Enzimas Flashcards
¿Qué es el sitio activo?
Lugar donde se proporciona un ambiente específico para una reacción determinada y está revestido de grupos R que se unen al sustrato y catalizan su transformación química
*se le fijan reactivos llamados sustratos, formando el complejo enzima-sustrato
Clasificación enzimática:
- Oxidoreductasa: rx. Redox
- Transferasas: transfieren gpo completo de una molécula a otra
- Hidrolasas: molécula de agua rompe enlaces
- Liasas
- Isomerasas: racemización, epimerización, isómeros cis y trans
- Ligasas: une moléculas por energía de ATP
¿Qué es un cofactor enzimático?
Sustancia orgánica o inorganica para desempeñar actividad catalítica, su ausencia limita la actividad de una enzima
- orgánicos: coenzimas (NAD, NADH, ácido folico, pirofosfato de tiamina), grupos prostéticos (FAD, FMN, biotina, ácido lipoico)
- inorgánicos: activadores metálicos (Cu, Mg, Zn, Fe)
¿Qué es una holoenzima?
Asociación de enzima a su cofactor, su porción proteinica se llama APOENZIMA
¿Qué es una isoenzima?
Subunidades constituyentes son diferentes aunque realicen la misma catalisis y reacción química
Se encuentran en tejidos y fluidos corporales
*existen 5 tipos de isoenzimas del lactato deshidrogenasa
¿Qué es un zimógeno?
Enzimas producidas en estado inactivo y su activación ocurre mediante la activación proteolítica, que es el rompimiento de enlaces peptídicos
*ejemplos: pepsinógeno▶️pepsina
Tripsinogeno, quimiotripsinogueno, procarboxipeptidasa, prolastasa▶️tripsina
¿A cuánta temperatura pueden aguantar nuestras proteínas?
45-55 grados centígrados, las termófilas a 100
¿Cuál es la importancia del pH ante un sustrato?
Si el sustrato tiene gpo ionizable puede alterar su unión al sitio activo
pH normal 5-9 de las enzimas
Energía de activación:
Aporte inicial de energía para llevar a cabo una reacción; cuanto menor sea la energía de activación, más fácil transcurre la reacción
*las enzimas disminuyen la energía de activación por su sitio activo
¿Qué representa la barrera energética S▶️P?
Energía requerida para el alineamiento de los grupos reactivos, la formación de cargas inestables transitorias, reordenamientos de enlaces y transformaciones
¿Cuál es el estado de transición?
Es la cumbre energética donde la caída hacia S o P es igualmente probable
Método de acción de los catalizadores: (cinética enzimática)
Aumentan la velocidad de la reacción al disminuir la energía de activación
Nota: uno de los factores claves de la velocidad de una reacción es la concentración del sustrato
Inhibición enzimática:
Los inhibidores se unen a la enzima y evitan la formación de E-S
Pueden ser naturales (moléculas propias del metabolismo), o no naturales (antibióticos, drogas)
Tipos de inhibiciones enzimáticas:
Irreversibles: el inhibidor se une por enlace covalente, se une a los grupos R de la enzima
Reversibles: uniones no covalentes, hay:
-competitiva clásica
-competitiva no clásica
-acompetitiva
-no competitiva
Inhibición competitiva clásica:
El inhibidor compite contra el sustrato para el sitio activo
- la formación del E-I puede ser revertido incrementado S
- Vmax no se modifica, Km aumenta
Inhibición competitiva no clásica:
Representado por enzimas alostéricas, se une a sitio alostérico y modifica el sitio activo
*es reversible incrementándose la concentración del sustrato
(Es la que hace más pequeña el espacio porque se mete en otro lado)
Inhibición acompetitiva:
Se asocian a los complejos E-S, generando un trímero inactivo
- NO SE ASOCIAN a enzimas en estado libre
- Vmax y Km disminuyen
Inhibición no competitiva o mixta:
Se une a la enzima libre o E-S
- se une a otro lugar que no es el sitio activo
- disminuye Vmax y Km no se modifica
Regulación enzimática:
Capacidad de una enzima para ser catalíticamente activa, hay 4 tipos:
- activación proteolítica
- modificación química covalente
- control mediante proteinas
- control alostérico
Activación proteolítica:
(mediante hidrolisis de enlaces peptídicos), IRREVERSIBLE, ocurre fuera de la célula, no necesita energia, inhibición por proteolisis
Ejemplos: proteínas de la coagulación, enzimas digestivas
Modificación química covalente:
La enzima posee varias subunidades, es reversible
Ejemplos: fosforilacion, adenilacion, uridilacion, metilacion, ADP ribosilacion
Control proteinico
Se activa la enzima cuando una proteína se le une a una enzima
*calmodulina: se le une 4 de calcio y toma enzimas inactivas para activarlas
Control alostérico:
Reversible, ocupan una molécula pequeña llamada modulador o efector alostérico
- modulador homo y heterotrópicos (si es o no el mismo sustrato de la enzima)
- modulador + (activadores), - (inhibidores)
