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Bioquímica > Aminoácidos > Flashcards

Aminoácidos Flashcards

1
Q

¿Qué es un zwitterion?

A

Compuestos neutros que contienen cargas y la suma de estos da un resultado 0

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Q

Clasificación de los aá

A

-Con carga positiva
-Con carga negativa
-Polares sin carga
-Apolares alifáticos
-Apolares aromáticos

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Q

Aá cargados negativamente(ácidos)

A

Aspartato(D) y glutamato(E)

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4
Q

Aá cargados positivamente(básicos)

A

Lisina(K), Arginina(R) e Histidina(H)

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Q

Aá aromáticos

A

Fenilalanina(F), tirosina(Y) y triptófano(W)

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6
Q

Aá polares sin carga(tienen grupos polares en su cadena lateral)

A

Serina(S), Treonina(T), Prolina(P), cisteína(C), Asparagina(N) y glutamina(Q)

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7
Q

Aá apolares alifáticos(presenta una cadena hidrocarbonada en su cadena lateral)

A

Valina(V), Alanina(A), Leucina(L), Isoleucina(I), glicina(G) y metionina(M)

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8
Q

¿Qué molécula hace que un aminoácido sea cargado positiva o negativamente?

A

Tienen una carga extra en su cadena lateral, los positivos tienen aminos y los negativos tienen carboxilos

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9
Q

¿Cuál es el aminoácido más pequeño y que no presenta un carbono quiral?

A

La glicina(G), su cadena lateral es un solo hidrógeno, lo que lo hace pequeño y además lo hace asimétrico ya que recordemos que la estructura básica de todos los aá es: un grupo amino, uno carboxilo, un hidrógeno y su cadena lateral

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10
Q

Aá que contienen OH en su cadena lateral

A

Serina(S) y treonina(T)

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11
Q

Aá que pueden formar puentes disulfuro

A

Cisteína(C), la metionina no puede hacerlo aunque tenga un grupo sulfuro por la ubicación de este

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12
Q

Cadenas laterales ionizables de aá

A

Aspartato(D), glutamato(E), lisina(K), histidina(H), arginina(R), cisteína(C) y tirosina(Y)

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13
Q

Tipo de enlace entre aá

A

enlace peptídico(covalente)

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14
Q

En cuanto a isomería óptica en aá, ¿cuál es el presente en eucariotas, L o D?

A

El organismo eucariota presenta aá levógiros, las bacterias, dextrógiros

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15
Q

Características importantes de la prolina

A

aá apolar cíclico, la cadena lateral se une al alfa amino, es el problemático y el colágeno lo tiene en abundancia

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16
Q

aá con amida en su cadena lateral(no aportan carga)

A

asparagina(N) y glutamina(Q)

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17
Q

¿Qué aá es el botón de inicio para codificar una proteína?

A

metionina(met, M), característico por tener un grupo S en medio de una cadena carbonada en su cadena lateral

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18
Q

aá con grupo imino

A

arginina(arg, R)

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19
Q

¿Qué es la cistinuria?

A

Enfermedad genética en la cual se forma la cistina(puentes disulfuro entre dos cisteínas) y no se excreta en la orina, se acumula en el riñón. Con el tiempo la cistina cristaliza y forma cálculos renales. El paciente presenta dolor en el flanco izquierdo o derecho y hematuria. El tratamiento consiste en darle al paciente algo que alcalinice su orina, como bicarbonato y debe consumir una dieta estrictamente vegana, además de diálisis. Si las indicaciones no son seguidas al pie de la letra, el cálculo seguirá creciendo hasta ocupar todo el riñón y precisar un transplante, el cual es muy difícil de conseguir.

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20
Q

Clasificación metabólica de los aá

A

glucogénicos:en su degradación se convierten en glucosa, cetogénicos: en su degradación se convierten en cetoácidos y glucocetogénicos: pueden convertirse en ambos

21
Q

aá cetogénicos

A

Los que empiezan con L: Leucina(L) y lisina(K)

22
Q

aá glucocetogénicos

A

todos los que empiezan con T: treonina(T), tirosina(Y), triptófano(W)
fenilalanina e isoleucina
y los glucogénicos son el resto

23
Q

aá esenciales

A

aá que no podemos sintetizar, deben ser aportadas por la dieta o por la microbiota:
FILM TV HKW

24
Q

¿Cuál es el aá que los adultos podemos sintetizar pero que en la infancia es necesario aportar

A

arginina(arg, R)

25
aá que los neonatos prematuros no pueden sintetizar
Cisteína(C) y Tirosina(Y)
26
¿Qué aá pueden sufrir hidroxilación?
prolina(P) y lisina(K)
27
¿De qué sirve la hidroxilación de aá y en dónde la encuentro?
Encontramos Hyp e Hyl en el colágeno, producen entrecruzamientos entre ellas, lo que hace a la fibra más resistente, esto se ve, por ejemplo, en los huesos
28
¿De qué depende la hidroxilación de aá?
Del consumo de vitamina C, si este no es apropiado, la hidroxilación cae y con esta el entrecruzamiento de las fibras de colágeno, por consecuente tenemos huesos más débiles, piel caída, etc
29
¿Qué es la gamma carboxilación?
el glutamato, que tenía un grupo carboxilo, recibe otro carboxilo que se une al carbono gamma, generando el gammacarboxiglutamato(Gla).
30
¿De qué sirve el Gla?
Están presentes en las proteínas factores de coagulación. Cuando recibimos un corte y la sangre empieza a salir, el Calcio, el cual tiene carga +2, también empieza a salir en cantidad, el cual se une al Gla, que está presente en la proteína factor de coagulación, que tiene carga -2 y esto hace que empiece el sistema de coagulación
31
¿De qué depende la carboxilación del glutamato y qué pasa si es deficiente?
depende de la vitamina K, si esta es deficiente, los sangrados son prolongados
32
¿Qué aá pueden ser fosforilados?
todos los que tengan OH: serina(S), treonina(T) y tirosina(Y)
33
¿Para qué sirve la fosforilación?
activación/inactivación, es el sistema de señalización más potente del cuerpo
34
¿Qué aá pueden ser metilados y para qué sirve esto?
la metilación es para la muerte celular, marco proteínas para que se vayan degradando, los aá que pueden sufrir esto son: HRK
35
¿Qué aá puede ser acetilado y para qué sirve esto?
la lisina(K), muy abundante en histonas, estas le dan a las histonas su carga positiva, lo que hace que puedan unirse a la cadena de ADN que es completamente negativa, entonces tenemos al ADN bien enrrollado y compacto, cuando la lisina es acetilada la histona pierde su carga positiva y se separa de la cadena de ADN, lo cual libera al ADN para ser leído y transcripto luego(expresión celular), si se desacetila, el ADN vuelve a pegarse a la histona y se compacta, lo cual impide que las enzimas lean el DNA(silenciamiento de genes)
36
¿Dónde vemos silenciamiento de genes?
En el cromosoma X silenciado de la mujer, en células diferenciadas, es por eso que es importante la desacetilación de lys
37
¿Qué es la selenocisteína?
es un aá modificado el cual ayuda con los radicales libres, no se necesita demasiado y se encuentran en grasas
38
¿Qué es la glucosilación?
modificación postraduccional en la cual agregamos un azúcar o al OH de los tres aá que tienen OH(O-glucosilación) o a el grupo amino de la asparagina(N)(N-glucosilación). Un ejemplo de esto son los tipos de sangre los cuales se diferencian según el azúcar unido a la proteína
39
¿Para que se unen lípidos a las proteínas?
Para que permanezcan ancladas a la bicapa lipídica
40
¿Cuáles son los aá no proteicos?
provienen de degradación de proteínas: ornitina y citrulina(también corresponde a modificación postraduccional, ya que se agrega citrulina cuando la célula comienza a hacer apoptosis y en inflamación, se ve aumentada en pacientes con artritis reumatoide)
41
¿qué es el punto isoeléctrico?
pH al que la carga neta es cero
42
¿cómo calculo el punto isoeléctrico?
suma de pka dividido 2
43
si tengo un glutamato a pH básico, ¿cuál carboxilo será el último en desprotonarse?
el de la cadena lateral
44
si tengo una histidina a pH básico, ¿cuál amino será el último en desprotonarse?
el de la cadena principal
45
¿Qué es la electroforesis?
método de separación por carga y por tamaño en un gel poroso
46
¿qué es la cromatografía de intercambio iónico?
método de separación en el cual derramas las proteínas o aminoácidos en una columna con una matriz que tiene carga, los aá con carga opuesta se quedan pegados y el resto se cae. Cuando querés despegar los aá de la matriz cambias el pH para modificar la carga
47
¿Cómo se calcula el grado de migración en una cromatografía de intercambio iónico?
punto isoeléctrico - pH
48
¿Qué es MALDITOF?
estudio de secuenciación de proteínas con la ventaja de la rapidez
49

Bioquímica (6 decks)

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