Enzimas

Question 1

¿Qué es el sitio activo?

Answer 1

Lugar donde se proporciona un ambiente específico para una reacción determinada y está revestido de grupos R que se unen al sustrato y catalizan su transformación química
*se le fijan reactivos llamados sustratos, formando el complejo enzima-sustrato

Question 2

Clasificación enzimática:

Answer 2

1. Oxidoreductasa: rx. Redox
2. Transferasas: transfieren gpo completo de una molécula a otra
3. Hidrolasas: molécula de agua rompe enlaces
4. Liasas
5. Isomerasas: racemización, epimerización, isómeros cis y trans
6. Ligasas: une moléculas por energía de ATP

Question 3

¿Qué es un cofactor enzimático?

Answer 3

Sustancia orgánica o inorganica para desempeñar actividad catalítica, su ausencia limita la actividad de una enzima

• orgánicos: coenzimas (NAD, NADH, ácido folico, pirofosfato de tiamina), grupos prostéticos (FAD, FMN, biotina, ácido lipoico)
• inorgánicos: activadores metálicos (Cu, Mg, Zn, Fe)

Question 4

¿Qué es una holoenzima?

Answer 4

Asociación de enzima a su cofactor, su porción proteinica se llama APOENZIMA

Question 5

¿Qué es una isoenzima?

Answer 5

Subunidades constituyentes son diferentes aunque realicen la misma catalisis y reacción química
Se encuentran en tejidos y fluidos corporales
*existen 5 tipos de isoenzimas del lactato deshidrogenasa

Question 6

¿Qué es un zimógeno?

Answer 6

Enzimas producidas en estado inactivo y su activación ocurre mediante la activación proteolítica, que es el rompimiento de enlaces peptídicos
*ejemplos: pepsinógeno▶️pepsina
Tripsinogeno, quimiotripsinogueno, procarboxipeptidasa, prolastasa▶️tripsina

Question 7

¿A cuánta temperatura pueden aguantar nuestras proteínas?

Answer 7

45-55 grados centígrados, las termófilas a 100

Question 8

¿Cuál es la importancia del pH ante un sustrato?

Answer 8

Si el sustrato tiene gpo ionizable puede alterar su unión al sitio activo
pH normal 5-9 de las enzimas

Question 9

Energía de activación:

Answer 9

Aporte inicial de energía para llevar a cabo una reacción; cuanto menor sea la energía de activación, más fácil transcurre la reacción
*las enzimas disminuyen la energía de activación por su sitio activo

Question 10

¿Qué representa la barrera energética S▶️P?

Answer 10

Energía requerida para el alineamiento de los grupos reactivos, la formación de cargas inestables transitorias, reordenamientos de enlaces y transformaciones

Question 11

¿Cuál es el estado de transición?

Answer 11

Es la cumbre energética donde la caída hacia S o P es igualmente probable

Question 12

Método de acción de los catalizadores: (cinética enzimática)

Answer 12

Aumentan la velocidad de la reacción al disminuir la energía de activación
Nota: uno de los factores claves de la velocidad de una reacción es la concentración del sustrato

Question 13

Inhibición enzimática:

Answer 13

Los inhibidores se unen a la enzima y evitan la formación de E-S
Pueden ser naturales (moléculas propias del metabolismo), o no naturales (antibióticos, drogas)

Question 14

Tipos de inhibiciones enzimáticas:

Answer 14

Irreversibles: el inhibidor se une por enlace covalente, se une a los grupos R de la enzima
Reversibles: uniones no covalentes, hay:
-competitiva clásica
-competitiva no clásica
-acompetitiva
-no competitiva

Question 15

Inhibición competitiva clásica:

Answer 15

El inhibidor compite contra el sustrato para el sitio activo

• la formación del E-I puede ser revertido incrementado S
• Vmax no se modifica, Km aumenta

Question 16

Inhibición competitiva no clásica:

Answer 16

Representado por enzimas alostéricas, se une a sitio alostérico y modifica el sitio activo
*es reversible incrementándose la concentración del sustrato
(Es la que hace más pequeña el espacio porque se mete en otro lado)

Question 17

Inhibición acompetitiva:

Answer 17

Se asocian a los complejos E-S, generando un trímero inactivo

• NO SE ASOCIAN a enzimas en estado libre
• Vmax y Km disminuyen

Question 18

Inhibición no competitiva o mixta:

Answer 18

Se une a la enzima libre o E-S

• se une a otro lugar que no es el sitio activo
• disminuye Vmax y Km no se modifica

Question 19

Regulación enzimática:

Answer 19

Capacidad de una enzima para ser catalíticamente activa, hay 4 tipos:

• activación proteolítica
• modificación química covalente
• control mediante proteinas
• control alostérico

Question 20

Activación proteolítica:

Answer 20

(mediante hidrolisis de enlaces peptídicos), IRREVERSIBLE, ocurre fuera de la célula, no necesita energia, inhibición por proteolisis
Ejemplos: proteínas de la coagulación, enzimas digestivas

Question 21

Modificación química covalente:

Answer 21

La enzima posee varias subunidades, es reversible

Ejemplos: fosforilacion, adenilacion, uridilacion, metilacion, ADP ribosilacion

Question 22

Control proteinico

Answer 22

Se activa la enzima cuando una proteína se le une a una enzima
*calmodulina: se le une 4 de calcio y toma enzimas inactivas para activarlas

Question 23

Control alostérico:

Answer 23

Reversible, ocupan una molécula pequeña llamada modulador o efector alostérico

• modulador homo y heterotrópicos (si es o no el mismo sustrato de la enzima)
• modulador + (activadores), - (inhibidores)