Proteínas Flashcards

1
Q

Proteína

A

Polímero de La-aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Funciones

A
Enzimática
Estructural 
Transporte 
Hormonal
Inmunológica
Ribosomal
Contráctil
Coagulación 
Visión
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Aminoácidos

A

Compuesto formado por un grupo amino (- NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al carbono alfa.

Las formas D y L de los aminoácidos son ESTEROISÓMEROS. (Misma formula estructural pero diferente configuración espacial)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Punto isoeléctrico

A

Es el pH al cual el aminoácido no tiene carga neta.

Hay igualdad de cargas.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

¿Cuántos aminoácidos existen aproximadamente?

A

300 aminoácidos

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

¿Cuántos forman proteínas?

A

20

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Ejemplo de aminoácidos NO formadores de proteínas

A

ornitina, citrulina, taurina, GABA, (aminobutirato), DOPA (dihidroxifenilalanina)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

¿Cómo se clasifican los aminoácidos formadores de proteínas?

A
De acuerdo  su radical y pueden ser: 
Alifaticos
•Hidroxilados
•Azufrados
•Aromáticos
•Ácidos
•Básicos
•Amidas de los aminoácidos ácidos 
•Amidas de los aminoácidos básicos 
•Iminoácidos
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Aminoácidos alifáticos

A
Contienen cadenas hidrocarbonadas. 
Ejemplos: 
Glicina
Alanina
Valina 
Leucina
Isoleucina
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Aminoácidos hidroxilados

A

grupo -OH como radical característico
Ejemplos:
Serina
Treonina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Aminoácidos azufrados

A

Como parte de su radical contienen un átomo de azufre.
Ejemplos:
Cisteína
Metionina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Aminoácidos aromáticos

A
Como parte de su radical contienen anillos aromaticos.
Ejemplos:
Fenilalanina
Tirosina
Triptofano
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Aminoácidos ácidos

A

Contienen grupos carboxilo extra, además del a-carboxilo.
Ejemplos:
Aspartato
Glutamato

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Aminoácidos básicos

A
Contienen grupos carboxilo extra, además del a-carboxilo.
Ejemplos:
Lisina
Arginina
Histidina
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Amidas de los aas ácidos

A

Contienen radicales carboxamida.
Ejemplo:
Asparagina
Glutamina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Iminoácidos

A

Tiene el grupo a-amino unido a la propia cadena lateral, formando un anillo pirrolidínico.
Ejemplo:
Prolina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Aminoácidos esenciales

A

El organismo los requiere y no es
capaz de formarlos.
Deben ser proporcionados en la dieta.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Aminoácidos NO esenciales

A

El organismo es capaz de formarlos.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Aminoácidos esenciales

A
Arginina
Fenilalanina
Histidina
Isoleucina
Lisina
Leucina
Metionina
Treonina
Triptófano
Valina
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Aminoácidos NO esenciales

A
Alanina
Asparagina
Aspartato
Cisteína
Glicina
Glutamato
Glutamina
Prolina
Serina
Tirosina
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Clasificación de aminoácidos por su comportamiento en agua

A

Polares:
Carga positiva (+)
Carga negativa (-)
Sin carga

No polares.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Enlace péptidico

A

Unión que se lleva a cabo entre el grupo carbonizo (-COOH) de un aminoácido y el grupo aminoácidos (-NH2) de otro, con pérdida de una molécula de agua. (Químicamente este enlace corresponde a una amida9

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

¿Cómo se rompe un enlace péptidico?

A

Por hidrólisis. (Añadir agua)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Dipéptido

A

Compuesto resultante por la unión de 2 aminoácidos

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
¿Qué serie tienen las proteínas
Formadas únicamente por aminoácidos en serie L.
26
Péptidos
Al irse uniendo los aminoácidos forman dipéptidos (2 aas), tripéptidos (3 aas), y así se van formando largas cadenas de residuos de aminoácidos
27
¿Qué forman los pépticos?
largas cadenas de péptidos forman polipéptidos y proteínas
28
Péptidos de interés biológico
glutatión, vasopresina, oxitocina, etc.
29
oxitocina
induce el parto y controla la contracción de los músculos uterinos, estimula la lactancia.
30
Proteínas
Los polipéptidos por arriba de 10,000 D de peso molecular, se consideran proteínas.
31
Organización estructural de las proteínas
primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria
32
Estructura primaria
Estabilizada sólo por enlaces peptídicos (covalentes)
33
Estructura secundaria
Estabilizada por puentes de hidrógeno.
34
Estructura terciaria
Es la configuración tridimensional que adoptan las cadenas polipeptídicas al plegarse sobre sí misma. Estabilizada por: puentes de hidrógeno, puentes salinos o irónicos, enlace disulfuro (único covalente), interacciones hidrofobias, fuerzas de Van der Waals
35
Estructura cuaternaria
2 o más cadenas polipeptídicas de una proteína. Estabilizada por atracciones o interacciones NO covalentes: puentes de hidrógeno, salinos o irónicos, interacciones hidrológicas y fuerzas de Van Der Waals,
36
Hemoglobina
Proteína de estructura cuaternaria
37
aspartame
es un dipéptido artificial, endulzante de bajas calorías. El aspartame es aproximadamente 200 veces más dulce que el azúcar
38
Proteólisis
Destrucción de proteínas para formar aminoácidos. Afecta a la forma PRIMARIA. Se afecta al enlace peptídico.
39
Desnaturalización
Se refiere a cualquier cambio no proteolítico de la estructura de las proteínas. Se ataca a las formas SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA
40
Agentes desnaturalizares
Químicos: ácidos y bases fuertes, calor, detergentes, agentes caotrópicos (urea, guadinina), metales pesados (Ag, Pb, Hg) o disolventes orgánicos (etanol) Físicos: Temperatura, radiaciones ultravioleta, centrifugación, agitación vigorosa, altas presiones.
41
Renaturalización
Regreso al estado nativo de la proteína por la eliminación de los agentes desnaturalizantes.
42
Clasificación de proteínas por su forma
Fibrosas: Moléculas alargadas con forma de varilla y son insolubles en el agua. Tienen función estructural. Ejemplo: Escleroproteínas, alfa queratina, colágeno y la fibroína de la seda, miosina. Globulares: Moléculas esféricas, compactas, generalmente hidrosolubles. Metabólicamente activas. Ejemplo: Mioglobina, HB, casi todas las enzimas.
43
Proteínas simples
Aquellas proteínas formadas solo por aminoácidos
44
Proteínas compuestas o conjugadas
Aquellas que además de aminoácidos contienen otros grupos prostéticos.
45
Las proteínas simples se clasifican de acuerdo a
su solubilidad
46
Las proteínas compuestas se clasifican de acuerdo a
su grupo prostético (compuesto de naturaleza no proteica unido a proteínas)
47
De acuerdo al punto de vista nutricional las proteínas pueden ser:
Proteínas completas: aquellas que contienen todos los aminoácidos esenciales. De origen animal. Proteínas incompletas: aquellas que carecen de uno o varios de los aminoácidos esenciales. Ejemplos: Gliadina: proteína de trigo (cantidades disminuidas de glicina) Zeína: proteína del maíz cantidades disminuidas de lisina y triptófano.
48
Proteínas anticoagulantes
proteínas glucosiladas del tipo O-glucoproteínas que inhiben el crecimiento de cristales de hielo en su interior
49
Colágeno
Proteína fibrosa Más del 25% de la masa proteína del organismo Formado por 3 fibras polipeptídicas de 1000 aminoácidos que giran a la izquierda y se enrollan en sentido de las manecillas del reloj. Triple hélice se realiza mediante puentes de hidrógeno. Cada tercer residuo de aminoácido es glicina. Patrón repetitivo de Gli-X-Y: Y: Prolina X: Hidroxiprolina (favorece formación de enlaces de hidrógeno intercatenarios)
50
Tipos de colágeno
Por las variaciones en la secuencia de aminoácidos en las cadenas alfa existen más de 20 tipos. Tipo I: 2 cadenas alfa y una cadena alfa 2 Tipo II: 3 cadenas alfa 1 Pueden o NO ser formadores de fibras. Síndroma de Ehlers-Danlos Alteraciones en colágeno tipo III
51
Síndrome de Ehlers-Danlos
Alteraciones en colágeno tipo III
52
Osteogénesis imperfecta
Alteraciones en colágeno tipo I
53
Proteínas plasmáticas
El plasma sanguíneo contiene más de 100 proteínas distintas, cada una de las cuales se sintetiza en forma genéticamente independiente.
54
Funciones de las proteínas plasmáticas
``` Transporte, enzimática, inhibidos enzimáticos, hormonal, inmunológico, coagulación sanguínea equilibrio osmótico ```
55
¿Cómo se separan las proteínas plasmáticas?
Por electroforesis en albúmina y globulinas.
56
Tipos de globulinas
Pueden ser alfa 1, alfa 2, beta y gamma
57
Punto electroforético de la albúmina
Ocupa el pico electroforético más alto ya que corresponden al 50% o 60% del total de proteínas plasmáticas (4-5GR/DL)
58
Relación albúmina/globulinas
1.2/1
59
¿Dónde son sintetizadas las proteínas plasmáticas?
En el hígado.
60
Gamma globulinas
Sintetizadas en células plasmáticas, del tejido linfático, médula ósea, bazo y ganglios linfáticos.
61
Características de la albúmina
Es la más homogénea, soluble, estable y de mayor velocidad electroforética. Produce del 75-80% del efecto osmótico del plasma. Estabiliza el volumen sanguíneo. Su disminución produce edema. Disminuye en padecimientos renales, hepáticos o generalizados. Causa más común de hipoalbuminemia es el aporte inadecuado de proteínas en la dieta
62
Alfa-1 globulinas
Antitripsina 70% de las alfa-1 globulinas Inhibidor de enzimas proteolíticas Aumenta en procesos inflamatorios Glioproteína ácida 20% de las gamma globulinas Se eleva en enfermedades inflamatorias y degenerativas crónicas y en procesos malignos
63
Alfa-2 globulinas
Ceruloplasmina Función de transportar cobre en sangre Aumenta en neoplasias y embarazo Haptoglobulina Constituyen 25% de las alfa2-globulinas Se une a la hemoglobina para eliminarla de la circulación Disminuye en afecciones hepáticas, anemias hemáticas. Aumenta en la inflamación porque acelera la vida media del eritrocitos y favorece su eliminación. alfa-2 macroglobulina Constituyen el 25% de las alfa-2 globulinas Inhibidor de la plasman Se incrementa en enfermedades hepáticas, diabetes y síndrome nefrótico
64
Beta- globulinas
Hemopexina Se une con la hemina Disminuye en anemias hemofílicas Impide la excreción de hierro por la sangre o por la orina, así el hierro puede ser reutilizado por el hígado. Transferrina Constituye el 60% de las b1-globulinas Su función es el transporte de hierro Disminuye en nefrosis, neoplasias malignas, y procesos inflamatorios. Aumenta en anemia y embarazo con riesgo de padecer anemia.
65
Gamma globulinas
A esta fracción corresponden las inmunoglobulinas IgG, IgA, IgM, IgD e IgE. No se sintetizan en hígado. Se sintetizan en las células plasmáticas y células del tejido linfático: médula ósea bazo y ganglios.