Proteina Flashcards
Proteínas
• Características principais:
• Características principais:
• Substâncias compostas de carbono (C), oxigênio (O), hidrogênio (H) e nitrogênio (N)
• Podem conter: enxofre (S) e minerais (fósforo, ferro, cobalto, selênio, etc)
• São formadas a partir da combinação de 20 aminoácidos
• Principal componente da estrutura corporal dos animais
• Proteína → 1/5 do peso total de um adulto • 50%–músculo
• 20% – ossos e cartilagem
• 10%–pele
• Restante – tecidos e fluidos corporais
Aminoácidos
• Unidade estrutural básica das proteínas
Cadeia lateral (diferente para cada aminoácido)
(fórmula estrutural)
• Existem dezenas na natureza; porém 20 nos animais
•Classificação nutricional: essenciais, condicionalmente essenciais e não essenciais
• Essenciais
• Não podem ser sintetizados pelo organismo animal • Devem ser obtidos pela dieta
• Condicionalmente essenciais
• Podem ser sintetizados pelo organismo animal
• Porém, são considerados essenciais para o organismo em determinado estado fisiológico de desenvolvimento (infância, senescência), ou devido à doença
• Não essenciais
• Podem ser sintetizados pelo organismo animal (transaminação)
• Ex: piruvato convertido em alanina
Peptídeos
• Formados por ligações peptídicas entre os aminoácidos
• 2 aminoácidos: dipeptídeos
• 3 aminoácidos: tripeptídeos
• 4 aminoácidos: tetrapeptídeos
•5 a 70 aminoácidos: polipeptídeos (até a massa molecular de 10.000 unidades de massa atômica)
Proteínas
•Formadas por ligações peptídicas entre os aminoácidos (com massa molecular acima de 10.000 unidades de massa atômica)
• Sua estrutura depende da sua configuração espacial
A sequência de aminoácidos → determina a estrutura final e a função da proteína
Sequência de aminoácidos que forma a proteína
Determinada pelo código genético (armazenado no DNA)
Síntese proteica
Síntese de proteínas
Funções das proteínas Função estrutural
• Crescimento, manutenção e reparação dos tecidos • Arcabouço estrutural
• Componentes da membrana plasmática, das organelas, do citoesqueleto (filamentos), etc
• Ex: proteínas integrais, elastina, queratina, colágeno, etc
• Para produzir mais células → é preciso mais proteína
Proteína Função reguladora
• Balanço hídrico
• Regulação da pressão oncótica • Albumina- regulação do pH sanguíneo
• Hormônios
• Regulação das atividades metabólicas e das funções dos tecidos • Proteínas sinalizadoras
• Insulina, hormônio do crescimento, prolactina, etc
• Enzimas
• Catalizadoras de reações químicas
• Ex: DNA polimerase, pepsina, galactose-1-P-uridil transferase, etc
Função de defesa proteínas
• Anticorpos
• Proteínas que atuam neutralizando organismos invasores (vírus, bactérias, etc) • Ex: IgE, IgA, etc
• Coagulação sanguínea
• Proteção contra hemorragias • Ex: fibrinogênio, trombina
Função de transporte proteínas
• Transporte de oxigênio • Hemoglobina
• Transporte de nutrientes
• Ferro: transferrina
• Retinol: proteína ligadora de retinol • Lipídios: lipoproteínas (LDL, HDL)
• Transporte de substâncias para o interior das células
Digestão
Digestão de proteínas
→ enzimas proteolíticas (pepsina, tripsina, quimiotripsina, exopeptidases)
Estômago (início da digestão)
Suco gástrico → pepsinogênio (forma inativa)
Ácido clorídrico (HCl) → desnatura as proteínas e converte pepsinogênio em pepsina
Pepsina → inicia a hidrólise
Intestino delgado
Pâncreas → secreta quimiotripsinogênio, tripsinogênio (formas inativas) e
carboxipeptidases no duodeno
Enterócitos → secretam enteroquinase → ativa quimiotripsina e tripsina → digerem as proteínas em dipeptídeos e tripeptídeos
Enterócitos → secretam aminopeptidases e dipeptidases → digerem peptídeos em aminoácidos
Absorção
proteínas
Absorção na borda em escova do intestino → aminoácidos livres (↑ quantidade) e peptídeos (↓ quantidade)
Ingestão diária média: 90 a 100g/ptn
≈ 200g de ptn absorvidos por dia (turnover proteico) (dieta + enzimas digestivas + descamação intestinal + proteínas plasmáticas)
Fatores que afetam a absorção de proteínas
Conformação estrutural
Quanto ↓ a estrutura → mais fácil a ação das enzimas digestivas
Proteínas desnaturadas (calor, pressão, pH) → maior digestibilidade
Fatores antinutricionais
Inibidores de tripsina e quimiotripsina Taninos, fitatos
Fatores orgânicos
Inflamação no trato gastrointestinal Estresse orgânico
Metabolismo proteína
Após absorção → aminoácidos transportados diretamente ao fígado Fígado
≈ 20 a 30% dos aa liberados para circulação → serão metabolizados (convertidos em proteína/ síntese proteica) nos músculos esqueléticos e vísceras
≈ 10% serão convertidos em proteínas plasmáticas e enzimas
≈ 50 a 60% sofrerão desaminação (liberação de amônia + esqueleto carbônico)
Amônia → ureia ou ácido úrico → produtos tóxicos, eliminados na urina
Esqueleto carbônico → pode ser convertido em glicose ou ácidos graxos → ou
utilizado na produção de energia (liberação de 4kcal)
1 grama de proteína = 4 kcal
Métodos de avaliação da qualidade proteica
• As proteínas dos alimentos diferem quanto à sua qualidade
• Proteína de boa qualidade → depende da sua composição de aminoácidos,
da sua biodisponibilidade e do % de N retido pelo organismo • Métodos de avaliação:
1. Valor biológico (VB)
2. Razão da eficiência proteica (NPR)
3. Utilização da proteína líquida (NPU)
4. Escore de aminoácidos (EA)
- Valor biológico (VB)
• Determinar o teor de aa essenciais em um alimento
• Quanto mais aa essenciais o alimento tiver → maior será a porcentagem do N
absorvido e retido → maior será o crescimento muscular
• Dieta que contém 70% de proteína de AVB → é capaz de garantir crescimento (desde que a dieta forneça energia adequada)
VB = N retido ÷ N absorvido x 100