Proteínas Flashcards

1
Q

¿Qué es el proteoma?

A

La totalidad de las proteínas presentes en una célula

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2
Q

¿Qué es la proteómica?

A

Estudio de la estructura y propiedades de las proteínas

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3
Q

¿Quién realiza la polimerización de los aa?

A

Los ribosomas

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4
Q

Menciona las funciones de las proteínas:

A
  1. Estructurales: colágena, queratina
  2. Catalíticas: enzimas
  3. Defensa: Ac
  4. Transporte y motilidad: actina, dineina
  5. Comunicación de membrana: aquaporinas
  6. Transferencia de ē: citocromos
  7. Ribosomales
  8. De la visión: rodopsina
  9. Digestivas: tripsina
  10. Coagulación: fibrina, trombina
  11. Hormonales: insulina, HGH
  12. Reservas/almacenamiento: albumina
  13. Receptoras: lectinas, integrinas
  14. Cromosómicas: histonas
  15. Expresión Genica: factores de transcripción
  16. Tóxicas: de microbios
  17. Chaperonas. Plegamiento correcto de las proteínas
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5
Q

¿Cuál es la clasificación proteica según su forma?

A
  • proteinas fibrosas (función estructural), insolubles en agua, resistentes a la degradación
  • proteinas globulares (compacta/esférica), solubles, están en citoplasma o en membrana, susceptibles a la degradación
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6
Q

¿Clasificación proteica según su composición química?

A
  • simples: puros L-aa’s
  • conjugadas: L-aa +componente orgánico o inorgánico (GRUPO PROSTÉTICO)
  • derivadas: a partir de proteínas normales mediante procesos enzimaticos
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7
Q

Ejemplos de proteínas conjugadas:

A
  1. Glicoproteinas
  2. Muco “
  3. Fosfo”
  4. Flavo”
  5. Núcleo”
  6. Metalo”
  7. Porfirino”
  8. Lipo”
  9. Bili”
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8
Q

Estructura primaria establece:

A

Secuencia de aa, cantidad de aa, identidad y cantidad de cualquier gpo prostetico, dirige plegamiento

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9
Q

Estructura secundaria:

A

Orientación geométrica determinada por los gpos R, se conocen 5 tipos:
1. a-hélice: dextrogira, gpos R al exterior, estabiliza puentes de H entre gpo amino y carboxilo

  1. B-tira plegada: extendida en zigzag, gpos R alternados
  2. Giro beta: 4 aa’s, (gly y pro), estabiliza puentes de hidrógeno entre el 1 y 3
  3. Vuelta omega: longitud de 10A•, va de 6-16 aa, están en la superficie de las proteínas
  4. Enrollamiento aleatorio: carecen de patrón geométrico repetitivo
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10
Q

Estructura súper secundarias:

A

Arreglos geométricos en el interior de las proteínas globulares

  • son varias estructuras secundarias
  • se le llaman también motivos estructurales
  • función biológica
  • formados por a-hélice y/o B-tira plegada
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11
Q

Estructura terciaria:

A

Efecto hidrofóbico▶️forma esférica y rígida en una cadena polipeptidica adicional
Nota: la conformación globular tiene al sitio activo

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12
Q

Grupos R polares y no polares:

A

Los no polares se pliegan al interior de la molécula ▶️núcleo hidrofóbico
Los polares se colocan en la superficie en contacto con sangre o agua▶️permaneciendo en solución

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13
Q

¿Qué es un dominio?

A

Agrupamiento esférico de 50-300 residuos de aa’s

  • 1 o más estructuras supersecundarias
  • funciones de los dominios: unir un ligando, anclaje proteico a la membrana, sitio catalítico, sitio de unión al DNA, interacción con otras proteínas
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14
Q

Estructura cuaternaria:

A

Asociación espontánea proteica para formar agregados •oligoméricos• (•llamadas protómero o subunidad•), haciéndola activa

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15
Q

¿Qué es una proteína monomérica?

A

Cuando una proteína consiste en una sola cadena polipeptidica (carece de estructura cuaternaria)

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16
Q

¿Quién dirige el plegamiento de una proteína?

A

Su secuencia de aa’s y el efecto hidrofóbico

17
Q

Ejemplos de proteínas fibrosas:

A
  1. a y B-queratinas: cubiertas protectoras (cabello, pezuñas, caparazones)
  2. Elastina: sintentizada por los fibroblastos (pulmón, vasos, ligamentos, piel)
  3. Colágeno: es glicoproteína, tiene residuos de glucosa y galactosa
  4. Tropomiosina: componente estructural de los filamentos delgados que regula la interacción entre actina y miosina