Aminoácidos

Question 1

¿Qué es un zwitterion?

Answer 1

Compuestos neutros que contienen cargas y la suma de estos da un resultado 0

Question 2

Clasificación de los aá

Answer 2

-Con carga positiva
-Con carga negativa
-Polares sin carga
-Apolares alifáticos
-Apolares aromáticos

Question 3

Aá cargados negativamente(ácidos)

Answer 3

Aspartato(D) y glutamato(E)

Question 4

Aá cargados positivamente(básicos)

Answer 4

Lisina(K), Arginina(R) e Histidina(H)

Question 5

Aá aromáticos

Answer 5

Fenilalanina(F), tirosina(Y) y triptófano(W)

Question 6

Aá polares sin carga(tienen grupos polares en su cadena lateral)

Answer 6

Serina(S), Treonina(T), Prolina(P), cisteína(C), Asparagina(N) y glutamina(Q)

Question 7

Aá apolares alifáticos(presenta una cadena hidrocarbonada en su cadena lateral)

Answer 7

Valina(V), Alanina(A), Leucina(L), Isoleucina(I), glicina(G) y metionina(M)

Question 8

¿Qué molécula hace que un aminoácido sea cargado positiva o negativamente?

Answer 8

Tienen una carga extra en su cadena lateral, los positivos tienen aminos y los negativos tienen carboxilos

Question 9

¿Cuál es el aminoácido más pequeño y que no presenta un carbono quiral?

Answer 9

La glicina(G), su cadena lateral es un solo hidrógeno, lo que lo hace pequeño y además lo hace asimétrico ya que recordemos que la estructura básica de todos los aá es: un grupo amino, uno carboxilo, un hidrógeno y su cadena lateral

Question 10

Aá que contienen OH en su cadena lateral

Answer 10

Serina(S) y treonina(T)

Question 11

Aá que pueden formar puentes disulfuro

Answer 11

Cisteína(C), la metionina no puede hacerlo aunque tenga un grupo sulfuro por la ubicación de este

Question 12

Cadenas laterales ionizables de aá

Answer 12

Aspartato(D), glutamato(E), lisina(K), histidina(H), arginina(R), cisteína(C) y tirosina(Y)

Question 13

Tipo de enlace entre aá

Answer 13

enlace peptídico(covalente)

Question 14

En cuanto a isomería óptica en aá, ¿cuál es el presente en eucariotas, L o D?

Answer 14

El organismo eucariota presenta aá levógiros, las bacterias, dextrógiros

Question 15

Características importantes de la prolina

Answer 15

aá apolar cíclico, la cadena lateral se une al alfa amino, es el problemático y el colágeno lo tiene en abundancia

Question 16

aá con amida en su cadena lateral(no aportan carga)

Answer 16

asparagina(N) y glutamina(Q)

Question 17

¿Qué aá es el botón de inicio para codificar una proteína?

Answer 17

metionina(met, M), característico por tener un grupo S en medio de una cadena carbonada en su cadena lateral

Question 18

aá con grupo imino

Answer 18

arginina(arg, R)

Question 19

¿Qué es la cistinuria?

Answer 19

Enfermedad genética en la cual se forma la cistina(puentes disulfuro entre dos cisteínas) y no se excreta en la orina, se acumula en el riñón. Con el tiempo la cistina cristaliza y forma cálculos renales. El paciente presenta dolor en el flanco izquierdo o derecho y hematuria. El tratamiento consiste en darle al paciente algo que alcalinice su orina, como bicarbonato y debe consumir una dieta estrictamente vegana, además de diálisis. Si las indicaciones no son seguidas al pie de la letra, el cálculo seguirá creciendo hasta ocupar todo el riñón y precisar un transplante, el cual es muy difícil de conseguir.

Question 20

Clasificación metabólica de los aá

Answer 20

glucogénicos:en su degradación se convierten en glucosa, cetogénicos: en su degradación se convierten en cetoácidos y glucocetogénicos: pueden convertirse en ambos

Question 21

aá cetogénicos

Answer 21

Los que empiezan con L: Leucina(L) y lisina(K)

Question 22

aá glucocetogénicos

Answer 22

todos los que empiezan con T: treonina(T), tirosina(Y), triptófano(W)
fenilalanina e isoleucina
y los glucogénicos son el resto

Question 23

aá esenciales

Answer 23

aá que no podemos sintetizar, deben ser aportadas por la dieta o por la microbiota:
FILM TV HKW

Question 24

¿Cuál es el aá que los adultos podemos sintetizar pero que en la infancia es necesario aportar

Answer 24

arginina(arg, R)

Question 25

aá que los neonatos prematuros no pueden sintetizar

Answer 25

Cisteína(C) y Tirosina(Y)

Question 26

¿Qué aá pueden sufrir hidroxilación?

Answer 26

prolina(P) y lisina(K)

Question 27

¿De qué sirve la hidroxilación de aá y en dónde la encuentro?

Answer 27

Encontramos Hyp e Hyl en el colágeno, producen entrecruzamientos entre ellas, lo que hace a la fibra más resistente, esto se ve, por ejemplo, en los huesos

Question 28

¿De qué depende la hidroxilación de aá?

Answer 28

Del consumo de vitamina C, si este no es apropiado, la hidroxilación cae y con esta el entrecruzamiento de las fibras de colágeno, por consecuente tenemos huesos más débiles, piel caída, etc

Question 29

¿Qué es la gamma carboxilación?

Answer 29

el glutamato, que tenía un grupo carboxilo, recibe otro carboxilo que se une al carbono gamma, generando el gammacarboxiglutamato(Gla).

Question 30

¿De qué sirve el Gla?

Answer 30

Están presentes en las proteínas factores de coagulación. Cuando recibimos un corte y la sangre empieza a salir, el Calcio, el cual tiene carga +2, también empieza a salir en cantidad, el cual se une al Gla, que está presente en la proteína factor de coagulación, que tiene carga -2 y esto hace que empiece el sistema de coagulación

Question 31

¿De qué depende la carboxilación del glutamato y qué pasa si es deficiente?

Answer 31

depende de la vitamina K, si esta es deficiente, los sangrados son prolongados

Question 32

¿Qué aá pueden ser fosforilados?

Answer 32

todos los que tengan OH: serina(S), treonina(T) y tirosina(Y)

Question 33

¿Para qué sirve la fosforilación?

Answer 33

activación/inactivación, es el sistema de señalización más potente del cuerpo

Question 34

¿Qué aá pueden ser metilados y para qué sirve esto?

Answer 34

la metilación es para la muerte celular, marco proteínas para que se vayan degradando, los aá que pueden sufrir esto son: HRK

Question 35

¿Qué aá puede ser acetilado y para qué sirve esto?

Answer 35

la lisina(K), muy abundante en histonas, estas le dan a las histonas su carga positiva, lo que hace que puedan unirse a la cadena de ADN que es completamente negativa, entonces tenemos al ADN bien enrrollado y compacto, cuando la lisina es acetilada la histona pierde su carga positiva y se separa de la cadena de ADN, lo cual libera al ADN para ser leído y transcripto luego(expresión celular), si se desacetila, el ADN vuelve a pegarse a la histona y se compacta, lo cual impide que las enzimas lean el DNA(silenciamiento de genes)

Question 36

¿Dónde vemos silenciamiento de genes?

Answer 36

En el cromosoma X silenciado de la mujer, en células diferenciadas, es por eso que es importante la desacetilación de lys

Question 37

¿Qué es la selenocisteína?

Answer 37

es un aá modificado el cual ayuda con los radicales libres, no se necesita demasiado y se encuentran en grasas

Question 38

¿Qué es la glucosilación?

Answer 38

modificación postraduccional en la cual agregamos un azúcar o al OH de los tres aá que tienen OH(O-glucosilación) o a el grupo amino de la asparagina(N)(N-glucosilación). Un ejemplo de esto son los tipos de sangre los cuales se diferencian según el azúcar unido a la proteína

Question 39

¿Para que se unen lípidos a las proteínas?

Answer 39

Para que permanezcan ancladas a la bicapa lipídica

Question 40

¿Cuáles son los aá no proteicos?

Answer 40

provienen de degradación de proteínas: ornitina y citrulina(también corresponde a modificación postraduccional, ya que se agrega citrulina cuando la célula comienza a hacer apoptosis y en inflamación, se ve aumentada en pacientes con artritis reumatoide)

Question 41

¿qué es el punto isoeléctrico?

Answer 41

pH al que la carga neta es cero

Question 42

¿cómo calculo el punto isoeléctrico?

Answer 42

suma de pka dividido 2

Question 43

si tengo un glutamato a pH básico, ¿cuál carboxilo será el último en desprotonarse?

Answer 43

el de la cadena lateral

Question 44

si tengo una histidina a pH básico, ¿cuál amino será el último en desprotonarse?

Answer 44

el de la cadena principal

Question 45

¿Qué es la electroforesis?

Answer 45

método de separación por carga y por tamaño en un gel poroso

Question 46

¿qué es la cromatografía de intercambio iónico?

Answer 46

método de separación en el cual derramas las proteínas o aminoácidos en una columna con una matriz que tiene carga, los aá con carga opuesta se quedan pegados y el resto se cae. Cuando querés despegar los aá de la matriz cambias el pH para modificar la carga

Question 47

¿Cómo se calcula el grado de migración en una cromatografía de intercambio iónico?

Answer 47

punto isoeléctrico - pH

Question 48

¿Qué es MALDITOF?

Answer 48

estudio de secuenciación de proteínas con la ventaja de la rapidez