobulina. Essas bandas são, em seguida, quantificadas. Observa-se diminuição da concentração de albumina em situações que promovam sua perda, baixa ingesta protéica ou elevado catabolismo. As frações alfaglobulinas apresentam níveis aumentados em processos inflamatórios, infecciosos e imunes.
Desnaturação
Causas:
I. calor – rompimento de interações
II. ácidos ou bases – rompimento de interações iônicas
III. ureia e solventes (etanol) – fazem ligações de hidrogênio com os grupos R polares afetando as ligações entre os aa
IV. detergentes - rompimento das interações hidrofóbicas
V. agitação - rompimento das interações não covalentes
Agentes desnaturantes não afetam a estrutura primária das proteínas
A desnaturação faz com que a proteína perca sua forma ativa e sua função
A renaturação proteica apenas ocorre em laboratório
Chaperonas
O nome foi emprestado do termo chaperon, que em francês significa “dama de companhia”.
As damas de companhia eram senhoras que acompanhavam moças jovens e solteiras em seus passeios pelas cidades francesas. O papel dessas mulheres era proteger as virtudes das donzelas, bem como facilitar a seleção de seus possíveis pretendentes.
Assim como na versão humana, as chaperonas moleculares têm a missão de evitar interações prejudiciais, como a agregação, e favorecer as produtivas, como o enovelamento correto das proteínas.
Conceito: moléculas que auxiliam as proteínas recém-formadas a assumirem a configuração apropriada ao desempenho de suas tarefas.
As chaperonas auxiliam o enovelamento e previnem a agregação de proteínas em condições de estresse.
Elas não interferem na estrutura final das proteínas, o que deve-se exclusivamente à sequência de aa
Quando as células ficam expostas a altas temperaturas (“estresse térmico”), a quantidade de chaperonas em seu interior aumenta. Trata-se de uma estratégia para fazer com que as proteínas “protegidas” se enovelem de modo adequado.
ENOVELAMENTO (ADD)
