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Bioquímica 1er Parcial > Proteínas > Flashcards

Proteínas Flashcards

1
Q

Proteína

A

Polímero de La-aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

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Q

Funciones

A 
Enzimática
Estructural 
Transporte 
Hormonal
Inmunológica
Ribosomal
Contráctil
Coagulación 
Visión
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3
Q

Aminoácidos

A

Compuesto formado por un grupo amino (- NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al carbono alfa.

Las formas D y L de los aminoácidos son ESTEROISÓMEROS. (Misma formula estructural pero diferente configuración espacial)

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4
Q

Punto isoeléctrico

A

Es el pH al cual el aminoácido no tiene carga neta.

Hay igualdad de cargas.

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5
Q

¿Cuántos aminoácidos existen aproximadamente?

A

300 aminoácidos

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6
Q

¿Cuántos forman proteínas?

A

20

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7
Q

Ejemplo de aminoácidos NO formadores de proteínas

A

ornitina, citrulina, taurina, GABA, (aminobutirato), DOPA (dihidroxifenilalanina)

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8
Q

¿Cómo se clasifican los aminoácidos formadores de proteínas?

A 
De acuerdo  su radical y pueden ser: 
Alifaticos
•Hidroxilados
•Azufrados
•Aromáticos
•Ácidos
•Básicos
•Amidas de los aminoácidos ácidos 
•Amidas de los aminoácidos básicos 
•Iminoácidos
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9
Q

Aminoácidos alifáticos

A 
Contienen cadenas hidrocarbonadas. 
Ejemplos: 
Glicina
Alanina
Valina 
Leucina
Isoleucina
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10
Q

Aminoácidos hidroxilados

A

grupo -OH como radical característico
Ejemplos:
Serina
Treonina

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11
Q

Aminoácidos azufrados

A

Como parte de su radical contienen un átomo de azufre.
Ejemplos:
Cisteína
Metionina

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12
Q

Aminoácidos aromáticos

A 
Como parte de su radical contienen anillos aromaticos.
Ejemplos:
Fenilalanina
Tirosina
Triptofano
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13
Q

Aminoácidos ácidos

A

Contienen grupos carboxilo extra, además del a-carboxilo.
Ejemplos:
Aspartato
Glutamato

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14
Q

Aminoácidos básicos

A 
Contienen grupos carboxilo extra, además del a-carboxilo.
Ejemplos:
Lisina
Arginina
Histidina
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15
Q

Amidas de los aas ácidos

A

Contienen radicales carboxamida.
Ejemplo:
Asparagina
Glutamina

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16
Q

Iminoácidos

A

Tiene el grupo a-amino unido a la propia cadena lateral, formando un anillo pirrolidínico.
Ejemplo:
Prolina

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17
Q

Aminoácidos esenciales

A

El organismo los requiere y no es
capaz de formarlos.
Deben ser proporcionados en la dieta.

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18
Q

Aminoácidos NO esenciales

A

El organismo es capaz de formarlos.

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19
Q

Aminoácidos esenciales

A 
Arginina
Fenilalanina
Histidina
Isoleucina
Lisina
Leucina
Metionina
Treonina
Triptófano
Valina
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20
Q

Aminoácidos NO esenciales

A 
Alanina
Asparagina
Aspartato
Cisteína
Glicina
Glutamato
Glutamina
Prolina
Serina
Tirosina
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21
Q

Clasificación de aminoácidos por su comportamiento en agua

A

Polares:
Carga positiva (+)
Carga negativa (-)
Sin carga

No polares.

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22
Q

Enlace péptidico

A

Unión que se lleva a cabo entre el grupo carbonizo (-COOH) de un aminoácido y el grupo aminoácidos (-NH2) de otro, con pérdida de una molécula de agua. (Químicamente este enlace corresponde a una amida9

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23
Q

¿Cómo se rompe un enlace péptidico?

A

Por hidrólisis. (Añadir agua)

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24
Q

Dipéptido

A

Compuesto resultante por la unión de 2 aminoácidos

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25
Q

¿Qué serie tienen las proteínas

A

Formadas únicamente por aminoácidos en serie L.

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26
Q

Péptidos

A

Al irse uniendo los aminoácidos forman dipéptidos (2 aas), tripéptidos (3 aas), y así se van formando largas cadenas de residuos de aminoácidos

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27
Q

¿Qué forman los pépticos?

A

largas cadenas de péptidos forman polipéptidos y proteínas

28
Q

Péptidos de interés biológico

A

glutatión, vasopresina, oxitocina, etc.

29
Q

oxitocina

A

induce el parto y controla la contracción de los músculos uterinos, estimula la lactancia.

30
Q

Proteínas

A

Los polipéptidos por arriba de 10,000 D de peso molecular, se consideran proteínas.

31
Q

Organización estructural de las proteínas

A

primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria

32
Q

Estructura primaria

A

Estabilizada sólo por enlaces peptídicos (covalentes)

33
Q

Estructura secundaria

A

Estabilizada por puentes de hidrógeno.

34
Q

Estructura terciaria

A

Es la configuración tridimensional que adoptan las cadenas polipeptídicas al plegarse sobre sí misma.
Estabilizada por: puentes de hidrógeno, puentes salinos o irónicos, enlace disulfuro (único covalente), interacciones hidrofobias, fuerzas de Van der Waals

35
Q

Estructura cuaternaria

A

2 o más cadenas polipeptídicas de una proteína. Estabilizada por atracciones o interacciones NO covalentes: puentes de hidrógeno, salinos o irónicos, interacciones hidrológicas y fuerzas de Van Der Waals,

36
Q

Hemoglobina

A

Proteína de estructura cuaternaria

37
Q

aspartame

A

es un dipéptido artificial, endulzante de bajas calorías. El aspartame es aproximadamente 200 veces más dulce que el azúcar

38
Q

Proteólisis

A

Destrucción de proteínas para formar aminoácidos. Afecta a la forma PRIMARIA. Se afecta al enlace peptídico.

39
Q

Desnaturalización

A

Se refiere a cualquier cambio no proteolítico de la estructura de las proteínas. Se ataca a las formas SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA

40
Q

Agentes desnaturalizares

A

Químicos: ácidos y bases fuertes, calor, detergentes, agentes caotrópicos (urea, guadinina), metales pesados (Ag, Pb, Hg) o disolventes orgánicos (etanol)

Físicos: Temperatura, radiaciones ultravioleta, centrifugación, agitación vigorosa, altas presiones.

41
Q

Renaturalización

A

Regreso al estado nativo de la proteína por la eliminación de los agentes desnaturalizantes.

42
Q

Clasificación de proteínas por su forma

A

Fibrosas: Moléculas alargadas con forma de varilla y son insolubles en el agua. Tienen función estructural.
Ejemplo:
Escleroproteínas, alfa queratina, colágeno y la fibroína de la seda, miosina.

Globulares: Moléculas esféricas, compactas, generalmente hidrosolubles. Metabólicamente activas.
Ejemplo:
Mioglobina, HB, casi todas las enzimas.

43
Q

Proteínas simples

A

Aquellas proteínas formadas solo por aminoácidos

44
Q

Proteínas compuestas o conjugadas

A

Aquellas que además de aminoácidos contienen otros grupos prostéticos.

45
Q

Las proteínas simples se clasifican de acuerdo a

A

su solubilidad

46
Q

Las proteínas compuestas se clasifican de acuerdo a

A

su grupo prostético (compuesto de naturaleza no proteica unido a proteínas)

47
Q

De acuerdo al punto de vista nutricional las proteínas pueden ser:

A

Proteínas completas: aquellas que contienen todos los aminoácidos esenciales. De origen animal.

Proteínas incompletas: aquellas que carecen de uno o varios de los aminoácidos esenciales. Ejemplos:
Gliadina: proteína de trigo (cantidades disminuidas de glicina)
Zeína: proteína del maíz cantidades disminuidas de lisina y triptófano.

48
Q

Proteínas anticoagulantes

A

proteínas glucosiladas del tipo O-glucoproteínas que inhiben el crecimiento de cristales de hielo en su interior

49
Q

Colágeno

A

Proteína fibrosa
Más del 25% de la masa proteína del organismo
Formado por 3 fibras polipeptídicas de 1000 aminoácidos que giran a la izquierda y se enrollan en sentido de las manecillas del reloj.
Triple hélice se realiza mediante puentes de hidrógeno.
Cada tercer residuo de aminoácido es glicina.
Patrón repetitivo de Gli-X-Y:
Y: Prolina
X: Hidroxiprolina (favorece formación de enlaces de hidrógeno intercatenarios)

50
Q

Tipos de colágeno

A

Por las variaciones en la secuencia de aminoácidos en las cadenas alfa existen más de 20 tipos.

Tipo I: 2 cadenas alfa y una cadena alfa 2
Tipo II: 3 cadenas alfa 1

Pueden o NO ser formadores de fibras.

Síndroma de Ehlers-Danlos
Alteraciones en colágeno tipo III

51
Q

Síndrome de Ehlers-Danlos

A

Alteraciones en colágeno tipo III

52
Q

Osteogénesis imperfecta

A

Alteraciones en colágeno tipo I

53
Q

Proteínas plasmáticas

A

El plasma sanguíneo contiene más de 100 proteínas distintas, cada una de las cuales se sintetiza en forma genéticamente independiente.

54
Q

Funciones de las proteínas plasmáticas

A 
Transporte,
enzimática,
 inhibidos enzimáticos,
hormonal, 
inmunológico,
coagulación sanguínea
equilibrio osmótico
55
Q

¿Cómo se separan las proteínas plasmáticas?

A

Por electroforesis en albúmina y globulinas.

56
Q

Tipos de globulinas

A

Pueden ser alfa 1, alfa 2, beta y gamma

57
Q

Punto electroforético de la albúmina

A

Ocupa el pico electroforético más alto ya que corresponden al 50% o 60% del total de proteínas plasmáticas
(4-5GR/DL)

58
Q

Relación albúmina/globulinas

A

1.2/1

59
Q

¿Dónde son sintetizadas las proteínas plasmáticas?

A

En el hígado.

60
Q

Gamma globulinas

A

Sintetizadas en células plasmáticas, del tejido linfático, médula ósea, bazo y ganglios linfáticos.

61
Q

Características de la albúmina

A

Es la más homogénea, soluble, estable y de mayor velocidad electroforética.
Produce del 75-80% del efecto osmótico del plasma.
Estabiliza el volumen sanguíneo.
Su disminución produce edema.
Disminuye en padecimientos renales, hepáticos o generalizados.
Causa más común de hipoalbuminemia es el aporte inadecuado de proteínas en la dieta

62
Q

Alfa-1 globulinas

A

Antitripsina
70% de las alfa-1 globulinas
Inhibidor de enzimas proteolíticas
Aumenta en procesos inflamatorios

Glioproteína ácida
20% de las gamma globulinas
Se eleva en enfermedades inflamatorias y degenerativas crónicas y en procesos malignos

63
Q

Alfa-2 globulinas

A

Ceruloplasmina
Función de transportar cobre en sangre
Aumenta en neoplasias y embarazo

Haptoglobulina
Constituyen 25% de las alfa2-globulinas
Se une a la hemoglobina para eliminarla de la circulación
Disminuye en afecciones hepáticas, anemias hemáticas.
Aumenta en la inflamación porque acelera la vida media del eritrocitos y favorece su eliminación.

alfa-2 macroglobulina
Constituyen el 25% de las alfa-2 globulinas
Inhibidor de la plasman
Se incrementa en enfermedades hepáticas, diabetes y síndrome nefrótico

64
Q

Beta- globulinas

A

Hemopexina
Se une con la hemina
Disminuye en anemias hemofílicas
Impide la excreción de hierro por la sangre o por la orina, así el hierro puede ser reutilizado por el hígado.

Transferrina
Constituye el 60% de las b1-globulinas
Su función es el transporte de hierro
Disminuye en nefrosis, neoplasias malignas, y procesos inflamatorios.
Aumenta en anemia y embarazo con riesgo de padecer anemia.

65
Q

Gamma globulinas

A

A esta fracción corresponden las inmunoglobulinas IgG, IgA, IgM, IgD e IgE.

No se sintetizan en hígado.
Se sintetizan en las células plasmáticas y células del tejido linfático: médula ósea bazo y ganglios.

Bioquímica 1er Parcial (4 decks)

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