Proteínas Flashcards
¿Qué es el proteoma?
La totalidad de las proteínas presentes en una célula
¿Qué es la proteómica?
Estudio de la estructura y propiedades de las proteínas
¿Quién realiza la polimerización de los aa?
Los ribosomas
Menciona las funciones de las proteínas:
- Estructurales: colágena, queratina
- Catalíticas: enzimas
- Defensa: Ac
- Transporte y motilidad: actina, dineina
- Comunicación de membrana: aquaporinas
- Transferencia de ē: citocromos
- Ribosomales
- De la visión: rodopsina
- Digestivas: tripsina
- Coagulación: fibrina, trombina
- Hormonales: insulina, HGH
- Reservas/almacenamiento: albumina
- Receptoras: lectinas, integrinas
- Cromosómicas: histonas
- Expresión Genica: factores de transcripción
- Tóxicas: de microbios
- Chaperonas. Plegamiento correcto de las proteínas
¿Cuál es la clasificación proteica según su forma?
- proteinas fibrosas (función estructural), insolubles en agua, resistentes a la degradación
- proteinas globulares (compacta/esférica), solubles, están en citoplasma o en membrana, susceptibles a la degradación
¿Clasificación proteica según su composición química?
- simples: puros L-aa’s
- conjugadas: L-aa +componente orgánico o inorgánico (GRUPO PROSTÉTICO)
- derivadas: a partir de proteínas normales mediante procesos enzimaticos
Ejemplos de proteínas conjugadas:
- Glicoproteinas
- Muco “
- Fosfo”
- Flavo”
- Núcleo”
- Metalo”
- Porfirino”
- Lipo”
- Bili”
Estructura primaria establece:
Secuencia de aa, cantidad de aa, identidad y cantidad de cualquier gpo prostetico, dirige plegamiento
Estructura secundaria:
Orientación geométrica determinada por los gpos R, se conocen 5 tipos:
1. a-hélice: dextrogira, gpos R al exterior, estabiliza puentes de H entre gpo amino y carboxilo
- B-tira plegada: extendida en zigzag, gpos R alternados
- Giro beta: 4 aa’s, (gly y pro), estabiliza puentes de hidrógeno entre el 1 y 3
- Vuelta omega: longitud de 10A•, va de 6-16 aa, están en la superficie de las proteínas
- Enrollamiento aleatorio: carecen de patrón geométrico repetitivo
Estructura súper secundarias:
Arreglos geométricos en el interior de las proteínas globulares
- son varias estructuras secundarias
- se le llaman también motivos estructurales
- función biológica
- formados por a-hélice y/o B-tira plegada
Estructura terciaria:
Efecto hidrofóbico▶️forma esférica y rígida en una cadena polipeptidica adicional
Nota: la conformación globular tiene al sitio activo
Grupos R polares y no polares:
Los no polares se pliegan al interior de la molécula ▶️núcleo hidrofóbico
Los polares se colocan en la superficie en contacto con sangre o agua▶️permaneciendo en solución
¿Qué es un dominio?
Agrupamiento esférico de 50-300 residuos de aa’s
- 1 o más estructuras supersecundarias
- funciones de los dominios: unir un ligando, anclaje proteico a la membrana, sitio catalítico, sitio de unión al DNA, interacción con otras proteínas
Estructura cuaternaria:
Asociación espontánea proteica para formar agregados •oligoméricos• (•llamadas protómero o subunidad•), haciéndola activa
¿Qué es una proteína monomérica?
Cuando una proteína consiste en una sola cadena polipeptidica (carece de estructura cuaternaria)