propriétés biologiques des peptides et protéines

Question 1

les peptides et les prot sont-ils hydrosolubles ?

Answer 1

± : dépend du nombre et proportion d’AA polaire et apolaires

Question 2

ex de prot hydrosolubles ?

Answer 2

• albumines
• globines (héomglobine, myoglobine) ect

Question 3

ex de prot insolubles dnas l’eau ?

Answer 3

• collagène
• troponines

Question 4

de quoi sépend la solubilité d’une prot ?

Answer 4

• de sa séquence =>proportion d’AA polaires et apolaires
• de sa structure spatiale =>fibreuse , globulaire

Question 5

par quoi peut être influencé la solubilité d’une prot ?

Answer 5

• influence du pH
• influence de la T°
• rôle des détergents

Question 6

comment est la soloubilité d’une prot en fonction du pHi ?

Answer 6

elle est minimale à son pHi => plus le pH est éloigné du pHi de la molé plus celle-ci est hydrosoluble

Question 7

que ce passe-t-il pour la liaisons au fur et à mesure que la T° ↗︎ ?

Answer 7

il y a rupture des liaisons : les plus faibles détruites en 1er puis les autres suivent =>destruction strucutre IIaire, IIaire, IVaire mais pas de modification structure Iaire donc séquence est conservé

Question 8

que ce passe-il pour la structure si on a chaleur ?

Answer 8

elle se déroule et devient longue chaîne d’AA = phénomène de dénaturation par la chaleur

Question 9

les détergents c’est quel types d’agents ?

Answer 9

agents tensio-acitf qui solubilisent mole peu voire totalement insolubles dans l’eau en créant film hydrosoluble autour d’elles =>destruction liaison hydrophobes

Question 10

comment le détéregent va à créer un film hydrosolubes ?

Answer 10

fixe queues hydrophobes sur la molé hydrophobes et expose ses tête hydrophile qui permet création film. hydrosolubles

Question 11

la masse moléculaire c’est quoi ?

Answer 11

une propriété physique que l’on étudie

Question 12

que permet la masse moléculaire ?

Answer 12

• identification des prot
• choix des techniques préparatrices
• modélisation de systèmes

Question 13

quelles sont les ≠ méthodes se basant sur comparaison de molé étudiée avec molé connue ?

Answer 13

• PM min
• Ultracentrifugation
• Gel filtration
• Électrophorèse sur gel de polyacrylamides
• spectométrie de masse

Question 14

que va-t-on faire avec méthode du PM minimal ?

Answer 14

• considération l’un des composants ayant une fiable représentation dans la composition de la prot et on imagine qu’il n’est présent qu’en un seul exemplaire au sein de cette prot

Question 15

formule avec le PMmini ?

Answer 15

• Matome = % x PM mini
• PMréel = PMmini x Nb atomes dans la prot

Question 16

que va faire l’ultracentrifugation ?

= centrifugation à très forte vitesse de rotation

Answer 16

sédimentation des macromolé=>prot

Question 17

la vse de sédimenttaoin est fonction de quoi ?

Answer 17

taille et densité des molécules à séparer

Question 18

À quoi est proportionnel la vse de sédimentation ?

Answer 18

à PM des molé

Question 19

que permet la vse de sédimentation ?

Answer 19

permet de déterminer nature de diverses molé en fonction de leur vse de sédimentation

Question 20

pourquoi la méthode avec ultra centrifugation est moins utilisé ?

Answer 20

elle est extremement sensibles, longue et fastidieuse

Question 21

c’est quoi le ppe de gel filtration au tamisage molécualire ?

Answer 21

filet avec mailles de taille connu : substance constituant gel forme pores ayant même diamètre donc de porosité connu

Question 22

que ce passe-t-il quand on dépose sur le gel un mélange de molé ?

Answer 22

• petites pénètrent dans les mailles et ont donc un volume de
  distribution très grand (elles vont mettre plus de temps à
  sortir du gel)
• les plus grandes sont exclues du gel et sortent immédiatement.

Question 23

que peut-on affirmer avec la méthode de gel filtration ou tamisage moléculaire ?

Answer 23

plus la molé prend de temps à sortir plus elle est petite

Question 24

comment on va pouvoir déterminer la masse molaire d’une molé par filtration sur gel ?

Answer 24

1. Calibration par des molécules standards de PM connu.
2. Mesure du volume d’élution (ou vitesse d’élution) d’une protéine inconnue et calcul
   du PM

Question 25

que combine l’électrophorèse sur gel ?

Answer 25

migration électrophorétique dans un champ électique=>fonction de la charge de la molé et tamisage molé =>fonction du PM de la prot

Question 26

comment peut être la cuve avec une électrophorèse sur gel ?

Answer 26

verticale ou horizontale : pour électrophorèse verticale les dépots se font entre deux plaques de verre et migrenst sur un gel

Question 27

À quel pH on travaille avec la méthode d’électrophorèse du gel ?

Answer 27

à un pH où tous les pep et les prot seront chargés de la même façon =>seule la masse moléculaire interviendra dans la igration

Question 28

la technique d’électrophorèse sur gel est-elle svt utilisée ?

Answer 28

oui en pratique médical courante opur analyser le sérum humain

Question 29

que permet l’électrophorèse sur gel ?

Answer 29

quantifier les ≠ prot présentes

Question 30

c’est quoi comme technique la spectrométrie de masse ?

Answer 30

particulièrement fiable

Question 31

en quoi consiste la spectrométrie de masse ?

Answer 31

en mesure directe du nbre d’atomes et de grpe d’atomes de la molé protéique après bombardement électronique

Question 32

la spectrométire de masse est quel type de méthode ?

indice : génocie de masse c’est …

Answer 32

destructive on casse la molé par bombardement électronique

Question 33

quel est le ppe de la spectrométrie de massse ?

Answer 33

• on sépare les ions selon le rapport : masse moléculaitr(M)/ charge élec (Z)
• quantifi l’abondance de chaque espèce
• il fuat espeèce et vide important

Question 34

résume des étapes de la spectrométrie de masse ?

Answer 34

1. laser casse molé qui se fragmente
2. fragmetns sont ionisés
3. puis on fait migrer dans le vide les ≠ ions ainsi obtenus

Question 35

quel est le but de la spectométrie de masse ?

Answer 35

• mesure de la masse moléculaire d’une substance
• obtention de données structurales sur la ou les molé = détermination des atomes la ou les constituant

Question 36

spectrométrie de masse

l’appareil est-il capble de séparer les ions formé suite à une substance ionisée se trouvent dans un état excité qui provoque sa fragmentation ?

Answer 36

oui grâce champs magnétiques pour les détcter/caractériser qualitativemnt et quantitativement

Question 37

peut on réussir à étudier macromolé PM<100000 avec spectrométrie de masse ?

Answer 37

oui c’est maintenant possible onpeut même déterminer le PM à une unité près

ce champ d’application était classiquement limité à l’étude des petites molécules
organiques (PM < 2 000).

Question 38

quels sont les incovénient non négligeables de la spectrométrie de masse ?

Answer 38

• appareillage est onéreux, ce qui représente un coût pour les hôpitaux
• technique spécialisée qui fait appel à du personnel qualifié
• technique peu adaptée à l’analyse de routine (bien qu’en amélioration)
• On assiste à une destruction de l’échantillon, qui n’est donc plus utilisable

Question 39

est-ce que les prot sont capables d’absoirber des molé ?

Answer 39

• oui du fait de laur taille
• absorbe les colorants

Question 40

comment on peut utiliser les colorants pour mettre en évidences la presence de prot ?

Answer 40

en se fixant sur les prot : colorant spécifiques à prot

Question 41

Pour quoi sont utilisé les colorants sépcifiques pour les prot ?

Answer 41

localiser molé après séparation

Question 43

que permet la coloration du gel par un colorant absorbeé ?

Answer 43

permet d’obtenir un spectre par spectrophotométrie.