Enzimas Flashcards
Enzimas
Proteínas aceleradoras de reacciones. (catalizadoras)
Sustrato
Molécula sobre la que actúa la enzima
Producto
Molécula resultante de la acción de la enzima sobre los sustratos.
Coenzima
Cofactor orgánico no proteico de origen vitamínico.
Apoenzima
Enzima = apoenzima. Enzima propiamente dicha.
Holoenzima
Enzima + coenzima = holoenzima
Proenzima o cimógeno
Moléculas inactivas. Las proenzimas pierden un péptico para activarse.
Isoenzimas o isozimas
Formas diversas de una enzima con actividad similar, formadas por proporciones diferentes de las cadenas polipetídicas de base.
Activadores
Iones que aceleran la velocidad de una reacción y generalmente son indispensables para que se realice la reacción enzimática.
Camino metabólico o enzimático
Serie de enzimas que se requieren para llevar un sustrato inicial hasta producto final.
*A—Ea–> *B—Eb–> *C—Ec–> *D—Ed–> *E—-E-e-> *F
Error congénito del metabolismo
Falla en el gen encargado de controlar la formación de una de las enzimas del camino metabólico.
Oxidar
Perder oxígeno o electrones
Clasificación de enzimas
6 grupos o clases
óxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas, ligasas.
óxidorreductasas
Captan o donan hidrógenos. Requiere de coenzimas.
Ejemplo: deshidrogenases, oxidadas, oxigenasas reductasas, peroxidasas.
transferasas
Transfieren en un grupo distinto al hidrógeno. Los grupos: amino, ccarboxilo, carbonilo, metilo, fosforilo, acilo,
Hidrolasas
Ruptura de moléculas mediante adición de agua.
Liasas
Reacomodo de electrones.
Enzimas que catalizan la remonición de grupos de sustratos por mecanismo diferentes de la hidrólisis, formando enlaces dobles.
Isomerasas
Transformación de sus isómeros. Ej: epimerasas, mutasas
Ligasas
Formación de enlaces. REQUIERE ATP.
Reacciones enzimáticas
Convierten el sustrato en producto.
Gonos ó ergos
= a energía
Reacción exorgónica
Se libera energía. Reacciones catabólicas. DeltaG (-)
Reacción endorgónica o endoérgica
El sustrato consume energía. Reacciones analógicas. DeltaG (+)
Reacción isorgónica
Reacción en la que DeltaG es igual a 0. Es decir que está en equilibrio.
Fórmula para la DELTA-G
DELTA G = EF -EI
A la diferencia entre la energía final y la energía inicio se le conoce como Delta-G
Mecanismo de acción enzimática
Implica la fijación del sustrato en el centro activo de la enzima
Centro activo de las enzimas
Zona específica de las enzimas responsables de la actividad catalítica. Se une al sustrato.
Hipótesis de mecanismos de acción
FISCHER: Cerradura y la llave. Enzima se une a un único tipo de sustrato, a causa de estructuras complementarias.
KOSHLAND: Ajuste inducido. Centro activo flexible. Especifica que las interacciones no covalentes entre la enzima y el sustrato modifican el centro activo.
Este modelo explica la especificad absoluta y relativa de las enzimas.
Especifidad absoluta (fiel)
La enzima actúa sobre un tipo de sustrato específico
Especificad relativa (ramera)
La enzima que actúa sobre un grupo de sustratos
Proteasas
Enzimas que catalizan la hidrólisis de los enlaces peptídos de la proteínas.
Por su mecanismo catalítico algunas proteasas pueden ser serinproteasas.
Las serinaproteasas tienen por centro activo una triada catalítica formada por serian, histidina y aspartato.
Factores que modifican la velocidad de la reacción enzimática.
pH: Concetración de iones de hidrógeno. Un pH alto desnaturaliza enzimas.
Temperatura: La velocidad de lareacción se duplica al aumentar cada 10º
Concentración de la enzima: Mayor sustratos, mayr velocidad de reacción.
Concentración del sustrato: la velocidad de reacción al inicio es directamente proporcional a la concentración de sustrato, hasta llegar a una meseta en la cual la velocidad es constante, es decir, se hacer independiente a la concentración del sustrato.
Velocidad máxima Vmax
A la velocidad que se logra la saturación de la enzima con el sustrato se le llama velocidad máxima
Km
Concentración de sustrato necesaria para alcanzar la velocidad media de una reacción enzimática.
Constante de Michaelis-Menten
¡
Km elevado
POCA AFINIDAD de la enzima por el sustrato
Km bajo
MUCHA AFINIDAD de la enzima por el sustrato.
Inhibición enzimática
Se llama inhibidos a las sustancias que impiden la realización de la actividad propia de la enzima, incluyen varios fármacos, antibióticos, conservadores alimenticios y venenosos.
Tipos de inhibición enzimática
inhibición reversible e inhibición irreversible.
Inhibición enzimática reversible
puede ser competitiva o no competitiva.
Inhibición enzimática competitiva
Depende de la concentración del sustrato y la enzima.
SE MODIFICA Km PERO NO SE ALTERA Vmax
Inhibición enzimática NO competitiva
El inhibidos no se parece al sustrato, retarda la formación del producto.
SE MODIFICA LA Vmax PERO NO SE ALTERA EL Km
Inhibición enzimática ACOMPETITIVA
SE ALTERA TANTO Km COMO Vmax
Regulación alostérica
Regulación por producto final. Puede ser positiva o negativa, facilitando la acción de la enzima.
