Proteínas Flashcards
Definição de proteínas
- São os compostos orgânicos presentes em maior percentual no
organismo dos seres vivos. - sequência de ligações peptídicas entre moléculas menores,
denominadas aminoácidos.
aminoácidos essenciais:
são aqueles que não são
produzidos pelo indivíduo e, portanto, precisam ser consumidos.
aminoácidos naturais
Obtidos naturalmente pelo corpo
Ligações peptídicas
- São ligações observadas entre o grupo ácido carboxílico de um
aminoácido e o grupo amina do aminoácido seguinte. - Sintese por desindratação
Estrutura das proteínas
Estrutura primária: refere-se à sequência linear de aminoácidos
observados na cadeia peptídica. É determinada pelo material genético.
− Estrutura secundária: estrutura primária dobrada sobre si mesma.
Essas dobras são estabelecidas por ligações de hidrogênio entre
aminoácidos próximos em uma mesma cadeia.
Exemplos: Colágeno e Elastina.
− Estrutura terciária: refere-se à estrutura secundária dobrada sobre
si mesma (enovelamento da estrutura secundária).Essas dobras são
estabelecidas por ligações de hidrogênio, pontes dissulfeto e forças de
Van der Waals. Determina o formato tridimensional o que possibilita a
formação do sítio ativo.
Exemplos: Albumina e enzima
− Estrutura quaternária: refere-se a uma associação de duas ou mais
proteínas de estrutura terciária.
Exemplos: Hemoglobina e Mioglobina
Como é determinado o tipo de estrutura da proteína
A forma tridimensional de uma proteína é determinada pela sua
estrutura primária. A ordem dos aminoácidos estabelece a estrutura e a
função específica de uma proteína.
Transcrição: DNA→RNA
Tradução: RNA→ proteína
As funções das proteínas
- construtora ou estrutural
- motora
- transporte:
- armazenamento:
- Defesa
- Hormonal
- Energética
- Enzimática
Enzimas
- Catalisador biológico (diminui a energia de ativação de uma reação)
- estrutura terciária
A velocidade enzimática pode ser afetada por fatores como:
A. Concentração do substrato
A velocidade aumenta, de acordo com a disponibilidade do substrato, até
atingir seu ponto máximo de saturação.
B. Temperatura
O aumento da temperatura tende a aumentar a ação enzimática, porém
toda enzima possui um ponto ideal onde sua atuação é máxima. A partir
desta temperatura a enzima começa a sofrer o efeito da desnaturação.
C. pH
Assim como no caso da temperatura as enzimas possuem um ponto
ideal de atuação em relação ao pH, sendo neste caso variações para
cima ou para baixo responsáveis por processos de desnaturação.
Atuação enzimática ou modelo chave-fechadura
Cada tipo de enzima consegue catalisar um único tipo de substrato
(substância reagente). O encaixe da enzima no substrato assemelha-se
ao sistema chave-fechadura. Após a ocorrência da reação, as enzimas
deixam o substrato intactas, podendo atuar em outros substratos.
Inibição enzimática competitiva
- O inibidor competitivo presenta o mesmo formato que o substrato, se liga ao sitio ativo sem ser catalizado pela enzima
- Diminui a velocidade da reação
Inibição alostérica (não competitiva)
- O inibidor se liga a enzima em outra região, conhecida como sitio alostérico, promovendo alteração no sitio ativo
- Predujica a interação com o substrato
- a atividade enzimatica é inferior á atividade normal
Sítio ativo
- região q possibilita a interação da enzima com o seu substrato específico,o que permite o desencadeamento da reação
Sítio alostérico
- Parte de fora da enzima,ligam-se inibidores alostéricos