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Bioquímica > Proteìnas > Flashcards

Proteìnas Flashcards

1
Q

Compuestos bioquímicos más abundantes en los seres vivos

A

Proteínas

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2
Q

Papel de las proteínas en casi todos los procesos biológicos

A

Son verdaderamente especiales por ser la sustancia centrales

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3
Q

Están compuestas de estructuras proteínicas todas ellas

A

Enzimas

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4
Q

Catalizadores que permiten que ocurren casi todas las reacciones químicas en los sistemas vivos

A

Enzimas

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5
Q

Hacen posible la vida como la conocemos

A

Enzimas

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6
Q

Componentes estructurales de la membrana celular

A

Lípidos y proteínas

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7
Q

Papel de las proteínas en las membranas celulares

A

Ayudar a transportar sustancias a través de la doble capa lipídica y trabajan como sitios receptores de los neurotransmisores y de las hormonas

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8
Q

Dos funciones de las proteínas en el cuerpo completo

A

Soporte estructural y movimiento

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9
Q

De qué está compuesto el tejido conectivo

A

Fibras proteínicas fuertes

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10
Q

Función del tejido conectivo

A

Unir la piel y el hueso

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11
Q

De qué está compuesto el tejido muscular

A

Proteínas que se contraen

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12
Q

Por qué se mueven los huesos

A

Debido a músculos que se contraen

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13
Q

Que mueven las proteínas a nivel celular

A

Los cromosomas de las células y las proyecciones de látigo de diferentes células

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14
Q

Ejemplo de una célula con proyecciones de látigo

A

células de los espermas

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15
Q

Otra función de las proteínas y ejemplo

A

Transporte y almacenamiento de iones y moléculas

Ej. Llevar oxígeno de los pulmones a las células

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16
Q

Agentes de comunicación química

A

Hormonas

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17
Q

De que están compuestas numerosas hormonas

A

Estructuras proteínicas

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18
Q

Inmunoglobulinas

A

Una de las líneas de defensa más importantes contra los agentes infecciosos

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19
Q

De que están compuestas las inmunoglobulinas

A

Proteínas

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20
Q

Qué son los agentes infecciosos que las inmunoglobulinas lindas neutralizan

A

Muchos también son proteínas

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21
Q

Unidad básica de la proteína

A

Aminoácidos

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22
Q

Qué son las proteínas

A

Polímeros de condensación de los aminoácidos

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23
Q

Cuántos aminoácidos hay por proteína

A

De cientos a miles dependiendo cada proteína

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24
Q

Cómo se encuentran los aminoácidos en la proteína

A

En estructuras de cadenas enroscadas pero altamente organizadas

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25
Q

Funciones de las proteínas

A
  • enzimas
  • membrana celular
  • soporte estructural
  • movimiento del cuerpo
  • inmunoglobulinas
  • transporte y almacenamiento de iones y moléculas
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26
Q

De que están compuestos los aminoácidos

A

Un grupo amino -NH2

Un grupo carboxilo -COOH

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27
Q

aminoácidos más significativos biológicamente

A

Alfa-aminoácidos

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28
Q

Como se forma un alfa-aminoácido

A

Un grupo amino en el segundo átomo de carbono de la cadena del ácido

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29
Q

Característica de la tomo de carbono alfa de los aminoácidos

A

Carbono quiral

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30
Q

Carbono quiral

A

Unidos al átomo de carbono hay cuatro grupos diferentes

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31
Q

Excepción de aminoácido que no contiene un carbono quiral en el alfa

A

El as sencillo
La glicina
Tiene un Segundo átomo de hidrógeno y no un grupo R unido al atomo de carbono alfa

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32
Q

Configuración de la mayoría de los aminoácidos quirales

A

L

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33
Q

Que hace a los aminoácidos diferentes uno de otro

A

Los grupos R unidos al atomo de carbono alfa

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34
Q

Como se conocen los grupos R unidos al atomo de carbono alfa

A

Cadenas laterales de los aminoácidos

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35
Q

Cuántos aminoácidos contienen los seres vivos

A

20 approx. Y algunos derivados

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36
Q

Como se dividen los aminoácidos

A

En 4 grupos

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37
Q

Primer grupo

A

Cada aminoácido contiene una cadena lateral alifática

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38
Q

Cadena lateral alifática

A

Cadena hidrocarbonada no aromática

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39
Q

Que aminoácidos forman el primer grupo

A

Alanina (Ala)
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Isoleucina (Ile)

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40
Q

Segundo grupo

A

Serina (Ser)

Treonina (Tre)

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41
Q

Qué tienen en común el grupo uno y dos

A

Tienen como cadena lateral una alcohol no aromático

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42
Q

Tercer grupo

A

Aminoácidos con cadenas laterales aromáticas

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43
Q

Aminoácidos aromáticos (grupo 3)

A

Fenilalanina (Fen)
Tirosina (Tir)
Triptófano

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44
Q

De donde se sintetiza la tirosina en los humanos

A

A partir de la fenilalanina

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45
Q

En que se puede convertir la tirosina

A

Epinefrina

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46
Q

Cuarto grupo

A

A mi no ácidos que contienen azufre

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47
Q

Aminoácidos del grupo cuatro

A

Cisteína (Cis)

Metionina (Met)

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48
Q

Forma otro aminoácido con azufre a partir de una reacción

A

Cisteína

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49
Q

aminoácido formado a partir de la reacción de la cisteína

A

Cristina

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50
Q

Cómo se produce el aminoácido Cristina

A

Eres grupo tiol-SH se oxida fácilmente para producir un puente disulfuro

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51
Q

Puente disulfuro

A

Enlace disulfuro, son enlaces importantes que ayudan a mantener la estructura tridimensional de las proteínas

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52
Q

Características del ácido aspartico (Asp) y el ácido glutamico (Glu)

A

Tienen un segundo grupo carboxilo o anión carboxilato en sus cadenas laterales
Asp- cadena lateral carbono 2
Glu- cadena lateral carbono 3

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53
Q

Nombre que se les da a las cadenas que tienen un segundo grupo carboxilo o anión carboxilato en sus cadenas laterales

A

Cadenas laterales ácidas

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54
Q

Derivados amidicos del ácido aspártico y del ácido glutamico en las proteínas

A

Asparagina (Asn) y glutamina (Gln) respectivamente

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55
Q

Se usa para aumentar el sabor de los alimentos

A

Sal sódica del ácido glutamico

Glutamico monosodico

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56
Q

Aminoácido más básico y su característica

A

Arginina

Grupo guanidino

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57
Q

Aminoácidos con un segundo grupo amino en sus cadenas laterales

A

Lisina (Lis)
Arginina (Arg)
Histidina (His)

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58
Q

Cómo se clasifican los aminoácidos con un segundo grupo amino en sus cadenas laterales y porque

A

Como aminoácidos básicos porque cada uno de los grupos amino de la cadena lateral puede aceptar un H

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59
Q

Aminoácido en una categoría diferente por su estructura

A

Prolina (Pro)

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60
Q

Estructura de la prolina

A

Cadena lateral unida al átomo de nitrógeno a su vez unido al carbono alfa

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61
Q

Aminoácidos libres

A

Principales componentes de las proteínas

No se encuentran ampliamente distribuidos en la naturaleza

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62
Q

Que se necesita para que nuestro cuerpo pueda sintetizar proteínas humanas

A

Nuestra dieta debe proporcionar las proteínas animales y vegetales necesarias, estas se hidrolizan en la digestión y se reensamblan para formar proteínas humanas

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63
Q

Como se dividen los aminoácidos

A

Esenciales y no esenciales

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64
Q

Aminoácidos esenciales

A

Aquellos que se requieren en la dieta ya que no se pueden biosintetizar.

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65
Q

Aminoácidos esenciales (8)

A 
Isoleucina
Leucina 
Lisina 
Metionina 
Fenilalanina 
Treonina 
Triptófano
Valina
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66
Q

Que se necesita para biosintetizar un aminoácido

A

Una fuente adecuada de nitrógeno, carbono, oxígeno e hidrógeno

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67
Q

Aminoácidos que no se tiene clara la Clasificación y porque

A

Histidina (es un aminoácido esencial para los niños pero no para los adultos)
Arginina
Ambos se pueden biosintetizar en cantidades más pequeñas que los demás aminoácidos no esenciales

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68
Q

Cuál es la mejor fuente de aminoácidos

A

La mayoría de las carnes son fuentes excelentes de todos los aminoácidos

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69
Q

Por qué las plantas no son una buena fuente de aminoácidos

A

Contienen únicamente pequeñas cantidades de lisina y metionina

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70
Q

Deficiencia proteinica

A

Cuando uno más de los aminoácidos esenciales no está presente en la dieta, deben cuidarse los vegetarianos.
Es Uno de los mayores problemas en muchos países pobres

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71
Q

Niños con dietas deficientes en proteínas desarrollan

A

Enfermedad kwashiorkor.

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72
Q

Enfermedad kwashiorkor. Síntomas

A

Edema severo (des balance de fluidos), lesiones en la piel, crecimiento retardado y aumento en el tamaño del hígado

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73
Q

Tolerancia diaria recomendada de proteína en la dieta (TDR)

A

0.8 de proteína por kilogramo de masa corporal

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74
Q

Sustancia anfoterica

A

Aquella que puede aceptar y donar H

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75
Q

Que hace a los aminoácidos con propiedades anfótericas

A

Tienen un grupo ácido y un grupo básico

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76
Q

Cómo están los aminoácidos en una solución ácida fuerte con un pH bajo

A

Totalmente protonados y tienen una carga positiva (forma cationica)

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77
Q

Como son los aminoácidos en una solución casi neutra

A

Iones dipolares

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78
Q

Iones dipolares

A

Iones con una carga positiva y una carga negativa

Zwitteriones

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79
Q

Como son los aminoácidos cuando hay un pH alto

A

Se carga negativamente (forma aniónica) porque los iones hidróxido sacan los H de las moléculas

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80
Q

Cómo es el pH de la mayoría de las células

A

Approx neutros

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81
Q

La molécula de aminoácido como es

A

Ion dipolar, neutra
Anion carboxilato-COO negativo
Grupo amino protonado-NH3+ positivo

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82
Q

Reacción más importante los aminoácidos de todas las posibles reacciones en los ácidos carboxílico y las aminas

A

Reacción de formación de amidas

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83
Q

Reacción de formación de amidas de los aminoácidos

A

Un grupo carboxilato de un aminoácido se combina con un grupo amino de otro aminoácido para producir una unión o un enlace amidico, formando un dipeptido.

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84
Q

Dipeptido

A

Compuesto que consta de dos aminoácidos unidos por un enlace amídico

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85
Q

Enlace amidico

A

También se conoce como enlace péptidico, ya que une aminoácidos en compuestos denominados péptidos y proteínas

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86
Q

Afecta si se une el grupo amino del primero al carboxilato del segundo o el grupo Carboxilato del primero al grupo amino del segundo

A

Sí, se forman dipéptidos diferentes

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87
Q

Como se nombra un dipéptido

A

Reemplace la terminación del aminoácido del extremo N-terminal por la terminación il y agréguelo como un prefijo al nombre del aminoácido del extremo C-terminal

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88
Q

Primeros miembros de una serie de compuestos denominados péptidos

A

Dipéptidos

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89
Q

Compuestos constituidos por moléculas de cadenas cortas de aminoácidos enlazados o unidos

A

Peptidos

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90
Q

Estructuras proteínicas más pequeñas

A

Péptidos y polipeptidos

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91
Q

Polipeptidos

A

Están constituidos por moléculas de cadenas con más de 10 aminoácidos unidos

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92
Q

Cómo se pueden combinar los aminoácidos

A

Cualquier aminoácidos se puede combinar con cualquiera de los 20 aminoácidos

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93
Q

Cuántos dipéptidos pueden existir

A

400 diferentes en la naturaleza

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94
Q

Cuántos tripéptidos pueden existir

A

8000

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95
Q

Cuántos tetrapéptidos pueden existir

A

160 000

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96
Q

Como se denominan los aminoácidos unidos en una cadena peptidica

A

Residuos de aminoácidos

97
Q

Dos ejemplos de péptidos en la naturaleza

A

Vasopresina y oxitocina

Hormonas peptidicas pituitarias

98
Q

Existen péptidos en la naturaleza

A

Si, muchos diferentes, cada uno con un papel biológico específico

99
Q

Vasopresina ( que es, estructura, función)

A

Hormona peptidica pituitaria con un enlace de disulfuro dentro de la cistina que controla el balance de los fluidos promoviendo la reabsorción de agua por las células del riñón y controla la presión sanguínea regulando la cantidad de fluido en el sistema circulatorio

100
Q

Otro nombre de la glándula pituitaria

A

Hipófisis

101
Q

Glándula pituitaria

A

Es endocrina y se encuentra en la base del cerebro

102
Q

Que sucede si se secreta una cantidad insuficiente de vasopresina

A

Diabetes insípida

103
Q

Diabetes insípida (síntomas, tratamiento)

A

Se excretan grandes volúmenes de orina (hasta más de 4 l por día) se controla suministrando vasopresina

104
Q

Otro nombre de la vasopresina

A

Hormona antidiurética (ADH)

105
Q

Oxitocina

A

Hormona peptidica pituitaria
Estructura similar a Vasopresina
Griego, crecimiento rápido

106
Q

Función de la oxitocina

A

Produce contracciones fuertes del músculo liso del útero durante el parto (droga para inducir el parto) y permite la liberación de la leche materna

107
Q

Que papel juega la estructura de una molécula de proteína

A

Determina sus propiedades y sus actividades biológicas

108
Q

Como es la forma de una molécula de proteína

A

Cada molécula tiene una forma tridimensional definida

109
Q

Forma específica de una proteína

A

Conformación

110
Q

Conformación general de una molécula de proteína se divide en

A

4 niveles de organización:

  • estructura primaria.- secuencia de aminoácidos en la molécula
  • estructura secundaria.-
  • estructura terciaria.-
  • estructura cuaternaria.-
111
Q

Estructura primaria

A

Secuencia de aminoácidos en la molécula

112
Q

Como inicia y termina la estructura primaria de cada molécula de proteína

A

Comienza en el aminoácido N-terminal y termina en el aminoácido C-terminal

113
Q

Que efecto tendría la sustitución de un aminoácido en la actividad biológica de una molécula grande de proteína

A

Ligeros cambios en estructura primaria de una proteína tienen un efecto fundamental en las propiedades de esa

114
Q

Ejemplo de lo que puede hacer el cambio de un aminoácido en una proteína

A

Las moléculas de hemoglobina de los individuos que sufren anemia por células falciformes

115
Q

Que cambio existe en las moléculas de hemoglobina con anemia por células falciformes

A

Una molécula de hemoglobina consta de cuatro cadenas polipéptidicas dos alfa y dos beta cada una con 140 aminoácidos, en la cadena beta de la hemoglobina normal un ácido glutámico (cadena lateral polar) es el sexto aminoácido desde el extremo N-terminal de la cadena y en las células falciformes se tiene una valina (cadena lateral no polar). Esto cambia las factura de la molécula del hemoglobina y las propiedades de los glóbulos rojos

116
Q

Que produce esta sustitución de aminoácido

A

Cuando la concentración de oxígeno en la sangre es baja, los glóbulos rojos con anemia por células falciformes toman la forma de una hoz en lugar de una dona (Normal) provocando que las células falciformes no funcionen adecuadamente produciendo bloqueos en los pequeños vasos sanguíneos

117
Q

Que ventaja tienen las células falciformes

A

Ayuda a proteger contra la malaria

118
Q

En donde es común estas células

A

Algunas regiones de África donde el 40% las poseen

119
Q

Estructura secundaria de las proteínas

A

Arreglo fijo de los aminoácidos resultante de las interacciones entre los enlaces a médicos cercanos entre sí en la cadena. Distribución o arreglo espacial de los aminoácidos cerca entre sí

120
Q

Cuál es las dos estructuras secundarias más importantes

A

Hélice alfa y laminar plegada beta

121
Q

Estructura estrechamente enrollada en forma de espiral

A

Hélice alfa o estructura helicoidal

122
Q

Se produce por el enlace de hidrógeno entre el grupo carbonilo (C=O) de un aminoácido y el grupo -NH- que está cuatro aminoácidos adelante en la cadena

A

Estructura helicoidal

123
Q

De cuántos aminoácidos estructura secundaria

A

Puede involucrar muy pocos aminoácidos cercanos entre sí o toda la cadena

124
Q

Por qué los nombres de las estructuras secundarias

A

Hélice alfa se descubrió primero por lo que tiene el alfa.
La lámina plegada beta tiene la beta debido a que fue la segunda estructura secundaria identificada, además se le llama lámina plegada debido a los dobleces en forma de zigzag

125
Q

Configuración plegada beta

A

Los aminoácidos se extienden en lugar de empacarse.
Tienen cadenas paralelas que van en zigzag unidas por medio de enlaces de hidrógeno y las cadenas laterales se extienden por encima y por debajo del plano de la estructura laminar plegada

126
Q

Estructura terciaria

A

Forma como la cadena proteínica se dobla y se enrosca

127
Q

De que resultan los dobleces y torcimiento

A

De las fuerzas de atracción entre las cadenas laterales de los aminoácidos ampliamente separadas entre sí dentro de la cadena

128
Q

Mioglobina

A

Proteína que lleva el oxigeno de los vasos sanguíneos al músculo esquelético y lo almacena

129
Q

Estructura de la mioglobina

A

Pequeña, 153 aminoácidos. Un segmento de su estructura es un grupo hemo (estructura cíclica plana con cuatro anillos de pirrol y un ion de hierro en el centro). es compacta de dobleces y torcimiento definidos, su estructura es una hélice alfa torcida. En el interior están las cadenas laterales no polares y en el exterior las cadenas laterales polares y dentro de la estructura se encuentra el grupo hemo unido a la molécula de histidina en la cadena

130
Q

Se encuentra en grandes cantidades en mamíferos de inmersión profunda pues permite permanecer sumergidos por largos periodos

A

Mioglobina

131
Q

De donde resulta la estructura terciaria de la mioglobina

A

De las fuerzas intramoleculares entre las cadenas laterales de los aminoácidos

132
Q

Que son las fuerzas intramoleculares entre las cadenas laterales de los aminoácidos

A

Fuerzas de atracción de las interacciones de los aminoácidos ampliamente separados en la cadena

133
Q

Principales fuerzas intramoleculares

A
  • fuerzas de dispersión o interacciones hidrofóbicas
  • enlaces ionicos
  • enlaces de hidrógeno
  • puentes disulfuro
134
Q

Interacciones no polares de corto enlace

A

Fuerzas de dispersión

135
Q

Aminoácido que se atraen por fuerzas de dispersión

A

Valina, leucina, isoleucina, fenilalanina

Tienen cadenas laterales no polares

136
Q

Que hacen los grupos no polares en las proteínas

A

Agruparse entre sí para tener un contacto mínimo con las moléculas polares de agua en la célula

137
Q

Enlaces ionicos

A

Resultan por la atracción entre un grupo -NH3- cargado positivamente de un aminoácido y por un grupo -COO- cargado negativamente de otro

138
Q

Otro nombre de enlace ionico

A

Puentes salinos

139
Q

Enlaces de hidrógeno

A

Se encuentran entre las cadenas laterales que contienen un grupo -OH y el grupo carboxilo de otro aminoácido

140
Q

Puentes disulfuro

A

Únicos con enlaces covalentes, se forman cuando las cadenas laterales de dos moléculas de cisteína se oxidan

141
Q

Estructura cuaternaria

A

Arreglo espacial de la subunidades de una proteína, como se empacan las subunidades para conformar la estructura global

142
Q

Que proteínas tienen estructura cuaternaria

A

Las que están constituidas por más de una cadena de aminoácido, cada cadena polipéptidica se conoce como una subunidad que puede ser igual o diferente a las demás

143
Q

Ejemplo de una proteína con estructura cuaternario

A

Hemoglobina

144
Q

Función de la hemoglobina

A

Lleva el O2, CO2 y H en la sangre

145
Q

Estructura de la hemoglobina

A

Está compuesta de cuatro subunidades; 2 alfa y 2 beta. Cada una con un grupo hemo

146
Q

Raíz de la palabra proteína

A

Griega

Proteios = primero

147
Q

Que sucede cuando se altera la conformación de las proteínas

A

Éstos cambios en estructura produce una pérdida de la actividad biológica de la proteína

148
Q

Cuando se dice que se ha desnaturalizado una proteína

A

La forma de una proteína se cambia sin alterar su Estructura primaria

149
Q

Proteína nativa

A

La proteína como se encuentra en las células

150
Q

Que hace un agente desnaturalízante

A

Hace que la proteína se desenrede y tome otra conformación, espiral aleatoria.

151
Q

Espiral aleatoria

A

Forma desnaturalizada de la proteína

152
Q

Se puede regresar a la proteína nativa?

A

En algunos casos el proceso reversible después de retirar el agente desnaturalizante regresa lentamente pero es más frecuente que no lo sea

153
Q

Desnaturalización

A

Alteración de la estructura secundaria y terciaria de la proteína, cambio que perturbe las fuerzas de dispersión, enlaces de hidrógeno o enlaces ionicos

154
Q

Que agentes desnaturalizan una proteína

A 
Calor
Luz ultravioleta
Ácidos y bases
Solventes orgánicos
Sales de los iones metálicos pesados
155
Q

Que sucede al cocinar los alimentos

A

Se desnaturalizan las proteínas que hay en ellos así como las proteínas de las toxinas proteínicas y las proteínas de las bacterias que pueden ocasionar una intoxicación

156
Q

Por qué eso se desnaturalizan las proteínas al calentar los alimentos

A

Cuando se calientan la energía adicional rompe las fuerzas de dispersión y los enlaces de hidrógeno lo que obliga a las proteínas a tomar una nueva conformación

157
Q

Proceso de coagulación

A

Cuando una desnaturalización irreversible ocurre junto con la producción de un compuesto insoluble

158
Q

Que sucede cuando se cocina un huevo

A

La clara del huevo (es casi en su totalidad proteínas) cambia de un material gelatinoso incoloro aún semisólido blanco, esto indica que ha habido un cambio estructural irreversible en la clara del huevo

159
Q

Cual es un uso médico de la clara del huevo

A

Tratar envenenamiento con metales pesados ya que sus proteínas se combinan con los metales pesados y se eliminan con un emetico

160
Q

Emetico

A

Sustancia que produce vomito

161
Q

Como desnaturaliza la radiación ultravioleta

A

De forma similar al calor. Rompen las fuerzas de dispersión y los enlaces de hidrógeno dentro de la proteína.

162
Q

Cuando sucede una desnaturalización de una proteína por luz ultravioleta

A

Cuando ocurre una exposición intensa a la luz del sol los rayos ultravioleta desnaturalizan las proteínas del tejido de la piel y producen los problemas asociados con las quemaduras de sol

163
Q

Para que se utilizan los ácidos débiles

A

En ungüentos contra quemaduras en la piel desnaturalizando sus proteínas

164
Q

Ácidos débiles

A

Ácido tánico y ácido pícrico

165
Q

Características de los ácidos y bases

A

Agentes desnaturalizantes, rompen los enlaces iónicos y los enlaces de hidrógeno dentro de las moléculas proteínicas, ya que un cambio en el pH hace que los aniones carboxilato y las sales aminas pierdan o ganen H, rompiendo o creando nuevos enlaces de hidrógeno

166
Q

Enlaces de H

A

Se rompen en la misma forma que en los enlaces ionicos

167
Q

Hidrolisis

A

Sucede cuando la proteína se expone ácidos o bases fuertes durante mucho tiempo

168
Q

Que solventes orgánicos desnaturalizan las proteínas principalmente

A

Alcoholes

169
Q

Como actúan los alcoholes al desnaturalizar las proteínas

A

Rompiendo los enlaces de hidrógeno ínter moleculares e intramoleculares, poseen un grupo -OH que forman nuevos enlaces de hidrógeno con las proteínas y rompen los enlaces de hidrógeno que normalmente existe

170
Q

Que se utiliza como agentes antisépticos y porque

A

Etanol e isopropanol

Desnaturalizan a las proteínas y matan a las bacterias

171
Q

Como debe ser el antiséptico para que funcione y porque

A

Isopropanol al 70%. Ya que con esta concentración el alcohol puede entrar a las paredes celulares de las bacterias, si la concentración es mayor las proteínas se coagulan en la superficie de las bacterias sin permitir la entrada

172
Q

iones metálicos pesados

A

Ag, Hg, Pb

173
Q

De qué manera las sales de iones metálicos pesados desnaturalizan las proteínas

A

Los iones metálicos se combinan con los aniones carboxilatos los puentes disulfuro precipitar de la solución como complejos insolubles metal-proteína

174
Q

Uso de las sales de iones metálicos pesados y su capacidad desnaturalizante

A

Antiséptico

175
Q

Ejemplo del uso de las sales de iones metálicos pesados y su capacidad desnaturalizante

A

Solución acuosa diluida de nitrato de plata se coloca en los ojos de bebes recién nacidos para matar el microorganismo que produce gonorrea

176
Q

Clasificación de las proteínas

A

Simples y conjugadas

177
Q

Proteínas simples

A

Están exclusivamente compuestas por una o más cadenas polipéptidicas

178
Q

Proteínas conjugadas

A

Contienen otro grupo químico además de la cadena polipéptidica

179
Q

Como se subdividen las proteínas simples

A

Fibrosas y globulares

180
Q

Proteínas fibrosas

A

Insolubles en agua. Se localiza en el pelo, piel y tejidos conectivos.

181
Q

Proteínas globulares

A

Se dispersan en agua, forman dispersiones coloidales. Se encuentran las enzimas, inmunoglobulinas (anticuerpos) y las proteínas de la sangre.

182
Q

Estructura de las proteínas fibrosas

A

Están compuestas de moléculas alargadas que frecuentemente son cadenas helicoidales

183
Q

Estructura de las proteínas globulares

A

Más compactas, algunas esféricas y otras helicoidales

184
Q

Las proteínas y el agua

A

No son solubles debido a su gran tamaño, se dispersan dentro de ella.

185
Q

Clases de proteínas fibrosas

A

Colagenos, elásticas y queratinas

186
Q

Colagenos

A

Clase más importante de proteínas en los tejidos conectivos, las más abundantes en el cuerpo. Se encuentra en tendones y ligamentos, huesos y dientes.

187
Q

Qué pasa cuando se calientan los colagenos

A

Se hidrolizan a gelatinas de menor masa molecular

188
Q

De que se compone el colageno

A

Fibra helicoidal trenzada de tres hilos extremadamente fuerte

189
Q

Elástinas, donde se encuentran

A

Componentes del tejido conectivo, forman las paredes de los vasos sanguíneos ( permite que los Vasos sanguíneos se expandan bajo la presión creada por la acción del bombeo de la sangre por parte del corazón

190
Q

Características de las elastinas

A

Elásticas y se pueden alargar

191
Q

Queratinas, donde se encuentran

A

Pelo, piel, uñas, plumas, algodón y lana

192
Q

Fueron las primeras proteínas cuya estructura se identificó

A

Queratinas

193
Q

Estructura de las queratinas

A

Existen cadenas paralelas de helice alfa enrolladas hacia la derecha, tanto el pelo como la lana existen tres o más cadenas de proteínas en vueltas entre sí para formar una fibra fuerte.

194
Q

Aminoácido que contienen la mayoría de las queratinas en grandes cantidades

A

Cisteína

195
Q

Qué porcentaje de cisteína tiene el pelo

A

Aprox 14%

196
Q

Característica especial de las polillas

A

Son. Unos de los pocos animales que pueden digerir el algodón, tienen jugos gástricos que rompen muchos de los enlaces disulfuro de las fibras de queratina del algodón lo cual hace que la queratina sea más soluble en agua y permite que otras enzimas digestivas descompongan las moléculas solubles

197
Q

Principales clases de proteínas globulares

A

Albuminas, globulinas, histonas

198
Q

Albuminas, características

A

Están dispersas en agua y se coagulan al calentarse.

199
Q

Función de las albuminas

A

Ayudan en el transporte de las sustancias hidrofóbicas a través del cuerpo y forman parte de la estructura de las moléculas que transportan los lípidos a través del entorno acuoso de la sangre, también regulan la presión osmótica de la sangre

200
Q

Donde se encuentran las globulinas

A

Enzimas, anticuerpos, y muchas de diferentes tipos se encuentran en la sangre

201
Q

Características de las globulinas

A

Se dispersan parcialmente en agua y en soluciones Salinas diluidas y se coagulan fácilmente al calentarse

202
Q

Que hacen las globulinas en la sangre

A

Unen y transportan varias moléculas a través de ella o hacen parte de las inmunoglobulinas que atacan y neutralizan las proteínas extrañas que entran en el sistema vascular

203
Q

Características de las histonas

A

Son proteínas básicas que contienen un gran porcentaje de aminoácidos básicos, son relativamente pequeñas y se dispersan en agua.

204
Q

Aminoácidos básicos

A

Arginina y lisina

205
Q

En donde se encuentran las histonas

A

En las células unidas a las moléculas del DNA

Ej cromatina

206
Q

Inmunoglobulinas en la sangre son…

A

Glicoproteinas que actúan como anticuerpos, existen 5 grupos.

207
Q

Proteínas conjugadas

A

Están compuestas de moléculas que tienen un grupo no proteinico unido a una o más cadenas polipéptidicas

208
Q

Grupo prostetico

A

Parte no proteínica de una proteína conjugada

209
Q

Como se clasifican las proteínas conjugadas

A

Según el grupo prostetico unido al componente polipeptidico

210
Q

Proteínas conjugadas más importantes

A

Lipoproteínas, glicoproteínas, nucleoproteínas y hemoproteínas

211
Q

Lipoproteinas

A

Proteínas conjugadas compuestas de lípidos y proteínas, contiene una parte interior hidrofobica (no polar) y una parte exterior hidrofílica (polar) similar a micela

212
Q

Función de las Lipoproteinas

A

Ayudan A suspender y transportar los lípidos a través del torrente sanguíneo

213
Q

Como se clasifican las Lipoproteinas

A

Por su densidad: muy baja densidad (VLDL), baja densidad(LDL), alta densidad (HDL) y muy alta densidad (DHDL)

214
Q

Glicoproteínas

A

Proteínas conjugadas compuestas de carbohidratos o derivados de carbohidratos y proteínas

215
Q

Ejemplos de glicoproteínas y función

A

Globulinas: combaten enfermedades infecciosas
Mucina: se encuentra en la saliva y jugo gástrico, funciona en el proceso digestivo
Membranas celulares componentes y transporte a través de la membrana celular
Interferon

216
Q

Interferon que es y qué hace

A

Glicoproteína pequeña (150 aminoácidos), producida por las células en respuesta a las infecciones virales ( parte de los mecanismos de defensa de las células contra los virus). Inhibe la reproducción del virus interfiriendo la capacidad de estos para producir sus propias proteínas. Al inicio, una dosis costaba hasta 50,000 dls

217
Q

Nucleoproteínas

A

Proteínas conjugadas compuestas de ácidos nucleicos (DNA y RNA) y proteínas, son complejas y grandes.

218
Q

Hemoproteínas

A

Contienen el grupo hemo además de la parte proteínica de la molécula.

219
Q

Ejemplos de hemoproteínas

A

Mioglobina, hemoglobina, citocromos

220
Q

Clasificación de las proteínas según su función

A 
Enzimas
Proteínas estructurales
Proteínas contractiles 
Hormonas proteínicas
Proteínas de transporte
Inmunoglobulinas
221
Q

Enzimas

A

Proteínas que canalizan las reacciones químicas en los seres vivos

222
Q

Cuantas enzimas se conocen

A

Más de 2,000 diferentes

223
Q

Proteínas estructurales donde se encuentran

A

Piel, huesos, cabello y tejidos conectivos

224
Q

Mayor porcentaje de proteínas en los seres humanos

A

Proteínas estructurales

225
Q

Mantienen la unidad de los cuerpos de los seres vivos

A

Proteínas estructurales

226
Q

Ejemplos de proteínas estructurales

A

Queratina y colageno

227
Q

Proteínas contractiles

A

Aquellas que afectan el movimiento en los seres vivos

228
Q

Músculos están constituidos de ellas

A

Proteínas contractiles

229
Q

Ejemplos de proteínas contractiles

A

Miosina, actina y tubulina

230
Q

Hormonas proteínicas

A

Hormonas con cadenas polipéptidicas

231
Q

Agentes de comunicación química en los seres vivos

A

Hormonas

232
Q

Ejemplos de hormonas proteínicas

A

Insulina, hormona del crecimiento y hormona adrenocorticotropica (ACTH)

233
Q

Proteínas de transporte

A

Llevan sustancias de un lugar a otro

234
Q

Ejemplos de proteínas de transporte

A

Hemoglobina: traslada O2, CO2 y H
Albuminas: llevan los lípidos a través del medio acuoso de la sangre

235
Q

Inmunoglobulinas

A

Son parte de los mecanismos de defensa que utiliza el cuerpo para neutralizar y eliminar las sustancias extrañas. Se sintetizan específicas en respuesta a cada sustancia extraña

236
Q

Qué sucede cuando se hidroliza una proteína

A

Producen aminoácidos

237
Q

Como son los aminoácidos en las células

A

Iones dipolares neutros

238
Q

Que producen los aminoácidos cuando reaccionan entre sí

A

Amidas unidas por un enlace peptidico

239
Q

Ejemplos de péptidos humanos

A

Insulina
Vasopresina
Oxitocina

Bioquímica (5 decks)

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