Enzimas

Question 1

Enzimas

Answer 1

Proteínas aceleradoras de reacciones. (catalizadoras)

Question 2

Sustrato

Answer 2

Molécula sobre la que actúa la enzima

Question 3

Producto

Answer 3

Molécula resultante de la acción de la enzima sobre los sustratos.

Question 4

Coenzima

Answer 4

Cofactor orgánico no proteico de origen vitamínico.

Question 5

Apoenzima

Answer 5

Enzima = apoenzima. Enzima propiamente dicha.

Question 6

Holoenzima

Answer 6

Enzima + coenzima = holoenzima

Question 7

Proenzima o cimógeno

Answer 7

Moléculas inactivas. Las proenzimas pierden un péptico para activarse.

Question 8

Isoenzimas o isozimas

Answer 8

Formas diversas de una enzima con actividad similar, formadas por proporciones diferentes de las cadenas polipetídicas de base.

Question 9

Activadores

Answer 9

Iones que aceleran la velocidad de una reacción y generalmente son indispensables para que se realice la reacción enzimática.

Question 10

Camino metabólico o enzimático

Answer 10

Serie de enzimas que se requieren para llevar un sustrato inicial hasta producto final.

*A—Ea–> *B—Eb–> *C—Ec–> *D—Ed–> *E—-E-e-> *F

Question 11

Error congénito del metabolismo

Answer 11

Falla en el gen encargado de controlar la formación de una de las enzimas del camino metabólico.

Question 12

Oxidar

Answer 12

Perder oxígeno o electrones

Question 13

Clasificación de enzimas

Answer 13

6 grupos o clases

óxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas, ligasas.

Question 14

óxidorreductasas

Answer 14

Captan o donan hidrógenos. Requiere de coenzimas.

Ejemplo: deshidrogenases, oxidadas, oxigenasas reductasas, peroxidasas.

Question 15

transferasas

Answer 15

Transfieren en un grupo distinto al hidrógeno. Los grupos: amino, ccarboxilo, carbonilo, metilo, fosforilo, acilo,

Question 16

Hidrolasas

Answer 16

Ruptura de moléculas mediante adición de agua.

Question 17

Liasas

Answer 17

Reacomodo de electrones.
Enzimas que catalizan la remonición de grupos de sustratos por mecanismo diferentes de la hidrólisis, formando enlaces dobles.

Question 18

Isomerasas

Answer 18

Transformación de sus isómeros. Ej: epimerasas, mutasas

Question 19

Ligasas

Answer 19

Formación de enlaces. REQUIERE ATP.

Question 20

Reacciones enzimáticas

Answer 20

Convierten el sustrato en producto.

Question 21

Gonos ó ergos

Answer 21

= a energía

Question 22

Reacción exorgónica

Answer 22

Se libera energía. Reacciones catabólicas. DeltaG (-)

Question 23

Reacción endorgónica o endoérgica

Answer 23

El sustrato consume energía. Reacciones analógicas. DeltaG (+)

Question 24

Reacción isorgónica

Answer 24

Reacción en la que DeltaG es igual a 0. Es decir que está en equilibrio.

Question 25

Fórmula para la DELTA-G

Answer 25

DELTA G = EF -EI

A la diferencia entre la energía final y la energía inicio se le conoce como Delta-G

Question 26

Mecanismo de acción enzimática

Answer 26

Implica la fijación del sustrato en el centro activo de la enzima

Question 27

Centro activo de las enzimas

Answer 27

Zona específica de las enzimas responsables de la actividad catalítica. Se une al sustrato.

Question 28

Hipótesis de mecanismos de acción

Answer 28

FISCHER: Cerradura y la llave. Enzima se une a un único tipo de sustrato, a causa de estructuras complementarias.

KOSHLAND: Ajuste inducido. Centro activo flexible. Especifica que las interacciones no covalentes entre la enzima y el sustrato modifican el centro activo.
Este modelo explica la especificad absoluta y relativa de las enzimas.

Question 29

Especifidad absoluta (fiel)

Answer 29

La enzima actúa sobre un tipo de sustrato específico

Question 30

Especificad relativa (ramera)

Answer 30

La enzima que actúa sobre un grupo de sustratos

Question 31

Proteasas

Answer 31

Enzimas que catalizan la hidrólisis de los enlaces peptídos de la proteínas.
Por su mecanismo catalítico algunas proteasas pueden ser serinproteasas.
Las serinaproteasas tienen por centro activo una triada catalítica formada por serian, histidina y aspartato.

Question 32

Factores que modifican la velocidad de la reacción enzimática.

Answer 32

pH: Concetración de iones de hidrógeno. Un pH alto desnaturaliza enzimas.
Temperatura: La velocidad de lareacción se duplica al aumentar cada 10º
Concentración de la enzima: Mayor sustratos, mayr velocidad de reacción.
Concentración del sustrato: la velocidad de reacción al inicio es directamente proporcional a la concentración de sustrato, hasta llegar a una meseta en la cual la velocidad es constante, es decir, se hacer independiente a la concentración del sustrato.

Question 33

Velocidad máxima Vmax

Answer 33

A la velocidad que se logra la saturación de la enzima con el sustrato se le llama velocidad máxima

Question 34

Km

Answer 34

Concentración de sustrato necesaria para alcanzar la velocidad media de una reacción enzimática.
Constante de Michaelis-Menten

¡

Question 35

Km elevado

Answer 35

POCA AFINIDAD de la enzima por el sustrato

Question 36

Km bajo

Answer 36

MUCHA AFINIDAD de la enzima por el sustrato.

Question 37

Inhibición enzimática

Answer 37

Se llama inhibidos a las sustancias que impiden la realización de la actividad propia de la enzima, incluyen varios fármacos, antibióticos, conservadores alimenticios y venenosos.

Question 38

Tipos de inhibición enzimática

Answer 38

inhibición reversible e inhibición irreversible.

Question 39

Inhibición enzimática reversible

Answer 39

puede ser competitiva o no competitiva.

Question 40

Inhibición enzimática competitiva

Answer 40

Depende de la concentración del sustrato y la enzima.

SE MODIFICA Km PERO NO SE ALTERA Vmax

Question 41

Inhibición enzimática NO competitiva

Answer 41

El inhibidos no se parece al sustrato, retarda la formación del producto.
SE MODIFICA LA Vmax PERO NO SE ALTERA EL Km

Question 42

Inhibición enzimática ACOMPETITIVA

Answer 42

SE ALTERA TANTO Km COMO Vmax

Question 43

Regulación alostérica

Answer 43

Regulación por producto final. Puede ser positiva o negativa, facilitando la acción de la enzima.