Proteínas Flashcards
1
Q
exemplo da função enzimatica das proteinas
A
enzimas digestivas catalizam a hidrolise das ligações presentes nos alimentos
2
Q
exemplo da função de defesa das proteinas
A
os anticorpos inativam e ajudam a combater virus e bacterias
3
Q
exemplo da função de armazenamento das proteinas
A
a caseina, proteina do leite, é a principal fonte de aminoacidos para os filhotes dos mamiferos
4
Q
exemplo da função de transporte das proteinas
A
a hemoglobina, transporta oxigenio dos pulmoes para outras parte do corpo
5
Q
exemplo da função hormonal das proteinas
A
a insulina, hormonio secretado pelo pancreas, induz a absorção de glicose pelos tecidos, regulando a concentração de açucar no sangue dos vertebrados
6
Q
exemplo da função de comunicação das proteinas
A
os recetores nas membranas das celulas nervosas detetam sinais quimicos liberados por outras celulas nervosas.
7
Q
exemplo da função motora das proteinas
A
a actina e a miosina são responsaveis pela contração muscular
8
Q
exemplo da função de suporte das proteinas
A
a queratina é a proteina dos cabelos, chifres, penas e outros apendices da pele.
9
Q
composição de um aminoacido
A
grupo amina, grupo carboxilo e um grupo R
10
Q
aminoacidos apolares
A
glicina, alanina
11
Q
aminoacidos polares
A
serina, cisteina
12
Q
aminoacidos acidos
A
aspartato, glutamato
13
Q
aminoacidos basicos
A
lisina, arginina
14
Q
cadeia lateral da glicina
A
H
15
Q
cadeia lateral da cisteína
A
CH2 - SH
16
Q
o que é uma ponte/ligação dissulfeto?
A
Quando o grupo terminal da cadeia lateral da cisteina (SH) se liga covalentemente com outra cadeia lateral de cisteina.. Essa ligação ajuda a determinar como uma cadeia polipeptidica se dobra.
17
Q
Porque é que a prolina está limitada para formar pontes de H e para rodar em torno do carbono quiral?
A
Porque possui um grupo amina que se liga covalentemente com a cadeia lateral do hidrocarboneto, resultando numa estrutura de anel. Assim é frequentemente encontrada onde uma proteína se curva.
18
Q
O que são aminoacidos aromaticos?
A
Têm grupos laterais aromaticos ( estruturas ciclicas com ligações duplas alternadas). Contribuem para o efeito hidrofobico.
19
Q
Exemplos de aminoacidos aromaticos
A
Fenilanina, tirosina, triptofano.
20
Q
O que são aminoácidos essenciais?
A
AA que o organismo não consegue sintetizar mas que são necessarios para o seu funcionamento.
21
Q
O que são aminoácidos modificados?
A
Aminoácidos que sofreram alterações quimicas após a sua incorporação em proteínas.
22
Q
o que é um peptido
A
cadeia de aminoacidos (2-50)
23
Q
ligação peptidica
A
Ligação entre um grupo amina de um aminoácido e um grupo carboxilo de outro AA com a libertação de uma molecula de agua.
24
Q
O que marca o inicio de um polipeptideo ?
A
grupo amina do primeiro aminoácido ( Terminal N)
25
O que marca o fim de um aminoácido?
grupo carboxilo do ultimo aminoácido ( Terminal C)
26
2 caracteristicas da ligação peptidica ( principalmente importantes nas estruturas tridimensionais)
1-Na ligação C-N, os carbonos quirais adjacentes não estão livres para girar completamente o que dificultao dobramento da cadeia.
2- O oxigenio ligado ao carbono no grupo carboxilo é eletronegativo e o hidrogenio do N-H é ligeiramente positivo, o que favorece as pontes de hidrogenio dentro e entre moleculas
27
Onde ocorrem as ligações peptidicas?
Ribossomas, na tradução
28
Onde ocorre a transcrição das proteinas?
nucleo
29
O que acontece na fase de inicio da transcrição?
A RNA-polimerase afasta as cadeias de DNA na parte necessaria da molecula, quebrando as pontes de hidrogénio entre as bases.
30
O que acontece na fase de enlogação da transcrição?
Ocorre a formação do RNA-mensageiro (RNA correspondente á cadeia molde de DNA), constituida por uma sequencia de bases nucleicas de RNA complementares à cadeia molde de DNA.
31
O que acontece na fase de terminação da transcrição?
O RNA mensageiro destaca-se da cadeia molde de DNA.
32
Na tradução onde se encontra o RNA de transferencia iniciador?
sitio P do ribossoma
33
Na tradução para onde vai o RNA de transferencia com o aminoacido seguinte?
sitio A do ribossoma
34
O que é a estrutura primária de uma proteína
É a sequencia exata de aminoácidos numa cadeia polipeptidica.
35
O que é que determina a estrutura primária de uma proteína?
A informação genética hereditária.
36
Qual é a alteração na estrutura primária que leva à doença da anemia falciforme?
O ácido glutamico é substituido pela valina na hemoglobina.
37
Porque é que a estrutura primária determina a estrutura secundária e terciária?
Porque o rearranjo de uma cadeia polipeptidica é impulsionada pela formação de várias ligações entre partes da cadeia, o que depende da sequência de aminoácidos.
38
O que é a estrutura secundaria de uma proteína?
São padrões espaciais regulares e repetidos em diferentes regiões da cadeia polipeptidica.
39
O que determina a estrutura secundária de uma proteína?
As pontes de hidrogénio entre os entre os aminoácidos que compõem o esqueleto da proteina. (não entre cadeias laterais)
40
Quais são os dois tipos de estrutura secundária?
Alfa-Hélice e Folha beta
41
O que é que estabiliza a estrutura alfa-hélice?
As iigações de hidrogénio entre um aminoácido e o quarto aminoácido à frente.
42
Qual a proteína com maior tendência a formar alfa-helices?
alanina
43
O que estabiliza a estrutura da folha beta?
ligações de hidrogênio entre segmentos paralelos da cadeia principal polipeptídica
44
Folha beta pragueada
Estrutura zigue zague dos segmentos polipeptidicos.
45
O que são beta turns?
Tipo de estrutura secundária que permite a mudança abrupta de direção na cadeia polipeptidica, formando uma curva fechada.
46
O que são estruturas supersecundárias (motivos) ?
combinação de estruturas secundárias, contendo alfa-hélices e folhas beta pragueadas.
47
Em que proteinas são normalmente encontradas a estrutura supersecundaria?
proteínas globulares
48
O que estabelece a estrutura terciária?
As interações entre os grupos R de vários aminoácidos.
49
O que é um dominio?
padrão estrutural de uma estrutura terciária
50
O que é a estrutura quaternária?
duas ou mais subunidades, cada uma com a sua estrutura terciária única) interagem para formar uma proteína funcional
51
Do que depende a especifidade de ligações às proteínas ?
a sua forma e a composição quimica dos seus grupos expostos à superfície.
52
O que é a desnaturação de uma proteína?
Quando a proteína perde a sua estrutura secundária/terciária, devido á quebra das interações que as mantêm, levando a que a proteína perca a sua atividade biológica característica.
53
Efeito do aumento da temperatura nas proteinas
Causa movimentos moleculares mais rápidos, levando à quebra de ligações
54
Efeito da alteração do ph nas proteinas
Podem alterar o padrão de ionização dos grupos expostos nos grupos R dos AA, afetando interações iónicas
55
O que são proteínas fibrosas?
proteínas que conferem resistência e flexibilidade às estruturas nas quais ocorrem.
56
Porque é que as proteínas fibrosas são insolúveis em água?
Alta concentração de resíduos de AA hidrofóbicos tanto no interior da proteína como na sua superficie.
57
Exemplos de proteínas fibrosas
queratina e colagénio
58
Onde é encontrada a queratina?
mamiferos
59
De que familia de proteínas faz parte a queratina?
Filamentos intermédios (FI)
60
O que aumenta a força das proteínas fibrosas?
ligações cruzadas covalentes entre cadeias polipeptidicas adjacentes
61
Que ligações permitem a estabilização da estrutura quaternária da queratina?
Ligações dissulfeto (entre resíduos de cisteína)
62
O que são proteínas globulares?
proteínas que possuem uma estrutura tridimensional compacta, devido à dobra dos diferentes segmentos da cadeia polipeptidica
63
Exemplos de proteínas globulares
Enzimas, proteinas de transporte, proteínas motoras
64
O que é a hemoglobina?
Proteína que permite o transporte de oxigenio nos globulos vermelhos.
65
Qual a estrutura da hemoglobina?
quaternária e também estrutura secundária helicoidal perdominante
66
Quantas subunidades polipeptidicas tem a hemoglobina?
4 ( 2 tipo c e duas tipo d )
67
O que é o heme?
Estrutura complexa constituida por um anel orgânico ( protoporfirina ) ligado a um átomo de ferro.
68
O que facilita a libertação de oxigenio?
O ferro do heme liga-se de forma reversível ao oxigénio, permitindo a sua libertação quando necessario.
69
O que acontece à medida que a hemoglobina se liga a uma molécula de oxigénio?
As quatro subunidades mudam ligeiramente as suas posições relativas, alterando a estrutura quaternária.
70
Qual a vantagem da alteração da estrutura quaternária da hemoglobina?
Ocorre a quebra de ligações iónicas, expondo cadeias laterais do grupo heme que estavam inacessíveis dentro da proteína, aumentando a facilidade de ligação de moléculas adicionais de oxigenio.
71
Em que consiste o estado intermédio distorcido ? (estado de transição)
Momento de transição numa reação química, em que as ligações antigas estão parcialmente quebradas e as novas ainda estão parcialmente formadas, resultando numa configuração instável e de energia máxima
72
etapas de uma reação química
os reagentes absorvem energia da vizinhança para atingir o estado de transição, onde as ligações são quebradas e posteriormente se formam novas ligações, essas novas ligações libertam energia para a vizinhança, deixando os produtos em um estado mais estável e com energia menor do que no estado de transição.
73
O efeito da enzima nas reações químicas
uma enzima catalisa uma reação, diminuindo a energia necessaria para a formação do estado intermediário (energia de ativação), permitindo que as moleculas reagentes absorvam energia suficiente para atingir esse estado, mais rapidamente.
74
oxidorredutases
transferência de eletroes
75
transferases
reações de transferência de grupos
76
hidrolases
reações de hidrolise
77
liases
clivagem de ligações por rompimento de ligações duplas ou aneis
78
isomerases
transferência de grupos dentro da mesma molécula produzindo formas isométricas
79
ligases
formação de ligações por reações de condensação acopladas à hidrolise do atp
80
O que é a transferrina
proteína responsável pelo transporte de ferro no plasma sanguineo, para os tecidos.
81
Quais são os 2 principais tipos de proteínas de transporte?
canais e transportadores
82
Que tipo de transporte realizam os Canais
difusão de moleculas / transporte passivo
83
Que tipo de transporte realizam os Transportadores
transporte facilitado passivo ou transporte ativo
84
O que são canais?
São proteínas integrais membranares que formam canais na membrana.
85
Exemplo de canal
Aquaporina (passagem de agua)
86
2 exemplos de proteinas transportadoras de transporte facilitado (passivo)
GLUTs (transportadora da glicose) e ATP sintase
87
O que é a ATP sintase?
é o complexo presente na membrana interna da mitocôndria, responsável pela produção de ATP na cadeia de transporte de eletrões mitocondrial
88
Quais são as duas subunidades principais da ATO sintase?
F1- subunidade globular é solúvel em água
F0- subunidade embutida na membrana
89
Como funciona a ATP sintase?
O H+ difunde através do canal F0, a passagem de H+ faz com que F1 rode sobre si mesma, a rotação altera a conformação da subunidade e permite a catalise da reação de formação de ATP (a partir de ADP e P )
90
Exemplo de uma proteína transportadora de transporte ativo
bomba sódio potássio
91
Como funciona o transporte na bomba de sódio-potássio
1- O canal está virado para um sitio com baixo sódio, ligam-se 3 Na à proteína.
2- A ligação estimula a quebra de ATP e consequente fosforilação da transportadora.
3- A fosforilação leva à alteração da conformação. Diminuição da afinidade por sódio, este é libertado.
4- Ligam-se 2K
5- Perda da fosforilação, leva à alteração da conformação, libertando o potássio
92
O que são as vias se sinalização?
Sequência de eventos moleculares e reações quimicas que conduzem à resposta de uma célula a um sinal.
93
3 fases das vias de sinalização
receção do sinal, transdução do sinal e resposta celular
94
Como é que os sinais chegam às celulas
Difusão local ou circulação no sangue.
95
sinais autócrinos
difundem-se e afetam as células que os produzem.
96
sinais justácrinos
afetam apenas as células adjacentes à célula que produz o sinal
97
sinais parácrinos
difundem e afetam as células vizinhas
98
sinais endócrinos
produzidos por células endócrinas e viajam pelo sangue para alcançar outras partes do corpo.
99
Em que consiste a receção do sinal?
uma molécula sinalizadora liga-se a um recetor, fazendo com que ele mude de forma.
100
Proteína G
Funciona como interruptor molecular que está ligado ou desligado, dependendo do facto do GTP ou do GDP estar ligado.
101
O que acontece quando uma molécula sinalizadora se liga ao recetor acoplado a proteína G?
O recetor é ativado e muda forma. O seu lado citoplasmático vai se ligar a uma proteína G inativa, que se liga ao GTP ativando.
102
O que acontece após a proteína G se ligar ao recetor?
A proteína G ativada dissocia-se do recetor, difunde-se ao longo da membrana plasmática e depois liga-se a uma enzima, alterando a sua conformação e atividade enzimática. Uma vez ativada, a enzima pode desencadear o passo seguinte que leva à resposta celular.
103
Qual é a estrutura dos recetores tirosina-quinase?
Dois monomeros, cada um deles contém um sitio de ligação do ligando, um alfa hélice que atravessa a membrana e uma cauda intramolecular constituida por multiplas tirosinas (AA)
104
O que acontece quando uma molécula sinalizadora se liga ao recetor tirosina-quinase?
Os monomeros ligam-se formando o dímero, um processo chamado dimerização.
105
O que acontece a seguir à dimerização da tirosina quinase?
Ativação da região da tirosina-quinase de cada monomero. Cada tirosina-quinase vai adicionar um grupo fosfato a uma tirosina localizada na cauda de outro monómero, ativando o recetor.
106
O que acontece após a ativação do recetor?
O recetor é reconhecido por proteínas de retransmissão do sinal, cada uma dessas proteínas vai ligar-se a uma tirosina fosforilada, resultando numa alteração da sua conformação e na sua ativação. Cada proteína ativada descandeia uma via de sinalização.
107
o que acontece quando o ligando se liga ao recetor de canais iónicos?
o canal abre e os iões podem fluir através do canal.
108
Qual a consequência da entrada de iões na célula?
Altera rapidamente a concentração local desse ião no interior da célula. Esta alteração pode alterar a atividade da célula.
109
O que é a cascata de sinalização?
cadeia de eventos, na qual as proteínas interagem com outras proteínas, que interagem com outras proteínas ainda até que as respostas finais sejam alcançadas.
110
O que é a transdução do sinal?
Amplificação e transmissão do sinal até aos alvos finais da células, onde ocorre a resposta celular.
111
O que são segundos mensageiros?
Pequena molécula não proteica intermediária entre o recetor ativado e a cascata de eventos que se segue.
112
Exemplos de segundos mensageiros derivados de lipidos
Pip2, diacilglicerol, IP3
113
De que células depende a função de defesa de organismo ?
Células T e células B, que são tipos de globulos brancos chamados linfocitos
114
O que é o epítopo?
A porção pequena e acessivel de um antigénio que se liga a um recetor de antigénio.
115
O que é um antigénio?
qualquer substância que desencadeie a reposta de um linfocito B ou T.
116
Quando é que ocorre a formação do anticorpo/imunoglobina ?
Na ativação dos linfocitos B (quando o antigénio se liga ao recetor de antigénio da celula B )
117
De que forma é que os anticorpos fornecem a defesa contra agentes patogenicos?
Os anticorpos ligam-se aos antigenios da superficie do virus, neutralizando-os ao bloquear a sua capacidade de se ligarem a outras células.
118
De que forma é que os anticorpos podem ser utilizados para detetar proteinas?
Os anticorpos são marcados com uma substância visível, que emite luz sob determinadas condições e quando o anticorpo se liga à proteína alvo, a reação da cor pode ser observada ao microscópio.
119
Função do colagénio
Função estrutural - fornece força e resistência
120
Onde pode ser encontrado o colagénio?
na matriz extracelular do tecido conjuntivo, como tendões, cartilagem, ...
121
Como é a torção da hélice do colagénio?
para a esquerda e possui 3 residuos de AA por volta
122
exemplo de proteínas com função motora e estrutural
actina e tubulina
123
O que é a actina
Maior componente dos filamentos finos das células musculares (participa na contração muscular).
124
O que é o citoesqueleto?
malha de filamentos dentro das células que desempenha diversas funções.
125
Quais são os 3 componentes do citoesqueleto?
microfilamentos de beta e gama-actina (menor diametro), filamentos intermediarios e microtubulos (maior diametro)
126
Quais são os 3 tipos de tecido muscular nos vertebrados?
esquelético, cardíaco, liso
127
A que se deve a contração muscular?
interação entre as proteinas contrateis actina e miosina
128
Em que consiste uma molécula de miosina?
duas longas cadeias polipeptidicas enroladas juntas, cada uma terminando numa grande cabeça globular.
129
De que forma é que a actina e a miosina interagem?
as cabeças de miosina podem ligar-se a locais especificos da actina, formando pontes cruzadas entre miosina e os filamentos de actina.
