Proteínas Flashcards
Proteína
Polímero de La-aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
Funciones
Enzimática Estructural Transporte Hormonal Inmunológica Ribosomal Contráctil Coagulación Visión
Aminoácidos
Compuesto formado por un grupo amino (- NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al carbono alfa.
Las formas D y L de los aminoácidos son ESTEROISÓMEROS. (Misma formula estructural pero diferente configuración espacial)
Punto isoeléctrico
Es el pH al cual el aminoácido no tiene carga neta.
Hay igualdad de cargas.
¿Cuántos aminoácidos existen aproximadamente?
300 aminoácidos
¿Cuántos forman proteínas?
20
Ejemplo de aminoácidos NO formadores de proteínas
ornitina, citrulina, taurina, GABA, (aminobutirato), DOPA (dihidroxifenilalanina)
¿Cómo se clasifican los aminoácidos formadores de proteínas?
De acuerdo su radical y pueden ser: Alifaticos •Hidroxilados •Azufrados •Aromáticos •Ácidos •Básicos •Amidas de los aminoácidos ácidos •Amidas de los aminoácidos básicos •Iminoácidos
Aminoácidos alifáticos
Contienen cadenas hidrocarbonadas. Ejemplos: Glicina Alanina Valina Leucina Isoleucina
Aminoácidos hidroxilados
grupo -OH como radical característico
Ejemplos:
Serina
Treonina
Aminoácidos azufrados
Como parte de su radical contienen un átomo de azufre.
Ejemplos:
Cisteína
Metionina
Aminoácidos aromáticos
Como parte de su radical contienen anillos aromaticos. Ejemplos: Fenilalanina Tirosina Triptofano
Aminoácidos ácidos
Contienen grupos carboxilo extra, además del a-carboxilo.
Ejemplos:
Aspartato
Glutamato
Aminoácidos básicos
Contienen grupos carboxilo extra, además del a-carboxilo. Ejemplos: Lisina Arginina Histidina
Amidas de los aas ácidos
Contienen radicales carboxamida.
Ejemplo:
Asparagina
Glutamina
Iminoácidos
Tiene el grupo a-amino unido a la propia cadena lateral, formando un anillo pirrolidínico.
Ejemplo:
Prolina
Aminoácidos esenciales
El organismo los requiere y no es
capaz de formarlos.
Deben ser proporcionados en la dieta.
Aminoácidos NO esenciales
El organismo es capaz de formarlos.
Aminoácidos esenciales
Arginina Fenilalanina Histidina Isoleucina Lisina Leucina Metionina Treonina Triptófano Valina
Aminoácidos NO esenciales
Alanina Asparagina Aspartato Cisteína Glicina Glutamato Glutamina Prolina Serina Tirosina
Clasificación de aminoácidos por su comportamiento en agua
Polares:
Carga positiva (+)
Carga negativa (-)
Sin carga
No polares.
Enlace péptidico
Unión que se lleva a cabo entre el grupo carbonizo (-COOH) de un aminoácido y el grupo aminoácidos (-NH2) de otro, con pérdida de una molécula de agua. (Químicamente este enlace corresponde a una amida9
¿Cómo se rompe un enlace péptidico?
Por hidrólisis. (Añadir agua)
Dipéptido
Compuesto resultante por la unión de 2 aminoácidos
¿Qué serie tienen las proteínas
Formadas únicamente por aminoácidos en serie L.
Péptidos
Al irse uniendo los aminoácidos forman dipéptidos (2 aas), tripéptidos (3 aas), y así se van formando largas cadenas de residuos de aminoácidos
¿Qué forman los pépticos?
largas cadenas de péptidos forman polipéptidos y proteínas
Péptidos de interés biológico
glutatión, vasopresina, oxitocina, etc.
oxitocina
induce el parto y controla la contracción de los músculos uterinos, estimula la lactancia.
Proteínas
Los polipéptidos por arriba de 10,000 D de peso molecular, se consideran proteínas.
Organización estructural de las proteínas
primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria
Estructura primaria
Estabilizada sólo por enlaces peptídicos (covalentes)
Estructura secundaria
Estabilizada por puentes de hidrógeno.
Estructura terciaria
Es la configuración tridimensional que adoptan las cadenas polipeptídicas al plegarse sobre sí misma.
Estabilizada por: puentes de hidrógeno, puentes salinos o irónicos, enlace disulfuro (único covalente), interacciones hidrofobias, fuerzas de Van der Waals
Estructura cuaternaria
2 o más cadenas polipeptídicas de una proteína. Estabilizada por atracciones o interacciones NO covalentes: puentes de hidrógeno, salinos o irónicos, interacciones hidrológicas y fuerzas de Van Der Waals,
Hemoglobina
Proteína de estructura cuaternaria
aspartame
es un dipéptido artificial, endulzante de bajas calorías. El aspartame es aproximadamente 200 veces más dulce que el azúcar
Proteólisis
Destrucción de proteínas para formar aminoácidos. Afecta a la forma PRIMARIA. Se afecta al enlace peptídico.
Desnaturalización
Se refiere a cualquier cambio no proteolítico de la estructura de las proteínas. Se ataca a las formas SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA
Agentes desnaturalizares
Químicos: ácidos y bases fuertes, calor, detergentes, agentes caotrópicos (urea, guadinina), metales pesados (Ag, Pb, Hg) o disolventes orgánicos (etanol)
Físicos: Temperatura, radiaciones ultravioleta, centrifugación, agitación vigorosa, altas presiones.
Renaturalización
Regreso al estado nativo de la proteína por la eliminación de los agentes desnaturalizantes.
Clasificación de proteínas por su forma
Fibrosas: Moléculas alargadas con forma de varilla y son insolubles en el agua. Tienen función estructural.
Ejemplo:
Escleroproteínas, alfa queratina, colágeno y la fibroína de la seda, miosina.
Globulares: Moléculas esféricas, compactas, generalmente hidrosolubles. Metabólicamente activas.
Ejemplo:
Mioglobina, HB, casi todas las enzimas.
Proteínas simples
Aquellas proteínas formadas solo por aminoácidos
Proteínas compuestas o conjugadas
Aquellas que además de aminoácidos contienen otros grupos prostéticos.
Las proteínas simples se clasifican de acuerdo a
su solubilidad
Las proteínas compuestas se clasifican de acuerdo a
su grupo prostético (compuesto de naturaleza no proteica unido a proteínas)
De acuerdo al punto de vista nutricional las proteínas pueden ser:
Proteínas completas: aquellas que contienen todos los aminoácidos esenciales. De origen animal.
Proteínas incompletas: aquellas que carecen de uno o varios de los aminoácidos esenciales. Ejemplos:
Gliadina: proteína de trigo (cantidades disminuidas de glicina)
Zeína: proteína del maíz cantidades disminuidas de lisina y triptófano.
Proteínas anticoagulantes
proteínas glucosiladas del tipo O-glucoproteínas que inhiben el crecimiento de cristales de hielo en su interior
Colágeno
Proteína fibrosa
Más del 25% de la masa proteína del organismo
Formado por 3 fibras polipeptídicas de 1000 aminoácidos que giran a la izquierda y se enrollan en sentido de las manecillas del reloj.
Triple hélice se realiza mediante puentes de hidrógeno.
Cada tercer residuo de aminoácido es glicina.
Patrón repetitivo de Gli-X-Y:
Y: Prolina
X: Hidroxiprolina (favorece formación de enlaces de hidrógeno intercatenarios)
Tipos de colágeno
Por las variaciones en la secuencia de aminoácidos en las cadenas alfa existen más de 20 tipos.
Tipo I: 2 cadenas alfa y una cadena alfa 2
Tipo II: 3 cadenas alfa 1
Pueden o NO ser formadores de fibras.
Síndroma de Ehlers-Danlos
Alteraciones en colágeno tipo III
Síndrome de Ehlers-Danlos
Alteraciones en colágeno tipo III
Osteogénesis imperfecta
Alteraciones en colágeno tipo I
Proteínas plasmáticas
El plasma sanguíneo contiene más de 100 proteínas distintas, cada una de las cuales se sintetiza en forma genéticamente independiente.
Funciones de las proteínas plasmáticas
Transporte, enzimática, inhibidos enzimáticos, hormonal, inmunológico, coagulación sanguínea equilibrio osmótico
¿Cómo se separan las proteínas plasmáticas?
Por electroforesis en albúmina y globulinas.
Tipos de globulinas
Pueden ser alfa 1, alfa 2, beta y gamma
Punto electroforético de la albúmina
Ocupa el pico electroforético más alto ya que corresponden al 50% o 60% del total de proteínas plasmáticas
(4-5GR/DL)
Relación albúmina/globulinas
1.2/1
¿Dónde son sintetizadas las proteínas plasmáticas?
En el hígado.
Gamma globulinas
Sintetizadas en células plasmáticas, del tejido linfático, médula ósea, bazo y ganglios linfáticos.
Características de la albúmina
Es la más homogénea, soluble, estable y de mayor velocidad electroforética.
Produce del 75-80% del efecto osmótico del plasma.
Estabiliza el volumen sanguíneo.
Su disminución produce edema.
Disminuye en padecimientos renales, hepáticos o generalizados.
Causa más común de hipoalbuminemia es el aporte inadecuado de proteínas en la dieta
Alfa-1 globulinas
Antitripsina
70% de las alfa-1 globulinas
Inhibidor de enzimas proteolíticas
Aumenta en procesos inflamatorios
Glioproteína ácida
20% de las gamma globulinas
Se eleva en enfermedades inflamatorias y degenerativas crónicas y en procesos malignos
Alfa-2 globulinas
Ceruloplasmina
Función de transportar cobre en sangre
Aumenta en neoplasias y embarazo
Haptoglobulina
Constituyen 25% de las alfa2-globulinas
Se une a la hemoglobina para eliminarla de la circulación
Disminuye en afecciones hepáticas, anemias hemáticas.
Aumenta en la inflamación porque acelera la vida media del eritrocitos y favorece su eliminación.
alfa-2 macroglobulina
Constituyen el 25% de las alfa-2 globulinas
Inhibidor de la plasman
Se incrementa en enfermedades hepáticas, diabetes y síndrome nefrótico
Beta- globulinas
Hemopexina
Se une con la hemina
Disminuye en anemias hemofílicas
Impide la excreción de hierro por la sangre o por la orina, así el hierro puede ser reutilizado por el hígado.
Transferrina
Constituye el 60% de las b1-globulinas
Su función es el transporte de hierro
Disminuye en nefrosis, neoplasias malignas, y procesos inflamatorios.
Aumenta en anemia y embarazo con riesgo de padecer anemia.
Gamma globulinas
A esta fracción corresponden las inmunoglobulinas IgG, IgA, IgM, IgD e IgE.
No se sintetizan en hígado.
Se sintetizan en las células plasmáticas y células del tejido linfático: médula ósea bazo y ganglios.
