Proteínas Flashcards
¿Qué son las proteínas?
Son polímeros formados por subunidades llamadas aminoacidos
¿Cual es la composición de los aminoácidos?
Un carbono asimétrico unido a:
1. Un grupo carboxilo
2. Un grupo amino
3. Un átomo de hidrógeno
4. Cadena lateral o radical
¿Cuál es el isómero del aminoácido que tiene el grupo amino a la izquierda?
L aminoácido
¿Cuántos aminoácidos encontramos en una proteína?
20
Cuáles son los aminoácidos que no produce el cuerpo y tenemos que adquirir de la dieta?
10 aminoácidos esecniales
¿Cómo se dividen los aminoácidos apolares?
- Alifáticos: no tienen una estructura ciclica en su grupo radical
- Aromáticos: tienen una conformación ciclia en si cadena radical
Ejemplos de aminoácidos apolares alifáticos;
Glicina
Alanina
Valina
Isoleucina
Metionina
Prolina
Leucina
Ejemplos de aminoácidos apolares aromáticos;
Fenilanina
Triptófano
¿Qué características tienen los aminoácidos apolares?
carecen de nitrogeno y oxígeno en su cadena radical, sin embargo estas cadenas radicales son muy largas,esta cadena puede o no tener dobles enlaces
¿Qué características tienen los aminoácidos polares?
En su cadena lateral tienen oxígeno o nitrógeno, por lo tanto son hidrófilos.
¿Cómo se dividen los aminoácidos polares ?
- Polares Sin carga
- Polares Con carga; Ácidos, Básicos.
¿Cuáles son algunos grupos importantes de la cadena lateral de los aminoácidos polares sin carga?
- Cisteína : Grupo Tiol( SH), Cuando se encuentre con otra cisteína forma enlaces de puente disulfuro
- Tiroxsna: Grupo fenólico (Un grupo OH esta integrado a una cadena radical cíclica)
3.Glutamina: Grupo amida (Un carbono esta unido a un oxígeno por doble enlace y a un grupo amida por un enlace simple)
Cuáles son los aminoácidos polares con carga: ácidos que los caracteríza?
- Ácido aspártico;
2.Ácido glutámico:
Tienen carga negaitva al extremo de la cadena lateral
Cuáles son los aminoácidos polares con carga: básicos y que los caracteríza?
- Lisina
- Arginina
- Histidina
Tienen carga positiva al extremo de la cadena lateral
¿Cómo se forma el enlace peptídico?
Entre el grupo carboxilo y el grupo amino, se forma un enlace por deshidratación.
¿Cuál es la estructura primaria de una proteína?
Es la secuencia lineal de aminoácidos en la cadena polipeptídica,
Grupo amino (N) terimnal ——Enlace peptídico—— Grupo carboxilo (C) terminal.
2 amino ácidos unidos mediante un enlace peptídico:
dipéptido
10 amino ácidos unidos mediante un enlaces peptídicos :
Oligopéptidos
+10 amino ácidos unidos mediante un enlaces peptídicos :
Polipéptidos
¿Cuál es la estructura secundaria de la proteína en alpha élice?
Se forman enlaces mediantes puentes de hirógeno entre le grupo carboxilo de un aminoácido y grupo amino de otro dentro de la misma cadena . Cada cuatro aminoácidos se establece un puente de hidrógeno. Las cadenas radicales no participan y cada 3.6 aminoácidos se da la rotación en la élice
¿Cuál es la estructura secundaria de la proteína en Lámina beta?
Se forman enlaces mediantes puentes de hirógeno entre cadenas, Se caracterízan por ser una lámina plegada donde cada carbón de los aminácidos puede estar en la punta o en el pliege de la lámina. Si hay más de dos cadenas puede formar cadenas paralelas o antiparalelas
¿Cuál es la estructura terciaria?
Plegamiento de la molécula por interacción de las cadenas laterales que se encuentran en diferentes regiones de la molécula polipeptídica, Toma un patrón tridimensional en le que se pliegan eestructuras secundarias
¿Cuáles son las dos tipos de proteína que podemos encontrar en la estructura terciaria?
Fibroso: Alargada e insoluble en agua (Colágeno, Elastina, Queratina)
Globular: Forma compacta y solubles en agua (mioglobina
¿Cuáles son las características de las proteínas fibrosas y globulares?
Solubles, comportamiento ácido base, desnaturalización y especifidad
¿Cuáles son algunas de las funciones de los dominios?
- Atravesar la membrana
- Enlazar el DNA
- Enlaza a otra molécula
- Contiene el sitio catalítico
¿Cuál es la estructura cuaternaria?
Es la interacción entre moléculas polipeptídicas con estructura terciaria, solo se presentan en proteínas constituidas por mas de una cadena polipeptídica
¿Qué es el plegamiento de las proteínas?
La proteína se pliega debido a que participan enlaces como el puente disolfuro y puentes de hidrógeno , Cunado hay cadenas de atomos de cargas diferentes se establecen enlaces iónicos, tambien hayn interacciónes hidrofóbicas
¿Qué son los puentes disulfuro?
Se dan por oxidación dentro de la proteína y forman puentes disulfuro, sin embargo se pueden romper (Desnaturalizar)
¿Cómo se clasifican las proteínas por su composición?
Simples o conjugadas
¿Cómo se clasifican las proteínas por su morfología y solubilidad?
Fibrosas o globulares
¿Cómo se clasifican las proteínas por su Función?
- Transporte: Hemoglobina
- Estructural: Membranas, colágeno y elastina
- Reserva energética: Ovoalbúmina
- Inmunidad: Inmunoglobulinas
- Reguladoras: Hormonas
- Recepción de señales:Glucoproteínas de membrana
- Catalizadoras: Enzimas: amilasa
¿Cómo se clasifican las heteroproteínas?
Glucoproteínas: aminoácidos + glúcidos
Lipoproteínas: aminoácidos + lípidos
Fosfoproteínas: aminoácidos + ácido fosfórico
Cromoproteínas: aminoácidos + pigmento
Nucleoproteínas: aminoácidos + ácidos nucleicos
¿Cómo se clasifican las holoproteínas ?
holoproteínas:
Globulares: Albuminas, Globulinas, Histona, Gluteninas, Protaninas
Filamentosas: Colágeno, elastinas, Queratinas, Fibrina, Actina y miosina
¿Qué es el comportamiento ácido base?
Grupo amino (-NH₂) en el extremo N-terminal → Puede aceptar un protón (H⁺) y volverse cargado positivamente (-NH₃⁺)CATION.
Grupo carboxilo (-COOH) en el extremo C-terminal → Puede donar un protón (H⁺) y volverse cargado negativamente (-COO⁻)ANION.
Cadenas laterales de algunos aminoácidos → Tienen grupos ionizables que pueden cambiar de estado según el pH. Ejemplos:
