Proteínas Flashcards
¿Qué es el enlace peptídico?
Es el enlace encontrado entre aminoácidos, es covalente, muy estable, con carácter parcial de doble enlace y se necesitan enzimas para romperlo.
Se forma por condensación del carboxilo y amino terminal con una pérdida de agua.
¿De cuál extremo del péptido empezamos a leerlo?
desde el N-terminal
¿Qué es la insulina?
Es una proteína producida y secretada por el páncreas, la cual regula los niveles de glicemia cuando esta empieza a elevarse, provocando el aumento del metabolismo de la glucosa.
Se secreta como proinsulina y luego el péptido c es cortado para activar la proteína.
¿Qué es la insulina lispro?
El gen de la insulina humana es puesto en una levadura o bacteria y esta produce insulina humana, la cual utilizamos como medicamento para la diabetes en la cual hay un fallo en la producción de insulina.
Se llama lispro porque en la proteína humana normal la secuencia es pro(28)lys(29) pero en la insulina lispro estos aá están invertidos.
¿Qué es el glutation?
péptido bioactivo, tripéptido no proteico porque tiene un enlace peptídico raro, un N-terminal de la cisteína, unido a la cadena R del glutamato.
Cumple un papel primordial en el control de los radicales libres. Las especies reactivas son neutralizadas por el grupo sulfhidrilo que tiene el glutation. Es el principal antioxidante celular.
¿Qué son las encefalinas?
son péptidos opioides, reaccionan con receptores de opioides al nivel del sistema nervioso central, nos confiere una sensación de bienestar, calma, es decir, reguladores endógenos del dolor.
hay dos tipos de encefalinas: met-encefalinas y leu-encefalinas
¿Qué es la oxitocina?
Es la hormona principal del parto, produce contracciones musculares en el útero y provoca una conexión entre la madre y el bebé.
Molecularmente, solo difiere de la vasopresina en un residuo de leu, la vasopresina en lugar de esta leucina tiene una arginina.
También, es conocida como la hormona del amor, nos hace sentir bien.
También, es la que mejora el relacionamiento. Es utilizado para ayudar a los autistas.
¿Qué es la vasopresina?
Es una hormona secretada por los túbulos renales, sirve para reabsorber agua a nivel de los riñones cuando lo necesitemos.
También produce que los vasos sanguíneos se contraigan, para reestablecer la presión sanguínea.
Algunas personas con hipertensión secretan demasiado esta hormona, por lo cual se les administra inhibidores de vasopresina como losartán y otros.
Hélice alfa
En cada vuelta hay 4 aá, se usan puentes de H paralelos al eje de la escalera caracol, estructura compacta, sus radicales se ubican hacia afuera y en el interior hay un espacio.
Láminas beta
Pueden ser de una misma cadena o de dos. Pueden ser paralelas o antiparalelas. Las antiparalelas son más rígidas. Las cadenas laterales se ubican por encima y por debajo, normalmente, los polares hacia un lado y los polares hacia otro.
Lazos o giros
cuatro aá unidos por puentes de H, unen las otras estructuras.
Estructuras suprasecundarias
asociación de estructuras secundarias próximas. No llegan a ser estructuras terciarias.
Keratina
Proteína fibrosa, hélice alfa, a veces lámina beta, reforzada por puentes disulfuro, resistencia variable y flexibilidad.
En el pelo, uñas, plumas, garras. Rica en cisteína. No reactivas químicamente. Tipo beta en pájaros y reptiles. Tipo alfa(más residuos de cisteína que el tipo beta) en 30 tipos de mamíferos. Resistencia mecánica pero no como el colágeno. Queratinas pesadas(mayor contenido de puentes disulfuro). En la zona central tenemos una secuencia repetida de 6 aá en la cual el primero y el cuarto son apolares porque son los que van a interaccionar con la cadena de al lado. Los dímeros formados se unen entre si para formar protofilamentos que se unen entre si para formar protofibrillas que unidas forman microfibrillas.
Colágeno
Alta resistencia mecánica, no extensible.
Huesos, dientes. Hélice colágeno. Rico en prolina. Hélice triple, levógira. Glicina cada tres residuos, por lo general el segundo aá es prolina y el tercero es hidroxiprolina o hidroxilisina. Estas fibras de colágeno se asocian para formar fibrillas. Posee entrecruzamientos, reacción entre R de Lys e His.
Fibroina
lámina beta, flexible, poco extensible, suave. En la seda.
¿Cuál es la vitamina más importante para la hidroxilación de la lys y la pro?
la vitamina c(ascorbato) es utilizada como cofactor. Si hay una deficiencia de esta hay escorbuto, una enfermedad que afecta la hidroxilación de los residuos del colágeno.
¿Por qué es importante la oxidación de la lisina el colágeno?
Porque esto produce alisina, que se une con la alisina de la otra fibra formando el aldol de lisina el cual es crucial para el entrecruzamiento.
Síntesis de colágeno
transcripción de genes, traducción en el RE, hidroxilación, glicosidación de la hidroxilisina, ensamble de la triple hélice(procolágeno), se envía a la matriz extracelular donde la N-terminal y C-terminal son cortadas formando el tropocolágeno
Osteogénesis imperfecta
Tipo I: huesos frágiles. Mala conducción auditiva. Se debe al déficit de colágeno tipo I. Defecto en el empalme y formación de mRNA para preprocolágeno.
Tipo II, III, IV: la II es mortal en periodo neonatal. Déficit del colágeno tipo I por mutación puntual afectando residuos de Gly. Estructura anormal, alta degradación.
Escorbuto
Defectos de cicatrización, fragilidad capilar, retardo de crecimiento, pérdida de dientes. Por falta del cofactor en la dieta(vitamina C), escacez de hidroxiprolina.
Síndrome de Marfan
Deformidad esquelética, aneurisma aórtico, enfermedad vascular cardíaca, ectopia lentis. Pobre cruzamiento del colágeno de tipo I, inserción de 20 aá en c-terminal.
Elastina
Rica en Gly, Ala y Val, sin secuencias repetitivas. Contiene Lys que participa en entrecruzamiento de las formas maduras. Entrecruzamiento tipo red(desmosina e isodesmosina), 4 residuos forman la red. Contribuye a la elasticidad.
Sx de Ehlers-Danlos
Tipo V: piel y articulaciones hiperextensibles, piel arrugada y con grandes pliegues. Deficiencia de cruzamiento de colágeno y elastina. Deficiencia en lisiloxidasa.
Tipo VI: deficiencia de hidroxilisina. Lisilhidroxilasa mutante. Piel y articulaciones hiperextensibles, deformidad musculoesquelética, cicatrización defectuosa.
Latirismo
Colágeno frágil y elastina poco entrecruzada. Inhibición de lisiloxidasa
¿Cuál es la diferencia entre suero y plasma?
Suero: se deja coagular
plasma: se utiliza un anticoagulante para no dejar que coagule
Componentes del plasma(proteínas)
*Albúmina(en mayor cantidad), aproximadamente el 55 porciento
*Fibrinógeno
*globulinas
Electroforesis de proteínas plasmáticas/séricas
Permite identificar fracciones de las proteínas. Se utiliza una lámina de acetato de celulosa para diferenciar a las proteínas por tamaño y cantidad, y se pone una carga para diferenciarlas por carga. Al final vemos franjas en la cual la más gruesa, oscura y más hacia el cátodo es la albúmina. Y en el densitograma electroforético las vemos como picos.
Tipos de hidrólisis de inmunoglobulinas
Por papaína: cortamos arriba y nos quedamos con tres porciones
Por pepsina: cortamos abajo y nos quedamos con dos porciones pero el tallo se destruye por tanto nos quedamos solo con el fragmento de unión a antígeno.
PCR
Proteína C reactiva. se eleva en respuesta a inflamación. Prot. de fase aguda. Señala al patógeno.
Velocidad de sedimentación globular(VSG)
Indicador de fase aguda de inflamación. Se acelera en embarazadas, aumento de fibrinógeno y otras proteínas de fase aguda. Es menos sensible que el PCR.
¿Qué es la inmunidad innata?
De esto se encargan los leucocitos como los neutrófilos, mastocitos, basófilos, eosinófilos, macrófagos, células dendríticas y natural killer. Están siempre preparadas para atacar a un patógeno. Su reacción es inmediata pero de corta duración.
¿Qué es la inmunidad adquirida o adaptativa?
Linfocitos T, B y células plasmáticas. Estas son específicas para el patógeno. Son las que presentan anticuerpos, los que los sintetizan son los linfocitos T.
Los linfocitos B pueden ser vírgenes(aún no presentan anticuerpos y están esperando a que se le presente una proteína del patógeno) y pueden ser plasmáticas(ya tienen anticuerpos específicos para un patógeno).
¿Cómo reconoce el cuerpo que hay un patógeno?
Por la secuencia de aminoácidos.
¿De qué está compuesta la barrera fisiológica?
Piel, mucosas, temperatura y pH
¿Qué son las citoquinas?
Proteínas que dicen ¨ups acá hay un patógeno¨. Utilizan la quimiotaxis, facilitan el movimiento de las células. Son mediadores entre el sistema inmune y los patógenos; facilitan la inactivación de estos.
¿Qué son los antígenos?
Proteínas de patógenos con secuencias de aás diferentes a las nuestras que sirven para la inmunidad adaptativa al ser reconocidos por células especializadas y empleadas para generar memoria inmune.
¿Qué son los anticuerpos?
son inmunoglobulinas sintetizadas por linfocitos B que son específicas para antígenos. Son solubles en agua ya que tienen carbohidratos en su dominio Fc.
¿Qué hacen las proteínas de complemento para lidiar con los patógenos?
Pone poros a la membrana para que entren iones de sodio y la célula pueda reventar
¿Cuál es el aá importante para la formación de uniones en la estructura molecular de los anticuerpos?
Las cisteínas son fundamentales, ya que sirven para formar puentes disulfuro entre las cadenas pesadas y livianas.
¿Cuáles son las partes de la inmunoglobulina y sus funciones?
dominio Fc: la parte de abajo, sirve para unirse a la célula especializada.
dominio Fab: la parte de arriba, sirve para unirse al antígeno en forma de llave y cerradura. Este dominio tiene una sección constante y una variable.
¿Dónde encontramos IgA?
Relacionada a mucosas y es secretada en la leche materna.
¿Qué tiene de característico la IgD?
es la que encontramos en los linfocitos B vírgenes; los activan para que puedan producir anticuerpos.
Lo característico de la IgE
responsable de las reacciones alérgicas.
Lo característico de la IgM
Es la principal en respuesta aguda
Lo característico de la IgG
es la principal en respuesta crónica
Isotipos de inmunoglobulinas
determinadas por el tipo de cadena;
IgA-alfa
IgD-delta
IgE-epsilon
IgG-gamma
IgM-miu
¿Qué es un alotipo?
son pequeñas variaciones en la secuencia de aás que realmente no cambian la función de la proteína. Son heredados mendelianamente.
¿Qué es un idiotipo?
diferencias de secuencias que están ubicadas en el dominio Fab. Un anticuerpo que fue producido por un clon de linfocito B(monoclonal) produce su ¨cerradura¨ idiotípica.
Ejemplos de enfermedades por error de plegamiento
-Alzheimer(placas amiloides)
*por priones(PrPc)
-vacas locas(en vacas)
-scrapy(en cabras)
-kuru(una tribu canibal)
-Creutzfeld-Jakob(personas alimentadas de vacas canibales)
¿Cuál es la variación del PrPc que produce enfermedades?
Aumenta la cantidad de láminas beta en su estructura mientras disminuye la de hélices alfa, donde normalmente es al revés.
¿Qué tipo de estructura secundaria presenta en su mayoría la mioglobina?
El 75 porciento de su estructura es hélice alfa, las cuales se dividen en 8 segmentos(A-H)
La mioglobina es más afín al CO que al O2 ¿verdadero o falso?
verdadero
¿Cuál es la principal función de la mioglobina?
almacén de oxígeno
¿Qué es P50?
es la presión parcial a la que el 50 porciento de la molécula(mioglobina, hemoglobina) está oxigenado.
A mayor presión parcial, menor afinidad ¿verdadero o falso?
verdadero; si necesito más presión para oxigenar el 50 porciento de mi molécula, no es tan afín al oxígeno
¿Qué hemoproteína tiene mayor afinidad por el oxígeno?
la mioglobina(P50: 2,8 torr)
¿Cuántas subunidades tiene la hemoglobina?
Dos subunidades alfa y dos beta
¿Cómo es la curva de saturación de las hemoproteínas?
La de la mioglobina es hiperbólica y la de la hemoglobina es sigmoidea; esta diferencia se debe al fenómeno de la cooperatividad
La mioglobina es sensible en su afinidad por oxígeno a efectores diferentes a oxígeno ¿verdadero o falso?
falso, es necesario tener más de una subunidad para tener esta propiedad(alosterismo)
¿Cuál es la función principal de la hb?
transportar oxígeno, por eso las encontramos en los eritrocitos
Si el oxígeno está ligado a la hemoglobina, ¿consideramos que esta está en su forma tensa o relajada?
si tenemos oxihemoglobina, entonces esta está en su forma relajada en la que tenemos una alta afinidad por el oxígeno
¿Qué es la cooperatividad?
a medida que van ingresando los O2 la P50 disminuye, por lo cual hace cada vez más fácil que los oxígenos se unan a las subunidades de la hemoglobina
¿Qué es el alosterismo?
es la regulación de una proteína por su ligando.
Tenemos activadores(aumentan la afinidad) e inhibidores(disminuyen la afinidad) alostéricos.
El 2,3bifosfoglicerato, producto de la glucólisis, favorece la forma tensa de la hb ¿verdadero o falso?
verdadero, disminuye la afinidad de la hb por el oxígeno, por lo tanto es un regulador negativo(inhibidor alostérico)
¿Cómo funciona el efecto Bohr?
a mayor pH mayor afinidad por el oxigeno.
¿Cuál es la diferencia entre la hb adulta y la fetal?
la hb fetal tiene cadenas gamma en vez de beta, la cual tiene un aá de histidina(+) sustituido por uno de serina(neutro), en el lugar de unión al 2,3BPG(-), lo cual la hará menos afín a esta molécula, la cual es un inhibidor alostérico; por lo tanto la hb fetal es más afín al oxígeno que la hb adulta.
Esto es importante para el transporte de oxígeno desde la madre al feto.
La hb glicosilada es un indicador de glicemia a corto plazo ¿falso o verdadero?
falso, dura 3 meses(120 días, vida media del eritrocito), lo cual sirve para medir la glicemia a largo plazo
Características bq de la anemia falciforme
se cambia un residuo de glutamato(-) por uno de valina(neutro), esto modifica la forma del eritrocito
