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Biologia > Proteínas > Flashcards

Proteínas Flashcards

1
Q

exemplo da função enzimatica das proteinas

A

enzimas digestivas catalizam a hidrolise das ligações presentes nos alimentos

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2
Q

exemplo da função de defesa das proteinas

A

os anticorpos inativam e ajudam a combater virus e bacterias

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3
Q

exemplo da função de armazenamento das proteinas

A

a caseina, proteina do leite, é a principal fonte de aminoacidos para os filhotes dos mamiferos

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4
Q

exemplo da função de transporte das proteinas

A

a hemoglobina, transporta oxigenio dos pulmoes para outras parte do corpo

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5
Q

exemplo da função hormonal das proteinas

A

a insulina, hormonio secretado pelo pancreas, induz a absorção de glicose pelos tecidos, regulando a concentração de açucar no sangue dos vertebrados

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6
Q

exemplo da função de comunicação das proteinas

A

os recetores nas membranas das celulas nervosas detetam sinais quimicos liberados por outras celulas nervosas.

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7
Q

exemplo da função motora das proteinas

A

a actina e a miosina são responsaveis pela contração muscular

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8
Q

exemplo da função de suporte das proteinas

A

a queratina é a proteina dos cabelos, chifres, penas e outros apendices da pele.

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9
Q

composição de um aminoacido

A

grupo amina, grupo carboxilo e um grupo R

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10
Q

aminoacidos apolares

A

glicina, alanina

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11
Q

aminoacidos polares

A

serina, cisteina

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12
Q

aminoacidos acidos

A

aspartato, glutamato

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13
Q

aminoacidos basicos

A

lisina, arginina

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14
Q

cadeia lateral da glicina

A

H

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15
Q

cadeia lateral da cisteína

A

CH2 - SH

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16
Q

o que é uma ponte/ligação dissulfeto?

A

Quando o grupo terminal da cadeia lateral da cisteina (SH) se liga covalentemente com outra cadeia lateral de cisteina.. Essa ligação ajuda a determinar como uma cadeia polipeptidica se dobra.

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17
Q

Porque é que a prolina está limitada para formar pontes de H e para rodar em torno do carbono quiral?

A

Porque possui um grupo amina que se liga covalentemente com a cadeia lateral do hidrocarboneto, resultando numa estrutura de anel. Assim é frequentemente encontrada onde uma proteína se curva.

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18
Q

O que são aminoacidos aromaticos?

A

Têm grupos laterais aromaticos ( estruturas ciclicas com ligações duplas alternadas). Contribuem para o efeito hidrofobico.

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19
Q

Exemplos de aminoacidos aromaticos

A

Fenilanina, tirosina, triptofano.

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20
Q

O que são aminoácidos essenciais?

A

AA que o organismo não consegue sintetizar mas que são necessarios para o seu funcionamento.

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21
Q

O que são aminoácidos modificados?

A

Aminoácidos que sofreram alterações quimicas após a sua incorporação em proteínas.

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22
Q

o que é um peptido

A

cadeia de aminoacidos (2-50)

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23
Q

ligação peptidica

A

Ligação entre um grupo amina de um aminoácido e um grupo carboxilo de outro AA com a libertação de uma molecula de agua.

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24
Q

O que marca o inicio de um polipeptideo ?

A

grupo amina do primeiro aminoácido ( Terminal N)

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25
Q

O que marca o fim de um aminoácido?

A

grupo carboxilo do ultimo aminoácido ( Terminal C)

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26
Q

2 caracteristicas da ligação peptidica ( principalmente importantes nas estruturas tridimensionais)

A

1-Na ligação C-N, os carbonos quirais adjacentes não estão livres para girar completamente o que dificultao dobramento da cadeia.
2- O oxigenio ligado ao carbono no grupo carboxilo é eletronegativo e o hidrogenio do N-H é ligeiramente positivo, o que favorece as pontes de hidrogenio dentro e entre moleculas

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27
Q

Onde ocorrem as ligações peptidicas?

A

Ribossomas, na tradução

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28
Q

Onde ocorre a transcrição das proteinas?

A

nucleo

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29
Q

O que acontece na fase de inicio da transcrição?

A

A RNA-polimerase afasta as cadeias de DNA na parte necessaria da molecula, quebrando as pontes de hidrogénio entre as bases.

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30
Q

O que acontece na fase de enlogação da transcrição?

A

Ocorre a formação do RNA-mensageiro (RNA correspondente á cadeia molde de DNA), constituida por uma sequencia de bases nucleicas de RNA complementares à cadeia molde de DNA.

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31
Q

O que acontece na fase de terminação da transcrição?

A

O RNA mensageiro destaca-se da cadeia molde de DNA.

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32
Q

Na tradução onde se encontra o RNA de transferencia iniciador?

A

sitio P do ribossoma

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33
Q

Na tradução para onde vai o RNA de transferencia com o aminoacido seguinte?

A

sitio A do ribossoma

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34
Q

O que é a estrutura primária de uma proteína

A

É a sequencia exata de aminoácidos numa cadeia polipeptidica.

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35
Q

O que é que determina a estrutura primária de uma proteína?

A

A informação genética hereditária.

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36
Q

Qual é a alteração na estrutura primária que leva à doença da anemia falciforme?

A

O ácido glutamico é substituido pela valina na hemoglobina.

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37
Q

Porque é que a estrutura primária determina a estrutura secundária e terciária?

A

Porque o rearranjo de uma cadeia polipeptidica é impulsionada pela formação de várias ligações entre partes da cadeia, o que depende da sequência de aminoácidos.

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38
Q

O que é a estrutura secundaria de uma proteína?

A

São padrões espaciais regulares e repetidos em diferentes regiões da cadeia polipeptidica.

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39
Q

O que determina a estrutura secundária de uma proteína?

A

As pontes de hidrogénio entre os entre os aminoácidos que compõem o esqueleto da proteina. (não entre cadeias laterais)

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40
Q

Quais são os dois tipos de estrutura secundária?

A

Alfa-Hélice e Folha beta

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41
Q

O que é que estabiliza a estrutura alfa-hélice?

A

As iigações de hidrogénio entre um aminoácido e o quarto aminoácido à frente.

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42
Q

Qual a proteína com maior tendência a formar alfa-helices?

A

alanina

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43
Q

O que estabiliza a estrutura da folha beta?

A

ligações de hidrogênio entre segmentos paralelos da cadeia principal polipeptídica

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44
Q

Folha beta pragueada

A

Estrutura zigue zague dos segmentos polipeptidicos.

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45
Q

O que são beta turns?

A

Tipo de estrutura secundária que permite a mudança abrupta de direção na cadeia polipeptidica, formando uma curva fechada.

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46
Q

O que são estruturas supersecundárias (motivos) ?

A

combinação de estruturas secundárias, contendo alfa-hélices e folhas beta pragueadas.

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47
Q

Em que proteinas são normalmente encontradas a estrutura supersecundaria?

A

proteínas globulares

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48
Q

O que estabelece a estrutura terciária?

A

As interações entre os grupos R de vários aminoácidos.

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49
Q

O que é um dominio?

A

padrão estrutural de uma estrutura terciária

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50
Q

O que é a estrutura quaternária?

A

duas ou mais subunidades, cada uma com a sua estrutura terciária única) interagem para formar uma proteína funcional

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51
Q

Do que depende a especifidade de ligações às proteínas ?

A

a sua forma e a composição quimica dos seus grupos expostos à superfície.

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52
Q

O que é a desnaturação de uma proteína?

A

Quando a proteína perde a sua estrutura secundária/terciária, devido á quebra das interações que as mantêm, levando a que a proteína perca a sua atividade biológica característica.

53
Q

Efeito do aumento da temperatura nas proteinas

A

Causa movimentos moleculares mais rápidos, levando à quebra de ligações

54
Q

Efeito da alteração do ph nas proteinas

A

Podem alterar o padrão de ionização dos grupos expostos nos grupos R dos AA, afetando interações iónicas

55
Q

O que são proteínas fibrosas?

A

proteínas que conferem resistência e flexibilidade às estruturas nas quais ocorrem.

56
Q

Porque é que as proteínas fibrosas são insolúveis em água?

A

Alta concentração de resíduos de AA hidrofóbicos tanto no interior da proteína como na sua superficie.

57
Q

Exemplos de proteínas fibrosas

A

queratina e colagénio

58
Q

Onde é encontrada a queratina?

A

mamiferos

59
Q

De que familia de proteínas faz parte a queratina?

A

Filamentos intermédios (FI)

60
Q

O que aumenta a força das proteínas fibrosas?

A

ligações cruzadas covalentes entre cadeias polipeptidicas adjacentes

61
Q

Que ligações permitem a estabilização da estrutura quaternária da queratina?

A

Ligações dissulfeto (entre resíduos de cisteína)

62
Q

O que são proteínas globulares?

A

proteínas que possuem uma estrutura tridimensional compacta, devido à dobra dos diferentes segmentos da cadeia polipeptidica

63
Q

Exemplos de proteínas globulares

A

Enzimas, proteinas de transporte, proteínas motoras

64
Q

O que é a hemoglobina?

A

Proteína que permite o transporte de oxigenio nos globulos vermelhos.

65
Q

Qual a estrutura da hemoglobina?

A

quaternária e também estrutura secundária helicoidal perdominante

66
Q

Quantas subunidades polipeptidicas tem a hemoglobina?

A

4 ( 2 tipo c e duas tipo d )

67
Q

O que é o heme?

A

Estrutura complexa constituida por um anel orgânico ( protoporfirina ) ligado a um átomo de ferro.

68
Q

O que facilita a libertação de oxigenio?

A

O ferro do heme liga-se de forma reversível ao oxigénio, permitindo a sua libertação quando necessario.

69
Q

O que acontece à medida que a hemoglobina se liga a uma molécula de oxigénio?

A

As quatro subunidades mudam ligeiramente as suas posições relativas, alterando a estrutura quaternária.

70
Q

Qual a vantagem da alteração da estrutura quaternária da hemoglobina?

A

Ocorre a quebra de ligações iónicas, expondo cadeias laterais do grupo heme que estavam inacessíveis dentro da proteína, aumentando a facilidade de ligação de moléculas adicionais de oxigenio.

71
Q

Em que consiste o estado intermédio distorcido ? (estado de transição)

A

Momento de transição numa reação química, em que as ligações antigas estão parcialmente quebradas e as novas ainda estão parcialmente formadas, resultando numa configuração instável e de energia máxima

72
Q

etapas de uma reação química

A

os reagentes absorvem energia da vizinhança para atingir o estado de transição, onde as ligações são quebradas e posteriormente se formam novas ligações, essas novas ligações libertam energia para a vizinhança, deixando os produtos em um estado mais estável e com energia menor do que no estado de transição.

73
Q

O efeito da enzima nas reações químicas

A

uma enzima catalisa uma reação, diminuindo a energia necessaria para a formação do estado intermediário (energia de ativação), permitindo que as moleculas reagentes absorvam energia suficiente para atingir esse estado, mais rapidamente.

74
Q

oxidorredutases

A

transferência de eletroes

75
Q

transferases

A

reações de transferência de grupos

76
Q

hidrolases

A

reações de hidrolise

77
Q

liases

A

clivagem de ligações por rompimento de ligações duplas ou aneis

78
Q

isomerases

A

transferência de grupos dentro da mesma molécula produzindo formas isométricas

79
Q

ligases

A

formação de ligações por reações de condensação acopladas à hidrolise do atp

80
Q

O que é a transferrina

A

proteína responsável pelo transporte de ferro no plasma sanguineo, para os tecidos.

81
Q

Quais são os 2 principais tipos de proteínas de transporte?

A

canais e transportadores

82
Q

Que tipo de transporte realizam os Canais

A

difusão de moleculas / transporte passivo

83
Q

Que tipo de transporte realizam os Transportadores

A

transporte facilitado passivo ou transporte ativo

84
Q

O que são canais?

A

São proteínas integrais membranares que formam canais na membrana.

85
Q

Exemplo de canal

A

Aquaporina (passagem de agua)

86
Q

2 exemplos de proteinas transportadoras de transporte facilitado (passivo)

A

GLUTs (transportadora da glicose) e ATP sintase

87
Q

O que é a ATP sintase?

A

é o complexo presente na membrana interna da mitocôndria, responsável pela produção de ATP na cadeia de transporte de eletrões mitocondrial

88
Q

Quais são as duas subunidades principais da ATO sintase?

A

F1- subunidade globular é solúvel em água
F0- subunidade embutida na membrana

89
Q

Como funciona a ATP sintase?

A

O H+ difunde através do canal F0, a passagem de H+ faz com que F1 rode sobre si mesma, a rotação altera a conformação da subunidade e permite a catalise da reação de formação de ATP (a partir de ADP e P )

90
Q

Exemplo de uma proteína transportadora de transporte ativo

A

bomba sódio potássio

91
Q

Como funciona o transporte na bomba de sódio-potássio

A

1- O canal está virado para um sitio com baixo sódio, ligam-se 3 Na à proteína.
2- A ligação estimula a quebra de ATP e consequente fosforilação da transportadora.
3- A fosforilação leva à alteração da conformação. Diminuição da afinidade por sódio, este é libertado.
4- Ligam-se 2K
5- Perda da fosforilação, leva à alteração da conformação, libertando o potássio

92
Q

O que são as vias se sinalização?

A

Sequência de eventos moleculares e reações quimicas que conduzem à resposta de uma célula a um sinal.

93
Q

3 fases das vias de sinalização

A

receção do sinal, transdução do sinal e resposta celular

94
Q

Como é que os sinais chegam às celulas

A

Difusão local ou circulação no sangue.

95
Q

sinais autócrinos

A

difundem-se e afetam as células que os produzem.

96
Q

sinais justácrinos

A

afetam apenas as células adjacentes à célula que produz o sinal

97
Q

sinais parácrinos

A

difundem e afetam as células vizinhas

98
Q

sinais endócrinos

A

produzidos por células endócrinas e viajam pelo sangue para alcançar outras partes do corpo.

99
Q

Em que consiste a receção do sinal?

A

uma molécula sinalizadora liga-se a um recetor, fazendo com que ele mude de forma.

100
Q

Proteína G

A

Funciona como interruptor molecular que está ligado ou desligado, dependendo do facto do GTP ou do GDP estar ligado.

101
Q

O que acontece quando uma molécula sinalizadora se liga ao recetor acoplado a proteína G?

A

O recetor é ativado e muda forma. O seu lado citoplasmático vai se ligar a uma proteína G inativa, que se liga ao GTP ativando.

102
Q

O que acontece após a proteína G se ligar ao recetor?

A

A proteína G ativada dissocia-se do recetor, difunde-se ao longo da membrana plasmática e depois liga-se a uma enzima, alterando a sua conformação e atividade enzimática. Uma vez ativada, a enzima pode desencadear o passo seguinte que leva à resposta celular.

103
Q

Qual é a estrutura dos recetores tirosina-quinase?

A

Dois monomeros, cada um deles contém um sitio de ligação do ligando, um alfa hélice que atravessa a membrana e uma cauda intramolecular constituida por multiplas tirosinas (AA)

104
Q

O que acontece quando uma molécula sinalizadora se liga ao recetor tirosina-quinase?

A

Os monomeros ligam-se formando o dímero, um processo chamado dimerização.

105
Q

O que acontece a seguir à dimerização da tirosina quinase?

A

Ativação da região da tirosina-quinase de cada monomero. Cada tirosina-quinase vai adicionar um grupo fosfato a uma tirosina localizada na cauda de outro monómero, ativando o recetor.

106
Q

O que acontece após a ativação do recetor?

A

O recetor é reconhecido por proteínas de retransmissão do sinal, cada uma dessas proteínas vai ligar-se a uma tirosina fosforilada, resultando numa alteração da sua conformação e na sua ativação. Cada proteína ativada descandeia uma via de sinalização.

107
Q

o que acontece quando o ligando se liga ao recetor de canais iónicos?

A

o canal abre e os iões podem fluir através do canal.

108
Q

Qual a consequência da entrada de iões na célula?

A

Altera rapidamente a concentração local desse ião no interior da célula. Esta alteração pode alterar a atividade da célula.

109
Q

O que é a cascata de sinalização?

A

cadeia de eventos, na qual as proteínas interagem com outras proteínas, que interagem com outras proteínas ainda até que as respostas finais sejam alcançadas.

110
Q

O que é a transdução do sinal?

A

Amplificação e transmissão do sinal até aos alvos finais da células, onde ocorre a resposta celular.

111
Q

O que são segundos mensageiros?

A

Pequena molécula não proteica intermediária entre o recetor ativado e a cascata de eventos que se segue.

112
Q

Exemplos de segundos mensageiros derivados de lipidos

A

Pip2, diacilglicerol, IP3

113
Q

De que células depende a função de defesa de organismo ?

A

Células T e células B, que são tipos de globulos brancos chamados linfocitos

114
Q

O que é o epítopo?

A

A porção pequena e acessivel de um antigénio que se liga a um recetor de antigénio.

115
Q

O que é um antigénio?

A

qualquer substância que desencadeie a reposta de um linfocito B ou T.

116
Q

Quando é que ocorre a formação do anticorpo/imunoglobina ?

A

Na ativação dos linfocitos B (quando o antigénio se liga ao recetor de antigénio da celula B )

117
Q

De que forma é que os anticorpos fornecem a defesa contra agentes patogenicos?

A

Os anticorpos ligam-se aos antigenios da superficie do virus, neutralizando-os ao bloquear a sua capacidade de se ligarem a outras células.

118
Q

De que forma é que os anticorpos podem ser utilizados para detetar proteinas?

A

Os anticorpos são marcados com uma substância visível, que emite luz sob determinadas condições e quando o anticorpo se liga à proteína alvo, a reação da cor pode ser observada ao microscópio.

119
Q

Função do colagénio

A

Função estrutural - fornece força e resistência

120
Q

Onde pode ser encontrado o colagénio?

A

na matriz extracelular do tecido conjuntivo, como tendões, cartilagem, …

121
Q

Como é a torção da hélice do colagénio?

A

para a esquerda e possui 3 residuos de AA por volta

122
Q

exemplo de proteínas com função motora e estrutural

A

actina e tubulina

123
Q

O que é a actina

A

Maior componente dos filamentos finos das células musculares (participa na contração muscular).

124
Q

O que é o citoesqueleto?

A

malha de filamentos dentro das células que desempenha diversas funções.

125
Q

Quais são os 3 componentes do citoesqueleto?

A

microfilamentos de beta e gama-actina (menor diametro), filamentos intermediarios e microtubulos (maior diametro)

126
Q

Quais são os 3 tipos de tecido muscular nos vertebrados?

A

esquelético, cardíaco, liso

127
Q

A que se deve a contração muscular?

A

interação entre as proteinas contrateis actina e miosina

128
Q

Em que consiste uma molécula de miosina?

A

duas longas cadeias polipeptidicas enroladas juntas, cada uma terminando numa grande cabeça globular.

129
Q

De que forma é que a actina e a miosina interagem?

A

as cabeças de miosina podem ligar-se a locais especificos da actina, formando pontes cruzadas entre miosina e os filamentos de actina.

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