Proteínas Flashcards
¿Qué es el proteoma?
La totalidad de las proteínas presentes en una célula
¿Qué es la proteómica?
Estudio de la estructura y propiedades de las proteínas
¿Quién realiza la polimerización de los aa?
Los ribosomas
Menciona las funciones de las proteínas:
- Estructurales: colágena, queratina
- Catalíticas: enzimas
- Defensa: Ac
- Transporte y motilidad: actina, dineina
- Comunicación de membrana: aquaporinas
- Transferencia de ē: citocromos
- Ribosomales
- De la visión: rodopsina
- Digestivas: tripsina
- Coagulación: fibrina, trombina
- Hormonales: insulina, HGH
- Reservas/almacenamiento: albumina
- Receptoras: lectinas, integrinas
- Cromosómicas: histonas
- Expresión Genica: factores de transcripción
- Tóxicas: de microbios
- Chaperonas. Plegamiento correcto de las proteínas
¿Cuál es la clasificación proteica según su forma?
- proteinas fibrosas (función estructural), insolubles en agua, resistentes a la degradación
- proteinas globulares (compacta/esférica), solubles, están en citoplasma o en membrana, susceptibles a la degradación
¿Clasificación proteica según su composición química?
- simples: puros L-aa’s
- conjugadas: L-aa +componente orgánico o inorgánico (GRUPO PROSTÉTICO)
- derivadas: a partir de proteínas normales mediante procesos enzimaticos
Ejemplos de proteínas conjugadas:
- Glicoproteinas
- Muco “
- Fosfo”
- Flavo”
- Núcleo”
- Metalo”
- Porfirino”
- Lipo”
- Bili”
Estructura primaria establece:
Secuencia de aa, cantidad de aa, identidad y cantidad de cualquier gpo prostetico, dirige plegamiento
Estructura secundaria:
Orientación geométrica determinada por los gpos R, se conocen 5 tipos:
1. a-hélice: dextrogira, gpos R al exterior, estabiliza puentes de H entre gpo amino y carboxilo
- B-tira plegada: extendida en zigzag, gpos R alternados
- Giro beta: 4 aa’s, (gly y pro), estabiliza puentes de hidrógeno entre el 1 y 3
- Vuelta omega: longitud de 10A•, va de 6-16 aa, están en la superficie de las proteínas
- Enrollamiento aleatorio: carecen de patrón geométrico repetitivo
Estructura súper secundarias:
Arreglos geométricos en el interior de las proteínas globulares
- son varias estructuras secundarias
- se le llaman también motivos estructurales
- función biológica
- formados por a-hélice y/o B-tira plegada
Estructura terciaria:
Efecto hidrofóbico▶️forma esférica y rígida en una cadena polipeptidica adicional
Nota: la conformación globular tiene al sitio activo
Grupos R polares y no polares:
Los no polares se pliegan al interior de la molécula ▶️núcleo hidrofóbico
Los polares se colocan en la superficie en contacto con sangre o agua▶️permaneciendo en solución
¿Qué es un dominio?
Agrupamiento esférico de 50-300 residuos de aa’s
- 1 o más estructuras supersecundarias
- funciones de los dominios: unir un ligando, anclaje proteico a la membrana, sitio catalítico, sitio de unión al DNA, interacción con otras proteínas
Estructura cuaternaria:
Asociación espontánea proteica para formar agregados •oligoméricos• (•llamadas protómero o subunidad•), haciéndola activa
¿Qué es una proteína monomérica?
Cuando una proteína consiste en una sola cadena polipeptidica (carece de estructura cuaternaria)
¿Quién dirige el plegamiento de una proteína?
Su secuencia de aa’s y el efecto hidrofóbico
Ejemplos de proteínas fibrosas:
- a y B-queratinas: cubiertas protectoras (cabello, pezuñas, caparazones)
- Elastina: sintentizada por los fibroblastos (pulmón, vasos, ligamentos, piel)
- Colágeno: es glicoproteína, tiene residuos de glucosa y galactosa
- Tropomiosina: componente estructural de los filamentos delgados que regula la interacción entre actina y miosina
