Proteìnas Flashcards
1
Q
Compuestos bioquímicos más abundantes en los seres vivos
A
Proteínas
2
Q
Papel de las proteínas en casi todos los procesos biológicos
A
Son verdaderamente especiales por ser la sustancia centrales
3
Q
Están compuestas de estructuras proteínicas todas ellas
A
Enzimas
4
Q
Catalizadores que permiten que ocurren casi todas las reacciones químicas en los sistemas vivos
A
Enzimas
5
Q
Hacen posible la vida como la conocemos
A
Enzimas
6
Q
Componentes estructurales de la membrana celular
A
Lípidos y proteínas
7
Q
Papel de las proteínas en las membranas celulares
A
Ayudar a transportar sustancias a través de la doble capa lipídica y trabajan como sitios receptores de los neurotransmisores y de las hormonas
8
Q
Dos funciones de las proteínas en el cuerpo completo
A
Soporte estructural y movimiento
9
Q
De qué está compuesto el tejido conectivo
A
Fibras proteínicas fuertes
10
Q
Función del tejido conectivo
A
Unir la piel y el hueso
11
Q
De qué está compuesto el tejido muscular
A
Proteínas que se contraen
12
Q
Por qué se mueven los huesos
A
Debido a músculos que se contraen
13
Q
Que mueven las proteínas a nivel celular
A
Los cromosomas de las células y las proyecciones de látigo de diferentes células
14
Q
Ejemplo de una célula con proyecciones de látigo
A
células de los espermas
15
Q
Otra función de las proteínas y ejemplo
A
Transporte y almacenamiento de iones y moléculas
Ej. Llevar oxígeno de los pulmones a las células
16
Q
Agentes de comunicación química
A
Hormonas
17
Q
De que están compuestas numerosas hormonas
A
Estructuras proteínicas
18
Q
Inmunoglobulinas
A
Una de las líneas de defensa más importantes contra los agentes infecciosos
19
Q
De que están compuestas las inmunoglobulinas
A
Proteínas
20
Q
Qué son los agentes infecciosos que las inmunoglobulinas lindas neutralizan
A
Muchos también son proteínas
21
Q
Unidad básica de la proteína
A
Aminoácidos
22
Q
Qué son las proteínas
A
Polímeros de condensación de los aminoácidos
23
Q
Cuántos aminoácidos hay por proteína
A
De cientos a miles dependiendo cada proteína
24
Q
Cómo se encuentran los aminoácidos en la proteína
A
En estructuras de cadenas enroscadas pero altamente organizadas
25
Funciones de las proteínas
- enzimas
- membrana celular
- soporte estructural
- movimiento del cuerpo
- inmunoglobulinas
- transporte y almacenamiento de iones y moléculas
26
De que están compuestos los aminoácidos
Un grupo amino -NH2
| Un grupo carboxilo -COOH
27
aminoácidos más significativos biológicamente
Alfa-aminoácidos
28
Como se forma un alfa-aminoácido
Un grupo amino en el segundo átomo de carbono de la cadena del ácido
29
Característica de la tomo de carbono alfa de los aminoácidos
Carbono quiral
30
Carbono quiral
Unidos al átomo de carbono hay cuatro grupos diferentes
31
Excepción de aminoácido que no contiene un carbono quiral en el alfa
El as sencillo
La glicina
Tiene un Segundo átomo de hidrógeno y no un grupo R unido al atomo de carbono alfa
32
Configuración de la mayoría de los aminoácidos quirales
L
33
Que hace a los aminoácidos diferentes uno de otro
Los grupos R unidos al atomo de carbono alfa
34
Como se conocen los grupos R unidos al atomo de carbono alfa
Cadenas laterales de los aminoácidos
35
Cuántos aminoácidos contienen los seres vivos
20 approx. Y algunos derivados
36
Como se dividen los aminoácidos
En 4 grupos
37
Primer grupo
Cada aminoácido contiene una cadena lateral alifática
38
Cadena lateral alifática
Cadena hidrocarbonada no aromática
39
Que aminoácidos forman el primer grupo
Alanina (Ala)
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Isoleucina (Ile)
40
Segundo grupo
Serina (Ser)
| Treonina (Tre)
41
Qué tienen en común el grupo uno y dos
Tienen como cadena lateral una alcohol no aromático
42
Tercer grupo
Aminoácidos con cadenas laterales aromáticas
43
Aminoácidos aromáticos (grupo 3)
Fenilalanina (Fen)
Tirosina (Tir)
Triptófano
44
De donde se sintetiza la tirosina en los humanos
A partir de la fenilalanina
45
En que se puede convertir la tirosina
Epinefrina
46
Cuarto grupo
A mi no ácidos que contienen azufre
47
Aminoácidos del grupo cuatro
Cisteína (Cis)
| Metionina (Met)
48
Forma otro aminoácido con azufre a partir de una reacción
Cisteína
49
aminoácido formado a partir de la reacción de la cisteína
Cristina
50
Cómo se produce el aminoácido Cristina
Eres grupo tiol-SH se oxida fácilmente para producir un puente disulfuro
51
Puente disulfuro
Enlace disulfuro, son enlaces importantes que ayudan a mantener la estructura tridimensional de las proteínas
52
Características del ácido aspartico (Asp) y el ácido glutamico (Glu)
Tienen un segundo grupo carboxilo o anión carboxilato en sus cadenas laterales
Asp- cadena lateral carbono 2
Glu- cadena lateral carbono 3
53
Nombre que se les da a las cadenas que tienen un segundo grupo carboxilo o anión carboxilato en sus cadenas laterales
Cadenas laterales ácidas
54
Derivados amidicos del ácido aspártico y del ácido glutamico en las proteínas
Asparagina (Asn) y glutamina (Gln) respectivamente
55
Se usa para aumentar el sabor de los alimentos
Sal sódica del ácido glutamico
| Glutamico monosodico
56
Aminoácido más básico y su característica
Arginina
| Grupo guanidino
57
Aminoácidos con un segundo grupo amino en sus cadenas laterales
Lisina (Lis)
Arginina (Arg)
Histidina (His)
58
Cómo se clasifican los aminoácidos con un segundo grupo amino en sus cadenas laterales y porque
Como aminoácidos básicos porque cada uno de los grupos amino de la cadena lateral puede aceptar un H
59
Aminoácido en una categoría diferente por su estructura
Prolina (Pro)
60
Estructura de la prolina
Cadena lateral unida al átomo de nitrógeno a su vez unido al carbono alfa
61
Aminoácidos libres
Principales componentes de las proteínas
| No se encuentran ampliamente distribuidos en la naturaleza
62
Que se necesita para que nuestro cuerpo pueda sintetizar proteínas humanas
Nuestra dieta debe proporcionar las proteínas animales y vegetales necesarias, estas se hidrolizan en la digestión y se reensamblan para formar proteínas humanas
63
Como se dividen los aminoácidos
Esenciales y no esenciales
64
Aminoácidos esenciales
Aquellos que se requieren en la dieta ya que no se pueden biosintetizar.
65
Aminoácidos esenciales (8)
```
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Fenilalanina
Treonina
Triptófano
Valina
```
66
Que se necesita para biosintetizar un aminoácido
Una fuente adecuada de nitrógeno, carbono, oxígeno e hidrógeno
67
Aminoácidos que no se tiene clara la Clasificación y porque
Histidina (es un aminoácido esencial para los niños pero no para los adultos)
Arginina
Ambos se pueden biosintetizar en cantidades más pequeñas que los demás aminoácidos no esenciales
68
Cuál es la mejor fuente de aminoácidos
La mayoría de las carnes son fuentes excelentes de todos los aminoácidos
69
Por qué las plantas no son una buena fuente de aminoácidos
Contienen únicamente pequeñas cantidades de lisina y metionina
70
Deficiencia proteinica
Cuando uno más de los aminoácidos esenciales no está presente en la dieta, deben cuidarse los vegetarianos.
Es Uno de los mayores problemas en muchos países pobres
71
Niños con dietas deficientes en proteínas desarrollan
Enfermedad kwashiorkor.
72
Enfermedad kwashiorkor. Síntomas
Edema severo (des balance de fluidos), lesiones en la piel, crecimiento retardado y aumento en el tamaño del hígado
73
Tolerancia diaria recomendada de proteína en la dieta (TDR)
0.8 de proteína por kilogramo de masa corporal
74
Sustancia anfoterica
Aquella que puede aceptar y donar H
75
Que hace a los aminoácidos con propiedades anfótericas
Tienen un grupo ácido y un grupo básico
76
Cómo están los aminoácidos en una solución ácida fuerte con un pH bajo
Totalmente protonados y tienen una carga positiva (forma cationica)
77
Como son los aminoácidos en una solución casi neutra
Iones dipolares
78
Iones dipolares
Iones con una carga positiva y una carga negativa
| Zwitteriones
79
Como son los aminoácidos cuando hay un pH alto
Se carga negativamente (forma aniónica) porque los iones hidróxido sacan los H de las moléculas
80
Cómo es el pH de la mayoría de las células
Approx neutros
81
La molécula de aminoácido como es
Ion dipolar, neutra
Anion carboxilato-COO negativo
Grupo amino protonado-NH3+ positivo
82
Reacción más importante los aminoácidos de todas las posibles reacciones en los ácidos carboxílico y las aminas
Reacción de formación de amidas
83
Reacción de formación de amidas de los aminoácidos
Un grupo carboxilato de un aminoácido se combina con un grupo amino de otro aminoácido para producir una unión o un enlace amidico, formando un dipeptido.
84
Dipeptido
Compuesto que consta de dos aminoácidos unidos por un enlace amídico
85
Enlace amidico
También se conoce como enlace péptidico, ya que une aminoácidos en compuestos denominados péptidos y proteínas
86
Afecta si se une el grupo amino del primero al carboxilato del segundo o el grupo Carboxilato del primero al grupo amino del segundo
Sí, se forman dipéptidos diferentes
87
Como se nombra un dipéptido
Reemplace la terminación del aminoácido del extremo N-terminal por la terminación il y agréguelo como un prefijo al nombre del aminoácido del extremo C-terminal
88
Primeros miembros de una serie de compuestos denominados péptidos
Dipéptidos
89
Compuestos constituidos por moléculas de cadenas cortas de aminoácidos enlazados o unidos
Peptidos
90
Estructuras proteínicas más pequeñas
Péptidos y polipeptidos
91
Polipeptidos
Están constituidos por moléculas de cadenas con más de 10 aminoácidos unidos
92
Cómo se pueden combinar los aminoácidos
Cualquier aminoácidos se puede combinar con cualquiera de los 20 aminoácidos
93
Cuántos dipéptidos pueden existir
400 diferentes en la naturaleza
94
Cuántos tripéptidos pueden existir
8000
95
Cuántos tetrapéptidos pueden existir
160 000
96
Como se denominan los aminoácidos unidos en una cadena peptidica
Residuos de aminoácidos
97
Dos ejemplos de péptidos en la naturaleza
Vasopresina y oxitocina
| Hormonas peptidicas pituitarias
98
Existen péptidos en la naturaleza
Si, muchos diferentes, cada uno con un papel biológico específico
99
Vasopresina ( que es, estructura, función)
Hormona peptidica pituitaria con un enlace de disulfuro dentro de la cistina que controla el balance de los fluidos promoviendo la reabsorción de agua por las células del riñón y controla la presión sanguínea regulando la cantidad de fluido en el sistema circulatorio
100
Otro nombre de la glándula pituitaria
Hipófisis
101
Glándula pituitaria
Es endocrina y se encuentra en la base del cerebro
102
Que sucede si se secreta una cantidad insuficiente de vasopresina
Diabetes insípida
103
Diabetes insípida (síntomas, tratamiento)
Se excretan grandes volúmenes de orina (hasta más de 4 l por día) se controla suministrando vasopresina
104
Otro nombre de la vasopresina
Hormona antidiurética (ADH)
105
Oxitocina
Hormona peptidica pituitaria
Estructura similar a Vasopresina
Griego, crecimiento rápido
106
Función de la oxitocina
Produce contracciones fuertes del músculo liso del útero durante el parto (droga para inducir el parto) y permite la liberación de la leche materna
107
Que papel juega la estructura de una molécula de proteína
Determina sus propiedades y sus actividades biológicas
108
Como es la forma de una molécula de proteína
Cada molécula tiene una forma tridimensional definida
109
Forma específica de una proteína
Conformación
110
Conformación general de una molécula de proteína se divide en
4 niveles de organización:
- estructura primaria.- secuencia de aminoácidos en la molécula
- estructura secundaria.-
- estructura terciaria.-
- estructura cuaternaria.-
111
Estructura primaria
Secuencia de aminoácidos en la molécula
112
Como inicia y termina la estructura primaria de cada molécula de proteína
Comienza en el aminoácido N-terminal y termina en el aminoácido C-terminal
113
Que efecto tendría la sustitución de un aminoácido en la actividad biológica de una molécula grande de proteína
Ligeros cambios en estructura primaria de una proteína tienen un efecto fundamental en las propiedades de esa
114
Ejemplo de lo que puede hacer el cambio de un aminoácido en una proteína
Las moléculas de hemoglobina de los individuos que sufren anemia por células falciformes
115
Que cambio existe en las moléculas de hemoglobina con anemia por células falciformes
Una molécula de hemoglobina consta de cuatro cadenas polipéptidicas dos alfa y dos beta cada una con 140 aminoácidos, en la cadena beta de la hemoglobina normal un ácido glutámico (cadena lateral polar) es el sexto aminoácido desde el extremo N-terminal de la cadena y en las células falciformes se tiene una valina (cadena lateral no polar). Esto cambia las factura de la molécula del hemoglobina y las propiedades de los glóbulos rojos
116
Que produce esta sustitución de aminoácido
Cuando la concentración de oxígeno en la sangre es baja, los glóbulos rojos con anemia por células falciformes toman la forma de una hoz en lugar de una dona (Normal) provocando que las células falciformes no funcionen adecuadamente produciendo bloqueos en los pequeños vasos sanguíneos
117
Que ventaja tienen las células falciformes
Ayuda a proteger contra la malaria
118
En donde es común estas células
Algunas regiones de África donde el 40% las poseen
119
Estructura secundaria de las proteínas
Arreglo fijo de los aminoácidos resultante de las interacciones entre los enlaces a médicos cercanos entre sí en la cadena. Distribución o arreglo espacial de los aminoácidos cerca entre sí
120
Cuál es las dos estructuras secundarias más importantes
Hélice alfa y laminar plegada beta
121
Estructura estrechamente enrollada en forma de espiral
Hélice alfa o estructura helicoidal
122
Se produce por el enlace de hidrógeno entre el grupo carbonilo (C=O) de un aminoácido y el grupo -NH- que está cuatro aminoácidos adelante en la cadena
Estructura helicoidal
123
De cuántos aminoácidos estructura secundaria
Puede involucrar muy pocos aminoácidos cercanos entre sí o toda la cadena
124
Por qué los nombres de las estructuras secundarias
Hélice alfa se descubrió primero por lo que tiene el alfa.
La lámina plegada beta tiene la beta debido a que fue la segunda estructura secundaria identificada, además se le llama lámina plegada debido a los dobleces en forma de zigzag
125
Configuración plegada beta
Los aminoácidos se extienden en lugar de empacarse.
Tienen cadenas paralelas que van en zigzag unidas por medio de enlaces de hidrógeno y las cadenas laterales se extienden por encima y por debajo del plano de la estructura laminar plegada
126
Estructura terciaria
Forma como la cadena proteínica se dobla y se enrosca
127
De que resultan los dobleces y torcimiento
De las fuerzas de atracción entre las cadenas laterales de los aminoácidos ampliamente separadas entre sí dentro de la cadena
128
Mioglobina
Proteína que lleva el oxigeno de los vasos sanguíneos al músculo esquelético y lo almacena
129
Estructura de la mioglobina
Pequeña, 153 aminoácidos. Un segmento de su estructura es un grupo hemo (estructura cíclica plana con cuatro anillos de pirrol y un ion de hierro en el centro). es compacta de dobleces y torcimiento definidos, su estructura es una hélice alfa torcida. En el interior están las cadenas laterales no polares y en el exterior las cadenas laterales polares y dentro de la estructura se encuentra el grupo hemo unido a la molécula de histidina en la cadena
130
Se encuentra en grandes cantidades en mamíferos de inmersión profunda pues permite permanecer sumergidos por largos periodos
Mioglobina
131
De donde resulta la estructura terciaria de la mioglobina
De las fuerzas intramoleculares entre las cadenas laterales de los aminoácidos
132
Que son las fuerzas intramoleculares entre las cadenas laterales de los aminoácidos
Fuerzas de atracción de las interacciones de los aminoácidos ampliamente separados en la cadena
133
Principales fuerzas intramoleculares
- fuerzas de dispersión o interacciones hidrofóbicas
- enlaces ionicos
- enlaces de hidrógeno
- puentes disulfuro
134
Interacciones no polares de corto enlace
Fuerzas de dispersión
135
Aminoácido que se atraen por fuerzas de dispersión
Valina, leucina, isoleucina, fenilalanina
| Tienen cadenas laterales no polares
136
Que hacen los grupos no polares en las proteínas
Agruparse entre sí para tener un contacto mínimo con las moléculas polares de agua en la célula
137
Enlaces ionicos
Resultan por la atracción entre un grupo -NH3- cargado positivamente de un aminoácido y por un grupo -COO- cargado negativamente de otro
138
Otro nombre de enlace ionico
Puentes salinos
139
Enlaces de hidrógeno
Se encuentran entre las cadenas laterales que contienen un grupo -OH y el grupo carboxilo de otro aminoácido
140
Puentes disulfuro
Únicos con enlaces covalentes, se forman cuando las cadenas laterales de dos moléculas de cisteína se oxidan
141
Estructura cuaternaria
Arreglo espacial de la subunidades de una proteína, como se empacan las subunidades para conformar la estructura global
142
Que proteínas tienen estructura cuaternaria
Las que están constituidas por más de una cadena de aminoácido, cada cadena polipéptidica se conoce como una subunidad que puede ser igual o diferente a las demás
143
Ejemplo de una proteína con estructura cuaternario
Hemoglobina
144
Función de la hemoglobina
Lleva el O2, CO2 y H en la sangre
145
Estructura de la hemoglobina
Está compuesta de cuatro subunidades; 2 alfa y 2 beta. Cada una con un grupo hemo
146
Raíz de la palabra proteína
Griega
| Proteios = primero
147
Que sucede cuando se altera la conformación de las proteínas
Éstos cambios en estructura produce una pérdida de la actividad biológica de la proteína
148
Cuando se dice que se ha desnaturalizado una proteína
La forma de una proteína se cambia sin alterar su Estructura primaria
149
Proteína nativa
La proteína como se encuentra en las células
150
Que hace un agente desnaturalízante
Hace que la proteína se desenrede y tome otra conformación, espiral aleatoria.
151
Espiral aleatoria
Forma desnaturalizada de la proteína
152
Se puede regresar a la proteína nativa?
En algunos casos el proceso reversible después de retirar el agente desnaturalizante regresa lentamente pero es más frecuente que no lo sea
153
Desnaturalización
Alteración de la estructura secundaria y terciaria de la proteína, cambio que perturbe las fuerzas de dispersión, enlaces de hidrógeno o enlaces ionicos
154
Que agentes desnaturalizan una proteína
```
Calor
Luz ultravioleta
Ácidos y bases
Solventes orgánicos
Sales de los iones metálicos pesados
```
155
Que sucede al cocinar los alimentos
Se desnaturalizan las proteínas que hay en ellos así como las proteínas de las toxinas proteínicas y las proteínas de las bacterias que pueden ocasionar una intoxicación
156
Por qué eso se desnaturalizan las proteínas al calentar los alimentos
Cuando se calientan la energía adicional rompe las fuerzas de dispersión y los enlaces de hidrógeno lo que obliga a las proteínas a tomar una nueva conformación
157
Proceso de coagulación
Cuando una desnaturalización irreversible ocurre junto con la producción de un compuesto insoluble
158
Que sucede cuando se cocina un huevo
La clara del huevo (es casi en su totalidad proteínas) cambia de un material gelatinoso incoloro aún semisólido blanco, esto indica que ha habido un cambio estructural irreversible en la clara del huevo
159
Cual es un uso médico de la clara del huevo
Tratar envenenamiento con metales pesados ya que sus proteínas se combinan con los metales pesados y se eliminan con un emetico
160
Emetico
Sustancia que produce vomito
161
Como desnaturaliza la radiación ultravioleta
De forma similar al calor. Rompen las fuerzas de dispersión y los enlaces de hidrógeno dentro de la proteína.
162
Cuando sucede una desnaturalización de una proteína por luz ultravioleta
Cuando ocurre una exposición intensa a la luz del sol los rayos ultravioleta desnaturalizan las proteínas del tejido de la piel y producen los problemas asociados con las quemaduras de sol
163
Para que se utilizan los ácidos débiles
En ungüentos contra quemaduras en la piel desnaturalizando sus proteínas
164
Ácidos débiles
Ácido tánico y ácido pícrico
165
Características de los ácidos y bases
Agentes desnaturalizantes, rompen los enlaces iónicos y los enlaces de hidrógeno dentro de las moléculas proteínicas, ya que un cambio en el pH hace que los aniones carboxilato y las sales aminas pierdan o ganen H, rompiendo o creando nuevos enlaces de hidrógeno
166
Enlaces de H
Se rompen en la misma forma que en los enlaces ionicos
167
Hidrolisis
Sucede cuando la proteína se expone ácidos o bases fuertes durante mucho tiempo
168
Que solventes orgánicos desnaturalizan las proteínas principalmente
Alcoholes
169
Como actúan los alcoholes al desnaturalizar las proteínas
Rompiendo los enlaces de hidrógeno ínter moleculares e intramoleculares, poseen un grupo -OH que forman nuevos enlaces de hidrógeno con las proteínas y rompen los enlaces de hidrógeno que normalmente existe
170
Que se utiliza como agentes antisépticos y porque
Etanol e isopropanol
| Desnaturalizan a las proteínas y matan a las bacterias
171
Como debe ser el antiséptico para que funcione y porque
Isopropanol al 70%. Ya que con esta concentración el alcohol puede entrar a las paredes celulares de las bacterias, si la concentración es mayor las proteínas se coagulan en la superficie de las bacterias sin permitir la entrada
172
iones metálicos pesados
Ag, Hg, Pb
173
De qué manera las sales de iones metálicos pesados desnaturalizan las proteínas
Los iones metálicos se combinan con los aniones carboxilatos los puentes disulfuro precipitar de la solución como complejos insolubles metal-proteína
174
Uso de las sales de iones metálicos pesados y su capacidad desnaturalizante
Antiséptico
175
Ejemplo del uso de las sales de iones metálicos pesados y su capacidad desnaturalizante
Solución acuosa diluida de nitrato de plata se coloca en los ojos de bebes recién nacidos para matar el microorganismo que produce gonorrea
176
Clasificación de las proteínas
Simples y conjugadas
177
Proteínas simples
Están exclusivamente compuestas por una o más cadenas polipéptidicas
178
Proteínas conjugadas
Contienen otro grupo químico además de la cadena polipéptidica
179
Como se subdividen las proteínas simples
Fibrosas y globulares
180
Proteínas fibrosas
Insolubles en agua. Se localiza en el pelo, piel y tejidos conectivos.
181
Proteínas globulares
Se dispersan en agua, forman dispersiones coloidales. Se encuentran las enzimas, inmunoglobulinas (anticuerpos) y las proteínas de la sangre.
182
Estructura de las proteínas fibrosas
Están compuestas de moléculas alargadas que frecuentemente son cadenas helicoidales
183
Estructura de las proteínas globulares
Más compactas, algunas esféricas y otras helicoidales
184
Las proteínas y el agua
No son solubles debido a su gran tamaño, se dispersan dentro de ella.
185
Clases de proteínas fibrosas
Colagenos, elásticas y queratinas
186
Colagenos
Clase más importante de proteínas en los tejidos conectivos, las más abundantes en el cuerpo. Se encuentra en tendones y ligamentos, huesos y dientes.
187
Qué pasa cuando se calientan los colagenos
Se hidrolizan a gelatinas de menor masa molecular
188
De que se compone el colageno
Fibra helicoidal trenzada de tres hilos extremadamente fuerte
189
Elástinas, donde se encuentran
Componentes del tejido conectivo, forman las paredes de los vasos sanguíneos ( permite que los Vasos sanguíneos se expandan bajo la presión creada por la acción del bombeo de la sangre por parte del corazón
190
Características de las elastinas
Elásticas y se pueden alargar
191
Queratinas, donde se encuentran
Pelo, piel, uñas, plumas, algodón y lana
192
Fueron las primeras proteínas cuya estructura se identificó
Queratinas
193
Estructura de las queratinas
Existen cadenas paralelas de helice alfa enrolladas hacia la derecha, tanto el pelo como la lana existen tres o más cadenas de proteínas en vueltas entre sí para formar una fibra fuerte.
194
Aminoácido que contienen la mayoría de las queratinas en grandes cantidades
Cisteína
195
Qué porcentaje de cisteína tiene el pelo
Aprox 14%
196
Característica especial de las polillas
Son. Unos de los pocos animales que pueden digerir el algodón, tienen jugos gástricos que rompen muchos de los enlaces disulfuro de las fibras de queratina del algodón lo cual hace que la queratina sea más soluble en agua y permite que otras enzimas digestivas descompongan las moléculas solubles
197
Principales clases de proteínas globulares
Albuminas, globulinas, histonas
198
Albuminas, características
Están dispersas en agua y se coagulan al calentarse.
199
Función de las albuminas
Ayudan en el transporte de las sustancias hidrofóbicas a través del cuerpo y forman parte de la estructura de las moléculas que transportan los lípidos a través del entorno acuoso de la sangre, también regulan la presión osmótica de la sangre
200
Donde se encuentran las globulinas
Enzimas, anticuerpos, y muchas de diferentes tipos se encuentran en la sangre
201
Características de las globulinas
Se dispersan parcialmente en agua y en soluciones Salinas diluidas y se coagulan fácilmente al calentarse
202
Que hacen las globulinas en la sangre
Unen y transportan varias moléculas a través de ella o hacen parte de las inmunoglobulinas que atacan y neutralizan las proteínas extrañas que entran en el sistema vascular
203
Características de las histonas
Son proteínas básicas que contienen un gran porcentaje de aminoácidos básicos, son relativamente pequeñas y se dispersan en agua.
204
Aminoácidos básicos
Arginina y lisina
205
En donde se encuentran las histonas
En las células unidas a las moléculas del DNA
| Ej cromatina
206
Inmunoglobulinas en la sangre son...
Glicoproteinas que actúan como anticuerpos, existen 5 grupos.
207
Proteínas conjugadas
Están compuestas de moléculas que tienen un grupo no proteinico unido a una o más cadenas polipéptidicas
208
Grupo prostetico
Parte no proteínica de una proteína conjugada
209
Como se clasifican las proteínas conjugadas
Según el grupo prostetico unido al componente polipeptidico
210
Proteínas conjugadas más importantes
Lipoproteínas, glicoproteínas, nucleoproteínas y hemoproteínas
211
Lipoproteinas
Proteínas conjugadas compuestas de lípidos y proteínas, contiene una parte interior hidrofobica (no polar) y una parte exterior hidrofílica (polar) similar a micela
212
Función de las Lipoproteinas
Ayudan A suspender y transportar los lípidos a través del torrente sanguíneo
213
Como se clasifican las Lipoproteinas
Por su densidad: muy baja densidad (VLDL), baja densidad(LDL), alta densidad (HDL) y muy alta densidad (DHDL)
214
Glicoproteínas
Proteínas conjugadas compuestas de carbohidratos o derivados de carbohidratos y proteínas
215
Ejemplos de glicoproteínas y función
Globulinas: combaten enfermedades infecciosas
Mucina: se encuentra en la saliva y jugo gástrico, funciona en el proceso digestivo
Membranas celulares componentes y transporte a través de la membrana celular
Interferon
216
Interferon que es y qué hace
Glicoproteína pequeña (150 aminoácidos), producida por las células en respuesta a las infecciones virales ( parte de los mecanismos de defensa de las células contra los virus). Inhibe la reproducción del virus interfiriendo la capacidad de estos para producir sus propias proteínas. Al inicio, una dosis costaba hasta 50,000 dls
217
Nucleoproteínas
Proteínas conjugadas compuestas de ácidos nucleicos (DNA y RNA) y proteínas, son complejas y grandes.
218
Hemoproteínas
Contienen el grupo hemo además de la parte proteínica de la molécula.
219
Ejemplos de hemoproteínas
Mioglobina, hemoglobina, citocromos
220
Clasificación de las proteínas según su función
```
Enzimas
Proteínas estructurales
Proteínas contractiles
Hormonas proteínicas
Proteínas de transporte
Inmunoglobulinas
```
221
Enzimas
Proteínas que canalizan las reacciones químicas en los seres vivos
222
Cuantas enzimas se conocen
Más de 2,000 diferentes
223
Proteínas estructurales donde se encuentran
Piel, huesos, cabello y tejidos conectivos
224
Mayor porcentaje de proteínas en los seres humanos
Proteínas estructurales
225
Mantienen la unidad de los cuerpos de los seres vivos
Proteínas estructurales
226
Ejemplos de proteínas estructurales
Queratina y colageno
227
Proteínas contractiles
Aquellas que afectan el movimiento en los seres vivos
228
Músculos están constituidos de ellas
Proteínas contractiles
229
Ejemplos de proteínas contractiles
Miosina, actina y tubulina
230
Hormonas proteínicas
Hormonas con cadenas polipéptidicas
231
Agentes de comunicación química en los seres vivos
Hormonas
232
Ejemplos de hormonas proteínicas
Insulina, hormona del crecimiento y hormona adrenocorticotropica (ACTH)
233
Proteínas de transporte
Llevan sustancias de un lugar a otro
234
Ejemplos de proteínas de transporte
Hemoglobina: traslada O2, CO2 y H
Albuminas: llevan los lípidos a través del medio acuoso de la sangre
235
Inmunoglobulinas
Son parte de los mecanismos de defensa que utiliza el cuerpo para neutralizar y eliminar las sustancias extrañas. Se sintetizan específicas en respuesta a cada sustancia extraña
236
Qué sucede cuando se hidroliza una proteína
Producen aminoácidos
237
Como son los aminoácidos en las células
Iones dipolares neutros
238
Que producen los aminoácidos cuando reaccionan entre sí
Amidas unidas por un enlace peptidico
239
Ejemplos de péptidos humanos
Insulina
Vasopresina
Oxitocina
