Proteìnas Flashcards
Compuestos bioquímicos más abundantes en los seres vivos
Proteínas
Papel de las proteínas en casi todos los procesos biológicos
Son verdaderamente especiales por ser la sustancia centrales
Están compuestas de estructuras proteínicas todas ellas
Enzimas
Catalizadores que permiten que ocurren casi todas las reacciones químicas en los sistemas vivos
Enzimas
Hacen posible la vida como la conocemos
Enzimas
Componentes estructurales de la membrana celular
Lípidos y proteínas
Papel de las proteínas en las membranas celulares
Ayudar a transportar sustancias a través de la doble capa lipídica y trabajan como sitios receptores de los neurotransmisores y de las hormonas
Dos funciones de las proteínas en el cuerpo completo
Soporte estructural y movimiento
De qué está compuesto el tejido conectivo
Fibras proteínicas fuertes
Función del tejido conectivo
Unir la piel y el hueso
De qué está compuesto el tejido muscular
Proteínas que se contraen
Por qué se mueven los huesos
Debido a músculos que se contraen
Que mueven las proteínas a nivel celular
Los cromosomas de las células y las proyecciones de látigo de diferentes células
Ejemplo de una célula con proyecciones de látigo
células de los espermas
Otra función de las proteínas y ejemplo
Transporte y almacenamiento de iones y moléculas
Ej. Llevar oxígeno de los pulmones a las células
Agentes de comunicación química
Hormonas
De que están compuestas numerosas hormonas
Estructuras proteínicas
Inmunoglobulinas
Una de las líneas de defensa más importantes contra los agentes infecciosos
De que están compuestas las inmunoglobulinas
Proteínas
Qué son los agentes infecciosos que las inmunoglobulinas lindas neutralizan
Muchos también son proteínas
Unidad básica de la proteína
Aminoácidos
Qué son las proteínas
Polímeros de condensación de los aminoácidos
Cuántos aminoácidos hay por proteína
De cientos a miles dependiendo cada proteína
Cómo se encuentran los aminoácidos en la proteína
En estructuras de cadenas enroscadas pero altamente organizadas
Funciones de las proteínas
- enzimas
- membrana celular
- soporte estructural
- movimiento del cuerpo
- inmunoglobulinas
- transporte y almacenamiento de iones y moléculas
De que están compuestos los aminoácidos
Un grupo amino -NH2
Un grupo carboxilo -COOH
aminoácidos más significativos biológicamente
Alfa-aminoácidos
Como se forma un alfa-aminoácido
Un grupo amino en el segundo átomo de carbono de la cadena del ácido
Característica de la tomo de carbono alfa de los aminoácidos
Carbono quiral
Carbono quiral
Unidos al átomo de carbono hay cuatro grupos diferentes
Excepción de aminoácido que no contiene un carbono quiral en el alfa
El as sencillo
La glicina
Tiene un Segundo átomo de hidrógeno y no un grupo R unido al atomo de carbono alfa
Configuración de la mayoría de los aminoácidos quirales
L
Que hace a los aminoácidos diferentes uno de otro
Los grupos R unidos al atomo de carbono alfa
Como se conocen los grupos R unidos al atomo de carbono alfa
Cadenas laterales de los aminoácidos
Cuántos aminoácidos contienen los seres vivos
20 approx. Y algunos derivados
Como se dividen los aminoácidos
En 4 grupos
Primer grupo
Cada aminoácido contiene una cadena lateral alifática
Cadena lateral alifática
Cadena hidrocarbonada no aromática
Que aminoácidos forman el primer grupo
Alanina (Ala)
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Isoleucina (Ile)
Segundo grupo
Serina (Ser)
Treonina (Tre)
Qué tienen en común el grupo uno y dos
Tienen como cadena lateral una alcohol no aromático
Tercer grupo
Aminoácidos con cadenas laterales aromáticas
Aminoácidos aromáticos (grupo 3)
Fenilalanina (Fen)
Tirosina (Tir)
Triptófano
De donde se sintetiza la tirosina en los humanos
A partir de la fenilalanina
En que se puede convertir la tirosina
Epinefrina
Cuarto grupo
A mi no ácidos que contienen azufre
Aminoácidos del grupo cuatro
Cisteína (Cis)
Metionina (Met)
Forma otro aminoácido con azufre a partir de una reacción
Cisteína
aminoácido formado a partir de la reacción de la cisteína
Cristina
Cómo se produce el aminoácido Cristina
Eres grupo tiol-SH se oxida fácilmente para producir un puente disulfuro
Puente disulfuro
Enlace disulfuro, son enlaces importantes que ayudan a mantener la estructura tridimensional de las proteínas
Características del ácido aspartico (Asp) y el ácido glutamico (Glu)
Tienen un segundo grupo carboxilo o anión carboxilato en sus cadenas laterales
Asp- cadena lateral carbono 2
Glu- cadena lateral carbono 3
Nombre que se les da a las cadenas que tienen un segundo grupo carboxilo o anión carboxilato en sus cadenas laterales
Cadenas laterales ácidas
Derivados amidicos del ácido aspártico y del ácido glutamico en las proteínas
Asparagina (Asn) y glutamina (Gln) respectivamente
Se usa para aumentar el sabor de los alimentos
Sal sódica del ácido glutamico
Glutamico monosodico
Aminoácido más básico y su característica
Arginina
Grupo guanidino
Aminoácidos con un segundo grupo amino en sus cadenas laterales
Lisina (Lis)
Arginina (Arg)
Histidina (His)
Cómo se clasifican los aminoácidos con un segundo grupo amino en sus cadenas laterales y porque
Como aminoácidos básicos porque cada uno de los grupos amino de la cadena lateral puede aceptar un H
Aminoácido en una categoría diferente por su estructura
Prolina (Pro)
Estructura de la prolina
Cadena lateral unida al átomo de nitrógeno a su vez unido al carbono alfa
Aminoácidos libres
Principales componentes de las proteínas
No se encuentran ampliamente distribuidos en la naturaleza
Que se necesita para que nuestro cuerpo pueda sintetizar proteínas humanas
Nuestra dieta debe proporcionar las proteínas animales y vegetales necesarias, estas se hidrolizan en la digestión y se reensamblan para formar proteínas humanas
Como se dividen los aminoácidos
Esenciales y no esenciales
Aminoácidos esenciales
Aquellos que se requieren en la dieta ya que no se pueden biosintetizar.
Aminoácidos esenciales (8)
Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptófano Valina
Que se necesita para biosintetizar un aminoácido
Una fuente adecuada de nitrógeno, carbono, oxígeno e hidrógeno
Aminoácidos que no se tiene clara la Clasificación y porque
Histidina (es un aminoácido esencial para los niños pero no para los adultos)
Arginina
Ambos se pueden biosintetizar en cantidades más pequeñas que los demás aminoácidos no esenciales
Cuál es la mejor fuente de aminoácidos
La mayoría de las carnes son fuentes excelentes de todos los aminoácidos
Por qué las plantas no son una buena fuente de aminoácidos
Contienen únicamente pequeñas cantidades de lisina y metionina
Deficiencia proteinica
Cuando uno más de los aminoácidos esenciales no está presente en la dieta, deben cuidarse los vegetarianos.
Es Uno de los mayores problemas en muchos países pobres
Niños con dietas deficientes en proteínas desarrollan
Enfermedad kwashiorkor.
Enfermedad kwashiorkor. Síntomas
Edema severo (des balance de fluidos), lesiones en la piel, crecimiento retardado y aumento en el tamaño del hígado
Tolerancia diaria recomendada de proteína en la dieta (TDR)
0.8 de proteína por kilogramo de masa corporal
Sustancia anfoterica
Aquella que puede aceptar y donar H
Que hace a los aminoácidos con propiedades anfótericas
Tienen un grupo ácido y un grupo básico
Cómo están los aminoácidos en una solución ácida fuerte con un pH bajo
Totalmente protonados y tienen una carga positiva (forma cationica)
Como son los aminoácidos en una solución casi neutra
Iones dipolares
Iones dipolares
Iones con una carga positiva y una carga negativa
Zwitteriones
Como son los aminoácidos cuando hay un pH alto
Se carga negativamente (forma aniónica) porque los iones hidróxido sacan los H de las moléculas
Cómo es el pH de la mayoría de las células
Approx neutros
La molécula de aminoácido como es
Ion dipolar, neutra
Anion carboxilato-COO negativo
Grupo amino protonado-NH3+ positivo
Reacción más importante los aminoácidos de todas las posibles reacciones en los ácidos carboxílico y las aminas
Reacción de formación de amidas
Reacción de formación de amidas de los aminoácidos
Un grupo carboxilato de un aminoácido se combina con un grupo amino de otro aminoácido para producir una unión o un enlace amidico, formando un dipeptido.
Dipeptido
Compuesto que consta de dos aminoácidos unidos por un enlace amídico
Enlace amidico
También se conoce como enlace péptidico, ya que une aminoácidos en compuestos denominados péptidos y proteínas
Afecta si se une el grupo amino del primero al carboxilato del segundo o el grupo Carboxilato del primero al grupo amino del segundo
Sí, se forman dipéptidos diferentes
Como se nombra un dipéptido
Reemplace la terminación del aminoácido del extremo N-terminal por la terminación il y agréguelo como un prefijo al nombre del aminoácido del extremo C-terminal
Primeros miembros de una serie de compuestos denominados péptidos
Dipéptidos
Compuestos constituidos por moléculas de cadenas cortas de aminoácidos enlazados o unidos
Peptidos
Estructuras proteínicas más pequeñas
Péptidos y polipeptidos
Polipeptidos
Están constituidos por moléculas de cadenas con más de 10 aminoácidos unidos
Cómo se pueden combinar los aminoácidos
Cualquier aminoácidos se puede combinar con cualquiera de los 20 aminoácidos
Cuántos dipéptidos pueden existir
400 diferentes en la naturaleza
Cuántos tripéptidos pueden existir
8000
Cuántos tetrapéptidos pueden existir
160 000
Como se denominan los aminoácidos unidos en una cadena peptidica
Residuos de aminoácidos
Dos ejemplos de péptidos en la naturaleza
Vasopresina y oxitocina
Hormonas peptidicas pituitarias
Existen péptidos en la naturaleza
Si, muchos diferentes, cada uno con un papel biológico específico
Vasopresina ( que es, estructura, función)
Hormona peptidica pituitaria con un enlace de disulfuro dentro de la cistina que controla el balance de los fluidos promoviendo la reabsorción de agua por las células del riñón y controla la presión sanguínea regulando la cantidad de fluido en el sistema circulatorio
Otro nombre de la glándula pituitaria
Hipófisis
Glándula pituitaria
Es endocrina y se encuentra en la base del cerebro
Que sucede si se secreta una cantidad insuficiente de vasopresina
Diabetes insípida
Diabetes insípida (síntomas, tratamiento)
Se excretan grandes volúmenes de orina (hasta más de 4 l por día) se controla suministrando vasopresina
Otro nombre de la vasopresina
Hormona antidiurética (ADH)
Oxitocina
Hormona peptidica pituitaria
Estructura similar a Vasopresina
Griego, crecimiento rápido
Función de la oxitocina
Produce contracciones fuertes del músculo liso del útero durante el parto (droga para inducir el parto) y permite la liberación de la leche materna
Que papel juega la estructura de una molécula de proteína
Determina sus propiedades y sus actividades biológicas
Como es la forma de una molécula de proteína
Cada molécula tiene una forma tridimensional definida
Forma específica de una proteína
Conformación
Conformación general de una molécula de proteína se divide en
4 niveles de organización:
- estructura primaria.- secuencia de aminoácidos en la molécula
- estructura secundaria.-
- estructura terciaria.-
- estructura cuaternaria.-
Estructura primaria
Secuencia de aminoácidos en la molécula
Como inicia y termina la estructura primaria de cada molécula de proteína
Comienza en el aminoácido N-terminal y termina en el aminoácido C-terminal
Que efecto tendría la sustitución de un aminoácido en la actividad biológica de una molécula grande de proteína
Ligeros cambios en estructura primaria de una proteína tienen un efecto fundamental en las propiedades de esa
Ejemplo de lo que puede hacer el cambio de un aminoácido en una proteína
Las moléculas de hemoglobina de los individuos que sufren anemia por células falciformes
Que cambio existe en las moléculas de hemoglobina con anemia por células falciformes
Una molécula de hemoglobina consta de cuatro cadenas polipéptidicas dos alfa y dos beta cada una con 140 aminoácidos, en la cadena beta de la hemoglobina normal un ácido glutámico (cadena lateral polar) es el sexto aminoácido desde el extremo N-terminal de la cadena y en las células falciformes se tiene una valina (cadena lateral no polar). Esto cambia las factura de la molécula del hemoglobina y las propiedades de los glóbulos rojos
Que produce esta sustitución de aminoácido
Cuando la concentración de oxígeno en la sangre es baja, los glóbulos rojos con anemia por células falciformes toman la forma de una hoz en lugar de una dona (Normal) provocando que las células falciformes no funcionen adecuadamente produciendo bloqueos en los pequeños vasos sanguíneos
Que ventaja tienen las células falciformes
Ayuda a proteger contra la malaria
En donde es común estas células
Algunas regiones de África donde el 40% las poseen
Estructura secundaria de las proteínas
Arreglo fijo de los aminoácidos resultante de las interacciones entre los enlaces a médicos cercanos entre sí en la cadena. Distribución o arreglo espacial de los aminoácidos cerca entre sí
Cuál es las dos estructuras secundarias más importantes
Hélice alfa y laminar plegada beta
Estructura estrechamente enrollada en forma de espiral
Hélice alfa o estructura helicoidal
Se produce por el enlace de hidrógeno entre el grupo carbonilo (C=O) de un aminoácido y el grupo -NH- que está cuatro aminoácidos adelante en la cadena
Estructura helicoidal
De cuántos aminoácidos estructura secundaria
Puede involucrar muy pocos aminoácidos cercanos entre sí o toda la cadena
Por qué los nombres de las estructuras secundarias
Hélice alfa se descubrió primero por lo que tiene el alfa.
La lámina plegada beta tiene la beta debido a que fue la segunda estructura secundaria identificada, además se le llama lámina plegada debido a los dobleces en forma de zigzag
Configuración plegada beta
Los aminoácidos se extienden en lugar de empacarse.
Tienen cadenas paralelas que van en zigzag unidas por medio de enlaces de hidrógeno y las cadenas laterales se extienden por encima y por debajo del plano de la estructura laminar plegada
Estructura terciaria
Forma como la cadena proteínica se dobla y se enrosca
De que resultan los dobleces y torcimiento
De las fuerzas de atracción entre las cadenas laterales de los aminoácidos ampliamente separadas entre sí dentro de la cadena
Mioglobina
Proteína que lleva el oxigeno de los vasos sanguíneos al músculo esquelético y lo almacena
Estructura de la mioglobina
Pequeña, 153 aminoácidos. Un segmento de su estructura es un grupo hemo (estructura cíclica plana con cuatro anillos de pirrol y un ion de hierro en el centro). es compacta de dobleces y torcimiento definidos, su estructura es una hélice alfa torcida. En el interior están las cadenas laterales no polares y en el exterior las cadenas laterales polares y dentro de la estructura se encuentra el grupo hemo unido a la molécula de histidina en la cadena
Se encuentra en grandes cantidades en mamíferos de inmersión profunda pues permite permanecer sumergidos por largos periodos
Mioglobina
De donde resulta la estructura terciaria de la mioglobina
De las fuerzas intramoleculares entre las cadenas laterales de los aminoácidos
Que son las fuerzas intramoleculares entre las cadenas laterales de los aminoácidos
Fuerzas de atracción de las interacciones de los aminoácidos ampliamente separados en la cadena
Principales fuerzas intramoleculares
- fuerzas de dispersión o interacciones hidrofóbicas
- enlaces ionicos
- enlaces de hidrógeno
- puentes disulfuro
Interacciones no polares de corto enlace
Fuerzas de dispersión
Aminoácido que se atraen por fuerzas de dispersión
Valina, leucina, isoleucina, fenilalanina
Tienen cadenas laterales no polares
Que hacen los grupos no polares en las proteínas
Agruparse entre sí para tener un contacto mínimo con las moléculas polares de agua en la célula
Enlaces ionicos
Resultan por la atracción entre un grupo -NH3- cargado positivamente de un aminoácido y por un grupo -COO- cargado negativamente de otro
Otro nombre de enlace ionico
Puentes salinos
Enlaces de hidrógeno
Se encuentran entre las cadenas laterales que contienen un grupo -OH y el grupo carboxilo de otro aminoácido
Puentes disulfuro
Únicos con enlaces covalentes, se forman cuando las cadenas laterales de dos moléculas de cisteína se oxidan
Estructura cuaternaria
Arreglo espacial de la subunidades de una proteína, como se empacan las subunidades para conformar la estructura global
Que proteínas tienen estructura cuaternaria
Las que están constituidas por más de una cadena de aminoácido, cada cadena polipéptidica se conoce como una subunidad que puede ser igual o diferente a las demás
Ejemplo de una proteína con estructura cuaternario
Hemoglobina
Función de la hemoglobina
Lleva el O2, CO2 y H en la sangre
Estructura de la hemoglobina
Está compuesta de cuatro subunidades; 2 alfa y 2 beta. Cada una con un grupo hemo
Raíz de la palabra proteína
Griega
Proteios = primero
Que sucede cuando se altera la conformación de las proteínas
Éstos cambios en estructura produce una pérdida de la actividad biológica de la proteína
Cuando se dice que se ha desnaturalizado una proteína
La forma de una proteína se cambia sin alterar su Estructura primaria
Proteína nativa
La proteína como se encuentra en las células
Que hace un agente desnaturalízante
Hace que la proteína se desenrede y tome otra conformación, espiral aleatoria.
Espiral aleatoria
Forma desnaturalizada de la proteína
Se puede regresar a la proteína nativa?
En algunos casos el proceso reversible después de retirar el agente desnaturalizante regresa lentamente pero es más frecuente que no lo sea
Desnaturalización
Alteración de la estructura secundaria y terciaria de la proteína, cambio que perturbe las fuerzas de dispersión, enlaces de hidrógeno o enlaces ionicos
Que agentes desnaturalizan una proteína
Calor Luz ultravioleta Ácidos y bases Solventes orgánicos Sales de los iones metálicos pesados
Que sucede al cocinar los alimentos
Se desnaturalizan las proteínas que hay en ellos así como las proteínas de las toxinas proteínicas y las proteínas de las bacterias que pueden ocasionar una intoxicación
Por qué eso se desnaturalizan las proteínas al calentar los alimentos
Cuando se calientan la energía adicional rompe las fuerzas de dispersión y los enlaces de hidrógeno lo que obliga a las proteínas a tomar una nueva conformación
Proceso de coagulación
Cuando una desnaturalización irreversible ocurre junto con la producción de un compuesto insoluble
Que sucede cuando se cocina un huevo
La clara del huevo (es casi en su totalidad proteínas) cambia de un material gelatinoso incoloro aún semisólido blanco, esto indica que ha habido un cambio estructural irreversible en la clara del huevo
Cual es un uso médico de la clara del huevo
Tratar envenenamiento con metales pesados ya que sus proteínas se combinan con los metales pesados y se eliminan con un emetico
Emetico
Sustancia que produce vomito
Como desnaturaliza la radiación ultravioleta
De forma similar al calor. Rompen las fuerzas de dispersión y los enlaces de hidrógeno dentro de la proteína.
Cuando sucede una desnaturalización de una proteína por luz ultravioleta
Cuando ocurre una exposición intensa a la luz del sol los rayos ultravioleta desnaturalizan las proteínas del tejido de la piel y producen los problemas asociados con las quemaduras de sol
Para que se utilizan los ácidos débiles
En ungüentos contra quemaduras en la piel desnaturalizando sus proteínas
Ácidos débiles
Ácido tánico y ácido pícrico
Características de los ácidos y bases
Agentes desnaturalizantes, rompen los enlaces iónicos y los enlaces de hidrógeno dentro de las moléculas proteínicas, ya que un cambio en el pH hace que los aniones carboxilato y las sales aminas pierdan o ganen H, rompiendo o creando nuevos enlaces de hidrógeno
Enlaces de H
Se rompen en la misma forma que en los enlaces ionicos
Hidrolisis
Sucede cuando la proteína se expone ácidos o bases fuertes durante mucho tiempo
Que solventes orgánicos desnaturalizan las proteínas principalmente
Alcoholes
Como actúan los alcoholes al desnaturalizar las proteínas
Rompiendo los enlaces de hidrógeno ínter moleculares e intramoleculares, poseen un grupo -OH que forman nuevos enlaces de hidrógeno con las proteínas y rompen los enlaces de hidrógeno que normalmente existe
Que se utiliza como agentes antisépticos y porque
Etanol e isopropanol
Desnaturalizan a las proteínas y matan a las bacterias
Como debe ser el antiséptico para que funcione y porque
Isopropanol al 70%. Ya que con esta concentración el alcohol puede entrar a las paredes celulares de las bacterias, si la concentración es mayor las proteínas se coagulan en la superficie de las bacterias sin permitir la entrada
iones metálicos pesados
Ag, Hg, Pb
De qué manera las sales de iones metálicos pesados desnaturalizan las proteínas
Los iones metálicos se combinan con los aniones carboxilatos los puentes disulfuro precipitar de la solución como complejos insolubles metal-proteína
Uso de las sales de iones metálicos pesados y su capacidad desnaturalizante
Antiséptico
Ejemplo del uso de las sales de iones metálicos pesados y su capacidad desnaturalizante
Solución acuosa diluida de nitrato de plata se coloca en los ojos de bebes recién nacidos para matar el microorganismo que produce gonorrea
Clasificación de las proteínas
Simples y conjugadas
Proteínas simples
Están exclusivamente compuestas por una o más cadenas polipéptidicas
Proteínas conjugadas
Contienen otro grupo químico además de la cadena polipéptidica
Como se subdividen las proteínas simples
Fibrosas y globulares
Proteínas fibrosas
Insolubles en agua. Se localiza en el pelo, piel y tejidos conectivos.
Proteínas globulares
Se dispersan en agua, forman dispersiones coloidales. Se encuentran las enzimas, inmunoglobulinas (anticuerpos) y las proteínas de la sangre.
Estructura de las proteínas fibrosas
Están compuestas de moléculas alargadas que frecuentemente son cadenas helicoidales
Estructura de las proteínas globulares
Más compactas, algunas esféricas y otras helicoidales
Las proteínas y el agua
No son solubles debido a su gran tamaño, se dispersan dentro de ella.
Clases de proteínas fibrosas
Colagenos, elásticas y queratinas
Colagenos
Clase más importante de proteínas en los tejidos conectivos, las más abundantes en el cuerpo. Se encuentra en tendones y ligamentos, huesos y dientes.
Qué pasa cuando se calientan los colagenos
Se hidrolizan a gelatinas de menor masa molecular
De que se compone el colageno
Fibra helicoidal trenzada de tres hilos extremadamente fuerte
Elástinas, donde se encuentran
Componentes del tejido conectivo, forman las paredes de los vasos sanguíneos ( permite que los Vasos sanguíneos se expandan bajo la presión creada por la acción del bombeo de la sangre por parte del corazón
Características de las elastinas
Elásticas y se pueden alargar
Queratinas, donde se encuentran
Pelo, piel, uñas, plumas, algodón y lana
Fueron las primeras proteínas cuya estructura se identificó
Queratinas
Estructura de las queratinas
Existen cadenas paralelas de helice alfa enrolladas hacia la derecha, tanto el pelo como la lana existen tres o más cadenas de proteínas en vueltas entre sí para formar una fibra fuerte.
Aminoácido que contienen la mayoría de las queratinas en grandes cantidades
Cisteína
Qué porcentaje de cisteína tiene el pelo
Aprox 14%
Característica especial de las polillas
Son. Unos de los pocos animales que pueden digerir el algodón, tienen jugos gástricos que rompen muchos de los enlaces disulfuro de las fibras de queratina del algodón lo cual hace que la queratina sea más soluble en agua y permite que otras enzimas digestivas descompongan las moléculas solubles
Principales clases de proteínas globulares
Albuminas, globulinas, histonas
Albuminas, características
Están dispersas en agua y se coagulan al calentarse.
Función de las albuminas
Ayudan en el transporte de las sustancias hidrofóbicas a través del cuerpo y forman parte de la estructura de las moléculas que transportan los lípidos a través del entorno acuoso de la sangre, también regulan la presión osmótica de la sangre
Donde se encuentran las globulinas
Enzimas, anticuerpos, y muchas de diferentes tipos se encuentran en la sangre
Características de las globulinas
Se dispersan parcialmente en agua y en soluciones Salinas diluidas y se coagulan fácilmente al calentarse
Que hacen las globulinas en la sangre
Unen y transportan varias moléculas a través de ella o hacen parte de las inmunoglobulinas que atacan y neutralizan las proteínas extrañas que entran en el sistema vascular
Características de las histonas
Son proteínas básicas que contienen un gran porcentaje de aminoácidos básicos, son relativamente pequeñas y se dispersan en agua.
Aminoácidos básicos
Arginina y lisina
En donde se encuentran las histonas
En las células unidas a las moléculas del DNA
Ej cromatina
Inmunoglobulinas en la sangre son…
Glicoproteinas que actúan como anticuerpos, existen 5 grupos.
Proteínas conjugadas
Están compuestas de moléculas que tienen un grupo no proteinico unido a una o más cadenas polipéptidicas
Grupo prostetico
Parte no proteínica de una proteína conjugada
Como se clasifican las proteínas conjugadas
Según el grupo prostetico unido al componente polipeptidico
Proteínas conjugadas más importantes
Lipoproteínas, glicoproteínas, nucleoproteínas y hemoproteínas
Lipoproteinas
Proteínas conjugadas compuestas de lípidos y proteínas, contiene una parte interior hidrofobica (no polar) y una parte exterior hidrofílica (polar) similar a micela
Función de las Lipoproteinas
Ayudan A suspender y transportar los lípidos a través del torrente sanguíneo
Como se clasifican las Lipoproteinas
Por su densidad: muy baja densidad (VLDL), baja densidad(LDL), alta densidad (HDL) y muy alta densidad (DHDL)
Glicoproteínas
Proteínas conjugadas compuestas de carbohidratos o derivados de carbohidratos y proteínas
Ejemplos de glicoproteínas y función
Globulinas: combaten enfermedades infecciosas
Mucina: se encuentra en la saliva y jugo gástrico, funciona en el proceso digestivo
Membranas celulares componentes y transporte a través de la membrana celular
Interferon
Interferon que es y qué hace
Glicoproteína pequeña (150 aminoácidos), producida por las células en respuesta a las infecciones virales ( parte de los mecanismos de defensa de las células contra los virus). Inhibe la reproducción del virus interfiriendo la capacidad de estos para producir sus propias proteínas. Al inicio, una dosis costaba hasta 50,000 dls
Nucleoproteínas
Proteínas conjugadas compuestas de ácidos nucleicos (DNA y RNA) y proteínas, son complejas y grandes.
Hemoproteínas
Contienen el grupo hemo además de la parte proteínica de la molécula.
Ejemplos de hemoproteínas
Mioglobina, hemoglobina, citocromos
Clasificación de las proteínas según su función
Enzimas Proteínas estructurales Proteínas contractiles Hormonas proteínicas Proteínas de transporte Inmunoglobulinas
Enzimas
Proteínas que canalizan las reacciones químicas en los seres vivos
Cuantas enzimas se conocen
Más de 2,000 diferentes
Proteínas estructurales donde se encuentran
Piel, huesos, cabello y tejidos conectivos
Mayor porcentaje de proteínas en los seres humanos
Proteínas estructurales
Mantienen la unidad de los cuerpos de los seres vivos
Proteínas estructurales
Ejemplos de proteínas estructurales
Queratina y colageno
Proteínas contractiles
Aquellas que afectan el movimiento en los seres vivos
Músculos están constituidos de ellas
Proteínas contractiles
Ejemplos de proteínas contractiles
Miosina, actina y tubulina
Hormonas proteínicas
Hormonas con cadenas polipéptidicas
Agentes de comunicación química en los seres vivos
Hormonas
Ejemplos de hormonas proteínicas
Insulina, hormona del crecimiento y hormona adrenocorticotropica (ACTH)
Proteínas de transporte
Llevan sustancias de un lugar a otro
Ejemplos de proteínas de transporte
Hemoglobina: traslada O2, CO2 y H
Albuminas: llevan los lípidos a través del medio acuoso de la sangre
Inmunoglobulinas
Son parte de los mecanismos de defensa que utiliza el cuerpo para neutralizar y eliminar las sustancias extrañas. Se sintetizan específicas en respuesta a cada sustancia extraña
Qué sucede cuando se hidroliza una proteína
Producen aminoácidos
Como son los aminoácidos en las células
Iones dipolares neutros
Que producen los aminoácidos cuando reaccionan entre sí
Amidas unidas por un enlace peptidico
Ejemplos de péptidos humanos
Insulina
Vasopresina
Oxitocina
